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Le système endomembranaire Flashcards

1
Q

Comment fut créer la mitochondrie ?

A

Une cellule eucaryote ancestrale (anaérobie) absorbe une bactérie procaryote aérobie. Ils font depuis symbiose.

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2
Q

Où commence la synthèse d’une protéine ?

A

Dans le cytosol

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3
Q

Comment commence la synthèse d’une protéine ?

A

Le ribosome crée une vingtaine d’acide aminés hydrophobes en position N-terminale qu’on appelle peptide signal.

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4
Q

Quelle est l’utilité du PRS ?

A

Il transporte les protéines nouvellement synthétisé et le ribosome vers la membrane du RE.

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5
Q

Quand la PRS se lie au complexe ribosome-peptide signal qu’est-ce que cela provoque ?

A

Cela met en pause la synthèse de la protéine. (aussi appelée traduction)

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6
Q

De quel façon le complexe ribosome-peptide-PRS se lie à la membrane plasmique ?

A

1) Le PRS se fixe sur un récepteur PRS
2) La partie 60S du ribosome se fixe sur le translocon

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7
Q

Une fois que le ribosome est fixé au translocon, qu’est-ce qu’il ce passe concernant la PRS ?

A

Elle s’enfuit pour chercher du nouveau travail. Cela permet au ribosome de reprendre la synthèse de la protéine.

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8
Q

Quand la synthèse de la protéine se termine. Qu’elle est la différence entre si elle est destinée à être transmembranaire et si elle est destinée à être soluble ?

A

Transmembranaire : Elle va s’insérer dans la membrane lipidique durant la synthèse
Soluble : Elles se retrouvent dans la lumière du RE.

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9
Q

Qu’est-ce qui clive le peptide signal ?

A

La peptidase signal

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10
Q

Le peptide signal est-il toujours clivé ?

A

Pour le cours OUI

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11
Q

De quoi est fait le réticulum endoplasmique ?

A

De saccule

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12
Q

A cause de quoi le réticulum est-il rugueux ? L’est-il également à l’intérieur ?

A

A cause de ribosome qui ne se trouvent que sur sa face externe.

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13
Q

Comment s’appelle la zone dépourvue de ribosome sur la face externe du RER ? A quoi sert-elle ?

A

C’est la zone de transition qui est l’endroit à partir duquel les vésicules vont se former pour quitter le RER.

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14
Q

Quelle est la fonction principale du RE ?

A

Synthèse et translocation des protéines.

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15
Q

Qu’est-ce qui permet à une protéine de rester dans le RE où d’y revenir si elle en sort ?

A

Le signal de rétention.

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16
Q

Si un protéine qui vient de finir d’être synthétisé ne possède pas de signal de rétention que va-t-elle faire ? (2)

A
  • Elle pourra être transmembranaire
  • Elle pourra aller dans le flux vectoriel
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17
Q

Qu’est un “signal de rétention” ?

A

Une séquence spécifique d’acide aminé qui les retiendra dans un compartiment en particulier.

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18
Q

Qu’est-ce qu’une protéine résidente ?

A

Une protéine qui doit rester dans la lumière du RE.

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19
Q

Où se positionne le signal de rétention au RE sur une protéine et comment on peut l’appeler ?

A

Il y a le KDEL et le HDEL qui se positionnent en extrémité C-terminale des protéines solubles.

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20
Q

Quel marquage possèdent les protéines devant aller dans le lysosome ?

A

Un marquage au M6P.

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21
Q

En laboratoire lorsqu’un RER est fractionné qu’est-ce que cela donne ?

A

Des petites vésicules de RER appelées microsomes. Ils conservent les ribosomes sur la face extracellulaire.

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22
Q

Quelle est la taille d’un microsome ?

A

100 nanomètre

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23
Q

Il y a deux types de microsome. Lesquels ?

A

Lisse et rugueux

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24
Q

Où est stocké le plus gros du calcium dans la cellule ?

A

Dans le réticulum endoplasmique (ou sarcoplasmique).

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25
Q

Sous quelle forme est le REL ?

A

Canalicules

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26
Q

Vers quoi sont orientés les réseaux cis et trans golgiens ?

A

Le réseau cis fait face au RE tandis que le réseau trans fait face à le membrane plasmique.

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27
Q

Homogénéiser une cellule c’est quoi ?

A

Cela revient à la fragmenter.

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28
Q

Les canalicules sont faites de quoi ?

