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MMD1043 > Métabolisme des acides aminés et des protéines > Flashcards

Métabolisme des acides aminés et des protéines Flashcards

1
Q

Décris la structure de base des aa

A
  1. carbone alpha liée à un H
  2. Groupement COOH; carboxylique
  3. Groupe NH2; aminé
  4. Chaine latérale; groupement R; contribue à distinguer les aa entre eux
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Q

Quelles sont les différences entre les glucides/lipides et les aa (leurs particularités)

A
  • ils sont une sources énergétiques très secondaire
  • ils ne peuvent pas être entreposés/mis en réserve; directement dégradés si non utilisés
  • azote est le constituant chimique des aa et des protéines; NH4 provenant de la déamination du groupement amine (NH2) est très toxique (éliminé en urée)
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3
Q

Comment se forment les peptides et les protéines

A

Se sont de longues chaines d’aa liés entre eux par des liaison peptides (covalences) entre le groupement aminé NH3+ du 1er aa et le groupement carboxylique COO- du 2e libérant une molécule de h2o pour former un polymère

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4
Q

Qu’est-ce qu’un zwitterions

A

un aa dont le groupement NH2 et COOH peuvent tous les deux être ionisé en fonction du pH pour porter en meme temps une charge + et - à l’aa

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5
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des aa

A
  1. Du groupement COOH et NH2
  2. De la présence ou non d’une fonction acide ou basique de la chaine latéral
  3. De l’environnement local si les aa sont liés en peptides ou protéines
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6
Q

Qu’est-ce que le pK

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisé et à 50% sous forme non-ionisée
- 50% COOH - COO-
- 50% NH3+ - NH2

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7
Q

Qu’est-ce que le point isoélectrique

A

pH auquel la charge nette de l’aa est nulle
- les aa ont un seul point isoélectriques

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8
Q

Pourquoi les aa peuvent avoir plusieurs pK

A

Parce qu’il y a différents pK selon les différents groupements ionisiable (2 à 3)
- groupement COOH ionisable
- groupement NH2 ionisable
- chaine latérale parfois ionisable

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9
Q

Comment est la molécule d’aa lorsque le pH est sous le pKa ou au-dessus du pKb

A
  • sous pKa: groupements COOH et NH2 sont protonné (COOH et NH3+)
  • sous pKb: groupement COOH et NH2 sont déprotonné (COO- et NH2)
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10
Q

Définis les aa essentiels, non-essentiels, et semi-essentiels

A

essentiels: ne peuvent pas être synthétisés donc fourni par alimentation
- leucine
- isoleucine

non-essentiels: capable de les synthtétiser

semi-essentiels: on peut les synthétiser mais quand on en a besoin bcp, pas suffisant donc compenser par apport alimentaire

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11
Q

Quels sont les roles des aa

A
  1. Synthèses des protéines
  2. Role énergétiques secondaire (moins important que glucides/lipides
  3. Précurseurs de molécules contenant de l’azote
    - par les aa que l’azote est incorporé dans d’autres molécules: histamine, neurotransmetteurs, hormones thyroïdes, catécholamines, hème)
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12
Q

Combien d’aa pour former les protéines

A

20 aa pour qui composent toutes les protéiens

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13
Q

Quelles sont les structure d’une protéines

A
  • structure primaire: chaine polypeptide de base; liaison peptidiques entre aa
  • structure secondaire: repliements de la chain d’aa par interaction des aa (ex: lien H) pour former hélices alpha et feuillets beta
  • structures tertiaries: conformation tridimensionnelle de la protéines
  • structure quaternaire: association de plusieurs polypeptides (dimère, trimère, etc.)
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14
Q

D’où proviennent les aa

A
  1. Par synthèse
    - à partie d’acides organiques et d’azote (NH2, NH4+)
    - seulement les aa essentiels
  2. Par alimentation (100g/j)
    - ingestion de protéines digérées en aa
  3. Par catabolisme de protéines de l’organisme
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15
Q

Pourquoi le réservoir corporel d’aa n’est as un entreposage contrairement au lipides et glucides

A

Parce que les aa inutilisés pour la synthèse des protéines sont directement dégradés et éliminé (catabolisme)
- désaliénation/transamination
- décarboxylation

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16
Q

Que représente le pool des aa

A

Pool est nul parce que les aa sont constamment
- en synthèse de protéines ou dégradation de protéine en aa (400g/j catabolisme et 400g/j anabolisme
- en ingestion et élimination par excértion (100g/j ingéré et 100g/j excrété)

