T7- Proteínas Flashcards
¿Según qué criterios clasificamos a las proteínas?
Según su función.
Según el punto de vista estructural.
Según la composición en aminoácidos.
¿Cómo se clasifican las proteínas según el criterio “función”?
Hay proteínas con función de enzima, transporte, reserva, reguladores, estructurales, contráctiles, defensiva…
¿Cómo se clasifican las proteínas según el criterio “punto de vista estructural”?
Proteínas globulares –> son en general hidrosolubles y fáciles de digerir. Suelen contener una buena proporción de aminoácidos esenciales para el ser humano. Entre ellas se encuentran la caseína de la leche, la albúmina del huevo y las globulinas de la sangre.
Proteínas fibrosas –> en su mayoría son más insolubles y difíciles de digerir. Entre ellas se encuentran la queratina, el colágeno, la miosina…
¿Cómo se clasifican las proteínas según el criterio “composición en aminoácidos”?
Proteínas completas –> de buena calidad o de alto valor biológico, si presentan todos los aminoácidos esenciales y en una proporción adecuada.
Proteínas incompletas –> si carecen de alguno de los aminoácidos esenciales.
¿Según qué criterios clasificamos a los aminoácidos?
Según si forman proteínas.
Según si se sintetizan.
Según para que se destinen.
Según la cadena lateral.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según el criterio “si forman proteínas”?
No proteinogénicos –> como cistina, creatina, dopamina, taurina…
Proteinogénicos –> 20 aminoácidos.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según el criterio “si se sintetizan”?
Esenciales –> no se pueden sintetizar, deberán ser aportados mediante la dieta.
No esenciales –> los podemos sintetizar.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según el criterio “su destino”?
Gluconeogénicos –> el resto.
Cetogénicos –> lisina y leucina.
Algunos son glucocetogénicos, se destinan tanto para la gluconeogénesis como para la cetogénesis.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según el criterio “su cadena lateral”?
Aromáticos, ramificados, neutros, básicos, ácidos.
¿Qué es la calidad de una proteína?
Es el grado de aproximación entre el contenido y proporciones de aminoácidos de la proteína de la dieta respecto a la del cuerpo.
¿A qué hace referencia el término “aminoácido limitante”?
Cuando un alimento presenta algún aminoácido esencial en baja proporción, este es un aminoácido limitante, por lo tanto el alimento no ofrece proteínas de alta calidad. Además presenta aminoácidos limitantes en proporciones menores que respecto a la proteína de referencia.
¿Por qué se toma como proteína de referencia a la proteína del huevo?
Se asemeja mucho a las proteínas endógenas.
¿Cómo se evalúa la calidad de las proteínas?
Mediante métodos químicos y métodos biológicos.
¿Cuáles son los métodos químicos para evaluar la calidad proteica?
Aminograma.
Cómputo o índice químico.
Índice de aminoácidos esenciales.
Lisina disponible.
¿A qué hace referencia el método químico “aminograma”?
Analiza los aminoácidos que contiene una proteína y la proporción en la que se encuentran.
¿A qué hace referencia el método químico “cómputo o índice químico”?
Compara los aminoácidos de la proteína evaluada con la de referencia (huevo) para ver el aminoácido limitante.
¿A qué hace referencia el método químico “índice de aminoácidos esenciales”?
Es la media geométrica de las proporciones de cada aminoácido esencial en la proteína problema con respecto a la de referencia.
¿A qué hace referencia el método químico “lisina disponible”?
Es un aminoácido no muy abundante en bastantes alimentos y además los procesos de preparación pueden reducir su disponibilidad.
Se determina por derivación de la lisina y después por cromatografia líquida de alta resolución.
¿Cuáles son los métodos biológicos para evaluar la calidad proteica?
Valor biológico (VB).
Utilización neta de la proteína (UNP).
Calificación de aminoácido corregida por la digestibilidad (PDCAAS).
Coeficiente de eficacia en crecimiento (CEC) o relación de eficiencia proteica (REP).
Coeficiente de digestibilidad aparente (CDA).
Coeficiente de digestibilidad verdadera (CDV).
¿A qué hace referencia el método biológico “valor biológico”? ¿Cuál es su fórmula?
Es la proporción de nitrógeno absorbido que queda retenido en el organismo.
Se estudia en animales en crecimiento, siendo la proteína de estudio la única fuente de nitrógeno de la dieta.
Previamente se han de evaluar las pérdidas de nitrógeno fecal y urinario endógenos.
VB = N retenido/N absorbido = (N absorbido - N urinario)/(N ingerido - N fecal).
¿A qué hace referencia el método biológico “utilización neta de la proteína”? ¿Cuál es su fórmula?
Es la proporción del nitrógeno consumido que queda retenido por el organismo.
Se puede obtener multiplicando el valor biológico por la digestibilidad, en este caso se denomina “calculada”.
