Encimi Flashcards
lastnosti encimov
- proteini ali ribocimi z veliko katalitično močjo
- substratno specifični
- ne spremenijo ravnotežja reakcije, ampak jo samo pospešijo
- imajo aktivno mesto
- zmanjšajo energijo predhodnega stanja z vezavo substrata na A
- običajno del organizirane metabolne poti - delujejo s kofaktorji
mesto poteka encimske katalize
različne funkcionalne skupine aminokislinskih radikalov
primeri kofaktorjev
1) metalni ioni
2) koencimi
3) prostetične skupine
drugo poimenovanje neaktivnih in aktivnih encimov
aloencimi in holoencimi
sestava holoencima
apoencim + kofaktor/koencim (proteinski del in neproteinski del)
vezavna energija
energija, potrebna, da se substrat v predhodnem stanju veže na encim
znižanje aktivacijske proste entalpije za X kJ/mol zadošča za Y povečanje hitrosti
X… 5.7 kJ/mol
Y… 10x
razredi encimov
1) oksidoreduktaze
2) transferaze
3) hidrolaze
4) liaze (sintaze)
5) izomeraze
6) ligaze (sintetaze)
podrazredi oksidoreduktaz
1) dehidrogenaze
2) oksidaze
3) peroksidaze
4) oksigenaze
koencimi dehidrogenaz in mehanizem delovanja
oksidirane oblike koencimov (NAD+, NADP+, FAD, FMN) sprejemajo elektrone v obliki vodikovih protonov ali hidridnih anionov
primer reakcij z dehidrogenazami
oksidacija malata v oksaloacetat/sukcinata v fumarat
kofaktorji oksidaz in peroksidaz
kisik oziroma vodikov peroksid kot končna prejemnika elektronov
Hem in Fe-S klatrati delujejo kot prostetične skupine
mehanizem delovanja oksigenaz in kofaktorji
v reakcijo neposredno vnesejo kisik
pogosti so Fe kompleksi
namen transferaz
prenos funkcionalne skupine iz ene molekule na drugo
BISUBSTRATNI encimi
kofaktor transaminaz in njihov mehanizem delovanja
potreben je PLP (piridoksal-fosfat), ki se pretvori v piridoksamin-fosfat in regenerira z alfa keto kislino
prenašajo aminske skupine
kofaktor transketolaz
TPP (tiaminpirofosfat)
kofaktor kinaz
ATP
kofaktor aciltransferaz
koencim A s tiolno skupino
kofaktor metil transferaz
S-adenozilmetionin
razredi transferaz
1) C1 transferaze
2) aminotransferaze
3) gikoziltransferaze
4) fosfotransferaze
razredi hidrolaz
1) esteraze
2) glikozidaze
3) peptidaze
4) amidaze
naloga hidrolaz
prenos funkcionalne skupine na vodo
posebnost delovanja hidrolaz
za svoje delovanje ne potrebujejo koencimov ali prostetičnih skupin
naloga liaz
tvorba vezi, brez dodatne enrgije ATP
reakcija glutaminaze
pretvorba L-glutamina v L-glutamat
reakcija karboanhidraze + kofaktor
katalizira tvorbo C-O vezi med OH- in CO2
kofaktor je cinkov (II) ion
naloga aldolaze
katalizira aldolno kondenzacijo in retroaldolno reakcijo
tipi aldolaz po mehanizmu katalize
1) kovalentna
2) s kovinskim ionom
V katero skupino encimov uvrščamo citrat sintazo?
transferaze
reakcija citrat sintaze
pretvorba oksaloacetata v citrat
V katero skupino encimov uvrščamo ATP sintazo?
hidrolaze
naloga izomeraz
intramolekularne oksidoreduktaze -> kataliza tavtomerij…
primeri izomeraz
1) UDP-glukoze-4-epimeraza
2) fosfotriozna izomeraza
3) fosfoheksozna izomeraza
reakcija UDP-glukoza-4-epimeraze
pretvorba UDP-glukoze v UDP-galaktozo
reakcija fosfotrioze izomeraze
pretvorba aldoze v ketozo
reakcija fosfoheksoze izomeraze
pretvorba glukoze-6-fosfat v galaktozo-6-fosfat
kofaktor fosfoheksoze izomeraze
Mg2+
naloga ligaz/sintetaz
tvorba vezi ob porabi ATP energije
reakcija glutamin sintetaze
katalizira sklopljeno endergonsko reakcijo kondenzacije karboksilne skupine z NH3 –> pretvorba glutamata v glutamin
reakcija karbamoil fosfat sintetaze
pretvorba bikarbonata v karbamoilni fosfat
reakcija piruvat karboksilaze
pretvorba piruvata v oksaloacetat
kofaktor piruvat karboksilaze
ATP in biotin
pomeni biotina v reakciji piruvat karboksilaze
ATP se najprej veže na biotin in nato na piruvat
