Proteínas 1.3 Flashcards
Ejemplo de la chaperona molecular
Hsp-70 like (citosol y matriz mitocondrial)
Cuando se plega → chaperonas se van
Función de las chaperonas moleculares
Ayudan al plegamiento para que obtenga la estructura según su función y prevenir degradación
¿Qué hace el plegamiento incorrecto de una proteína?
Actividad biológica nula
Modificaciones post-traduccionales
Unión de colas lipidicas (función)
Anclar proteina a la membrana
Modificaciones post-traduccionales
Acetilación (ejemplo y función)
(Lys) → ACTIVA/INHIBE → regula interacción prote-ADN (histonas)
Modificaciones post-traduccionales
Fosforilación (ejemplo y función)
(Tyr, Ser, Thr) cinasas y fosfatasas → ACTIVA/INHIBE → relacionada con apoptosis y ciclo celular
Modificaciones post-traduccionales
Metilación (ejemplo y función)
Metilasas y desmetilasas → en ADN (citocina) y proteínas (lys) → regula transcripción
Modificaciones post-traduccionales
Acilación (ejemplo y función)
Modificación de lípidos (localización o anclaje)
Modificaciones post-traduccionales
Hidroxilación (ejemplo y función)
(Pro, lys, asp) → colágeno
Modificaciones post-traduccionales
Carboxilación (ejemplo y función)
(Glutamato) → factores de coagulación (protes dependientes de vitamina K)
Modificaciones post-traduccionales
Glucosilación (ejemplo y función)
Adición de carbohidratos → mejora solubilidad y estabilidad
¿Qué hacen las modificaciones post-traduccionales?
Alteran actividad, localización, etc
Métodos de degradación
- Lisosomas
- Ubiquitinación
Promedio de “vida” de una proteína
Va de algunos minutos hasta años
Balance proteico → buen funcionamiento celular
Características de la ubiquitinación
Método específico en el citosol. Se agregan ubiquitinas (marcaje) para llevarla al proteasoma