BC2 Proteine (IV)

Question 1

Chaîne polypeptidique

Answer 1

Un hétéro polymère d’acide aminé

Question 2

Protéine

Answer 2

Hétéro polymère d’acide aminé, reliés par des liaisons covalente peptidique, dont la séquence polypeptidique détermine la conformation spatiale, responsable de sa fonction

Question 3

Acide aminé

Answer 3

Monomère de protéines formées de C H O N

Question 4

Structure primaire

Answer 4

Séquence polypetideque = séquence un acide aminé

Question 5

Structure secondaire

Answer 5

Ensemble des Hélices alpha et des feuillets bêta (+ coudes qui les relient)

Question 6

Structure tertiaire

Answer 6

Ensemble de repli entre liaison du aux chaînes latérales des acides aminés et formant des domaines
Conformation spatiale = forme, 3D

Question 7

Structure quaternaire

Answer 7

Association de plusieurs chaînes polypeptidiques appeler sous unité responsable de la coopérativité et du contrôle allostériques

Question 8

Trois types d’acide aminé

Answer 8

Acide aminé apolaire
Acide aminé, polaire
Acide aminé, chargé

Question 9

Acide aminé apolaire

Answer 9

Hydrophobe
Ex CH3
Chaîne carbonées

Question 10

Acide aminé, polaire

Answer 10

Hydrophile
Serine CH2-OH
Fonction alcool

Question 11

Acide aminé, chargé

Answer 11

Hydrophile
Acide aspartique
Fonction acide carboxylique

Question 12

Liaison peptidique

Answer 12

Liaison amide entre la fonction acide carboxylique d’un acide aminé et la fonction amine de l’acide aminé suivant

Question 13

Mutation

Answer 13

Modification de la séquence nucléotidique de l’ADN, qui peut éventuellement modifier la séquence en acide aminé

Question 14

Conformation spatiale

Answer 14

Forme /structure, 3D, active de la protéine, responsable de la fonction

Question 15

Les hélices alpha assurent

Answer 15

L’élasticité et forment les domaines transmembranaires

Question 16

Les feuillets bêta assurent

Answer 16

La résistance

Question 17

Dénaturation

Answer 17

Perte de la conformation spatiale de la protéine par rupture des liaisons ( liaison, hydrogène, régulière et liaisons entre chaînes latérales ) entraînant une perte de fonction

Question 18

Protéines oligoMerique

Answer 18

Protéine, à structure, quaternaire

Question 19

Glycolyse

Answer 19

Voie d’oxydation anaérobique du glucose dans le cytosol, couplé à la synthèse d’ATP

Question 20

De conformation spatiale de l’enzyme a structure paternelle

Answer 20

La forme tendue à une faible affinité pour le substrat
La forme relâché à une forte affinité pour le substrat

Question 21

L´allostérie

Answer 21

Le contrôle allostérique par les effecteurs allostériques sur les sites régulateur

Question 22

Enzyme, allostérique

Answer 22

Enzymes, qui oscille entre deux conformation, tendue ou relâcher stabilisé par des effecteurs allostérique

Question 23

Contrôle allostérique

Answer 23

Allostérie (sens stricte): contrôle des enzymes allostérique par des effecteurs allostérique: stabilisation de la forme tendue ou relâché de la protéine par un effecteur allostérique fixé sur un site régulateur ( distinct du site actif. ) modifier l’affinité pour le substrat. (la fixation est réversible.)

Question 24

Rétro inhibition

Answer 24

Inhibition d’une enzyme par le produit terminal de la voie