Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Histologia > Cytologia > Flashcards

Cytologia Flashcards

1
Q

Jakie lipidy wchodzą w skład błon kom? (3)

A

Fosfolipidy, cholesterol, glikolipidy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Cechy fosfolipidów

A

spolaryzowane, amfipatyczne, mają biegun hydrofilowy i hydrofobowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jak są skierowane bieguny fosfolipidów?

A

hydrofilowe - do otaczającego środowiska, hydrofobowe - do wnętrza dwuwarstwy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Podstawowe fosfolipidy błonowe to… (5)

A

…fosfatydylocholina, fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanolamina, sfingomielina, lecytyna.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

rola cholesterolu?

A

stabilizuje strukturę błony

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

gdzie znajdziemy glikolipidy?

A

w warstwie graniczącej ze środowiskiem pozakomórkowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

cechy białek błonowych (3)

A

amfipatyczne, mają regiony hydrofilowe (bogate w polarne aminokwasy) zwrócone do środowiska zew i wew: regiony zew związane są z oligosacharydami + wew z kwasami tłuszczowymi, regiony hydrofobowe (bogate w aminokwasy niepolarne) zatopione w warstwie fosfolipidów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

podział białek błonowych + ich charakterystyka

A

powierzchniowe - można oddzielić od warstwy lipidowej przez łagodną ekstrakcję w r-rach soli

integralne - wymagają dezintegracji dwuwarstwy lipidowej przez silne detergenty/rozpuszczalniki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

funkcje białek błonowych (5)

A
  1. transport cząst przez błony (kanały, pompy itp.)
  2. nadają aktywność enzymatyczną
  3. wiązanie cytoszkieletu kom z wew pow błony
  4. łączenie kom z macierzą pozakom i kom sąsiednimi
  5. działanie jako receptory w sygnalizacji międzykom
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

czym są węglowodany błonowe?

A

to reszty cukrowe połączone z białkami/lipidami w pow graniczącej ze środowiskiem zew lub światłem organelli błoniastych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

co to glikokaliks?

A

> warstwa węglowodanów pokrywająca błonę kom, osłonka powierzchniowa
glikokaliks zapewnia specyfikę pow kom (właściwości antygenowe) i uczestniczy w mechanizmach rozpoznawania kom i łączeniu ich w zespoły

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

mozaikowy model budowy błony - założenia

A

białka zatopione w płaszczyźnie błony mogą swobodnie dyfundować, przechodzić przez całą grubość błony (integralne) lub wiązać się z warstwą zew/wew (powierzchniowe)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

co to tratwa lipidowa?

A

obszary/domeny błony kom szczególnie bogate w CHOLESTEROL i SFINGOLIPIDY - mają inną płynność niż reszta błony (w podanej temp)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

składnikiem tratw lipidowych są białka…

A

…kaweoliny, które uczestniczą w formowaniu i ruchu pęcherzyków podbłonowych i kaweoli (wpuklenia błony kom) — w kom mm. gładkich, kom mioepitelialne, fibroblasty, kom śródbłonka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

rola tratwy lipidowej

A

regulacja sygnalizacji międzykom poprzez zagęszczanie lub rozrzedzanie domen kom zawierających białka uczestniczące w wymianie i transdukcji info

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

transport bierny prosty - co dyfunduje?

A

rozpuszczalniki organiczne (alko, benzen), hormony steroidowe, niektóre leki, O2, CO2, N2, mocznik

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

transport ułatwiony (zgodnie z gradientem, ale uczestniczą białka kanałowe/nośnikowe) - co przechodzi?

A

aminokwasy, cukry, jony z otoczką hydrofilową

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

białka kanałowe występują jako kanały jonowe oraz kanały wodne - podział ze względu na działający bodziec

A

> otwierane ligandem - pozostają otwarte do momentu dysocjacji ligandu od białka kanałowego, ligandami najczęściej są neuroprzekaźniki (w błonach postsynaptycznych neuronów, zmiana kształtu umożliwia przepływ jonów) lub nukleotydy (np. cGMP w czopkach siatkówki)
otwierane mechanicznie - bodziec mechaniczny otwiera kanał i umożliwia napływ jonów (np. kom rzęsate ucha wew)
otwierane białkiem G - interakcja między białkiem receptorowym a kompleksem białka G
otwierane zmianą potencjału błonowego - kanały sodowe przy impulsie nerwowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

co robią białka nośnikowe?

A

wiążą transportowane cząst po jednej stronie błony i uwalniają je po przeciwnej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

czym jest uniport, symport i antyport?

A

uniport - transport jednej cząst
symport - transport 2 cząst w tym samym kierunku
antyport - 1 cząsteczka w jedną stronę, 1 cząst w przeciwną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

co to transport aktywny?

A

przenoszenie cząst przez błony wbrew gradientowi i przy użyciu energii z hydrolizy ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

jaki jest skutek działania pomp?

A

nierównomierne rozmieszczenie jonów i ładunków elektrycznych po obu stronach błony

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

budowa N+-K+-ATP-azy + typ transportu z nią związany

A

większa podjednostka alfa (wiąże ATP), mniejsza podjednostka beta
transport aktywny pierwotny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

jakie jony i gdzie transportuje pompa sodowo-potasowa?

A

3 jony Na na zewnątrz kom, 2 jony K do wewnątrz kom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

co umożliwia przeniesienie jonów K?

A

defosforylacja powodująca zmianę konformacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

co to transport aktywny wtórny?

A

transport akt pierwotny wytwarza gradient elektrochemiczny, który daje energię umożliwiającą transport jonów/cząst w kierunku przeciwnym do gradientu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

czym jest endocytoza?

A

aktywny transport substancji do wnętrza kom przy udziale ENDOSOMÓW (obłonionych pęcherzyków)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

jakie są rodzaje endocytozy? (2)

A

pinocytoza - transport substancji płynnych

fagocytoza - transport ciał stałych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

co to są pinosomy?

A

to pęcherzyki pinocytarne tworzące się na pow kom zawierające płyn z otoczenia kom z rozpuszczonymi substancjami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

co to jest transcytoza?

