Mioglobin in hemoglobin Flashcards
družina encimov hemoglobina in mioglobina
globini (proteini, ki prenašajo kisik)
struktura hemoglobina
- 4 polipeptidne verige, dve alfa in dve beta
- 4 prostetične skupine hem
struktura mioglobina
- 1 polipeptidna veriga
- 1 prostetična skupina hem
naloga mioglobina
shranjevanje kisika v mišicah
naloga hemoglobina
prenos kisika, ogljikovega dioksida in vodikovih protonov po krvi do tkiv/pljuč
mehanizem prenosa kisika po krvi
kisik se veže na prostetično skupino hem na hemglobinu, ki vsebuje železo, ki je s štirimi koordinativnimi vezmi ovezan na dušike pirolovih obročev (dve vezi sta prosti, ena od njih veže kisik)
ko se kisik veže na hem skupino, to sproži konformacijsko spremembo - deoksihemoglobin se pretvori v oksihemoglobin
Zakaj so v telesu potrebni prenašalni proteini za kisik?
kisik je nepolaren plin, zato je v vodi slabo topen
vrsta vezave hema na proteine
kovalentna preko histidinov
V čem si morata ustrezati aktivno mesto in ligand?
1) velikosti
2) obliki
3) naboju
alosteričen efekt
konformacijska sprememba ene podenote inducira konformacijsko spremembo drugih podenot
inducirano prilagajanje
medsebojno prilagajanje aktivnega mesta in liganda
S čem podajamo afiniteto vezave proteina in liganda?
disociacijsko konstanto - višja je, slabša je vezava
Od česa je odvisna vezava kisika na mioglobin?
Parcialnega tlaka
struktura mioglobina
75% proteina predstavljajo alfa vijačnice
ima 8 segmentov (A-H) po 7-23 AK, vsebuje beta zavoje, ki vsebujejo prolin
hidrofobni ostanki so obrnjeni navznoter, hidrofilni navzven
hem je vezan med E in F mestom
Zakaj mioglobin ni primeren za transport kisika po krvi?
P(50) mioglobina je nizek - razlika v nasičenosti s kisikom pri parcialnem tlaku kisika v pljučih in tkivih je prenizka
struktura hemoglobina
4 podenote dveh vrst, globularne oblike
vrsta proteina hemiglobina
alosteričen protein
pozitivna kooperativnost hemoglobina
vezava liganda (kisika) na eno podenoto stabilizira tudi druge podenote
Kaj poleg kisika še prenaša hemoglobin?
H+ in CO2
Od česa je odvisna vezava kisika na hemoglobin?
Parcialnega tlaka
konformacije hemoglobinskih podenot
T in R
konformacija podenot v oksihemoglobinu
R
konformacija podenot v deoksihemoglobinu
T
interakcije v T hemoglobinu
interakcije med alfa1/beta2 in alfa2/beta1, ki se ob vezavi kisika prekine
mehanizem ob vezavi kisika na hemoglobin
vezava O2 na T Hb -> planarna konformacija hema -> sprememba položaja His F8 in F vijačnice Hb -> spremenjena povezava alfa1/beta2 in alfa2/beta1 -> konformacija R
stabilizacija T Hb
ionske interakcije: 4 med alfa1 in alfa2 in 2 med alfa1/beta2 in alfa2/beta1
mehanizem alosteričnega efekta hemoglobina
vezava kisika potegne Fe2+, premakneta se His92 in vijačnica F, znotraj beta podenote se prekine povezava med F in H vijačnico, povezave beta na alfa se prekinejo
Kaj se zgodi z afiniteto vezave kisika ne hemoglobin, ko se nanj veže kisik?
poveča se (kooperativne interakcije)
dodaten faktor, ki vpliva na afiniteto Hb za vezavo kisika
BPG (višja koncentracija BPG zmanjša afiniteto)