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17
Q

D’où proviennent les aa digérés

A

Alimentation 100g/j
- protéines végétales; incomplètes: ne contiennent pas toutes les aa dans un végétal
- protéines animales complètes

Autres: 30/50g/j
- sécrétion de protéines enzymatiques dans le tube digestif qui sont digérés en aa
- protéines provenant de la digestion des cellules épithéliales mortes

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18
Q

Décris la digestion des protéines dans le tube digestif

A
  1. débute dans l’estomac
    - cellules principales sécrètent la pepsinogènes
    - ph en bas de 5 active la pepsinogène clivée en pepsine
    - pepsine permet de cliver plus de pepsinogène (auto-activation)
  2. pepsine coupe les protéine en plus petit morceaux: olipeptides
  3. entrée dans duodénum; perte de l’acidité désactive la pepsine
  4. protéases sécrétées par le pancréas permettent de continuer la digestion dans le tube en dipeptides, tripeptides et a
  5. enzymes dans la muqueuse de l’intestin grêle contribue aussi à la dégradation finale
    - dipeptidases: coupe dipeptide
    - aminopeptidases: clive l’extrémité n-terminale
    - carboxypeptidase: clive extrémité c-terminale
    AU FINAL: protéines sont dégradées en tripeptides, dipeptides et aa pour être absorbés
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19
Q

Comment se fait la digestion des protéines par les protéases du pancréas

A
  1. Sécrétion des pro-enzymes protéolytiques inactive par le pancréas pour éviter l’autodigestion; possèdes un petit fragment s’aa qui bloque le site actif de l’enzyme
  2. Entérokinase dans le duodénum clive la trypsinogène pour former de la trypsine active
  3. Tryspine permet de cliver les autres pro-enzymes pour les activer en plus de cliver la trypsinogènes
    - tryspsinogène en tyspisne
    - chymotrypsinogène en chymotryspisne
    - pro-élastase en élastase
    - procarboxypeptidase en carboxypeptidase
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20
Q

À quoi servent la trypsine, la chymotrypsine, l’élastase et la carboxypeptidaise

A
  1. Tryspine et chymotrypsine clive protéines en petits peptides
  2. Carboxypeptidases clives les petits peptides en plus petit
  3. Élastase clive fibres d’élastine
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21
Q

Comment son absorbée les di/tripeptides et les aa

A

Absorbés par des transporteurs actifs, tous différents pour chaque aa
- tranport couplé avec le sodium; permet de faire entrer le sodium
- transport avec sodium pour les aa neutres seulement et les di/tripeptides

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22
Q

Qu’arrive t il une fois que les di/tripeptides sont absorbés

A

Dégradés dans la cellules épithéliales/entérocytes en aa

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23
Q

Comment peuvent être absorbés les protéines entières et à quel moment se processus se fait il souvent

A
  • absorbé par endocytose et relâché dans la circulation sanguine par exocytose

Fréquent chez les nouveaux-nés
- immaturité de la muqueuse intestinales
- pourrait être la cause des allergies alimentaires précoces et souvent réversible
- permet de transmettre les anticorps de la mère

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24
Q

Quel est le % d’azote dans l’air et à quoi sert il

A

78% de l’air = N2
- chimiquement inerte
- inutilisable pour la plupart des être vivant d’où l’importance du cycle de l’azote

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25
Q

Décris les grandes lignes du cycle de l’azote

A
  1. Bactéries/microoorgansimes fixe l’azote N2 de l’air en ammoniac NH3
  2. Nitrification de l’armoniac en NO2 (nitrites) et NO3 (nitrates)
  3. Plantes absorbent l’ammoniac et le nitrate du sol et les incorporent à leur aa et autres constituants azotés
  4. Animaux mangent végété donc incorporent l’azote dans leur molécules; aa et autres constituants azotés
  5. Mort des végétaux et animaux = décompositon/putréfaction pour former des déchets organiques
  6. Bactéries transforment l’azote de ces déchets en ammoniac
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26
Q

Quel est le lien entre azote et protéines chez humain

A
  • aa sont la porte d’entrée de l’azote chez les animaux et végétaux via les protéiens
  • protéines = réservoir principal d’azote corporel chez humain
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27
Q

Qu’est-ce que la balance azotée

A

Équilibre entre ingestion et perte corporelle d’azote

Différence entre l’apport quotidien en azote (via prinipalement protéines alimentaires) et la perte via l’excrétions (principalement urée urinaire)

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28
Q

Quelle est la proportion d’azote dans les protéines alimentaire et dans les composés non-protéique

Quelle est la proportion d’azote excrétée sous forme d’urée

A

10-16% azote dans les protéines alimentaires
azote dans composés non-protéiques est négligeable

