Le système endomembranaire

Question 1

Comment fut créer la mitochondrie ?

Answer 1

Une cellule eucaryote ancestrale (anaérobie) absorbe une bactérie procaryote aérobie. Ils font depuis symbiose.

Question 2

Où commence la synthèse d’une protéine ?

Answer 2

Dans le cytosol

Question 3

Comment commence la synthèse d’une protéine ?

Answer 3

Le ribosome crée une vingtaine d’acide aminés hydrophobes en position N-terminale qu’on appelle peptide signal.

Question 4

Quelle est l’utilité du PRS ?

Answer 4

Il transporte les protéines nouvellement synthétisé et le ribosome vers la membrane du RE.

Question 5

Quand la PRS se lie au complexe ribosome-peptide signal qu’est-ce que cela provoque ?

Answer 5

Cela met en pause la synthèse de la protéine. (aussi appelée traduction)

Question 6

De quel façon le complexe ribosome-peptide-PRS se lie à la membrane plasmique ?

Answer 6

1) Le PRS se fixe sur un récepteur PRS
2) La partie 60S du ribosome se fixe sur le translocon

Question 7

Une fois que le ribosome est fixé au translocon, qu’est-ce qu’il ce passe concernant la PRS ?

Answer 7

Elle s’enfuit pour chercher du nouveau travail. Cela permet au ribosome de reprendre la synthèse de la protéine.

Question 8

Quand la synthèse de la protéine se termine. Qu’elle est la différence entre si elle est destinée à être transmembranaire et si elle est destinée à être soluble ?

Answer 8

Transmembranaire : Elle va s’insérer dans la membrane lipidique durant la synthèse
Soluble : Elles se retrouvent dans la lumière du RE.

Question 9

Qu’est-ce qui clive le peptide signal ?

Answer 9

La peptidase signal

Question 10

Le peptide signal est-il toujours clivé ?

Answer 10

Pour le cours OUI

Question 11

De quoi est fait le réticulum endoplasmique ?

Answer 11

De saccule

Question 12

A cause de quoi le réticulum est-il rugueux ? L’est-il également à l’intérieur ?

Answer 12

A cause de ribosome qui ne se trouvent que sur sa face externe.

Question 13

Comment s’appelle la zone dépourvue de ribosome sur la face externe du RER ? A quoi sert-elle ?

Answer 13

C’est la zone de transition qui est l’endroit à partir duquel les vésicules vont se former pour quitter le RER.

Question 14

Quelle est la fonction principale du RE ?

Answer 14

Synthèse et translocation des protéines.

Question 15

Qu’est-ce qui permet à une protéine de rester dans le RE où d’y revenir si elle en sort ?

Answer 15

Le signal de rétention.

Question 16

Si un protéine qui vient de finir d’être synthétisé ne possède pas de signal de rétention que va-t-elle faire ? (2)

Answer 16

• Elle pourra être transmembranaire
• Elle pourra aller dans le flux vectoriel

Question 17

Qu’est un “signal de rétention” ?

Answer 17

Une séquence spécifique d’acide aminé qui les retiendra dans un compartiment en particulier.

Question 18

Qu’est-ce qu’une protéine résidente ?

Answer 18

Une protéine qui doit rester dans la lumière du RE.

Question 19

Où se positionne le signal de rétention au RE sur une protéine et comment on peut l’appeler ?

Answer 19

Il y a le KDEL et le HDEL qui se positionnent en extrémité C-terminale des protéines solubles.

Question 20

Quel marquage possèdent les protéines devant aller dans le lysosome ?

Answer 20

Un marquage au M6P.

Question 21

En laboratoire lorsqu’un RER est fractionné qu’est-ce que cela donne ?

Answer 21

Des petites vésicules de RER appelées microsomes. Ils conservent les ribosomes sur la face extracellulaire.

Question 22

Quelle est la taille d’un microsome ?

Answer 22

100 nanomètre

Question 23

Il y a deux types de microsome. Lesquels ?

Answer 23

Lisse et rugueux

Question 24

Où est stocké le plus gros du calcium dans la cellule ?

Answer 24

Dans le réticulum endoplasmique (ou sarcoplasmique).

Question 25

Sous quelle forme est le REL ?

Answer 25

Canalicules

Question 26

Vers quoi sont orientés les réseaux cis et trans golgiens ?

Answer 26

Le réseau cis fait face au RE tandis que le réseau trans fait face à le membrane plasmique.

Question 27

Homogénéiser une cellule c'est quoi ?

Answer 27

Cela revient à la fragmenter.

Question 28

Les canalicules sont faites de quoi ?