A

D’une bicouche lipidique.

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29
Q

De quoi peut être résidente une protéine ?

A

Du RER, du Golgi ou du lysosome.

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30
Q

Qu’est le “peptide signal” d’une protéine transmembranaire ?

A

Il y a deux possibilité.
1) Le premier domaine hydrophobe servira de peptide signal ici, le PRS s’accrochera dessus.
2) Un peptide signal classique en avec un signal N-terminal

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31
Q

Une séquence transmembranaire peut-elle être clivée ?

A

Non

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32
Q

Quand la protéine est dans la membrane plasmique et que ses cotés N et C terminal dépassent de part et d’autre de la membrane. De quel coté seront-ils ?

A

N-terminal : Lumière
C-terminal : Cytosol (extérieur)

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33
Q

Quand une protéine n’a pas de domaine hydrophobe mais qu’elle doit s’insérer dans la membrane plasmique. Qu’est-ce qui va faire qu’elle se mettra d’un coté où de l’autre ?

A

La répartition des charges de part et d’autre de la membrane et de la protéine. Les charges de la protéine devront aller à l’inverse des charges de la membrane.

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34
Q

Des ribosomes qui ne sont pas en cours de synthèse peuvent-ils être accroché à la membrane du RE ?

A

Non

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35
Q

Sur la membrane plasmique, une fois la protéine clivée, que fait-on du peptide signal ? (2)

A

1) Dégradé par des peptidases
2) Envoyé dans le CMH1

36
Q

Dans la membrane plasmique quel côté est chargé + et quel côté est chargé - ?

A

+ à l’intérieur et - à l’extérieur

37
Q

A quelle famille appartient la protéine BiP ?

A

Hsp70

38
Q

Citer deux protéines solubles résidentes du RE.

A

BiP et calréticuline

39
Q

Citer une protéine transmembranaire résidente du RE ?

A

Calnexine.

40
Q

Quel est le site consensus de la N-glycosylation et qu’est “X” ?

A

Asparagine-X-Sérine ou Asparagine-X-Thréonine
X correspond à n’importe quel acide aminé autre que la Proline.

41
Q

Combien de résidus osidiques sont nécessaires à la N-glycosylation ?

A

14

42
Q

Quel lipide hydrophobe est nécessaire à la N-glycosylation ?

A

Le dolichol

43
Q

Quel type de protéine doit obligatoirement être repliée dans le RE ?

A

Transmembranaire et soluble

44
Q

Quel est l’utilité des protéines chaperonnes ?

A

Elles aident les protéines à se replier et si ça ne fonctionne pas elles les envoient se faire dégrader.

45
Q

Que dire sur la vitesse du flip flop et sur les protéines aidantes ?

A

Le flip flop quand il se fait seul est très lent, il y a donc des protéines qui aident à ça, appelées des flippases.

46
Q

Peut-il y avoir plusieurs appareil de golgi dans une cellule ou est-il unique ?

A

Peut y en avoir plusieurs.

47
Q

Comment s’appelle l’empilement de saccule qu’on trouve chez le golgi ?

A

Le dictyosome.

48
Q

Qu’est l’ERGIC ?

A

Des vésicules provenant du RE allant vers le Golgi qui fusionnent entre elles.

49
Q

Où est-ce qu’on retrouve COP I et COP II ?

A

Autour des vésicules qui se trouvent entre le RE et le Golgi. Ce sont des manteaux.
Le COP II va dans le sens du flux vectoriel et le COP I sur les vésicules se déplacent dans le sens rétrograde antérograde.

50
Q

Le signal KDEL c’est quoi ?

A

Un signal de retour vers le RE. Sert pour les vésicules qui se sont “perdues”.

51
Q

Qu’est-ce qu’un tri itératif ?

A

Le tri itératif est un tri progressif et répétitif des protéines pour corriger les erreurs et les acheminer vers leur destination finale.

52
Q

Quand une protéine qui porte un signal KDEL est reconnu par un récepteur KDEL, qu’est-ce qu’il ce passe ?

A

Active un signal via une séquence KKXX (du récepteur). Cela entraîne le bourgeonnement de vésicules recouvertes de COP I, ramenant les protéines au RE.

53
Q

Les fonctions de l’appareil de Golgi :

A
  • Maturation des protéines
  • Transfert des protéines
  • Synthèse des sphingolipides
  • Tri des molécules
54
Q

A partir de quel acide aminé se fait la O glycosylation ?

