biochimica metabolica Flashcards
enzimi: definizione
proteine con funzione di catalizzatori biologici/ polimeri biologici con attività metabolica.
enzimi: funzione
sono in grado di abbassare l’energia di attivazione, velocizzano la reazione, senza consumarsi.
ribozimi
catalizzatori biologici costituiti da RNA.
teoria un gene- un enzima
- formulata nel 1940 da Beadle e Tatum (Primio nobel 1958)
- la funzione di un gene è quella di produrre uno specifico enzima.
- alla fine diventa un gene- un polipeptide
come funzionano gli enzimi?
essi agiscono attraverso l’interazione del reagente (= substrato) con il sito attivo (piccola parte dell’enzima in cui avvengono le reazioni, formando il complesso enzima-substrato.
alla fine della reazione il prodotto viene allontanato dall’enzima che rimane inalterato.
da cosa è mediata l’attività degli enzimi?
dalla struttura tridimensionale della proteina (terziaria o quaternaria).
sito allosterico
sito dell’enzima a cui si legano delle molecole regolatrici che definiscono le proprietà enzimatiche della proteina
proprietà allosterica
proprietà degli enzimi che, grazie alle molecole regolatrici, possono cambiare forma.
specificità degli enzimi
gli enzimi sono altamente specifici e sono in grado di catalizzare una reazione poiché il sito attivo interagisce con reagenti in modo stereospecifico.
la specificità deriva dalla precisa forma tridimensionale del suo sito attivo.
a cosa è dovuta la specificità degli enzimi?
-complementarietà strutturale tra sito attivo-substrato (non è preesistente), le cariche elettriche, la natura idrofobia o idrofila
equazione di Michaelis- menten
per un enzima che lega un unico substrato, la velocità iniziale dipende dalla concentrazione di substrato.
V aumenta linearmente con S, fino a raggiungere un valore costante (in tutte le molecole che legano un substrato) che è quello di saturazione.
al di sopra di quale temperatura gli enzimi si denaturano?
40/45°
apoenzima
enzima + coenzima
metodo di attivazione di alcuni enzimi
-proteolisi parziale (enzimi della digestione che sono secreti nella loro forma inattiva) o quelli della coagulazione che sono attivati solo a seguito di ferite o danni.
ossidoreduttasi
catalizzano reazioni di ossidoriduzione
trasferasi
catalizzano il trasferimento di un gruppo funzionale
idrolasi
catalizzano l’idrolisi di vari tipi di legami chimici
liasi
catalizzano la rottura di legami covalenti attraverso metodi alternatici all’idrolisi o all’ossidoriduzione
isomerasi
catalizzano reazioni di isomerizzazione, di inversione e di trasferimento intramolecolare di raggruppamenti chimici
ligasi
catalizzano la formazione di legami covalenti tra molecole e intervengono nelle vie biosintetiche.
via metabolica
costituita da una successione di reazioni nella quale viene prodotta una piccola ma specifica modificazione chimica ai metaboliti, come rimozione, trasferimento o l’aggiunta di un atomo o di un gruppo funzionale.
catabolismo
fase degradativa del metabolismo in cui le molecole organiche dei nutrienti energetici e i costituenti cellulari vengono convertiti in prodotti intermedi e quindi composti finali semplici fornendo energia immagazzinata sotto forma di ATP.
prodotti finali: CO2 e H2O
ATP
- viene prodotta durante reazioni esoergoniche ed utilizzata durante quelle endoergoniche
- molecola ricca di energia perché possiede tre gruppi fosfato legati tra loro mediante legami fosfodiestere ad alta energia.
- hanno elevata concentrazione di carica negativa.
idrolisi enzimatica di ATP
- da parte dell’ATPasi
- produce ADP
- riduce la concentrazione di cariche negative e quindi libera energia (7 kcal/mole) che serve per reazioni endoergoniche dell’anabolismo.
anabolismo
fase sintetica del metabolismo in cui i precursori semplici vengono uniti tra loro per costruire molecole complesse.
glicolisi: caratteristiche generali
- via catabolica dell’ossidazione del D-glucosio
- unico processo presente ad ogni livello di organizzazione della vita
- nel citoplasma
- si producono due molecole di privato e due di ATP + 2 di NADH
- avviene in 10 tappe, ciascuna delle quali è catalizzata da uno specifico enzima
- la prima fase richiede energia e consuma ATP, mentre la seconda produce ATP.
glicolisi: formula
D-glucosio + 2NAD+ + 2ADP + 2fosfato –» 2piruvato + 2NADH + 2ATP + 2H+ + 2H2O
glicolisi anaerobia
sostiene la sintesi di sole due molecole di ATP per ogni molecola di D-glucosio ossidata a 2 molecole di acido lattico.
glicolisi anaerobica lattacida
produzione di elevate concentrazioni di acido lattico e acidazione del muscolo.
fermentazione alcolica
nei lieviti e in altri microrganismi il glucosio viene fermentato ad etanolo e CO2 invece che a lattato mediante decarbossilazione del privato ad acetaldeide, poi ridotta ad etanolo con contemporanea ossidazione di NADH.
glicogeno
forma di deposito del D-glucosio negli animali che consente di poter immagazzinare grandi quantità di esoso mantenendo bassa l’osmolarità del citosol.
particolarmente abbondante in fegato e muscolo.
glicogenosintesi
formazione di glicogeno regolata da insulina
glicogenolisi
demolizione di glicogeno regolata da glucagone
glicogeno nel fegato
viene rapidamente rilasciato nel sangue per essere distribuito ad altri tessuti.
glicogeno nel muscolo
viene demolito per generare ATP necessario alla contrazione muscolare.
caratteristica della membrana interna mitocondriale
è impermeabile alla maggior parte degli ioni e dei metaboliti (H+, ATP, ADP, NADH, FADH2). e possiede numerose proteine di trasporto che ne controllano il passaggio.
questo permette la formazione di gradiente ionici e determina la compartimentazione delle funzioni metaboliche dei mitocondri a quelle del citosol.