Answer 28

D'une bicouche lipidique.

Question 29

De quoi peut être résidente une protéine ?

Answer 29

Du RER, du Golgi ou du lysosome.

Question 30

Qu'est le "peptide signal" d'une protéine transmembranaire ?

Answer 30

Il y a deux possibilité. 1) Le premier domaine hydrophobe servira de peptide signal ici, le PRS s'accrochera dessus. 2) Un peptide signal classique en avec un signal N-terminal

Question 31

Une séquence transmembranaire peut-elle être clivée ?

Answer 31

Non

Question 32

Quand la protéine est dans la membrane plasmique et que ses cotés N et C terminal dépassent de part et d'autre de la membrane. De quel coté seront-ils ?

Answer 32

N-terminal : Lumière C-terminal : Cytosol (extérieur)

Question 33

Quand une protéine n'a pas de domaine hydrophobe mais qu'elle doit s'insérer dans la membrane plasmique. Qu'est-ce qui va faire qu'elle se mettra d'un coté où de l'autre ?

Answer 33

La répartition des charges de part et d'autre de la membrane et de la protéine. Les charges de la protéine devront aller à l'inverse des charges de la membrane.

Question 34

Des ribosomes qui ne sont pas en cours de synthèse peuvent-ils être accroché à la membrane du RE ?

Answer 34

Non

Question 35

Sur la membrane plasmique, une fois la protéine clivée, que fait-on du peptide signal ? (2)

Answer 35

1) Dégradé par des peptidases 2) Envoyé dans le CMH1

Question 36

Dans la membrane plasmique quel côté est chargé + et quel côté est chargé - ?

Answer 36

+ à l'intérieur et - à l'extérieur

Question 37

A quelle famille appartient la protéine BiP ?

Answer 37

Hsp70

Question 38

Citer deux protéines solubles résidentes du RE.

Answer 38

BiP et calréticuline

Question 39

Citer une protéine transmembranaire résidente du RE ?

Answer 39

Calnexine.

Question 40

Quel est le site consensus de la N-glycosylation et qu'est "X" ?

Answer 40

Asparagine-X-Sérine ou Asparagine-X-Thréonine X correspond à n'importe quel acide aminé autre que la Proline.

Question 41

Combien de résidus osidiques sont nécessaires à la N-glycosylation ?

Answer 41

14

Question 42

Quel lipide hydrophobe est nécessaire à la N-glycosylation ?

Answer 42

Le dolichol

Question 43

Quel type de protéine doit obligatoirement être repliée dans le RE ?

Answer 43

Transmembranaire et soluble

Question 44

Quel est l'utilité des protéines chaperonnes ?

Answer 44

Elles aident les protéines à se replier et si ça ne fonctionne pas elles les envoient se faire dégrader.

Question 45

Que dire sur la vitesse du flip flop et sur les protéines aidantes ?

Answer 45

Le flip flop quand il se fait seul est très lent, il y a donc des protéines qui aident à ça, appelées des flippases.

Question 46

Peut-il y avoir plusieurs appareil de golgi dans une cellule ou est-il unique ?

Answer 46

Peut y en avoir plusieurs.

Question 47

Comment s'appelle l'empilement de saccule qu'on trouve chez le golgi ?

Answer 47

Le dictyosome.

Question 48

Qu'est l'ERGIC ?

Answer 48

Des vésicules provenant du RE allant vers le Golgi qui fusionnent entre elles.

Question 49

Où est-ce qu'on retrouve COP I et COP II ?

Answer 49

Autour des vésicules qui se trouvent entre le RE et le Golgi. Ce sont des manteaux. Le COP II va dans le sens du flux vectoriel et le COP I sur les vésicules se déplacent dans le sens rétrograde antérograde.

Question 50

Le signal KDEL c'est quoi ?

Answer 50

Un signal de retour vers le RE. Sert pour les vésicules qui se sont "perdues".

Question 51

Qu'est-ce qu'un tri itératif ?

Answer 51

Le tri itératif est un tri progressif et répétitif des protéines pour corriger les erreurs et les acheminer vers leur destination finale.

Question 52

Quand une protéine qui porte un signal KDEL est reconnu par un récepteur KDEL, qu'est-ce qu'il ce passe ?

Answer 52

Active un signal via une séquence KKXX (du récepteur). Cela entraîne le bourgeonnement de vésicules recouvertes de COP I, ramenant les protéines au RE.

Question 53

Les fonctions de l'appareil de Golgi :

Answer 53

- Maturation des protéines - Transfert des protéines - Synthèse des sphingolipides - Tri des molécules

Question 54

A partir de quel acide aminé se fait la O glycosylation ?