A

odmiana pinocytozy, pęcherzyki przechodzą przez cytoplazmę w formie niezmienionej i są uwalniane na przeciwległej pow kom (charakterystyczne dla kom śródbłonka)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

co to są fagosomy?

A

duże pęcherzyki powstałe wskutek łączenia się wypustek cytoplazmy, które otaczają substancje stale przylegające do pow kom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

jakie substancje są selektywnie pobierane za pomocą endocytozy przy udziale receptorów?

A

lipoproteidy, cholesterol, czynniki wzrostu, hormony, wirusy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

czym jest dołek okryty?

A

to zagłębienie w błonie (w miejscu wiązania ligandu) pokryte białkiem klatryną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

co to pęcherzyk okryty/endosom?

A

to dołki okryte wgłębione w cytoplazmę zawierające kompleksy receptor-ligand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

co to jest recyrkulacja receptorów?

A

zjawisko, w którym w środowisku kwaśnym receptory oddzielają się od związanych cząsteczek i w specjalnych pęcherzykach powracają na pow błony kom, gdzie następuje ich ponowne wykorzystanie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

czym jest egzocytoza?

A

wydzielenie poza kom zawartości z cytoplazmy w formie pęcherzyków z jednoczesną fuzją błony pęcherzyka i błony kom (dzięki kompleksowi fuzyjnemu)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

rodzaje egzocytozy (2)

A

> konstytutywna - transport i uwalnianie zachodzi w sposób ciągły, niezależnie od czynników zew
regulowana - zachodzi wskutek działania określonych bodźców (np. wiązanie hormonów, neuromediatorów, przeciwciał)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

rodzaje receptorów cząst sygnalizacyjnych (2)

A

> receptory śródkomórkowe - wiążą hydrofobowe cząst sygnalizacyjne, które z łatwością pokonują barierę błony kom (hormony steroidowe i tarczycy, pochodne wit. A) i łączą się z receptorami cytoplazmatycznymi
receptory błonowe = glikoproteidy - rozpoznają cząst zbyt duże lub zbyt hydrofilowe, aby pokonać warstwę lipidową

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

za co są odpowiedzialne szlaki sygnalizacyjne (5)

A
  1. kontrola przepuszczalności błony kom (wpływ na konformację białek kanałowych)
  2. regulacja transportu do kom innych cząst
  3. interakcja składników macierzy pozakom i sąsiednich kom z cytoszkieletem poprzez integryny (białka transbłonowe)
  4. transfer info do cytoplazmy poprzez aktywację wtórnych przekaźników
  5. przenikanie do kom patogenów naśladujących inne ligandy
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

rodzaje receptorów błonowych (4)

A

RECEPTORY:

  1. związane z białkami kanałowymi - kanały jonowe otwierane przez wiązanie neuroprzekaźników — związanie cząst powoduje otwarcie kanału, np. receptory nikotyno-acetylocholinowe
  2. katalityczne - białka transbłonowe — domena pozakom wiąże ligand, domena cytoplazmatyczna wykazuje aktywność kinazy tyrozynowej, np. receptory nabłonkowego czynnika wzrostu (EGF)
  3. cytokin - multimeryczne receptory — mamy domeny transbłonową, dużą pozakomórkową wiążącą cytokiny oraz białkową cytoplazmatyczną wiążącą białka regulatorowe, np. kinaza tyrozynowa
  4. związane z białkiem G - białka transbłonowe związane z kanałami jonowymi lub enzymami pow błony kom — wiąże wiele różnych cząst sygnałowych, aktywacja przez ligand powoduje interakcje z białkiem G, co uruchamia wtórne przekaźniki (najczęściej cAMP i Ca2+
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

czym jest białko G?

A

białko regulatorowe wiążące GTP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

co to jest cytosol?

A

silnie uwodniony żel zawierający białka, metabolity, cukry proste, kwasy tłuszczowe, makrocząsteczki, sole mineralne
składnik cytoplazmy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

składniki cytoszkieletu (3)

A

mikrotubule, mikrofilamenty, filamenty pośrednie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

co to mikrotubule?

A

to spolaryzowane rurki o średnicy 25 nm, złożone z 13 protofilamentów, które są zbudowane z białkowych heterodimerów α- i β-tubuliny (które w obecności GTP polimeryzują i tworzą protofilamenty)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

gdzie jest początek powstawania mikrotubul?

A

w centrum organizacji mikrotubul (MTOC)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

rodzaje mikrotubul (2)

A

> labilne - czasowo pojawiające się w organizacji wrzeciona podziałowego
stabilne - budują centriole, aksonemę (aparat ruchowy) rzęsek i witek oraz neurotubule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

jakie są i co się dzieje w biegunach mikrotubul?

A

w biegunie “+” przewaga szybko dokonującej się polimeryzacji (warunek: wysokie stęż. wolnej tubuliny i niskie stęż. Ca2+)
w biegunie “-“ przewaga wolno zachodzącej depolimeryzacji (warunek: hydroliza GTP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

co robią białka MAPs towarzyszące mikrotubulom?

A

> stabilizują mikrotubule, hamując ich depolimeryzację, oraz biorą udział w ATP-zależnym transporcie organelli i pęcherzyków (kinezyna, dyneina)
wspólnie z mikrotubulami wpływają na kształt kom, rozpieszczenie organelli oraz uczestniczą w budowie aksonemy i ciałek podstawnych, rzęsek i witek, centrosomu i wrzeciona podziałowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

jaki jest wpływ alkaloidów na mikrotubule wrzeciona podziałowego?

A

> taksol - stabilizuje strukturę
kolchicyna, winblastyna, winkrystyna - nie dopuszczają do polimeryzacji
uniemożliwiają ich wytworzenie, hamując tym samym podział kom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

co to centriole?

A

to cylindryczne struktury zbudowane z 9 tripletów mikrotubul koncentrycznie rozmieszczonych na kształt turbiny (triplety powiązane są białkami fibrylarnymi), a do wnętrza centrioli dochodzą włókienka białkowe wiążące Ca2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

co to centrosom?

A

centriola wtórna (prostopadła) + białkowy materiał pericentriolarny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

rola centrosomu

A

inicjuje polimeryzacje mikrotubul, buduje ciałka podstawowe wici i rzęsek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Co zalicza się do wtrętów cytoplazmatycznych?

