Les Immunoglobulines Flashcards
Les immunoglobulines sont une famille de protéines _________.
globulaires (globulines)
Les immunoglobulines sont des ____________ douées d’une activité _________.
glycoprotéines;
anticorps.
Les Ig sont largement représentées dans les _______ et _________ des vertébrés.
sérums et liquides biologiques
Les Ig sont produites par les ____________ après différentiation des _____.
Plasmocytes;
LB
Les Igs sont ______ ou retrouvées à la surface des ___________où elles constituent le ________________.
solubles;
lymphocytes B;
récepteur spécifique pour l’Ag (BCR).
Les immunoglobulines sont les effecteurs de l’immunité ________________.
spécifique humorale
Le modèle Y de Porter stipule que le site antigénique se trouve au niveau des ____________.
branches du Y
Le modèle d’EDELMAN stipule que l’Ig est une structure en _________ avec des ________ et des _____________.
domaines;
domaines variables;
domaines constants.
Les Ig possèdent en commun une structure de base symétrique en __ et ______________ comprenant __ chaines polypeptidiques.
Y;
pluricaténaire;
4.
Une immunoglobuline est constituée de 4 chaines polypeptidiques: _______________ et _______________.
Deux chaînes légères identiques « L »;
Deux chaînes lourdes identiques « H »
Les deux chaines L sont:
De poids moléculaire: ___KD;
D’environs ______ acides aminés;
Peuvent être de deux types: _____ et _____.
25 KD;
210 à 220 acides aminés;
Kappa (κ) ou lambda (λ).
Les deux chaines H sont:
De poids moléculaire: ___KD;
D’environs ______ acides aminés;
Peuvent être de 5 types: _____, _____, ______, _______ et _____.
50 KD;
450 à 600 acides aminés;
gamma (γ) IgG
alpha (α) IgA
mu (μ) IgM
delta (δ) IgD
epsilon (ε) IgE.
Les chaines des Igs sont reliées entre elles par _________________ et ______________.
ponts disulfure inter caténaires;
liaisons non covalentes (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques).
La liaison entre les différentes chaines d’une immunoglobuline aboutit à la formation de structures __________ et __________ qui jouent un rôle déterminant dans la fonction des molécules Ig.
secondaires et tertiaires
Les chaines lourdes et légères contiennent des ponts disulfures _____________.
intra caténaires
Chaque pont disulfure intra caténaire permet la formation d’une __________ qui représente la partie centrale d’une région fonctionnelle d’environ ___ acides aminés appelée domaine.
boucle peptidique;
100.
Les chaines H contiennent __ ou __ domaines, dont __ variable et __ ou __ constants.
4 ou 5;
01 VH;
03 ou 04 CH.
Les chaines L contiennent __ domaines: ____ et ___.
02;
VL et CL
Il existe sur les chaînes lourdes une séquence relativement linéaire appelée: ____________.
région charnière (hinge region)
La région charnière (Hinge region) constitue la cible des ________________et permet à la molécule Ig une certaine _____________.
enzymes protéolytiques;
flexibilité.
La chaine lourde est formée de deux parties: ____________ et ____________.
Une partie constante C terminale (CH) (330 aa);
Une partie variable N terminale (VH) (110 aa).
La partie CH contient des ponts disulfures intra-caténaires formant les boucles ____, ____, ____.
CH1, CH2, CH3
La partie VH comporte la boucle ___ formée par un pont disulfure intra-caténaire.
VH
La séquence ________ de la région variable est la séquence d’acides aminés linéaire spécifique à chaque anticorps.
primaire
L’invariabilité des séquences est ____________répartie.
inégalement
Les régions constituant la ____________sont peu variables.
charpente
_______ sont des zones hypervariables des chaines lourdes/légères.
CDR (Complementarity-Determining Regions)
Deux types de chaînes légères ( κ , λ ) retrouvées chez tous les ____________mais en proportions variables.
mammifères
Variabilités des chaines légères chez l’être humain: ________, ________.
1/3 de λ et 2/3 de κ
La chaine légère contient 02 domaines avec ____ acides aminés pour chacun.
110
La région constante de la chaine légèreest représentée par la partie _________ avec un pont disulfure intra-caténaire formant la boucle CL et responsable de la _______________________.
C terminale;
différence antigénique entre les chaînes κ et λ.
La région variable de la chaine légère correspond à la partie __________comportant un pont disulfure intra caténaire formant la boucle VL et faisant partie du__________.
N terminale;
site anticorps.
Les Ig contiennent une ou plusieurs copules glucidiques (selon les classes et la sous classes), localisées sur les ________________.
chaînes lourdes
La teneur et la disposition des glucides sur les chaînes sont variables
et souvent mal connues. (V/F)
V
Les copules glucidiques sont importantes dans ___________, __________, ___________.
- L’activation du complément;
- La fixation sur le récepteur du Fc;
- Le catabolisme des Ig.
Le paratope se fixe sur l’épitope à l’image du ___________________.
clef dans une serrure
La structure du paratope est variable. (V/F)
V
La structure du paratope dépend de ______________________.
structure tridimensionnelle de l’épitope
Selon la nomenclature internationale de l’OMS, les immunoglobulines sont classés en 5 classes: ________, ______, _______, ________, __________.
IgG;
IgM;
IgA;
IgE;
IgD.
