Composição Química dos Seres Vivos: Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards

1
Q

Qual é a composição química dos aminoácidos?

A

A molécula do aminoácido tem um átomo central de carbono (carbono α) ao qual se ligam um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um hidrogênio (H) e um radical (R).

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2
Q

Qual grupamento químico define a diferença entre os aminoácidos?

A

O Radical.

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3
Q

Plantas e animais necessitam de diferentes tipos de aminoácidos para seu crescimento, desenvolvimento e sobrevivência. Como as plantas obtêm os aminoácidos?

A

As plantas são capazes de fabricar em suas células e tecidos todos os tipos de aminoácidos de que necessitam.

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4
Q

Plantas e animais necessitam de diferentes tipos de aminoácidos para seu crescimento, desenvolvimento e sobrevivência. Como os animais obtêm os aminoácidos?

A

Os animais conseguem fabricar no
corpo apenas alguns tipos de aminoácidos. Os aminoácidos que os animais não conseguem sintetizar no próprio organismo precisam ser obtidos por meio da alimentação.

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5
Q

Nos animais, os aminoácidos podem ser classificados em naturais (não essenciais) e em essenciais. Qual é a diferença entre eles?

A

→ Aminoácidos naturais (não essenciais,
dispensáveis na dieta) são aqueles que o organismo animal consegue fabricar em seu próprio corpo

→ Aminoácidos essenciais (indispensáveis na dieta) são aqueles que o animal não consegue sintetizar em seu próprio corpo e que, portanto, devem ser obtidos por meio da alimentação “Essenciais na dieta!”

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6
Q

Verdadeiro ou Falso?

Classificar um aminoácido como natural ou essencial independe da espécie que o utiliza.

A

Falso.

Classificar um aminoácido como natural ou essencial depende da espécie de animal, uma vez que um mesmo tipo de aminoácido pode ser natural para uma espécie e essencial para outra.

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7
Q

Dos 20 principais aminoácidos para os humanos, temos esses 8. Eles são classificados como aminoácidos essenciais ou não essenciais?

→ Fenilalanina (Phe)
→ Leucina (Leu)
→ Lisina (Lys)
→ Treonina (Thr)
→ Metionina (Met)
→ Isoleucina (Ile)
→ Valina (Val)
→ Triptofano (Trp)

A

Essenciais, são adquiridos na dieta.

Todos os outros aminoácidos que não estiverem nessa lista, são NÃO ESSENCIAIS.

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8
Q

A histidina é um aminoácido essencial para os seres humanos? Qual é a sua principal função?

A

A histidina é um aminoácido essencial apenas na infância, sendo que mais tarde passa a ser sintetizada em nosso organismo.

Ela é importante para a manutenção da bainha de mielina, estrutura que envolve os neurônios e aumenta a velocidade de propagação dos impulsos nervosos.

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9
Q

Quais alimentos são importantes fontes de aminoácidos essenciais?

A

Alimentos ricos em proteínas.

Como exemplo, carnes, ovos, leite e derivados, soja, feijão e ervilha.

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10
Q

Qual aminoácido não essencial é sintetizado à partir do aminoácido fenilalanina?

Qual é o nome da doença em que há deficiência da enzima que age na Fenilalanina?

A

Tirosina.

Em pessoas com deficiência na enzima que converte a fenilalanina em tirosina, são portadoras da doença fenilcetonúria, devem ingerir Tirosina.

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11
Q

Os aminoácidos são obtidos através da ingestão de proteínas, como esse processo ocorre?

A

Ao serem ingeridas, as proteínas são catabolisadas, isto é, são “quebradas”, até serem convertidas em aminoácidos,
que serão, então, absorvidos e distribuídos pela corrente sanguínea para as células dos diversos tecidos do nosso corpo.

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12
Q

Qual é a principal função dos aminoácidos no interior das células no organismo humano? E no fígado?

A

→ No interior das células, esses aminoácidos serão utilizados na síntese de novas moléculas proteicas

→ No fígado, podem ser utilizados na fabricação de outros aminoácidos por meio das reações de transaminação

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13
Q

Qual a diferença entre proteínas completas e proteínas incompletas?

A

→ As proteínas que fornecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade são chamadas de proteínas completas

→ As proteínas que não fornecem todos os aminoácidos essenciais de que necessitamos são denominadas proteínas
incompletas

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14
Q

A união de 2,3 e 4 aminoácidos formam compostos chamados, respectivamente, de?

A

→ Dipeptídeos

→ Tripeptídeos

→ Tetrapeptídeos

Até 30 aminoácidos, podem ser chamados de oligopeptídeos.