A

Glikogen, lipidy, twory krystaliczne, wtręty barwnikowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Jak w mikroskopie świetlnym można wykazać obecność ziarenek glikogenu w cytoplazmie?

A

Ich obecność można wyka­zać w mikroskopie świetlnym za pomocą reakcji PAS. W mikroskopie elektronowym glikogen uwidacznia się w postaci skupisk tworzących tzw. rozety.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

W jakiej postaci na terenie cytoplazmy występują lipidy?

A

Na terenie cytopla­zmy występują w postaci nieobłonionych kropel, które w przypadku komórek tłuszczowych zle­wają się w jedną dużą kroplę wypełniającą pra­wie całą komórkę.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

W jakich komórkach występują twory krystaliczne?

A

W komórkach śródmiąższowych jądra.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Budowa tworów krystalicznych

A

Są to struktury o regularnej budowie, składają się z włókiennego białkowych ułożonych rownolegle lub prostopadle.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Wtręty barwnikowe

A

Występują w podharcmistrz ziarenek w cytoplazmie komórek skory (melanocytow, keranocytow) i włosów, nadając im zabarwienie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

W jakiej formie pojawiają się wtręty barwnikowe w komórkach mięśniowych serca i wątroby?

A

Pojawiają się jako produkt degradacji i starzenia.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Czego przykładem są ziarenka lipofuscyny?

A

Wtrętów barwnikowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Czym charakteryzuje się faza G1?

A

Charakteryzuje się nasileniem procesów anabolicznych - m.in. synteza błon organelli komórkowych, zwiększenie liczby mitochondriów i peroksysomow.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Co się dzieje z komórkami niezdolnymi do przejścia punktu restrykcyjnego?

A

Przechodzą do fazy G0.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

z czego są zbudowane mikrofilamenty aktynowe?

A

z 2 oplatających się łańcuchów aktynowych (F-aktyna), a każdy łańcuch powstaje podczas polimeryzacji białkowych monomerów G-aktyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

co to mikrofilamenty aktynowe?

A

spolaryzowana “nitka” o średnicy 6 nm, DYNAMICZNA NIESTABILNOŚĆ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

od czego zależy proces polimeryzacji mikrofilamentów aktynowych?

A

od obecności wolnej aktyny, jonów Ca2+ i jest inicjowany przyłączeniem ATP do aktyny (hydroliza ATP rozpoczyna depolimeryzację)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

rola spektryny i ankiryny

A

łączą filamenty aktynowe z integrynami, tworząc szkielet podtrzymujący błonę kom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

rola filaminy

A

sieciuje filamenty aktynowe, które tworząc warstwę korową cytoplazmy, chronią kom przed urazami mech

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

rola żelsoliny

A

zwiększa płynność cytoplazmy poprzez fragmentację sieci filamentów aktynowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

rola miozyny

A

przemieszczanie się kom za pomocą pseudopodiów (miozyna I), transport wewnątrzkom (miozyna V), skurcz kom mięśniowych (miozyna II), podział kom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

rola fibryny, α-aktyniny i fascyny

A

sieciują filamenty aktynowe w równoległe pęczki, które tworzą zrąb mikrokosmków i stereociliów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

budowa filamentów pośrednich

A

zbudowane z białek firbylarnych (domeny globularne na końcach, domena włóknista w środku), średnica 10 nm, nie wykazują biegunowości, struktury stałe (nie podlegają procesom depolimeryzacji)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

rola domeny włóknistej (filamenty pośrednie)

A

umożliwia agregację białek, konstruując splecione boczne dimery

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

gdzie znajdziemy filamenty pośrednie?

A

w cytoplazmie jako sieć otaczająca jądro lub jako pęczki biegnące na obwód kom (łączą się z białkami transbłonowymi)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

rola filamentów pośrednich

A

odporność mech, kształt kom, wzmacnianie wypustek cytoplazmatycznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

jakie białka pozwalają filamentom pośrednim na tworzenie sieci/pęczków?

A

filagryna, synamina, plektyna, plakiny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

rodzaje filamentów pośrednich (6)

A

FILAMENTY

  1. keratynowe - swoiste dla kom nabłonkowych, budują je heterodimery cytokeratyn typu I (białka kwaśne) i cytokeratyn typu II (obojętne i zasadowe)
  2. wimentynowe i wimentynopodobne - w tkance łącznej, budowa: homodimery wimentyny/heterodimery wimentyny i białka
  3. desminowe - m. gładkie, linie Z włókien m. szkieletowych, budowa: desmina, wimentyna
  4. gliofilamenty - kom. glejowe, budowa: GFAP, wimentyna
  5. neurofilamenty - aksony i dendryty, budowa: NF-L (do 70 kDa)/NF-M (do 110 kDa)/NF-H (do 150 kDa), α-interneksyna
  6. laminy jądrowe - we wszystkich kom jądrzastych, 5 typów lamin: A, C, B1, B2 i B3, białka te to miejsca przyczepu heterochromatyny, a także tworzą blaszkę jądrową
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

co powoduje nieprawidłowa budowa lamin A i C?

A

deformacja otoczki jądrowej kom m. szkieletowych i m. sercowego oraz kom nerwowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

co to polirybosomy?

A

rybosomy powiązane nicią mRNA występujące luźno w cytoplazmie lub przy błonie siateczki śródplazmatycznej lub zew błonie otoczki jądrowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

co to ergastoplazma?

A

obszary kom zawierające duże ilości rybosomów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

role podjednostek rybosomów

A

mała - dopasowuje tRNA do kodonów mRNA

duża - wytworzenie w. peptydowych, elongacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

jakie białka przez jakie rybosomy są produkowane?

A

> białka na potrzeby własne - rybosomy cytoplazmatyczne

> białka na eksport, enzymy lizosomalne, białkowe składniki cytomembran i organelli - rybosomy związane z siateczką

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

jak zorganizowana jest siateczka śródplazmatyczna?

A

to system kanalików i cystern ograniczonych błoną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

co jest wewnątrz siateczki śródplazmatycznej?

