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MMD1043 > Pyrimidines, purines, hème > Flashcards

Pyrimidines, purines, hème Flashcards

1
Q

Où retrouvons nous les purines et les pyrimidines

A
  • bases qui existent seules ou en bloc structuraux: ADN et ARN
  • composantes d’intermédiaires biochimiques de très haute importance dans le catabolisme: ATP, GTP, UTP
  • constituants de coenzymes
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Q

Quelles sont les 2 sources d’apport principales de ces bases

A
  1. Synthèse de novo
    - production de purines et de pyrimidines de novo à partir des acides aminés glutamine, glycine, aspirate
  2. Voie de sauvetage/recyclage
    - réutilisation des purines et des pyrimidines de la diète alimentaire ou par le catabolisme des acides nucléiques intratissulaire pour la synthèse de nouveaux acides nucléiques
    - synthèse de novo couteuse en énergie
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3
Q

Comment se fait l’apport alimentaire en purine et en pyrimidine et comment sont-elles recyclées

A

Ingestion d’aliments riches en acides nucléiques (viande) seront digérer dans l’intestin par les sucs pancréatiques:
1. Nucléases dégrade en oligonucléotides
2. phosophodiestérase dégrade en mononucléotides
3. nucléotidase dégrade en nucléosides
4. nucléosidase dégrade en pyrimidines et purines

Après absporption les purines et les pyrimidines sont:
- recyclées pour former d’autres acides nucléiques OU
- catabolisé (dégradé) et excrété dans l’urine

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4
Q

Quel autre moyen plus coûteux permet de former de purines et des pyrimidines et pourquoi

A

Synthèse de novo (production) compense pour former des acides nucléiques parce que le recyclage n’est pas suffisant

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5
Q

Où se fait la synthèse des purines et des pyrimidines

A

Synthèse des purines dans le foie
Synthèse des pyramides dans plusieurs organes et tissus

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6
Q

Quelles sont les 3 pyrimidines

A

thymine
cytosine
uracile

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7
Q

Quelles sont les fonctions des pyrimidines

A
  1. Blocs structuraux de l’ADN (thymine et cytosine) et de l’ARN (uracil, cytosine)
  2. Leurs dérivés sont des intermédiaire dans de nombreuses réactions de synthèses: UDP-glucose, précurseur dans la synthèse du glycogène
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8
Q

Quels sont les produits métaboliques des pyrimidines et leur particularité

A

Beta-alanine
Ammoniaque devient ion ammonium
CO2

Très soluble, donc ne précipitent pas, ce qui engendre moins de problèmes

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9
Q

Comment le corps fait il pour prévenir la toxicité de l’ammonium

A

Métabolise par le cycle de l’urée

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10
Q

Quelles sont les 2 sources de synthèse et d’apport des pyrimidines

A
  1. Synthèse de novo à partir des acides aminés dans plusieurs organes et tissus
    - processus plus intense pour les pyrimidines que les purines
  2. Voie de sauvetage/recyclage: réutilisation des nucléosides tissulaires et des pyrimidines dans la diète
    - plus faible
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11
Q

Pourquoi la synthèse de novo est importante pour les pyrimidines

A

parce que la voie de sauvetage/recyclage des pyrimidines est plus faibles que les purines, mais il doit avoir un nombre équivalents de chacun pour établir l’équilibre quantitatif global dans la cellule

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12
Q

Comment se fait le catabolisme de chaque pyrimidine

A
  1. Dégradation des nucléosides en riboses et bases
  2. Bases pyrimidiques sont catabolisées: anneau ouvert et catabolisme génère des produits solubles

Cytosine - uracil + NH4
Uracil - beta alanine - acetyl-coA + NH4 + CO2
Thymine - succinyl-coA + NH4 + CO2

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13
Q

Où se dirige les produits du catabolisme des pyrimidines

A
  1. Acetyl-coA et succinyl-coA se dirige vers le cycle de krebs
  2. NH4 potentiel toxique se dirige vers le foie pour être métabolisé et éliminé par le cycle de l’urée
    *aucune énergie généré par le catabolisme des pymidines
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14
Q

Quelles sont les 2 caractéristiques du catabolisme des pyrimdines

A
  1. aucune énergie générée
  2. produits du catabolisme solubles, donc aucun problème clinique
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15
Q

Quelles sont les purines

A

Adénine
Guanine

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16
Q

Sous quelles formes existent les purines

A

Existent seule ou associée à un pentose (sucre) comme le ribose ou le désoxyribose pour former un nucléoside

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17
Q

Quelles sont les fonction des purines (6)

A
  • composantes des cofacteurs: NAD+, FAD+, coA
  • composantes des composés énergétiques: ATP, AMP, CTP
  • composantes des facteurs de régulation: ATP, ADP, NAD+
  • composantes des neurotransmetteurs: cGMP
  • composantes des signaleurs: cAMP, cGMP, GTP, protéine G
  • blocs structuraux de l’ADN et ARN
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18
Q

