Moleculen van de cel

Question 1

Polair

Answer 1

Als er ladingsverschil is binnen een molecuul, het is dan ook hydrofiel

Question 2

Apolair

Answer 2

Als er amper ladingsverschil is binnen een molecuul, het is dan ook hydrofoob

Question 3

Amfipatisch molecuul

Answer 3

Dit heeft zowel hydrofiele en hydrofobe kanten. Deze stoffen kunnen micellen vormen

Question 4

Micel

Answer 4

Een structuur in water waarbij de hydrofiele koppen naar buiten steken en de hydrofobe staarten naar binnen, bijvoorbeeld lipiden

Question 5

Macromoleculen

Answer 5

Vetten, polysachariden, eiwitten en nucleïnezuren.
Ontstaan door condensatie (aan elkaar koppelen van monomeren)

Question 6

Covelente binding

Answer 6

Sterke binding waarbij er elektronen tussen moleculen worden gedeeld, ook wel een atoombinding

Question 7

Zwakke bindingen

Answer 7

1. Ionbindingen -> negatief en positief trekken elkaar aan
2. Vanderwaalskracht -> aantrekkingskracht tussen deeltjes als bij elkaar in de buurt komen
3. Hydrofobe interacties ->aantrekkingskrecht tussen hydrofobe stoffen
4. Waterstofbruggen -> gevormd tussen polaire stoffen

Question 8

Vetzuren

Answer 8

Verzadigd = bevat geen dubbele koolstofbinding
onverzadigd = bevat wel een dubbele koolstofbinding
- op plaats van die dubbele binding maakt de keten een knik

Question 9

functie vetten

Answer 9

• Opslag voor energie door vetten en vervolgens vetzuren af te breken in kleinere eenheden komt er energie vrij
• Het vormt een celmembraan

Question 10

Monosachariden -> CH2O (zie plaatje)

Answer 10

Aldoses bevatten aan het einde een aldehyde groep (CHO) -> glucose en ribose
Ketoses bevatten in het midden een keton (CO) -> fructose, ribulose

Question 11

Glycosidic bond

Answer 11

Als monosachariden interacties met elkaar aan gaan en de hydroxylgroepen met elkaar reageren -> condensatie reactie

Question 12

Interactie monosachariden

Answer 12

• Disachariden = 2 monosachariden aan elkaar, maltose, lactose en sacrose
• Oligosachariden = 3-10 monosachariden aan elkaar
• Polysachariden = meer dan 10 monosachariden aan elkaar. Glucogeen (bestaat uit alleen maar glucose)

Question 13

Interactie monosachariden

Answer 13

• Disachariden = 2 monosachariden aan elkaar, maltose, lactose en sacrose
• Oligosachariden = 3-10 monosachariden aan elkaar
• Polysachariden = meer dan 10 monosachariden aan elkaar. Glucogeen (bestaat uit alleen maar glucose)

Question 14

Isomeren

Answer 14

Moleculen met dezelfde molecuulformule en een andere structuurformule. Zoals glucose, mannose en galactose

Question 15

Gekoppelde macromoleculen

Answer 15

Glycolipide = oligosacharide aan lipide
Glycoproteïne = oligosacharide aan eiwit
Nucleoside = monosacharide aan base

Question 16

Algemene structuur van een aminozuur

Answer 16

• Aminogroep (NH2)
• Carboxylgroep (COOH)
• alfa-koolstofatoom -> centrale atoom
• Restgroep

Question 17

Primaire structuur

Answer 17

De aminozuurvolgorde waarbij de peptidebinding niet draaibaar is maar de R-groepen wel.
- N-terminus (waar aminogroep zit)
- C-terminus (waar carboxylgroep zit en nieuw aminozuur komt)

Question 18

Alfa-helix

Answer 18

Hierbij worden er waterstofbruggen gevormd tussen de carboxylgroep van n en de aminogroep van n+4.
Er zijn linkshandige (ergens uit) en rechtshandige (ergens in)

Question 19

Beta sheet

Answer 19

Waterstofbruggen worden gevormd tussen naast elkaar liggende peptideketens.
Parallel -> N-termini ligt dezelfde richting op
Anti-parallel -> N-termini liggen verschillende kanten op

Question 20

Sterische hindering

Answer 20

Hierbij zorgen zijketens van aminozuren ervoor dat bepaalde structuren niet kunnen worden gevormd doordat atomen in de weg zitten

Question 21

Tertiaire structuur

Answer 21

Ruimtelijke structuur wordt bepaald door de manier waarop een eiwit gevouwen wordt.
- Eiwitdomein = segmenten met verschillende vouwingen
- Pocket = actieve plaats binnen een eiwit
- Superhelix = in elkaar gedraaide alfa-helices

Question 22

Quaternaire structuur

Answer 22

Multisubunit-eiwitten -> hierin hebben eiwitten los geen functie maar enkel in een complex
Grote affiniteit als eiwitten goed in elkaar passen en veel zwakke bindingen hebben

Question 23

Fosforylering

Answer 23

Kinase zet fosfaatgroep aan restgroep, hierdoor kan activiteit veranderen. Fosfatase doet het omgekeerde.
Gebeurd enkel op serines, threonines en tyrosines (deze hebben een OH-groep voor fosfaat)

Question 24

GTP-ase

Answer 24

Kan GTP binden en wanneer dit aan een GTP-binding protein zit is het eiwit actief.
Als het in GDP is omgezet (komt er energie vrij) en is het eiwit inactief