A

woda, elektrolity xd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

rodzaje siateczki śródplazmatycznej (2)

A

szorstka/ziarnista, gładka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

jakie białka znajdziemy na błonie siateczki szorstkiej?

A

> białko dokujące - receptor błonowy rozpoznający cząst SRP, która przyłączona jest do dużej podj rybosomu
ryboforyny - białka przytwierdzające dużą podj do błony po odłączeniu SRP
enzymy modyfikujące syntetyzowany peptyd (w świetle cystern odcinany jest peptyd sygnałowy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

gdzie jest dużo siateczki szorstkiej?

A

w kom intensywnie syntetyzujących białka!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

gdzie znajdziemy siateczkę gładką w kom?

A

cz. obwodowa cytoplazmy jako skomplikowany system anastomozujących kanalików

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

co się dzieje na siateczce gładkiej?

A

synteza lipidów, etapy syntezy i przemiany hormonów steroidowych, przemiana glukozy, segregacja i modyfikacja białek, detoksykacja toksyn, magazynuje glikogen i lipidy (wow całkiem dużo)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

gdzie jest dużo siateczki gładkiej?

A

w kom wytwarzających hormony steroidowe! (np. kom kory nadnerczy, jądra, jajników)

90
Q

co to siateczka sarkoplazmatyczna?

A

specjalny typ siateczki gładkiej, występuje we włóknach mięśniowych i magazynuje jony Ca2+

91
Q

w jakich kom AG jest dobrze rozwinięty?

A

w kom wydzielniczych

92
Q

budowa AG

A

to struktura utworzona ze spłaszczonych , ułożonych równolegle cystern i towarzyszących im pęcherzyków

93
Q

co to diktiosom?

A

to 5-8 spłaszczonych cystern

jeden lub wiele diktiosomów tworzy AG

94
Q

co oznaczają terminy cysterny cis i trans? co jest między nimi?

A

cysterny cis - cysterny bliżej jądra (biegun formowania)
cysterny trans - cysterny dalej od jądra (biegun dojrzewania)
między nimi - cysterny pośrednie

95
Q

jaka jest zawartość cystern cis i trans?

A

cysterny cis - enzymy N-acetyloglukozaminotransferaza

trans - transferaza galaktozowa i sialowa

96
Q

co to pęcherzyki transportujące?

A

pęcherzyki dookoła cystern AG, transportują błony między siateczką, diktiosomami i błoną kom lub inne substancje z siateczki

97
Q

skąd, dokąd i jakie białka są odpowiedzialne za transport pęcherzyków?

A

DYNEINA transportuje z siateczki do bieguna cis
KINEZYNA transportuje z bieguna cis do siateczki
KINEZYNA/KOMPLEKS MIOZYNA II - FILAMENTY AKTYNOWE transportuje z bieguna trans

98
Q

co to pęcherzyki opłaszczone?

A

to nowopowstałe pęcherzyki transportujące, opłaszczenie pochodzi od koatomerów (umożliwiają oderwanie od błon)

99
Q

rola białek COP i COP II

A

opłaszczają pęcherzyki biorące udział w transporcie nieselektywnym między siateczką szorstką a biegunem cis / między diktiosomami AG / między biegunem trans a błoną kom

100
Q

rola klatryny

A

opłaszcza pęcherzyki na biegunie trans

101
Q

co to pęcherzyki hydrolazowe lub wakuole zagęszczone?

A

pęcherzyki odrywające się od bieguna trans, pęcherzyki hydrolazowe - hydrolazy lizosomalne zostają na początku oddzielone od innych białek

102
Q

rola cystern cis i pośrednich

A

> uczestniczą w modyfikacji białek i lipidów poprzez dołączanie grup funkcyjnych

103
Q

rola cystern trans

A

rozdzielają zawartość cystern od pęcherzyków: osobno enzymy lizosomalne, osobno substancje przeznaczone do wydzielenia

104
Q

rola AG

A

> uczestniczy w przebudowie i recyrkulacji błon
modyfikuje, sortuje i pakuje w pęcherzyki substancje
wytwarza lizosomy

105
Q

budowa peroksysomu

A

kulisty pęcherzyk z pojedynczą błoną, zawiera ok. 50 enzymów oksydacyjnych, NIE łączy się z innymi pęcherzykami

106
Q

funkcja peroksysomów

A

unieczynnianie toksycznych substancji za pomocą KATALAZY

107
Q

co robi katalaza?

A

> rozkłada nadmiar H2O2
bierze udział w β-oksydacji długołańcuchowych kw tłuszczowych
bierze udział w syntezie niektórych lipidów i ich pochodnych
bierze udział w syntezie plazmalogenów

108
Q

co to proteasomy?

A

to zbudowane z białek organelle o cylindrycznym kształcie w cytoplazmie i w jądrze kom

109
Q

funkcja proteasomów

A

> pozalizosomalna hydroliza uszkodzonych/niepoprawnie złożonych białek (konieczna ubikwityna!)
zapobiegają akumulacji nieprawidłowych białek
regulują cykl kom i różnicowanie kom
rozkładają wybrane antygeny do peptydów

110
Q

co to lizosomy?

A

to otoczone błoną pęcherzyki powstałe przez fuzję pęcherzyków hydrolazowych z innymi pęcherzykami zawierającymi materiał do strawienia

111
Q

rola lizosomów

A

> odpowiadają za procesy rozkładu związków wielkocząsteczkowych przy udziale enzymów hydrolitycznych działających w kwaśnym pH
przebudowa struktur komórkowych
usuwanie zużytych/uszkodzonych organelli

112
Q

co robi pompa protonowa w błonie lizosomów?

A

umożliwia utrzymanie niskiego pH, aby pracowały hydrolazy

113
Q

co robią glikoproteiny w lizosomach?

A

dzięki nim błona jest nieprzepuszczalna dla enzymów lizosomalnych (ochrona przed samostrawieniem)
glikoproteiny A i B umożliwiają transport produktów trawienia

114
Q

rodzaje lizosomów wtórnych/trawiących (4)

A

heterolizosomy, autolizosomy, ciała wielopęcherzykowe, ciała resztkowe

115
Q

czym są heterolizosomy?