Les classes des Igs sont définies par ______________________.
leurs déterminants antigéniques
Les Ig sont caractérisées par une dualité ______________ et _________________.
structurale et fonctionnelle
La dualité structurale des Ig se voit à travers l’existence de __________________________.
parties constantes et de parties variables sur les chaines lourdes et légères
La dualité fonctionnelle des Ig se voit à travers les deux fonctions principales: ____________________ et ___________________.
- La fonction de reconnaissance de l’Ag ,localisée au niveau du fragment Fab (antigen binding fragment) qui est commune à toutes les Ig .
- Les fonctions effectrices dont le support est le fragment Fc (cristallisable fragment) et qui varient selon la classe d’ Ig.
La papaïne coupe la molécule d’ IgG au niveau de la région ________ en trois fragments: _________, __________ et _____________.
charnière;
Fab, Fab, Fc.
La papaïne clive les Ig en:
Deux Fabs de ______KD chacun, correspondant à la partie _______ de la chaine lourde et la ________ de la chaine légère;
Un fragment Fc qui correspond à ______________ de ___ KD environs.
45 KD;
N terminale;
totalité;
deux moitiés restantes de la chaine lourde;
80 KD.
____________ porte la plupart des glucides et structures responsables de l’activité biologique spécifique de chaque classe Ig.
Fragment Fc
Une brève digestion des Igs par la pepsine donne:
- Un seul fragment d’un PM de ______________ et composé de deux fragments semblables au Fab et désigné _______;
- Plusieurs _______.
100 000 D;
F(ab’) 2;
Fc’.
La fonction ________ est la fonction de reconnaissance des Ig.
anticorps
La fonction anticorps est portée par ________.
fragment Fab
L’interaction Ac-Ag est basée sur la _________________ qui détermine l’affinité de l’anticorps pour l’antigène.
complémentarité de structure
La réaction Ac-Ag est spécifique mais il peut exister des réactions croisées: ____________________________, ________________________.
- Un même anticorps reconnait un épitope présent sur deux molécules d’antigènes différents;
- Un même paratope peut se lier avec des affinités différentes à des épitopes de structure semblables, mais légèrement différents les uns les autres.
Les fonctions biologiques des Igs sont liées au fragment ___.
Fc
Trois fonctions effectrices essentielles, résultent de l’interaction entre le Fragment Fc des Ig et d’autres protéines sériques ou des récepteurs membranaires des cellules sont décrites: _______________, _____________, ________________.
Activation de la voie classique du complément;
Opsonisation;
Cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps (ADCC).
D’autres fonctions biologiques des Igs incluent __________ et ________.
Transfert placentaire et Catabolisme
Les fonctions biologiques des Ig sont liées aux régions variables des chaînes lourdes qui diffère d’une classe à une autre, ceci implique que toutes les classes d’immunoglobulines n’ont pas les mêmes propriétés biologiques. (V/F)
F: régions constantes
Les ____constituent la majeure partie des Ac anti bactériens et anti viraux.
IgG
Les IgG possèdent les propriétés biologiques suivantes: ___________, __________, ___________.
ADCC;
Opsonisation;
Activation du complément par voie classique.
Propriétés générales des IgG: ______________, _____________, _____________, ________________, ________________.
- Isotype le plus abondant dans le sérum (75-85% / 8 à 12 g/l);
- Isotype le plus abondant dans les espaces extra vasculaires;
- Passage transplacentaire (faible pour IgG4);
- Fixe le complément (C1q, C3b, C4b) à l’exception d’IgG4;
- Interagit avec Fc receptors (sauf IgG2 et IgG4).
Les IgG sont des molécules _____________ formées par l’association de _______________ et ______________.
monomériques;
02 chaines lourdes γ à 4 domaines + 02 chaines légères κ ou λ.
Propriétés physico-chimiques des IgG:
Poids moléculaire: __________
Constante de sédimentation: ___________
Teneur en glucides: ___________
Poids moléculaire: 150.000;
Constante de sédimentation: 7 unités SVEDBERG;
Teneur en glucides: 02 à 03%.
Les 4 sous-classes des IgG se distinguent par _______________ et ______________.
- Déterminants antigéniques localisés dans la partie constante des chaines lourdes Fc;
- Nombre de ponts disulfures inter-chaines lourdes au niveau de la région charnière.
Distribution des 4 sous-classes des IgG:
IgG1: __%
IgG2: __%
IgG3: __%
IgG4: __%
Distribution des 4 sous-classes des IgG:
IgG1: 70%
IgG2: 18%
IgG3: 08%
IgG4: 04%
t1/2 des 4 sous-classes des IgG:
IgG1: __j
IgG2: __j
IgG3: __j
IgG4: __j
IgG1: 23 j
IgG2: 23 j
IgG3: 08 j
IgG4: 23 j
Seules les sous classes IgG_, IgG_ et IgG_ ont la propriété d’activer la complément par la voie classique.
IgG1, 2 et 3
Le site de fixation du composant C1q du complément sur les IgGs se trouve sur les domaines ____ et _____ des chaines_________.
CH1 et CH2;
chaines γ
Classez les sous-classes IgG par ordre d’affinité aux récepteurs Fc des cellules phagocytaires.
IgG1 et 2 (++++);
IgG4 (++);
IgG2 (faible affinité).