80% de l’azote est excrétée sous forme d’urée

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29
Q

Quel est le calcul de la balance azotée

A

Apport quotidien (g/j) - azote uréique (g/j) - 4g/j

4g/j = pertes d’azote provenant de l’azote fécal, cutané et urinaire non-uréique

30
Q

Décris l’anabolisme et le catabolisme quotidien des protéines

A

400g/j protéines synthétisées à partir des aa (azote)
400g/j protéines dégradées en aa (azote)

100g/j ingéré/apport alimentaire
100 g/j excrété/pertes via urée

différentiel de 0g d’aa/azote perdus

on construit et détruit environ 100g de protéines par jour

31
Q

Décris les balances azotées normales, positive et négatives et leur causes

A

Balance normales
- différentiel de 0-2g/j
- ingestion = excrétion

Balance positive
- ingestion plus grande que excrétions
- grossesse ou croissance; on ingère plus car on a besoin de faire lus de protéines

Balance négative
- ingestion plus petits que excértion
- apports insuffisants (anorexie, diète, malnutrition)
- perte excessives (trauma, brulure)
- combinaison des deux

32
Q

Combien a t il d’aa non-essentiels

A

12

33
Q

Comment se fait la synthèse des aa non-essentiels (à partir de quoi et par quel processus)

A
  1. synthèse à partir d’intermédiaire de la glycolyse, cycle de Krebs ou de la voies de pentose et à partir des aa essentiels
  2. azote incorporé par
    - amination; glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase
    - transamination: transaminase (ALT ou AGT)
34
Q

Comment se fait la biosynthèse du glutamate et de la glutamine; décris et nomme le processus

A
  • se fait par 2 aminations
  1. alpha-cetoglutarate (acide) se fait ajouter un NH4+ par le glutamate déshydrogénase pour devenir le glutamate
    - premiere amination
  2. glutamate se fait rajouter un autre NH4+ par la glutamine transférase et devient glutamine
    - deuxième amination
35
Q

Par quel autre moyen pouvons nous former du glutamate

A

Par transamination

36
Q

Décris la transamination

A

Échange d’azote un aa et un acide alpha-cétonique (alpha-cetoglutarate, oaxaloacetate (AST) ou pyruvate (ALT)) catalysé par une l’enzyme transaminases

ALT:
- glutamate donne sont NH4 au pyruvate ou alanine donne son NH4 à l’alpha-cétoglutarate
- glutamate devient alpha-cetoglutarate
- pyruvate devient alanine (aa)

AST:
- glutamate donne son NH4 à l’oxaloacétate ou aspartate donne son NH4 à l’alpha-cétoglutarate
- glutamate devient alpha-cétoglutarate
- oxaloacétate devient aspartate (aa)

37
Q

Quels sont les aa qui permet de synthétiser ces molécules bio importantes: du NT GABA, des catécholamines, de la sérotonine, des hormones thyroïdiennes, de l’hème et de l’histamine

A

GABA = glutamate
sérotonine = tryptophane
catécholamines = tyrosine
hormones thyroïdiennes = tyrosine
hème = glycine
histamine = histidine

38
Q

Quelle est la différence entre amination et transamination

A

Amination = fixation du NH4 libres sur une molécule (acide alpha-cétonique pour former glutamate ou aa pour former glutamine)

Transamination = échange d’azote entre une aa et un acide alpha-cétonique

39
Q

Quelles sont les 3 types de réactions qui interviennent dans le catabolisme des aa et pourquoi les aa sont ils dégradés

A
  1. transamination
    - production de glutamate
  2. désamination
    - production de NH4 TOXIQUE
  3. dégradation du squelette carboné

aa sont dégradés car ceux inutilisés ne sont pas entreposés

40
Q

Dans quelles situations les aa sont-ils dégradés

A
  • lors de la dégradation des protéiens
  • lorsque l’apport en aa excède les besoins
  • en situation de jeun
41
Q

Quelles sont les différentes molécules générées par le foie à partir du catabolisme des aa

A
  1. urée
  2. intermédiaire énergétiques (acides alpha-cétonique)
    - utilisé pour produire de l’énergie
    - transformé en acides gras et triglycérides
    - utilisé dans la synthèse du glucose (néoglucogénèse ou de corps cétonique (cétogènèse)
42
Q

Quelle est la première étape du catabolisme des aa, pourquoi, décris-la

A

Transamintation
- permet de cataboliser les aa en excès

Permet de produire du glutamate à partir de l’alpha-cétoglutarate et de l’alanine ou asparatate