A

powstają w wyniku fuzji lizosomów pierwotnych z endosomami zwierającymi mat pozakom

116
Q

co trawią autolizosomy?

A

trawią mat własny kom

117
Q

co trawią ciała wielopęcherzykowe?

A

nadmiar błon kom

118
Q

co zawierają ciała resztkowe?

A

niestrawiony mat, np. lipidy

119
Q

grupy hydrolaz (3) w lizosomach

A
  1. esterazy - hydrolizują w. estrowe tłuszczów i kw nukleinowych lub w. fosforanowe w nukleotydach — np. lipazy, nukleazy
  2. peptydazy - rozczepiają w. peptydowe
  3. glikozydazy - hydrolizują w. glikozydowe
120
Q

budowa mitochondriów

A

otoczone 2 błonami, wnętrze wypełnione macierzą mitochondrialną

121
Q

charakterystyka błony wew mitochondrium

A

> zwiększa swoją pow, wpuklając się do środka - GRZEBIENIE
grzebienie o kształcie: blaszek - mitochondria blaszkowate, rurek - mitochondria tabularne
zawiera duże ilości kardiolipiny = nieprzepuszczalna dla małych jonów!!!! = możliwe utworzenie gradientu, od którego zależy synteza ATP
ma 3 grupy białek: transportujące metabolity, kompleks enzymów łańcucha oddechowego, kompleks białek budujących syntetazę ATP (grzybki mitochondrialne)

122
Q

charakterystyka błony zew mitochondrium

A

> zawiera białka transportowe (poryny)
rola sita molekularnego (łatwo przepuszcza jony, substraty oddechowe, nukleotydy adeninowe)
ma receptory dla białek mitochondrialnych

123
Q

jakie jest pH w przestrzeni międzybłonowej w mitochondrium?

A

niskie, bo dużo jonów H+

124
Q

co zawiera macierz mitochondrialna?

A

> enzymy do β-oksydacji kw tłuszczowych i enzymy cyklu Krebsa
autonomiczny układ syntetyzujący białka: koliste mitochondrialne DNA, rybosomy, enzymy
złogi fosforanów wapnia Ca i magnezu Mg = ziarna mitochondrialne
chaperony = białka opiekuńcze

125
Q

ile białek błony wew mitochondria syntetyzują samodzielnie?

A

13

126
Q

jakie procesy zachodzą w mitochondrium?

A

> przemiana kw pirogronowego, utlenianie krótkich łańcuchów kw tłuszczowych do acetylo-CoA, cykl Krebsa, łańcuch oddechowy
mitochondria biorą udział w apoptozie (uwolnienie prokaspazy-2, -3, i -9)
odpowiedzialne za steroidogenezę

127
Q

Komórki dwujądrzaste

A

Niektóre komórki wątroby i chrząstki

128
Q

Komórki wielojądrzaste

A

Osteoklasty, komórki szpiku

129
Q

Komórki pozbawione jąder

A

Erytrocyty, włókna soczewki oka, rogowaciejące komórki naskórka

130
Q

W jakich komórkach występują jądra kuliste?

A

W komórkach sześciennych i wielobocznych.

131
Q

W jakich komórkach występują jądra wydłużone?

A

Komórki walcowate lub wrzecionowate.

132
Q

W jakich komórkach występują jądra segmentowane?

A

Monocyty, granulocyty

133
Q

Kiedy widoczne są największe, a kiedy najmniejsze jądra?

A

Największe jara da widoczne tuż przed podziałem komórki, a najmniejsze po podziale.

134
Q

Blaszka jądrowa

A

Nadaje kształt kadru i zapewnia ochronę mechaniczną wewnętrznej błonie jądrowej. Łączy błonę jądrowa z wewnętrznymi strukturami szkieletowymi jadą oraz uczestniczy w organizacji strukturalnej chromatyny.

135
Q

Składniki blaszki jądrowej

A

Laminy (A, B, C) białka filamentów pośrednich typu V.

136
Q

Białka integralne przytwierdzające elementy blaszki jądrowej do błony wewnętrznej otoczki jądrowej

A

Receptory laminy B (LBR), białka LAP1, LAP2, MAN1, emeryna oraz nespryna

137
Q

Co tworzą nukleoporyny ograniczając od wewnątrz pory otoczki jądrowej?

A

Kompleks poru jądrowego

138
Q

Jak zorganizowane są białka poru jądrowego?

A

W dwa pierścienie obwodowe - cytoplazmatyczny i jądrowy - i zlokalizowany centralnie pierścień środkowy ograniczający kanał centralny.

139
Q

Jak białka pierścieni obwodowych są połączone ziarnami środkowymi?

A

Poprzez szprychowato rozchodzące się delikatne włókienną białkowe.

140
Q

Za co odpowiadają pory otoczki jądrowej?

A

Pory otoczki jądrowej odpowiadają za wy­mianę makrocząsteczek między jądrem a cytoplazmą.

141
Q

Co musza zawierać białka kierowane do jądra?

A

Białka kierowane do jądra musza zawierać sygnał lokalizacji jądrowej NLS (nuclear localization signal).

142
Q

Białka receptoro­we rozpoznające sekwencje NLS i dokujące biał­ko z taką sekwencją w kompleksie poru jądro­wego to:

A

importyny, transportyny i białka Ran

143
Q

Jaka sekwencje posiadają białka eksportowane z jądra do cytoplazmy i przez co jest ona rozpoznawana?

A

Białka eksportowane z jądra do cytoplazmy po­ siadają sekwencję sygnałową NES (nuclear export signal), sekwencję aminokwasów rozpoznawaną przez białka receptorowe - eksportyny.

144
Q

Jaki sygnał posiadają białka stale obecne w jądrze komórkowym?

A

Niektó­re białka jądrowe posiadają sygnał zatrzymania w jądrze NRS (nuclear retention signal), warunku­jący ich stałą obecność w obszarze jądra komór­kowego.

145
Q

Gdzie znajduje się powtarzalny, a gdzie niepowtarzalny DNA?

A

Powtarzalny DNA wchodzi w skład sateli­tarnego DNA, a niepowtarzalny buduje DNA głównej frakcji.