Quelles sont les 2 moyens d’apport des purines

A
  1. Synthèse de novo dans les hépatocytes à partir des aa
  2. Voies de sauvetage/recyclage
    - contribution alimentaire peu importante
    - adénosine obtenu par le turnover des cellules (cellules qui meurent libèrent leurs acides nucléiques) dans les tissus
19
Q

Quelles apport en purines est plus avantageux

A

Recyclage par le turnover/mort des cellules pcq la synthèse de novo est très couteuse en énergie

20
Q

Pourquoi les purines alimentaires sont peu importante, décris le processus

A

Parce qu’elles vont être catabolisé par les cellules intestinales en acide urique par l’enzyme xhantine oxidase
- acide urique va être absorbé et excrété dans l’urine éventuellement

21
Q

Décris les étapes du catabolisme des purines

A
  1. Dégradation de l’AMP et du GMP
    - retrait du groupement phosphate, du ribose et libération de la base
  2. Formation des produit soluble
    - AMP-IMP-inosine-hypoxanthine (soluble)
    - GMP-guanosine-guanine-xanthine (soluble)
  3. Enzyme xanthine oxidase transforme
    - hypoxanthine en xanthine
    - xanthine en urate de sodium (insoluble) = acide urique insoluble ou très peu qui se cristallise
22
Q

Où retrouvons nous une cristallisation de l’urate de sodium fréquente

A

Cristallisation dans les tissus articulaire qui entraine une réaction inflammatoire intra-articulaire (semblable à l’arthrite) connue sous le nom de la GOUTTE

23
Q

Comment peut se former la goutte

A

Baisse de l’excrétion rénale de l’urate augmente sa concentration plasmatique (hyperuricémie) qui dépasse la solubilité limitée de l’urate/acide urique = provoque une cristallisation de l’urate de sodium qui se dépose dans les articulations

Provoque une réaction inflammatoire sévère comme une attaque d’arthrite aigue

24
Q

Quelle articulation touche la goutte

A

90% le gros orteils; douleur tellement sévère qu’un drap fait mal

25
Q

Comment est-il possible de poser une diagnostique de la goutte si la concentration plasmatique de l’acide urique peut être normale

A

Liquide synoviale des articulations est plus abondant à cause de l’inflammation permettant de le ponctionner

Envoyer en analyse biochimique et si présence de cristaux = goutte

26
Q

Quels sont les traitements de la goutte

A

Médicament: allopurinol
- inhibe l’enzyme xanthine oxidase, donc le catabolisme des purines donnent de la xhantine ou de l’hypoxanthine soluble qui ne cristallise pas

27
Q

Qu’est-ce qu’une porphyrine et la ferroprotoporphyrine

A

Molécules cyclique formée de 4 anneaux pyrrole liés ensemble pour former la protoporphyrine

La liaison d’un atome de fer au centre de l’anneau de la protoporphyrine forme la ferroprotoporphyrine IX aussi appelée hème

28
Q

Qu’est-ce que l’hème et son role, donne un exemple

A

Groupe prosthétique (partie d’une protéine qui n’est pas protéique) sur plusieurs protéines: cytochrome P450, enzymes, hémoglobine, myoglobine

Role
- confère une fonction de réduction/oxydation et de transfert d’électrons
- ex: l’hème de l’hémoglobine lui donne la capacité de se lier de facon réversible à l’oxygène via l’atome de fer pour permettre son transport par le GR

29
Q

Où est synthétisée l’hème

A

15%: Synthétisée dans le foie par les hépatocytes pour être intégrée à plusieurs protéines: cytochrome P450, enzymes

85%: Synthétisée dans la moelle osseuse par les cellules érythroides (futurs de GR) pour être intégrée à l’hémoglobine pcq les GR sont produits dans la moelle osseuse

30
Q

Décris la structure de l’hémoglobine

A
  • 2 chaine bêta
  • 2 chaine alpha
  • une groupement hème liant le fer sur chaque chain
31
Q

Où a lieu la synthèse de l’hème dans les cellules et quelle enzyme la controle

A
  • premiere réaction dans les mitochondries
  • 3 dernières dans les mitochondries
  • 4 autres dans le cytosol

controlée par l’enzyme ALA synthase qui est inhibée par la présence de concentration élevée d’hème

32
Q

Décris la condition cliniques des porphyries, leur conséquence et leur symptômes

A

Mutations génétiques menant à une déficience partielle des enzymes qui interviennent dans la synthèse de l’hème

Provoque une diminution de la synthèse de l’hémoglobine avec une anémie

Symptomes
- attaque de douleurs abdominales (déclenchées par prise d’alcool, contraceptif oraux, notamment)
- symptômes neuropsychiatriqies: confusion, psychose
- anémie = teint pale
- photosensibilité: éviter exposition au soleil

*expliquerait mythe des loups garous ou de Dracula qui buvait le sang

33
Q

Quelle est le role de l’hémoglobine

A
  • protéine rouge présente dans les GR
  • responsable du transport de l’oxygène dans le corps grâce à la présence de fer sur l’hème qui se lie à l’O2 de façon réversible
34
Q