UNP = N retenido/N absorbido = (N absorbido - N urinario)/N ingerido.
¿A qué hace referencia el método biológico “PDCAAS”? ¿Cuál es su fórmula?
Compara la [aminoácido limitante] en la proteína de ensayo con la concentración de ese mismo aminoácido en la de referencia, pero en este caso se basa en los requerimientos de aminoácidos de niños entre 2 y 5 años, y tiene en cuenta la digestibilidad verdadera.
CD = N retenido/N absorbido = (N absorbido - N fecal)/N ingerido.
¿A qué hace referencia el método biológico “CEC o REP”?
Es el aumento de peso corporal dividido por el peso de proteínas consumidas, actualmente es un método poco utilizado.
¿A qué hace referencia el método biológico “CDA”?
Es la proporción de nitrógeno proteico del alimento absorbido respecto al ingerido. N ingerido y N fecal.
¿A qué hace referencia el método biológico “CDV”?
Tiene en cuenta que parte del nitrógeno eliminado por las heces es de origen endógeno y no procede exclusivamente del no absorbido desde la dieta.
¿Qué es la complementación proteica?
Es la combinación en una misma comida de proteínas que compensen sus deficiencias en aminoácidos esenciales, dando como resultado una proteína de mejor calidad nutricional.
¿Cuáles son los aminoácidos deficitarios en los cereales, las legumbres y el maíz?
Cereales –> lisina.
Legumbres –> metionina y cisteína.
Maíz –> triptófano.
Pon ejemplos de complementación proteica.
Legumbres + cereales –> lentejas + arroz.
Lácteos y cereales –> leche + avena.
¿En qué grupos de personas es recomendable la complementación proteica?
Poblaciones cuya alimentación es deficitaria en proteínas, en dietas vegetarianas estrictas, en la alimentación de los deportistas en la que interesa aportar proteínas de elevada calidad, pero sin colesterol ni grasas en exceso…
¿Por qué las proteasas no degradan las proteínas endógenas?
Porque se segregan de manera inactiva, y así cuando tengan que degradarse proteínas exógenas se activan.
¿Cuáles son los tipos de proteasas digestivas? ¿Cuáles son sus funciones? Pon ejemplos.
Endopeptidasas –> hidrolizan enlaces peptídicos internos.
Son la tripsina, quimotripsina, colagenasa, elastasa.
Exopeptidasas –> atacan desde un enlace terminal bien amino (aminopeptidasas) o bien carboxílico (carboxipeptidasas). Son las carboxipeptidasas A y B.
Describe brevemente el proceso de digestión.
La digestión química empieza en el estómago, con la liberación de gastrina. Esta favorece la secreción de HCL (desnaturaliza proteínas) y de pepsinógeno (proenzima que se convierte en pepsina tras ser activado por la acidez del estómago, se encarga de separar las proteínas en péptidos y aminoácidos).
En el intestino, la digestión continúa por acción de las enzimas (proenzimas) del jugo pancreático, exopeptidasas y endopeptidasas. La actividad proteolítca se desencadena al transformarse el tripsinógeno en tripsina, la cual permite que las demás proenzimas se conviertan en su forma activa y se liberen oligopéptidos.
La digestión se completa con la actuación de peptidasas situadas en el borde del cepillo de las células de la mucosa intestinal.
Tras la digestión quedan aminoácidos libres, di-, tri- y tetrapéptidos que ingresan en el enterocito, degradándose en su citoplasma a aminoácidos libres.
¿Cómo es el proceso de absorción?
Los aminoácidos entran por difusión simple y por transporte activo con consumo de energía.
La capacidad de digestión y absorción de las proteínas es de un 85-97%, la no absorbida se pierde con las heces.
¿Cuáles son los lugares donde el metabolismo de las proteínas es más intenso?
El enterocito –> el glutamato y el aspartato por transaminación dan alanina y glutamina. La alanina pasa a la sangre y la glutamina se utiliza para sintetizar bases púricas.
El hígado –> los aminoácidos pueden, no metabolizarse y regresar al torrente sanguíneo o metabolizarse y generar energía. Se sintetiza la albúmina (con ella se valora el estado nutricional proteico).
El músculo –> una alta concentración plasmática de proteínas promueve la síntesis proteica.
Altas concentraciones de aminoácidos en sangre, sobre todo los de cadena ramificada, estimulan la secreción de insulina. Facilita el paso de estos al citoplasma aumentando la síntesis proteica.
El sistema nervioso.
¿Cómo se eliminan las proteínas?
Orina –> urea.
Heces –> proteínas no absorbidas, proteínas de jugos digestivos y masa de la microbiota intestinal.
Pérdidas en forma de –> creatinina, amoníaco.
¿Cuál es la excreción basal diaria de N en adultos?
Es de unos 50mg N/kg.
