Proteini Flashcards
definicija proteoma
nabor vseh proteinov posameznega organizma
sestavni gradniki proteinov
20 standardnih AK, od katerih so lahko nekatere modificirane
primer posttranslacijsko spremenjenih AK v proteinih
hidroksiprolin in hidroksilizin v kolagenu
selenocisein (stop kodon UGA)
prisotne tudi v miozinu in pro-trombinu
V katerih proteinih najdemo ornitin in citrulin?
nobenih
vezi med AK v proteinih
peptidne vezi
mesto nastanka peptidnih vezi in molekule, ki pri tem sodelujejo
ribosomi
mRNA, rRNA, tRNA
mehanizem nastanka peptidne vezi
povežeta se -COOH in -NH2 skupina, odcepi se voda in nastane amidna oziroma peptidna vez
Kaj daje rigidnost peptidni vezi?
prost elektronski par na dušiku, ki se razporedi so celi vezi - peptidna vez je na pol dvojna vez
konfiguracija večine peptidnih vezi
trans-konfiguracija
število AK v peptidu
2-10
število AK v polipeptidu
10-100
število AK v proteinu
> 100
definicija enote Dalton
1 DA = 1/12 mase atoma C12
povprečna molekulska masa AK in proteina
M(AK) = 128 g/mol M(P) = n*110 g/mol
vloga proteinov
opora, transport, skladiščenje, uravnavanje izražanja genov, obramba, kataliza, signalizacija, gibanje…
primarna struktura proteinov
zaporedje AK poezanih s kovalentnimi vezmi
vezi med AK v proteinih
peptidne in disulfidni mostički
bolezenska stanja pri zamenjavi AK v zaporedju za protein
1) anemija srpastih celic (GLU — VAL)
2) hemolitična anemija
3) cistična fibroza
metode za določanje zaporedja AK
1) Sangerjeva metoda (fluorodinitrobenzen)
2) Edmanova metoda (fenilizotiocianat)
3) masna spektrometrija
pomen zaporedja AK
- nosi informacijo o sekundarni in terciarni zgradbi (prostorska struktura)
- določa vlogo in lokacijo proteina
- evolucijska vloga (primerjava med sorodnimi organizmi)
bolezenska stanja povezana z napakami v sekundarni strukturi
1) prionske bolezni
2) Alzheimer
3) Parkinson
sekundarna struktura proteina
stabilni strukturni elementi
pogosti sekundarni strukturi proteina
alfa vijačnica in beta struktura
stabilizacija alfa vijačnice proteinov
vodikove vezi znotraj vijačnice med C=O n-te aminokisline in NH n+4-te aminokisline v vijačnici
AK ostanki, ki destabilizirajo vijačnico
prolin, glicin, valin, tirozin, izolevcin in zaporedja nabitih AK
pozicija nasprotno nabitih stranskih verig v alfa vijačnici
- na n mestu, nasprotno nabita na n+3/4 mestu
Kaj se zgodi na koncu zaporedja AK v vijačnicah?
ustvari se delni naboj, ki se stabilizira s C- (negativen) ali N-terminalnim (pozitiven) koncem
stabilizacija beta strukture
vodikove vezi med C=O in NH druge AK, a so te vezi lahko vzpostavljene znotraj istega zaporedja ali med različnimi polipeptidnimi verigami
položaj stranskih verig v beta strukturi
izmenično pod in nad strukturo
primer v beta strukturo povezanih AK
glicin in alanin v keratinih - vsebujeta tudi beta zavoje
Kaj tvori cca 1/3 AK ostankov?
zavoje ali zanke
definicija beta zavoja
pogost zavoj, ki povezuje antiparalelne beta strukture in vključuje 4 AK, vodikova vez pa nastane med C=O in NH tretje
možne rotacije okoli vezi v peptidih
peptidna vez je rigidna in ni sposobna rotacije
mogoča je rotacija okrog N-C(alfa) in C-C(alfa) vezi, ki jo opišeta dihedralna kota psi (CC) in fi (NC)
Kaj določata/omogočata kota fi in psi?
sekundarno strukturo proteina in cis-konformacijo
terciarna struktura proteina
njegova prostorska struktura, v kateri protein zavzame določeno konformacijo, ki predstavlja razporeditev atomov v prostoru
nativna konformacija proteina
konformacija proteina, v kateri ima najnižjo energijo/najnižjo prosto entalpijo
stabilizacija tercialrne strukture
šibke interakcije (hidrofobne, vodikove vezi, ionske interakcije)
pri nekaterih proteinih (inzulin) tudi disulfidni mostički
metode določanja terciarne strukture
rentgenska kristalografija NMR spektroskopija (manjši P)
nastanek proteinskega motiva
posamezni elementi sekundarnih struktur se povezujejo v stabilne, geometrijsko urejene strukture, ki jim pravimo motivi
proteinske domene
več združenih motivov
kvartarna struktura proteina
nastane s povezovanjem različnih podenot v prostoru
vezi med podenotami kvartarne strukture
hidrofobne in ionske interakcije (identične podenote)
vloge kvartarne strukture in primeri
1) regulatorna vloga (konformacijske spremembe)
2) strukturna vloga (povezovanje fibrilarnih proteinov)
