Modelaje molecular y estructuras 3D Flashcards

1
Q

Importancia de la estructura terciaria

A

Realizar de manera adecuada su función.

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2
Q

AA

A

Unidad de construcción de las proteínas.

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3
Q

Estructura de un AA

A
  • C central
  • Amino → NH2
  • Carboxilo → COOH
  • H
  • Cadena lateral o grupo R → variable
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4
Q

Importancia de la cadena R

A
  • Le da su característica química a cada AA.
  • Varia: tamaño, forma, hidrofobicidad, carga y reactividad.
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5
Q

Tipo de enlace entre AA

A

Covalente

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6
Q

Estructura primaria

A
  • Arreglo lineal simple
  • Polemerización de aa
  • Péptido o polipéptidos
  • Tamaño → Da
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7
Q

Péptido

A

Cadena corta de aa unidos por enlaces peptídicos.
* 20-30.

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8
Q

Polipéptido

A

Cadena larga de aa unidos por enlaces peptídicos.
>100-4000

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9
Q

Estructura secundaria

A
  • Espacios que se generan después del plegamiento.
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10
Q

¿Qué produce la estructura espiral y qué tipo de estructura es?

A

No hay interacción de enlaces no covalentes estabilizadores.
Estructura secundaria.

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11
Q

¿Cuándo se adquieren las estructuras de la estructura secundaria?

A

Cuando se estabilizan los puentes de H en los residuos.
* Hélices alfa
* Hojas beta

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12
Q

Hélices alfa

A
  • C-O → Puente de hidrógeno → amino-H
  • Todos los puentes de hidrógeno donadores están dirigidos a la misma dirección.
  • Grupos R en los extremos.
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13
Q

¿Qué determinan los grupos R?

A

La hidrofobicidad o la hidrosolubilidad.

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14
Q

Hojas Beta

A

Láminas beta
* Hebras paralelas de dos cadenas de aa formadas por puentes de hidrógeno.
* Hebras cortas (5-8 residuos)
* Paralela o antiparalela

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15
Q

¿Qué determina la direccionalidad de la lámina beta?

A

El enlace peptídico

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16
Q

Giros de las estructuras secundarias

A
  • Puede haber giros entre 3-4 residuos.
  • Localizados en la base de la proteína.
  • Formados por puentes de hidrógeno entre residuos.
  • Permiten presentar estructuras compactas.

Todas las estructuras secundarias los puedes realizar

17
Q

Estructura terciaria

A
  • Conformación tridimensional
  • Puentes de hidrógeno en las cadenas laterales polares.
  • Mantiene a la estructura secuntaria (alfa y beta) compactadas juntas, 2 mínimo.
18
Q

Función de las cadenas laterales no polares en la estructura terciaria

A

Estabilidad

19
Q

Función de la estructura secundaria

A

Confiere propiedades biológicas.

20
Q

¿Qué son los motivos?

A

Combinaciones de estructuras secundarias que forman una estructura terciaria.
* Les confiere una función específica.
* Estabilizada mediante interacciones entre cadenas hidrofóbicas con heptad repeat.
* Estructura anfipática.

21
Q

Dedos de zinc

A

En moléculas de unión a DNA.
Hélice alfa + 2 hojas beta con orientación antiparalela.

22
Q

aa en la posición 1 de la estructura terciaria

A
  • Valina
  • Alanina
  • Metionina
    Hidrofóbicos
23
Q

aa en la posición 4 de la estructura terciaria

A

Leucina → Hidrofóbico

24
Q

¿Qué son los dominios?

A
  • Subdivisión de la estructura terciaria.
  • 100-150 aa en distintas combinaciones de motivos.
25
Q

Características estructurales de los dominios

A
  • Abundancia de un aa en particular.
  • Secuencias conservadas
  • Un motivo particular → Dedos de Zinc
26
Q

Estructura terciaria de HA

A
  • 3 subunidades
  • 2 cadenas de polipéptiodos
  • Dominio globular → Distal
  • Dominio Fibrosos → proximal (2 alfa y 1 beta)
27
Q

Estructura cuaternaria

A

Estructuras multinuméricas → Dos o más subunidades de proteínas.
Ensamblajes moleculares → Contiene 10 o cientoos de cadenas polipeptídicas.

28
Q

Nivel más alto de organización proteica

A

Ensamblajes moleculares

29
Q

Cápside de los virus

A

Ensamblaje macromolecular
* Filamentos de citoesqueleto
* Maquinaria transcripcional