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15
Q

Como são chamados os pepitidios que são compostos por mais de 30 a 50 aminoácidos?

A

Polipeptídeos.

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16
Q

Os aminoácidos se mantêm unidos uns aos outros por meio de uma ligação
química covalente, como essa ligação é chamada?

A

Ligação peptídica.

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17
Q

As cadeias longas dos polipeptideos também recebem o nome de?

A

Peptonas.

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18
Q

O conjunto de várias peptonas é chamado de?

A

Proteínas.

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19
Q

A ligação peptídica dos aminoácidos ocorre entre quais elementos?

A

Entre o carbono do grupo carboxila de um dos aminoácidos com o nitrogênio do grupo amino do outro aminoácido.

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20
Q

Para que se forme uma ligação peptídica, o grupo carboxila de um dos aminoácidos perde o seu grupamento hidroxila (OH), enquanto o grupo amino do outro aminoácido perde um de seus hidrogênios (H). Essas liberações irão formar qual molécula?

A

Água.

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21
Q

Toda vez que se forma uma
ligação peptídica, há também a formação de uma molécula de água. Portanto, a síntese de proteínas é também conhecida como síntese por?

A

Síntese por desidratação, uma vez que a água é um dos produtos da reação.

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22
Q

A união de
dezenas ou centenas de aminoácidos resulta em uma?

A

Proteína.

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23
Q

Todo polipeptídeo é uma proteína?

A

Não.

Toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo é uma proteína.

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24
Q

Por que pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos?

A

Polímeros são macromoléculas formadas pela união de muitas unidades menores e semelhantes, chamadas genericamente de monômeros. No caso das proteínas, os monômeros são os aminoácidos.

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25
Q

Quantos tipos diferentes de aminoácidos formam as proteínas?

A

20.

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26
Q

Qual é a diferença entre proteína simples e proteína conjugada?

A

→ Proteínas simples são aquelas constituídas apenas de aminoácidos

→ Proteínas conjugadas (complexas) são aquelas que contêm outras substâncias além de aminoácidos

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27
Q

Como é chamada a porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada?

A

Apoproteína.

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28
Q

Como é chamada a porção constituída pela substância diferente de aminoácidos de uma proteína conjugada?

A

Grupo prostético.

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29
Q

A hemoglobina, encontrada no sangue de muitos animais, é um exemplo de proteína conjugada. Qual é o seu grupo prostético?

A

O pigmento heme, no
qual há íons de ferro.

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30
Q

De acordo com a natureza química do grupo prostético, as proteínas conjugadas podem ser distribuídas em diversos grupos. Correlacione-os a seguir:

Proteínas conjugadas:
( ) Lipoproteínas
( ) Glicoproteínas
( ) Nucleoproteínas
( ) Fosfoproteínas
( ) Flavoproteínas
( ) Metaloproteínas

  1. Ácido nucleico
  2. Lipídeo
  3. Riboflavina (Vitamina B2)
  4. Metal
  5. Polissacarídeo
  6. Ácido fosfórico
A

(2) Lipoproteínas
(5) Glicoproteínas
(1) Nucleoproteínas
(6) Fosfoproteínas
(3) Flavoproteínas
(4) Metaloproteínas

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31
Q

A molécula proteica pode ser formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas, podendo ser classificada em 4 estruturas. Quais são os nomes destas estruturas?

A

→ Estrutura primária

→ Estrutura secundária

→ Estrutura terciária

→ Estrutura quaternária

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32
Q

Qual estrutura da proteína é uma sequência linear de seus aminoácidos, unidos por ligações peptidicas, sendo muito importante para a função que a proteína irá desempenhar?

A

Estrutura primária.

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33
Q

Como é determinada a sequência dos aminoácidos na estrutura primária das proteínas?

A

Sua sequência de aminoácidos é determinada geneticamente.

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34
Q

Quais são as duas formas possíveis que a estrutura secundária das proteínas podem ser?

A

→ Alfa-hélice (com configuração helicoidal)

→ Folha-beta pregueada (pequenos segmentos que se arranjam paralelamente entre si)

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35
Q

A estrutura secundária das proteínas são mantidas por qual ligação?

A

Ligações de hidrogênio (ligações na cor amarela da imagem) entre átomos de aminoácidos que estão próximos ao longo da cadeia.

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36
Q

Qual é o aspecto das estruturas terciárias das proteínas? O que resulta neste aspecto?

A

Aspecto globular.

É resultante da atração entre radicais de aminoácidos localizados em regiões distantes da molécula, levando ao dobramento da estrutura secundária.

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37
Q

O que caracteriza a estrututa quaternária das proteínas?

