Proteínas 1.3 Flashcards

1
Q

Ejemplo de la chaperona molecular

A

Hsp-70 like (citosol y matriz mitocondrial)

Cuando se plega → chaperonas se van

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2
Q

Función de las chaperonas moleculares

A

Ayudan al plegamiento para que obtenga la estructura según su función y prevenir degradación

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3
Q

¿Qué hace el plegamiento incorrecto de una proteína?

A

Actividad biológica nula

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4
Q

Modificaciones post-traduccionales

Unión de colas lipidicas (función)

A

Anclar proteina a la membrana

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5
Q

Modificaciones post-traduccionales

Acetilación (ejemplo y función)

A

(Lys) → ACTIVA/INHIBE → regula interacción prote-ADN (histonas)

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6
Q

Modificaciones post-traduccionales

Fosforilación (ejemplo y función)

A

(Tyr, Ser, Thr) cinasas y fosfatasas → ACTIVA/INHIBE → relacionada con apoptosis y ciclo celular

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7
Q

Modificaciones post-traduccionales

Metilación (ejemplo y función)

A

Metilasas y desmetilasas → en ADN (citocina) y proteínas (lys) → regula transcripción

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8
Q

Modificaciones post-traduccionales

Acilación (ejemplo y función)

A

Modificación de lípidos (localización o anclaje)

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9
Q

Modificaciones post-traduccionales

Hidroxilación (ejemplo y función)

A

(Pro, lys, asp) → colágeno

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10
Q

Modificaciones post-traduccionales

Carboxilación (ejemplo y función)

A

(Glutamato) → factores de coagulación (protes dependientes de vitamina K)

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11
Q

Modificaciones post-traduccionales

Glucosilación (ejemplo y función)

A

Adición de carbohidratos → mejora solubilidad y estabilidad

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12
Q

¿Qué hacen las modificaciones post-traduccionales?

A

Alteran actividad, localización, etc

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13
Q

Métodos de degradación

A
  • Lisosomas
  • Ubiquitinación
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14
Q

Promedio de “vida” de una proteína

A

Va de algunos minutos hasta años

Balance proteico → buen funcionamiento celular

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15
Q

Características de la ubiquitinación

A

Método específico en el citosol. Se agregan ubiquitinas (marcaje) para llevarla al proteasoma

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16
Q

Características de los lisosomas

A

Proteinas extracelulares tomadas por la cx u organelos “viejos”

17
Q

Tipos de proteínas según su función

A
  • Estructurales
  • Transporte
  • Reguladoras
  • Señalización
  • Motoras
18
Q

Proteinas estructurales

Mitocondrias, núcleo y cloroplastos están rodeados por ⎽⎽⎽⎽ membrana

A

2

19
Q

Proteinas estructurales

Porcentaje de proteinas que tiene la membrana mitocondrial y la de mielina

A
  • Mitocondrial: 76%
  • Mielina: 18%
20
Q

Proteinas estructurales

Tipos de proteínas de membrana

A
  • Transmembranales/integrales
  • Unidas a lípidos: union convalente a la membrana
  • Periféricas: union covalente a la prote integral
21
Q

Transmembranales/integrales

A
  • 3 segmentos
  • Bicapa lipídica: porción hidrofílica + porción hidrofóbica
  • Dominios de membrana
22
Q

Proteinas estructurales

Citoesqueleto

A
  • Microfilamentos de actina: 8-9nm
  • Microtúbulos: 24nm → por protofilamentos
  • Filamentos intermedios: 10nm
23
Q

Proteinas de transporte

Funciones

A
  • Mantener procesos fisiológicos
  • Mantienen nivel pH
  • Transporte de glucosa, iones
24
Q

Proteinas de transporte (transmembranales)

Bombas ATP

A

Energia para mover iones en contra de su gradiente (transporte activo)

25
Q

Proteinas de transporte (transmembranales)

Canales ionicos

A

Transportan agua y iones específicos a favor de su concentración (difusión facilitada)

Se abren en respuesta de estimulos quimicos y eléctricos

26
Q

Proteinas de transporte (transmembranales)

Uniporte

A

1 sola molecula a favor de su gradiente (difusión facilitada) → GLUT1

27
Q

Proteinas de transporte (transmembranales)

Simporte

A

2 moléculas hacia el mismo lado en contra de su gradiente

28
Q

Proteinas de transporte (transmembranales)

Antiporte

A

2 moléculas hacia lados distintos en contra de su gradiente

29
Q

Proteinas con función motora

¿Qué son?

A

Enzimas que producen movimiento mediante señalizaciones químicas (hidrólisis de ATP)

30
Q

Proteinas con función motora

Propiedades

A
  • Transducen energía en movimiento
  • Se unen o translocan a través de un filamento de citoesqueleto, ácido nucleico o complejo proteico
31
Q

Proteinas con función motora

Tipos de movimiento que produce

A
  • Lineal: miocinas, kinesinas y dineínas
  • Circular: flagelos
32
Q

Proteinas con función motora

Ejemplos

A
  • ADN pol (ATP) → replicación
  • ARN pol (ATP) → transcripción
  • Ribosomas (GTP) → traducción
  • Kinesinas (ATP) → vesículas y chr. en mitosis
33
Q

Proteinas con función reguladora

Es uno de los principales mecanismos de regulación

A

Regulación alostérica

34
Q

Proteinas con función reguladora

Tipos de regulaciones

A
  • Regulacion alostérica cooperativa
  • Regulación cooperativa positiva: activa
  • Regulación cooperativa negativa: inhibe
35
Q

Regulación alostérica cooperativa

A

Union ligando afecta la union de posteriores ligandos