Pourquoi le sang est rouge et pourquoi les veines paraissent bleu

A

Parce que le fer sur les groupes hèmes de l’hémoglobines donnent la couleur rouge au sang

Lorsque le l’oxygène se lie au fer, le sang est rouge plus claire (artère)

Lorsque l’oxygène part pendant les échanges, le sang dans les veines devient plus foncé

Veines paraissent bleues parce que parce que la peau absorbe la lumière et le bleu est plus facilement reflété

35
Q

D’où provient la majorité de l’hème dégradé

A

80-85% vient des GR sénescents/morts
le reste vient de l’hème du turnover des autres protéines dans les cellules comme cytochromes qui contiennent l’hème

36
Q

Comment et où sont dégradés les globules rouges et quelle est la durée de leur vie

A

durée de vie de 90-120 jours

dégradés par les macrophages du système réticuloendothéliale de la rate et du foie

37
Q

Décris le processus du catabolisme de l’hème

A

Se fait par les macrophages du système réticuloendothéliale
1. mort des GR
2. catabolisme de l’hémoglobine en globine (portion protéique) et en hème
3. globine catabolisée en aa qui seront réutilisé pour la biosynthèse des protéines ou transformées en différents intermédiaires
4. le fer de l’hème rejoint la transferrine (protéine de transport plasmatique du fer) qui va le redistribuer aux sites tissulaires pour réutilisation
5. l’hème libérée du fer redevient la protoporphyrine IX
- dont l’anneau sera clivé dans le système réticuloendothélial pour devenir la biliverdine (pigment bleu-vert)
6. biliverdine réduite en bilirubine non-conjuguée (pigment jaune-orange)

38
Q

Qu’elle est la demi vie d’un atome de fer dans le sang

A

10 ans

39
Q

Décris le processus du catabolisme de la bilirubine

A
  1. bilirubine = pigment non-soluble qui voyage dans le sang en étant liée à l’albumine pour se diriger vers le foie
  2. Foie conjugue la bilirubine (ajout de 2 acides gluconiques) = bilirubine conjuguée
  3. bilirubine conjuguée sécrétées par les canaux biliaires pour se faire entreposées dans la vésicule bilaire et devenir une composante de la bile
  4. stimulation du repas = sécrétion de la bile dans l’intestin grêle; bilirubine finit dans le colon
  5. bactéries du colon digère la bilirubine pour former la uribilinogènes (incolore/beige)
  6. majorité de l’urobilinogène devient la stercobilinogène (incolore)
  7. stercobilinogène oxydée par les bactéries de la flore intestinales pour former la stercobiline (brune) = couleur brune des selles
  8. petite portion de l’urobilinogène réabsorbée dans le sang et retourne au foie dont une petite portion échappe et se rend au rein par les voies sanguines
  9. rein transforme l’urobilinogène en urobiline (jaune) = couleur jaune de l’urine
40
Q

Dans quelles circonstances le foie serait incapable de conjuguer la bilirubine et quelles en sont les conséquences

A
  • destruction rapides des globules rouges (courte durée de vie)
  • insuffisance du foie
  • immaturité du foie à conjuguer la bilirubine non-conjuguée chez les nouveaux nés
  1. capacité du foie à métaboliser la bilirubine est dépassé (trop de bilirubine pas conjugé à “traiter”/ à conjugée) = accumulation plasmatique de bilirubine non-conjuguée (hyperbilirubinémie) qui rend la peau, les yeux et les muqueuse jaunes = jaunisse/ictère
  2. catabolisme de la bilirubine atteint sa quantité maximale, donc bcp de métabolites de sa dégradation dans l’urine qui devient orangée; bcp d’absorption au niveau du colon
41
Q

Que peut provoquer une pierre des canaux biliaire au niveau de la couleur des selles et pourquoi

A
  • production de selles pâle/beige
  • parce que la bile ne se rend pas dans l’intestin car le canal biliaire est bloqué, donc la bilirubine non plus, donc les selles restent incolores, car aucune stercobiline est formée
42
Q

Qu’est-ce qu’un hématome

A

Accumulation de sang dans les tissus où les GR doivent être dégradés

43
Q

À quoi est attribué le changement de couleur d’un hétamome et explique chaque phase et la durée de ces changements

A

Attribué au catabolisme de l’hème dû à la dégradation des GR localement dans le tissu lésé; par les macrophages du système RE

Jour 0 ou 0-2: rouge en raison de lac présence de sang oxygéné

Jour 1-2 ou 2-5: bleu-mauve parce que l’oxygène a quitté

Jour 5-7: verdâtre à cause de la transformation de l’hème en protoporphyrine IX qui devient la biliverdine une fois clivé par le système RE

Jour 8-10: jaunâtre par la biliverdine réduite en bilirubine

Jour 10-14: hémosidérine: précipitation qui donne une couleur brunâtre

MMD1043 (29 decks)

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