A

É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, iguais ou diferentes, formando uma única molécula proteica.

38
Q

Qual é a estrutura proteica da hemoglobina?

A

Estrutura quaternária.

A molécula de hemoglobina humana é
constituída por quatro cadeias polipeptídicas (α1, α2, β1 e β2) unidas entre si pelos grupos heme.

39
Q

O que é o processo de desnaturação de uma proteína?

A

A desnaturação modifica a configuração espacial das proteínas, fazendo com que suas moléculas se desenrolem e alterem sua configuração, consequentemente, deixa de desempenhar sua função biológica normal.

40
Q

Quais são os 3 principais fatores que podem ocasionar na desnaturação de uma proteína?

A

→ Altas temperaturas

→ Alterações bruscas do pH

→ Altas concentrações de certos compostos químicos

41
Q

O processo de desnaturação é, via de regra, irreversível.

Às vezes, entretanto, a desnaturação pode ser reversível, especialmente se foi causada pela ruptura de forças fracas. Neste caso, o que ocorre?

A

A renaturação.

42
Q

Quais são as 8 principais funções das proteínas sintetizadas no organismo humano?

A

→ Estrutural

→ Hormonal

→ Defesa

→ Contração muscular

→ Coagulação sanguínea

→ Impermeabilização de superfícies

→ Transporte de gases respiratórios

→ Enzimática

43
Q

Qual é a principal função das Enzimas?

A

Atuar como catalisadoras das reações metabólicas, ou seja, agem diminuindo a energia de ativação, isto é, a quantidade de energia necessária para dar início a uma reação.

44
Q

A maioria das enzimas são de natureza proteica. Porém, qual outra molécula, sob certas condições, pode atuar como enzima?

A

Molécula de RNA (riboenzimas).

45
Q

Em diversos casos, uma substância de natureza não proteica precisa se ligar a uma enzima para que a mesma
possa exercer sua ação catalisadora. Essas substâncias podem ser de 2 tipos. Quais são esses tipos?

A

→ Cofatores

→ Coenzimas

46
Q

Como as enzimas que precisam de cofatores ou coenzimas são chamadas?

A

Holoenzimas.

47
Q

A parte proteica das holoenzimas é denominada de?

A

Apoenzima.

48
Q

Em diversos casos, uma substância de natureza não proteica precisa se ligar a uma enzima para que a mesma
possa exercer sua ação catalisadora. Tais substâncias podem ser cofatores ou coenzimas. Qual é a diferença entre essas 2 substâncias?

A

Cofatores: íons inorgânicos, geralmente metálicos

Coenzimas: moléculas orgânicas, quase sempre derivadas de uma vitamina

49
Q

Qual é a diferença entre as endoenzimas e as
exoenzimas?

A

→ As endoenzimas permanecem no meio intracelular, onde exercem sua ação catalisadora.

→ As exoenzimas são eliminadas para o meio extracelular, onde exercerão sua ação.

50
Q

Qual é o nome da substância sobre as quais agem as enzimas?

A

Substratos.

51
Q

Uma das propriedades da enzima é a sua especificidade. No que consiste essa propriedade?

A

As enzimas são específicas para cada tipo de substrato.

Ex: Maltase, que em presença de água, atua sobre o substrato maltose, acelerando a reação que o converte em duas moléculas de glicose.

52
Q

O que são isoenzimas?

A

Enzimas que apresentam formas moleculares ligeiramente diferentes, que exibem diferenças na atividade, no pH ótimo de ação, na mobilidade eletroforética, mas que atuam sobre um mesmo substrato e catalisam a mesma reação.

53
Q

Qual é a principal diferença na atividade das isoenzimas (enzimas que se diferem na sequência de aminoácidos, mas catalisam a mesma reação)?

A

A intensidade da atividade enzimática.

54
Q

Qual é a principal enzima presente no suco gástrico?

A

Pepsina.

55
Q

Verdadeiro ou Falso

Todas as enzimas agem exclusivamente in vivo.

A

Falso.

Elas também agem in vitro (fora dos seres vivos).

56
Q

No geral, como é feita a nomenclatura das enzimas?

A

Acrescentando-se o sufixo -ase ao radical do substrato.

Pode-se também acrescentar o sufixo -ase ao radical do nome do tipo da reação.
Ex: Oxirredução - Oxirredutases;
Desidrogenação - Desidrogenases;
Descarboxilação - Descarboxilases.

57
Q

A amilase salivar, enzima presente
na saliva e que atua sobre o substrato amido, também é conhecida como?

A

Ptialina.

58
Q

Complete:
Cada enzima permite o “encaixe” de um específico _______.