146
Q

Funkcje satelitarnego DNA

A

Satelitarny DNA zawiera geny podlegające transkrypcji na rRNA i tRNA, uczestniczy w stabilizacji struktuy chromosomów oraz w koniuga­cji chromosomów i Crossing over podczas mejozy.

147
Q

DNA głównej frakcji

A

DNA głównej frakcji zawiera sekwencje nukleotydów podlegające transkrypcji na hn RNA (heterogenny RNA), które po wycięciu intronów i zespoleniu egzonów tworzą mRNA podlegają­cy translacji.

148
Q

Histony bogate w lizynę

A

H1

149
Q

Histony średnio bogate w lizynę

A

H2A i H2B

150
Q

Histony bogate w argininę

A

H3 i H4

151
Q

Jaki histonnjest najbardziej stabilny, a jaki najbardziej różnorodny?

A

Najbardziej stabilną strukturę posiada histon H4, najbardziej różnorodny pod względem struktury jest histon HI.

152
Q

Na jakie grupy można podzielić białka niehistonowe?

A

Białka niehistonowe można podzielić na trzy grupy: strukturalne, enzymatyczne i regulatorowe.

153
Q

Białka strukturalne

A

Białka strukturalne odpowiadają za prze­strzenną organizację chromatyny i jej przemiesz­czanie się w obrębie jądra. Przykładem są białka włókienkowe matryny i matycyny oraz laminy śródjądrowe.

154
Q

Białka enzymatyczne

A

Białka enzymatyczne uczestniczą w przemianach kwasów nukleinowych i histonów.
Występują przeważnie w kompleksach rybonukleoproteinowych, tworząc struktury widocz­ne w mikroskopie elektronowym jako ziarna i włókna perichromatyny lub interchromatyny.
Elementy te są morfologicznym wykładnikiem procesów transkypcji dojrzewania i transportu kwasów rybonukleinowych.

155
Q

Białka regulatorowe

A

Białka regulatorowe (np. czynniki transkypcyjne) wpływają na stopień ekspresji poszczególnych genów, są specyficzne komórkowo i narządowo.

156
Q

Rdzeń nukleosomu

A

Histony tworzą rdzeń nukleosomu, na któy nawinięta jest 2-krotnie nić DNA o grubości 2 nm odpowiadająca długością 146 parom nukleoy­dów.

157
Q

Odcinki łączące

A

Sąsiednie nukleosomy łączy oddnek DNA zbudowany z ok. 60 par nukleotydów. Odcinkom łączącym towarzyszy histon H I, który spina po­czątkowe i końcowe fragmenty DNA nuklesomu.

158
Q

Jak powstają solenoidy?

A

Solenoidy powstają w wyniku spiralizacji nukleofilamentów lub tworzone są przez układające się przeciwbież­nie jeden obok drugiego nukleofilamenty.

159
Q

System spętlonych domen

A

Włókna 30 nm z udziałem białek niehistonowych są pakowane w system spętlonych domen. Spętlone domeny mają średnicę ok. 300 nm, a każda z pętli zawiera od 20 000 do 100 000 par zasad.

160
Q

Jakie włókna są podstawową strukturą chromatyny w jądrze interfazowym?

A

Włók­na 30-nanometrowe są podstawową strukturą chromatyny w jądrze interfazowym.

161
Q

Co odzwierciedla naprzemienne ułożenie prążków w chromosomach?

A

Chromosomy w późnej profazie i w metafazie odpowiednio wybarwione wykazują obecność naprzemiennie ułożonych prążków jasnych (R) i ciemnych (G), co odzwierciedla różnice wynika­jące z nagromadzenia pętli i domen.

162
Q

Jakie kompleksy uczestniczą w upakowanie chromosomów?

A

W upakowaniu chromosomów uczestniczą wieloenzymatyczne kompleksy białek zwane kondensynami.

163
Q

Topoizomeraza II

A

Enzym jądrowy topoizomeraza II, rozplątując DNA, za­ bezpiecza chromatynę przed nieodwracalnym splątaniem podczas kondensacji w chromosomy.

164
Q

Heterochromatyna konstytutywna

A

Heterochromatyna konstytutywna - zawie­ra satelitarny DNA o wysoce powtarzalnych sekwencjach nukleoydów, nie zawiera zaś genów struktuy, przez co nie podlega trans­lacji. W chromosomach mitotycznych wy­stępuje w pobliżu centromerów, w chromo­somach akrocentycznych tworzy sateliy, a w chromosomie Y - jego długie ramię.

165
Q

Heterochromatyna fakultatywna

A

Heterochromatyna fakultatywna - euchro­matyna czasowo zrepresowana, zawiera geny struktuy niepodlegające w danej chwi­li transkrypcji. Charakteryzuje się zmiennym stopniem kondensacji, a obecna jest w różnych odcinkach chromosomów. Najbardziej znanym przykładem heterochromatyny fakultatywnej jest ciałko Barra, reprezentujące u kobiet nieczynny chromosom X.

166
Q

Jąderka cechują się

A

Cechują się zmiennością kształ­tu i wielkości oraz występują w różnej liczbie, co jest zależne od stanu funkcjonalnego komórki oraz dynamiki w czasie cyklu komórkowego.

167
Q

Funkcja jąderka

A

Jąderka są miej­scem syntezy rybosomalnego RNA i formowania podjednostek rybosomów - proces ten obejmuje kilka etapów i ma odzwierciedlenie w organizacji strukturalnej jąderka.

168
Q

Jąderka zanikają w profazie podziałów komórkowych i odtwarzają się pod koniec telofazy w swo­istych rejonach

A

NOR, nucleoar organizing center, chromosomów jąderkotwórczych

169
Q

W budowie jąderka można wyróżnić trzy zasadnicze przedziały:

A

Centrum włókniste
Gęsty składnik włóknisty
Składnik ziarnisty

170
Q

Centrum włókniste

A

Centrum włókniste - utwrorzone przez chromatynę jąderkową oraz białka uczestniczące w transkrypcji, jak polimeraza RNA I i czą­steczki rozpoznające sygnał RNA (SRP, signal recognition particie).