Answer 54

La sérine ou la thréonine

Question 55

La glycosylation est-elle toujours faites au maximum ? Quel est le mot utilisé ?

Answer 55

Non, parfois l'enzyme n'a pas le temps où la place de terminer la glycosylation. La glycosylation est donc hétérogène.

Question 56

Dans quelle partie du Golgi est mis en place le M6P ?

Answer 56

Dans le réseau cis-golgien.

Question 57

Où se fait la O-glycosylation ?

Answer 57

Golgi médian ou trans.

Question 58

Où se fait l'addition d'acide sialique dans les N-glycosylation ?

Answer 58

Dans le réseau trans golgien, donc à la fin.

Question 59

Quel type de charge donne un sulfate ?

Answer 59

Une charge négative

Question 60

Sulfoconjugaison c'est quoi ?

Answer 60

Un groupe sulfate est ajouté à une molécule.

Question 61

Où se fait la synthèse des sphingolipides ?

Answer 61

Dans le golgi cis et le golgi médian.

Question 62

Où sont fabriqués les glycérophospholipides ?

Answer 62

Dans le RE.

Question 63

Que sont les radeaux lipidiques ?

Answer 63

Des parties de la membrane plasmique plus épaisse. Elles sont riche en sphingolipide et cholestérol.

Question 64

Qu'est-ce qui dénote sur les radeaux lipidique hormis leur épaisseur et leur composition ?

Answer 64

Ils sont moins fluide que le reste de la membrane.

Question 65

Quelles protéines ont tendances à s'ancrer sur les radeaux lipidiques ?

Answer 65

Les ancres GPI, les protéines palmitoylée et les lipides.

Question 66

Qu'est-ce qu'on ne trouve généralement pas sur les radeaux lipidiques ?

Answer 66

Les lipides insaturés.

Question 67

Que forme la protéine FAPP ?

Answer 67

C'est un manteau qui forme des tubules.

Question 68

Qu'est-ce qui aura tendance à voyager grâce aux tubes et grâce aux sphères ?

Answer 68

Dans les sphères, ce qui est soluble et dans les tubes, ce qui est membranaire. (On parle juste de majorité)

Question 69

Comment évolue l'insuline dans l'appareil de Golgi ?

Answer 69

Au début, il est très dispersé puis un manteau de clathrine va arrivé, petit à petit, il éliminera de la membrane et du contenu de la lumière qui est vide, cela se finira en vésicule très concentré avec beaucoup de molécule d'insuline.

Question 70

Où est-ce que l'insuline mature ?

Answer 70

Dans le Golgi.

Question 71

Une sécrétion sensible à un stimuli est une sécrétion :

Answer 71

Régulée

Question 72

Les utilités de Rab et SNARE :

Answer 72

Elles aident les vésicules à arriver à destination. Rab les guides et se lie aux bons effecteurs. SNARE facilite la fusion entre la membrane et la vésicule.

Question 73

Il y a deux types de SNARE. Développer.

Answer 73

V-SNARE se trouve sur la vésicule T-SNARE se trouve sur le compartiment receveur

Question 74

Rab et Snare se trouvent sur toutes les vésicules ?

Answer 74

Oui

Question 75

Sur une protéine transmembranaire où se trouve le signal d'adressage ? (2)

Answer 75

- Dans le domaine cytosolique - Entre les deux bicouches

Question 76

Grâce à quoi est-ce qu'on peut détoxifier dans le RE ?

Answer 76

Le cytochrome P450

Question 77

Que peut-on dire sur la clathrine et la cavéoline ?

Answer 77

Elles sont toutes les deux autours des vésicules mais la cavéoline ne part jamais tandis que la clathrine se déshabille avant de fusionner avec le compartiment cible.

Question 78

Un segment hydrophobe peut-il être un signal d'arrêt de la translocation ?

Answer 78

Oui

Question 79

Qu'elle est l'utilité de l'osmium ?

Answer 79

Le marquage des citernes cis-golgiennes.

Question 80

RCPG c'est quoi ?

Answer 80

Un récepteur couplé à une protéine G

Question 81

Combien de domaine transmembranaire possède RCPG ?

Answer 81

7

Question 82

Qu'est Bcl2 ?

Answer 82

La famille de molécule dont dépend l'apoptose

Question 83

Quel type de chose sont activées par les RCPG ?

Answer 83

Les protéines globulaires

Question 84

Donner la structure des protéines transmembranaire avec l'utilité de chacune des structures : (3)

Answer 84

Domaine extracellulaire : Site de fixation au ligand Transmembranaire : Ancrage Intracellulaire : Permet la transduction du signal