A

La sérine ou la thréonine

55
Q

La glycosylation est-elle toujours faites au maximum ? Quel est le mot utilisé ?

A

Non, parfois l’enzyme n’a pas le temps où la place de terminer la glycosylation. La glycosylation est donc hétérogène.

56
Q

Dans quelle partie du Golgi est mis en place le M6P ?

A

Dans le réseau cis-golgien.

57
Q

Où se fait la O-glycosylation ?

A

Golgi médian ou trans.

58
Q

Où se fait l’addition d’acide sialique dans les N-glycosylation ?

A

Dans le réseau trans golgien, donc à la fin.

59
Q

Quel type de charge donne un sulfate ?

A

Une charge négative

60
Q

Sulfoconjugaison c’est quoi ?

A

Un groupe sulfate est ajouté à une molécule.

61
Q

Où se fait la synthèse des sphingolipides ?

A

Dans le golgi cis et le golgi médian.

62
Q

Où sont fabriqués les glycérophospholipides ?

A

Dans le RE.

63
Q

Que sont les radeaux lipidiques ?

A

Des parties de la membrane plasmique plus épaisse. Elles sont riche en sphingolipide et cholestérol.

64
Q

Qu’est-ce qui dénote sur les radeaux lipidique hormis leur épaisseur et leur composition ?

A

Ils sont moins fluide que le reste de la membrane.

65
Q

Quelles protéines ont tendances à s’ancrer sur les radeaux lipidiques ?

A

Les ancres GPI, les protéines palmitoylée et les lipides.

66
Q

Qu’est-ce qu’on ne trouve généralement pas sur les radeaux lipidiques ?

A

Les lipides insaturés.

67
Q

Que forme la protéine FAPP ?

A

C’est un manteau qui forme des tubules.

68
Q

Qu’est-ce qui aura tendance à voyager grâce aux tubes et grâce aux sphères ?

A

Dans les sphères, ce qui est soluble et dans les tubes, ce qui est membranaire.
(On parle juste de majorité)

69
Q

Comment évolue l’insuline dans l’appareil de Golgi ?

A

Au début, il est très dispersé puis un manteau de clathrine va arrivé, petit à petit, il éliminera de la membrane et du contenu de la lumière qui est vide, cela se finira en vésicule très concentré avec beaucoup de molécule d’insuline.

70
Q

Où est-ce que l’insuline mature ?

A

Dans le Golgi.

71
Q

Une sécrétion sensible à un stimuli est une sécrétion :

A

Régulée

72
Q

Les utilités de Rab et SNARE :

A

Elles aident les vésicules à arriver à destination.
Rab les guides et se lie aux bons effecteurs.
SNARE facilite la fusion entre la membrane et la vésicule.

73
Q

Il y a deux types de SNARE. Développer.

A

V-SNARE se trouve sur la vésicule
T-SNARE se trouve sur le compartiment receveur

74
Q

Rab et Snare se trouvent sur toutes les vésicules ?

A

Oui

75
Q

Sur une protéine transmembranaire où se trouve le signal d’adressage ? (2)

A
  • Dans le domaine cytosolique
  • Entre les deux bicouches
76
Q

Grâce à quoi est-ce qu’on peut détoxifier dans le RE ?

A

Le cytochrome P450

77
Q

Que peut-on dire sur la clathrine et la cavéoline ?

A

Elles sont toutes les deux autours des vésicules mais la cavéoline ne part jamais tandis que la clathrine se déshabille avant de fusionner avec le compartiment cible.

78
Q

Un segment hydrophobe peut-il être un signal d’arrêt de la translocation ?

A

Oui

79
Q

Qu’elle est l’utilité de l’osmium ?

A

Le marquage des citernes cis-golgiennes.

80
Q

RCPG c’est quoi ?

A

Un récepteur couplé à une protéine G

81
Q

Combien de domaine transmembranaire possède RCPG ?

A

7

82
Q

Qu’est Bcl2 ?

A

La famille de molécule dont dépend l’apoptose

83
Q

Quel type de chose sont activées par les RCPG ?

A

Les protéines globulaires

84
Q

Donner la structure des protéines transmembranaire avec l’utilité de chacune des structures : (3)

A

Domaine extracellulaire : Site de fixation au ligand
Transmembranaire : Ancrage
Intracellulaire : Permet la transduction du signal

85
Q
A

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