A

Cada enzima permite o “encaixe” de um específico substrato.

59
Q

Como é denominado o local da enzima aonde o substrato é “encaixado”?

A

Sítio ativo ou centro ativo da enzima.

60
Q

Quais são as 4 principais etapas do mecanismo de ação das enzimas?

A

→ 1º: Reconhecimento do substrato

→ 2º: Formação do complexo enzima-substrato

→ 3º: Quebra ou formação de ligações químicas

→ 4º: Liberação dos produtos

Após, a enzima permanece inalterada e pronta para catalisar outra vez.

61
Q

O modelo “encaixe-induzido” explica qual característica das enzimas, que se opõem ao modelo da chave-fechadura?

A

Admite a flexibilidade do sítio ativo, ou seja, o sítio ativo pode sofrer mudanças temporárias de conformação para encaixar-se totalmente ao substrato.

O que se opõem ao modelo da chave-fechadura.

62
Q

A temperatura altera a atividade da enzima. Como temperaturas muito baixas e muito altas podem influenciá-las?

A

Em temperaturas muito altas, pode ocorrer a desnaturação, perdendo sua capacidade de atuar como catalisador.

E em temperaturas muito baixas, apenas inativam ou paralisam as suas atividades, sem, contudo, destruí-las.

63
Q

Cada enzima só funciona dentro de
uma determinada faixa de temperatura e, dentro dessa faixa de atuação, existe uma temperatura “ótima” na qual a atividade catalisadora da enzima é máxima.

Para a maioria das espécies de seres vivos, qual é a temperatura “ótima” das enzimas?

A

Na faixa de 30 °C a 40 °C.

64
Q

O que é o pH ótimo de uma enzima?

A

Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de pH e, dentro dessa faixa de atuação, existe um pH no qual a sua atividade é máxima: é o chamado pH “ótimo” da enzima.

65
Q

Desde que a quantidade de enzimas no meio se mantenha constante, sua ação é proporcional à concentração do substrato.

Considerando essa afirmação, o que é o ponto de saturação de uma enzima?

A

Quanto maior a concentração do substrato, mais rapidamente se dará a reação, até que se atinja um ponto de saturação, a partir do qual, ainda que aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não mais aumentará.

66
Q

Às vezes, as enzimas são produzidas numa forma inativa (forma precursora). Essas enzimas inativas são chamadas genericamente como?

A

Proenzimas ou Zimogênios.

67
Q

As proenzimas não têm participação ativa nas reações químicas, isto é, não são capazes de agir como catalisadores.

Entretanto, podem ser ativadas por outras substâncias, chamadas genericamente como?

A

Ativadores enzimáticos.

68
Q

No nosso estômago tem o pepsinogênio (enzima inativa), ela é ativada por qual ativador enzimático? Se transforma em qual enzima?

A

HCl (ácido clorídrico) do suco gástrico,
transformando-se em pepsina (enzima ativa).

69
Q

Certas substâncias são capazes de bloquear ou inativar a ação das enzimas. Como tais substâncias são denominadas?

A

Inibidores enzimáticos.

70
Q

Como o íon cianeto (CN–) causa a morte celular?

A

Ele tem a capacidade de inibir a enzima citocromo C oxidase, que é indispensável às reações da respiração celular. Com essa enzima inativada, as células param de realizar a respiração e morrem.

Essa enzima é a última proteína da cadeia transportadora de elétrons (complexo IV). Recebe um elétron de cada uma das moléculas de citocromo c e transfere-os para uma molécula de oxigénio, convertendo assim o oxigênio molecular em duas moléculas de água.

71
Q

Quando o inibidor é uma molécula que compete com o substrato de uma enzima pela fixação no sítio ativo, a inibição é chamada como?

A

Inibição competitiva ou por competição.

72
Q

Como o antibiótico penicilina age?

A

Age sobre as bactérias, inibindo uma importante enzima desses micro-organismos que atua na reação responsável pela formação da parede celular da bactéria.

Sem parede celular, esses micro-organismos tornam-se muito frágeis, rompem-se com facilidade e morrem.

73
Q

A probabilidade de ligações entre a
enzima e o substrato ou entre a enzima e o inibidor depende de qual fator?

A

Da concentração desses componentes no meio.

Se a concentração do substrato for maior que a do inibidor, a probabilidade de encontros entre as moléculas das enzimas e do substrato aumenta, enquanto as chances da enzima e inibidor se ligarem diminuem.

74
Q

A membrana plasmática e o colágeno, são exemplos de proteínas que conferem qual função no organismo?

A

Função estrututal.