171
Q

Gęsty składnik włóknisty

A

Gęsty składnik włóknisty - utwrorzony przez powstające na matycy rDNA cząsteczki pre-rRNA oraz białka: fibrylarnę i nukleolinę, uczestniczące w jego przetwarzaniu w rRNA.

172
Q

Składnik ziarnisty

A

Utworzony z ziaren (o średnicy ok 15nm)rozmieszczonych rów­nomiernie na obszarze jąderka lub występujących w wyraźnych skupieniach przedzie­lonych wakuolami. Ziarna zbudowane są z rybonukleoprotein i stanowią prekursory podjednostek rybosomów .

173
Q

Ze składnikiem ziarnistym związane jest białko nieuczestniczące w biogenezie rybosomów:

A

Nukleostemina

174
Q

Nukleostemina

A

Białko to wraz z nukleoliną uczestni­czy w transporcie prekursorów podjednostek rybosomów z obszaru jąderka do jądra.

175
Q

Cykl cytoplazmatyczny

A

Cykl cytoplazmatyczny, w którym ma miejsce sekwencyjna aktywacja zależnych od cyklin kinaz białkowych (Cdk) w obecności speyficznych cyklin.

176
Q

Cykl jądrowy

A

Cykl jądrowy, podczas którego zachodzi replikacja DNA i kondensacja materiału genetycznego w chromosomy.

177
Q

Cykl centrosomowy

A

Cykl centrosomowy, który obejmuje dupli­kację centrioli oraz proces mobilizacji białek niezbędnych do wytworzenia wrzeciona kariokinetycznego. Nieprawidłowość w nukleacji mikrotubul lub brak połączenia mikrotubul z centromeram i chromosomów prowadzi do zatrzymania cyklu w fazie G2-M i skierowania komórek na drogę programowanej śmierd (apoptoza).

178
Q

Mechanizm działania kinaz

A

Mechanizm działania większości kinaz polega na fosforylacji lub defosfotylacji reszt tyrozynowych lub tyraminowych białek substratowych. Najczęściej są to białka jądrowe, takie jak: histo­ny, białka blaszki jądrowrej czy białka towarzy­szące mikrotubulom .

179
Q

Pierwszy punkt restrykcyjny

A

Pokonanie pierwszego punktu restykyjnego (przejśde z fazy G. do S) jest zależne od powita­ nia kompleksu cyklina G1 - lub cyklina D-Cdk2 (nazywanego też kinazą startową). Przejśde tego punktu inicjuje wejście komórki w fazę S aktywacją enzymów związanych z syntezą DNA.

180
Q

Drugi punkt restrykcyjny

A

Stopniowy wzrost stężenia w fazie G2 kompleksów mitotyczna cyklina B-Cdk2 (określa­ na też jako czynnik promująy mitozy - MPP) umożliwia przekroczenie drugiego punktu re­stykyjnego i zainicjowanie mitozy. Morfolo­gicznie przejawia się to kondensacją chromaty­ny, zanikiem otoczki jądrowrej i wytworzeniem wrzeciona kariokinetycznego.

181
Q

Inicjacja zakończenia mitozy

A

Zakończenie mitozy, a następnie wejście komórek w fazę G1, są zainicjowane poprzez proteosomową degradacje cykliny B.

182
Q

Czynniki zewnątrzkomórkowej kontrolujące cykl komórkowy

A

Hormony
Czynniki wzrostu
Bezpośrednie oddziaływanie komórek między sobą
Oddziaływania komórek z macierzą pozakomórkową

183
Q

Zewnętrzne strategie hamujące proliferacje komórek

A

1) Ograniczenie działania czynników mitogennych, jak czynniki wzrostu komórek
2) Poprzez geny regulatorowe hamujące proli­ferację komórek. Geny te, nazywane genami supresorowymi nowotworów (antyonkogenami), kontrolują prawidłową proliferację komórek.

184
Q

Czynniki wzrostu komórek

A

płytkopochodny czynnik wzrostu (PDGF), nabłonkowy czynnik wzrostu (EGF), czynnik wzrostu fibroblastów (PGF)

185
Q

Przykładowe antyonkogeny

A

Przykładem antyonkogenów są geny kodujące białka Rb i p53.

186
Q

Inaktywacja kompleksu cy­klina mitotyczna

A

Inaktywacja kompleksu cy­klina mitotyczna - Cdk2 zachodzi poprzez rozkład cykliny mitotycznej jako skutek zahamowania fosforylacji białka i szybkie usunięcie grup fosfo­ranowych poprzez specyficzne fosfatazy.

187
Q

Pierwszy podział mejotyczny

A

Podział redukcyjny

188
Q

Drugi podział mejotyczny

A

Podział ekwacyjny

189
Q

Mikrotubule kinetochorowe

A

Łącza centriole z chromatydami

190
Q

Mikrotubule biegunowe

A

Łącza dwie przeciwległe centriole

191
Q

Mikrotubule gwiaździste

A

Promieniście odchodzą od każdego z centrosomów i od­powiadające za przytwierdzenie wrzeciona w korze komórki.

192
Q

Nukleacja mikrotubul w oparciu o centrosom

A

Nukleacja mikrotubul w oparciu o centrosom prowadzi do polaryzacji mikrotubul na wolno rosnące końce minus skierowane do biegunów komórki i szybko rosnące końce plus rosnące w kierunku środkowej części chromosomu, nazywanej centromerem.

193
Q

Kohezyny

A

Rozdziałowi chromatyd podczas anafazy zapobiegają złożone z wielu podjednostek białka kohezyny. Z początkiem anafazy docho­dzi do rozkładu kohezyn, co umożliwia rozdział chromatyd. Nieprawidłowa funkcja kohezyn jest przyczyną nondysjunkcji prowadzącej do wro­dzonych wad genetycznych wynikających z nie­prawidłowej liczby chromosomów (aneuploidia).

194
Q

Dyneina

A

Dyneina (białko mechanoenzymatyczne o właśdwoódach ATP-azy) obecna w kinetochorach przesuwa się wzdłuż mikrotubul, pociągając za sobą chromatydy w kierunku biegunów komórki.