43
Q

Quels sont les 2 destins du glutamate formé par transmainaition dans la dégradation des aa

A
  1. Amination pour former la glutamine avec NH4 à partir de la glutamine transférera
    - qui joue un role dans le transport du NH4 TOXIQUE vers le foie

ou

  1. Désamination: perte d’un NH4 pour former l’alpha-cétoglutarate
44
Q

Quels sont les 2 types de désamination

A
  1. oxydation
  2. non oxydative
45
Q

Pourquoi la formation de glutamine à partir du glutamate après la transaminaiton dans le catabolisme des aa est utile

A

Parce que la glutamine permet de transporter le NH4 produit par les réactions de désaminations dans le sang vers le foie

46
Q

Décris la désamination oxydative (produits et enzymes)

A

Permet de former
- NADH + H+
- NH4
- acide alpha-cétonique

Enzymes: oxydases des aa et glutamate déshydrogénase (même enzyme pour l’amination qui forme le glutamate)

47
Q

Quelle est la voie de désamination majoritaire

A

Voie oxydation
- faite par oxydase des aa ou la glutamate déshydrogénase
- produit NADH + H+

48
Q

Quelle enzyme permet à la fois l’animation et la désamination et comment ces activités sont elles régulées (comment savoir quelle réaction on fait)

A

Glutamate déshydrogénase hépatique

ATP élevée: favorisse l’amination
- alpha cétoglutarate en glutamate

ATP faible: favorise la désamination
- glutamate en alpha-cétoglutarate

49
Q

Décris la désamination non-oxydative (produits, enzymes et aa en jeu)

A
  • ne produit pas de NADH + H+
  • cas particulier pour asparagine et la glutamine
  • asparagine: asparaginase
  • glutamine : glutaminase
50
Q

Est-ce que les enzymes permettant l’amination et la désamination de la glutamine sont les memes

A

NON
- amination: glutamine transférase
- désamination: glutaminase

51
Q

Quels sont les produits de la désamination

A

NH4
acide alpha-cétonique

52
Q

Qu’arrivent-ils par la suite aux acides alpha-cétoniques obtenus par désamination

A
  1. peuvent de faire réaminés pour former d’autres aa
  2. peuvent être oxydés dans le cycles de Krebs pour produire de l’énergie
  3. peuvent être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides (acides gras et TG) ou des corps cétoniques
  4. être décarboxylés (dégradation du squelette carboxylique)
53
Q

Quels sont les 3 catégories d’acides aminés utilisés dans le cycle de Krebs

A

aa glycogéniques
- intègre le cycle de Krebs à partir d’oxaloacétate

aa cétogéniques
- intègre le cycle de Krebs à partir de l’acetyl-CoA

aa glucogéniques et cétogéniques

54
Q

La plupart des aa sont dans quelle catégories, en quoi se transforment ils

A
  • la plupart des aa sont des aa glucogéniques
  • ils sont directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
55
Q

Quel est l’acide aminé glucogénique le plus importants et pourquoi

A

l’alanine
- alanine + alpha-cétoglutarate = glutamate + pyruvate (transamination ALT)
(pyruvate utilisé dans cycle de Krebs)
- important pcq la néoglucogénèse à partir de l’alanine dépasse celle de tous les autres aa (cycle alanine-glucose)

56
Q

En quoi se transforment les aa cétogéniques et quelle peut être leur autres fonctions

A

Se transforment directement en acétoacéate ou en acétyl-CoA (utilisé dans le cycle de Krebs)

Peuvent aussi avoir une contribution modes à la cétogénèse et la lipogénèse

57
Q

Décris le cycle alanine-glucose et son objectif final

A
  1. Glycolyse dans les muscles transforment le glucose en pyruvate
  2. Muscles dégradent les protéines en aa dont le glutamate
  3. Le pyruvate est transformés en alanine par transamination (ALT)
  4. alanine se dirige au foie
  5. foie régénère le glucose par néoglucogénèse à partir de l’alanine qui est retransformer en pyruvate par transamination (glutamate produit subit une déaminaiton et libère un NH4 qui va dans cycle de l’urée)

Objectif: glucose dans les muscles transformé en pyruvate ensuite en alanine re permet au foie de former du glucose à partir d’aa

58
Q

En quoi sera converti le NH4 de la désamination

A

en urée

59
Q

D’où provient le NH4 qui circule chez les individus

A
  1. cycle de la glutamine
  2. cycle de l’alanine-glucose
  3. cycle de l’urée
  4. NH4 en provenant de la dégradation de l’urée par les bactérie intestinales
60
Q

