identification et validation de la cible (3) Flashcards

1
Q

AA synthétisés par l’organisme (11)

A
  • alanine
  • arginine
  • asparagine
  • acide aspartique
  • acide glutamique
  • glutamine
  • glycine
  • cystéine
  • proline
  • Serine
  • tyrosine
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2
Q

AA essentiels (9)

A
  • histidine
  • leucine
  • isoleucine
  • lysine
  • méthionine
  • phénylalanine
  • thréonine
  • tryptophane
  • valine
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3
Q

les macromolécules protéiques résultent

A

d’un enchainement d’AA reliés entre eux par une liaison peptique covalente

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4
Q

le carbone est

A

asymétrique et possède 4 fonctions

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5
Q

les AA de l’alimentation sont appelés

A

essentiels

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6
Q

la structure de base des AA est caractérisée par

A

une fonction carboxyle -COOH, une fonction amine primaire-NH2 et une chaine latérale R

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7
Q

la liaison peptidique s’établit entre

A

-COOH et -NH2

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8
Q

l’enchainement d’AA par les liaisons peptiques constituent

A

la structure primaire des protéines

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9
Q

liaison peptidique=

A

liaison amide

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10
Q

la liaison hydrogène est une liaison

A

faible

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11
Q

les liaisons faibles sont des liaisons hydrogène entre les fonctions peptiques

A

-CONH-

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12
Q

la structure secondaire est composée

A
  • hélice alpha
  • feuillet beta
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13
Q

dans l’hélice alpha, les liaisons hydrogènes sont orientées

A

selon l’axe de l’hélice

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14
Q

dans l’hélice alpha, les chaines latérales des aa pointent

A

en dehors et perpendiculairement à l’axe de l’hélice

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15
Q

le feuillet beta est

A

une superposition de 2 fragments antiparallèles de la chaine protéique

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16
Q

dans le feuillet beta, les chaines latérales sont

A

perpendiculaires au feuillet

17
Q

la fonction carboxyle C=O de la fonction peptidique est

A

accepteur de liaison hydrogène

18
Q

la fonction amine NH de la fonction peptidique est

A

donneur d’une autre fonction peptidique

19
Q

la structure tertiaire résulte

A

de l’interaction par des liaisons électrostatiques entre les chaines latérales des aa en différents points de la structure secondaire

20
Q

la structure quaternaire est

A

l’association de 2 ou plusieurs structures tertiaires

21
Q

l’hémoglobine est constituée de

A

4 structures tertiaires associées

22
Q

les différents types d’interactions ligand-cible protéique dépendent

A
  • de liaisons faibles
  • de la nature des fonctions chimiques du ligand et de la cible
  • de leur conformation spatiale
  • de la complémentarité des 2 partenaires
23
Q

l’interaction ligand cible est un processus irréversible

A

FAUX, réversible

24
Q

les liaisons ioniques sont des liaisons

A

faibles électrostatique

25
Q

les liaisons ioniques dépendent du pH

A

VRAI

26
Q

Parmi les liaisons faibles, la liaison ionique est la +

A

forte

27
Q

les liaisons ioniques se forment

A

entre les groupements ionisants du ligand et de la cible

28
Q

les groupements ionisantes de la cible sont

A

les fonctions chimiques des chaines latérales des a.a

29
Q

les fonctions chimiques ionisantes des a.a sont les fonctions

A

-carboxyliques de l’acide aspartique et de l’acide glutamique
-amines de la lysine, arginine et histidine

30
Q

plus le pKa est élevé, + le doublet non liant est

A

accessible