→ Membrana plasmática: película que reveste e protege a célula

→ Colágeno: confere resistência aos ossos, tendões, cartilagens e outras estruturas do organismo.

75
Q

A insulina é um exemplo de proteínas que conferem qual função nos organismos?

A

Função Hormonal.

Hormônio produzido no pâncreas e que atua no controle da taxa de glicose no sangue.

76
Q

Um dos mecanismos de defesa do organismo é realizado por proteínas especiais, denominadas como?

A

Imunoglobulinas (Ig), conhecidas
também por anticorpos.

Quando um antígeno (proteína estranha ao organismo) penetra em nosso
corpo, o nosso sistema imunológico (sistema de defesa) procura elaborar um anticorpo específico para neutralizá-lo.

77
Q

Actina e miosina são proteínas que exercem qual função nos organismos?

A

Contração muscular.

São indispensáveis para a ocorrência das reações de contração muscular.

78
Q

A tromboplastina, a protrombina e o fibrinogênio são proteínas que participam de uma reação muito importante no organismo, qual?

A

Coagulação sanguínea.

79
Q

A queratina é um exemplo de proteína que confere qual função nos organismos?

A

A proteção e impermeabilização de nossa unhas, pele e pelos.

80
Q

Qual proteína desempenha importante papel no transporte de gases respiratórios nos organimos?

A

Hemoglobina.

81
Q

O que a enzima alostérica possui de diferente das demais enzimas?

A

O sítio alostérico.

82
Q

O sítio alostérico de uma enzima alostéria, pode desempenhar duas funções que irão alterar a atividade catalítica, quais?

A

→ Aumentar a atividade catalítica

→ Diminuir a atividade catalítica

Os efetores que se ligarem ao sítio alostérico, podem ser positivos ou negativos.

83
Q

Quais são as 4 principais substâncias que podem se ligar ao sítio alostérico de uma enzima alostérica? Quais são as suas respectivas funções?

A

→ Produto: feedback

→ Moléculas regulatórias (Efetores): podem inibir ou aumentar a reação

→ Substratos: fenômeno de cooperação

→ Inibidor alostérico: diminui a atividade catalítica

84
Q

Como é a curva do gráfico da atividade enzimática?

A

Hiperbólica.

85
Q

Como é a curva do gráfico da atividade enzimática com inibição alostérica?

A

Sigmóide.

86
Q

O que justifica as diferenças nas curvas do gráfico de uma inibição alostérica para uma enzima sem inibição?

A

Algumas enzimas alostéricas têm curvas sigmoidais, menos pronunciadas porque a ligação de uma molécula reguladora reduz a afinidade da enzima pelo substrato, o que significa que é necessário uma concentração maior de substrato para atingir a velocidade máxima de reação.

87
Q

Substâncias que possuem carbono são classificadas como orgânicas ou inorgânicas?

A

Orgânicas.

88
Q

O que é a constante de Michaelis-Menten (KM)?

A

É um parâmetro que descreve a afinidade entre uma enzima e seu substrato. A constante de Michaelis-Menten é definida como a concentração de substrato em que a velocidade da reação enzimática é igual a metade da velocidade máxima (Vmax) da enzima.

89
Q

O km (constante de Michaelis-Menten) é uma medida importante para avaliar a eficiência de uma enzima e sua capacidade de catalisar uma reação.

Enzimas com baixo km têm alta ou baixa afinidade pelo substrato?

A

Enzimas com baixo km têm alta afinidade pelo substrato e requerem menos substrato para atingir uma velocidade máxima de reação.

Enquanto enzimas com alto km têm baixa afinidade pelo substrato e requerem mais substrato para atingir a mesma velocidade máxima.

90
Q

Qual é a diferença entre enzima e catalisador?

A

→ Enzimas - são substâncias bioquímicas de natureza proteica, que são produzidas originalmente apenas pelos seres vivos e cuja participação em sua fisiologia não se restringe a agir como catalisadores, isto é, acelerar reações, pois que agem de forma muito mais polivalente dependendo da classe em que integram

→ Catalisador - é um termo do âmbito da química e bioquímica, na qual é usado para designar elementos ou substâncias capazes de incrementar diferentes reações (reduzem a energia de ativação necessária), podendo ser recuperados e por isso não são parte do produto formado, da qual englobam uma plêiade de agentes dependendo do contexto aonde são usados. Nos organismos vivos, donde temos majoritariamente reações bioquímicas, as enzimas são os principais agentes catalizadores, mas há também a participação de outros elementos como o Cobre e o Ferro nas chamadas Metaloenzimas (Metaloproteinases são bons exemplos)

91
Q

O Glúten é classificado como?

A

Proteína.