Pourquoi le cycle de la glutamine (la glutamine) est-il important dans le transport du NH4

A

Parce que la glutamine permet de transporter le NH4 dans le sang jusqu’au foie ou au rein sous une forme non-toxique

61
Q

Décris le cycle de la glutamine

A
  1. Dans les tissus périphériques, la glutamine transférase transforme le glutamate en glutamine (amination par ajout de NH4) pour transporter le NH4 vers le foie ou les reins
    - empeche NH4 d’être toxique
  2. Glutamine qui arrive au foie est désaminé par la glutaminase pour libérer le NH4
  3. NH4 transformés dans le foie pour former l’urée qui représente 80% de l’excrétion d’azote urinaire
  4. Glutamine arrive au reins qui transforme la glutamine par la glutaminase (désamination) pour libérer le NH4
  5. Excértion de NH4 libres dans l’urine = 20% de l’azote urinaire
62
Q

Comment le NH4 peut-il circuler dans le sang à partir des intestins

A
  1. Acides aminés et l’urée dans l’intestin peuvent être dégradés par les bactéries de la flore intestinale pour former du NH4
  2. NH4 va être réabsorbé dans l’iléon dans la circulation portale
  3. NH4 se rend au foie pour être transformé en urée
63
Q

Quel est le role du cycle de l’urée

A

Transformer le NH4 provenant du catabolisme des aa en urée 100 000 fois moins toxique pour l’excrétion urinaire

64
Q

Quelle est la strucutre de l’urée

A

deux groupement amine (NH2) avec un CO2
- perte d’une molécule d’eau quand les 2 amines réagissent avec CO2

65
Q

D’où provient les composantes de la molécule de l’urée

A
  1. 1er NH4 vient du transport via la glutamine (cycle de la glutamine) et de l’alanine (cycle alanine glucose)
  2. 2e NH4 vient de l’aspartate
    - formé par la transamination de l’oxaloacétate (AST)
  3. CO2 produit dans le cycle de krebs
66
Q

Combien de réactions implique le cycle de l’urée et combien d’ATP

A

5 réactions
- 2 mitochondriales
- 3 cytologiques

4 ATP

67
Q

Comment sont utilisé les 4 ATP

A

2 ATP dans la 1ère réaction entre CO2 et 1er NH4

2 ATP utilisé dans la 3e réaction quand on faitt intervenir l’azote de l’aspartate

68
Q

Résume le catabolisme des aa qui mène au cycle de l’urée

A
  1. Déamination des aa permet de former du NH4, très toxique
  2. Alanine (cycle alanine-glucose) et la glutamine (cycle glutamine) qui sont libérés par plusieurs tissus permettent de transporter le NH4 vers le foie (80% du NH4)
  3. la glutamine peut transporter le NH4 vers les reins (20%)
  4. le NH4 dans l’intestin qui provient de la dégradation de l’urée et des aa par les bactéries de la flore intestinale sont réabsorbés et amenés dans la circulation portale vers le foie

CYCLE URÉE
5. Dans le foie le NH4 fourni par désamination de la glutamine et transamination de l’alanine réagissent avec CO2 + 2ATP pour former carbamyl phosphate
6. 2e NH4 provient de la transamination de l’oxaloacétate pour former aspartate
- furamate produit à la réaction 4 permet se former le malate qui se transforme en oxaloacétate pouvant être transaminé

69
Q

Définis la malnutrition protéino-énergétique et les syndromes clinique et quels pays sont touchés

A

Déficit nutritionnel causé par un apport insuffisant en protéine et/ou calories

Marasme
Kwashiorkor

Touche pays en développement; 5 millions d’enfants décèdent chaque année

70
Q

Quels sont les causes de la malnutrition protéino-énergétiques dans les pays industrialisés

A
  • anorexie/boulimie
  • alcoolisme
  • sans-abris
  • personne dépendant et maltraitées
  • syndromes de malabsorption sévère
  • patients hospitalisés avec besoin augmentés en protéines (par trauma, et autre)
71
Q

Décris le syndrome de kwashiorkor (apport, poids, symptôme)

A

Apport caloriques suffisant mais protéique inadéquat

Lorsque le poids représente 60-80% du poids prédit pour la grandeur

Cause de l’oedème causé par l’hypoalbunémie
- peut masquer la perte musculaire

72
Q

Décris le syndrome de marasme (apport, poids, symptôme)

A

Apport insuffisant en protéine + calories

Lorsque le poids est moins de 60% de celui prédit pour la grandeur = marasme

Lorsque le poids est moins de 60% de celui prédit pour la grandeur + oedème = marasme-kwashiorkor

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