195
Q

Kinezyna

A

W czasie ruchu chromosomów mikrotubu­le biegunowe wydłużają się i jednocześnie od­ pychają wzajemnie dzięki interakcji z kinezyną, w efekcie oddalając od siebie bieguny komórki.

196
Q

Cytokineza —> powstanie bruzdy podziałowej

A

Interakcja filamentów aktynowych z mio­zyną II powoduje wpuklenie błony komórkowej i powstanie bruzdy podziałowej.

197
Q

Ciałko środkowe (cytokineza)

A

Mikrotubule wrzeciona kariokinetycznego obecne w cytoplazmie łączącej nierozdzielone jeszcze komórki formują struktuy określanejako ciałko środkowe (midbody).

198
Q

Laminopatie

A

Zaburzenie sekwencji dezorganizacji i reorganizacji otoczki jądrowej w wyniku mutacji jest przyczyną chorób o podłożu genetycznym nazywanych laminopatiami.

199
Q

Nekroza

A
  • przebiega w sposób niekontrolowany
  • jest następstwem mechanicznego uszkodzenia komórek oraz tkanek lub działania silnych czynników fizycznych bądź chemicznych (wysoka temperatura, promieniowanie, toksyny) prowadzących do zaburzeń energetycznych
200
Q

Jakie są skutki nekrozy?

A

Komórki pęcznieją i tracą ciągłość błony komórkowej —> woda i jony napływają do komórki —> zaburzenia elektrolitowej powodują drastyczny spadek syntezy ATP —> zahamowanie metabolizmu

Uwolnione z lizosomów hydrolazy powodują autolizę i rozpad komórki.

201
Q

Czy podczas apoptozy dochodzi do utraty integralności komórki - wywołania stanu zapalnego?

A

Nie

202
Q

Sygnały inicjujące apoptozę

A

Uszkodzenie DNA, nieprawidłowe wejścia komórki w fazę S, brak kontaktu z sąsiednimi komórkami lub składnikami macierzy pozakomórkowej, brak w środowisku odpowiednich czynników wzrostu oraz obecność sygnałów śmierci.

203
Q

Kaspazy

A

Aktywowane przez sygnały do apoptozy cytoplazmatyczne proteazy cysteinowe.
Hydrolizują specyficzne wiązania peptydowe białek docelowych.
Kaspazy proapoptyczne dzielą się na prokaspazy inicjatorowe (-2, -8, -9, -10) i egzekucyjne (-3, -6, -7).

204
Q

Aktywne kaspazy egzekucyjne

A

Degradują szereg białek cytoplazmatycznych oraz aktywują liczne enzymy, jak np. nukleazy, prowadząc do śmierci komórki.

205
Q

Kaspazy inicjatorowe

A

Kaspazy inicjatorowe są rekrutowane i aktywowane przez kompleksy sygnałowe śmierci ko­mórki odbierane przez receptory śmierci na powierzchni komórek (szlak zewnątrzpochodny) lub w odpowiedzi na sygnały pochodzące z wnę­trza komórek (szlak wewnątrzpochodny).

206
Q

Szlak zewnątrzpochodny

A

Szlak zewnątrzpochodny indukuje apoptozę w komórkach docelowych poprzez oddziały­wanie z innymi komórkami (limfocyty, komórki NK) lub z wydzielanymi przez nie białkami, jak czynnik martwicy nowotworów ( TNF - alfa), ligand Fas lub białko TRAIL.

207
Q

Jaki jest warunek odbioru sygnału zewnetrznego wyzwalającego apoptozę?

A

Obecność w błonie komórkowej specyficznych receptorów o nazwie ,,receptory śmierci”.

208
Q

Receptory śmierci

A

Białka transbłonowe, które w części cytoplazmatycznej, zawierają sekwencje aminokwasów zwana domeną śmierci (DD, death domain).

209
Q

DISC (death-inducing signalling complex)

A

Białka adapterowe wraz z receptorem, ligandem i prokaspazą-8

210
Q

Szlak wewnątrzpochodny - inicjacją:

A

Uszkodzenia DNA
Zaburzenia metaboliczne
Stres oksydacyjny
Działanie leków
—> większość prowadzi do zaburzeń transbłonowego potencjału błon mitochondrialnych
—> uwalnianie do cytoplazmy licznych białek proapoptycznych

211
Q

Białka proapoptyczne

A 
Cytochrom c
Proteaza AIF (apoptosis inducing factor)
Endonukleazy
212
Q

Białka z rodziny Bcl-2 - proapoptyczne

A

Bax, Bad, Bid

213
Q

Białka z rodziny Bcl-2 - antyapoptyczne

A

Bcl-2, Bcl-xL

214
Q

Apoptosom

A

Cytochrom c białka SIMPs
Apaf-1
(przy udziale ATP)

215
Q

Co powoduje proteoliza lamin?

A

Charakterystyczną dla apoptozy kondensację chromatyny.

216
Q

Białka cytoszkieletu, które są substratami kaspaz:

A

Aktyna, gelsolina, fodryna

217
Q

Autofagia

A

Autofagia, określana równieżjako II typ programowanej śmierci komórki, jest ewolucyjnie konserwatywnym kontrolowanym genetycznie procesem degradacji białek i organelli komór­kowych. W warunkach fizjologicznych wystę­puje w ograniczonym zakresie.
Autofagia jest mechanizmem adaptacji komórek do warun­ków stresowych który pozwala na przeżycie organizmu. Pełni ona znaczącą rolę w utrzymaniu prawidłowego stanu komórek.

218
Q

Czynniki aktywujące autofagię:

A

Niedobór substancji odżywczych
Uszkodzenia komórek przez toksyny
Czynniki indukujące rozwój i różnicowanie

219
Q

Jaki jest fizjologiczny mechanizm zapewniający prawidłowy proces starzenia się komórek i zapobiegający powstaniu nowotworów?

A

Gdy telomery stają się zbyt krótkie i nie potrafią utrzymać integralności chromosomu, komórki tracą zdolność do podziałów.

220
Q

Czego przyczyna jest przyspieszone skracanie telomerów?

A

Pryrspieszone skracanie się telomerów jest przyczyną dziedzicznego ze­ społu przyspieszonego starzenia (progeria Hutchinsona-Gilforda).

Histologia (21 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions