8/9 synthèse protéique_ribosomes_traduction procaryote Flashcards

1
Q

ribosomes procaryotes et mitochondries

A
  • Diamètre200 Ǻ, 65% RNA et 35% protéine
  • Grande sous-unité (50 S): RNA 23 S et 5S (3200 et 120 nt) et 34 protéines ;
  • Petite sous-unité (30S) : ARN 16 S (1540 nt) et 21 protéines.
  • Masse environ 2.7 106
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2
Q

ribosomes eucaryote

A
  • 250 Ǻ diamètre, 50% protéines / 50% RNA
  • Grande sous-unité (60S) : RNA 5 S, 28 S et 5.8 S (120, 4700 et 160 nt) et 49 protéines;
  • Petite sous-unité (40 S) : RNA 18S (1900 nt) et 33 protéines
  • Masse environ 4.2 106
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3
Q

V/F ribosomes pro et euc

Similaires, mais différents antibiotiques

A

V

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4
Q

taille des ribosomes euc et leurs sous unités

A

Les ribosomes eucaryotes mesurent 80S et leurs sous-unités, 60 et 40S

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5
Q

S

A

S=coefficient de sédimentation (dépend du diamètre de la particule repliée)

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6
Q

ribosomes proca avec ss

A

Les ribosomes procaryotes, de 70S, deux sous-unités, de 50 et 30S

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7
Q

origine des ARNr

A

Les rRNAproviennent de la transcription par la RNApol1sous forme d’une Pré-rRNAqui doit être modifié groupement méthyl et pseudouridine… puis clivé et empaqueté pour former les ribosomes.
Mécanisme hautement régulé , nécessite + de 200 protéines.

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8
Q

comment sont les protéines ribosomiales

A

les protéines ribosomales sont :
peu compactes
très largement déroulées pour s’insinuer à l’intérieur du ribosome, en soutenant la structure de l’ARN ribosomal

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9
Q

parler du code génétique

A

Le code génétique est «dégénéré»: chaque acide aminé est encodé par plusieurs codons
Un seul codon «START» : AUG encode également les autres Met
Trois codons «STOP» :
UAA, UAG et UGA

  • Code génétique : 3 nucléotides par acide aminé = codon. Lus consécutivement, sans chevauchement et sans intercalaire, plusieurs codons possibles / acide aminé ;
  • 1 codon (AUG) signale le début de la traduction, 3 codons (UAA, UGA ou UAG) signalent la fin de la traduction;
  • Acides aminés transportés par tRNA;
  • Ribosome positionne tRNAs sur mRNA, et catalyse synthèse liaisons peptidiques.
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10
Q

parler des aminoacyl ARNt synthase

A

-sont des ligases
-Spécifique de la nature de l’acide aminé : alanyl-ARNtsynthétase,
-méthionyl–ARNt-synthétase
dia 80

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11
Q

quelles sont les 3 étapes de la traduc

A

initiation
élongation
terminaison

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12
Q

initiation

A
  • chargement du mRNApar la petite sous-unité du ribosome,

* recrutement du premier tRNAet de la grande sous-unité du ribosome

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13
Q

élongation

A

reconnaissance du tRNAsuivant
•formation de la liaison peptidique,
•avance du mRNAet des tRNAs

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14
Q

terminaison

A
  • lecture du codon stop
  • recyclage du ribosome: hydrolyse de la liaison tRNA-peptide, séparation du complexe en deux sous-unités du ribosome + mRNA+ tRNAs+
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15
Q

3 sites pr les ARNt enterrés ds le ribosome

A

site E, P , A

E comme EXIT, P comme PEPTIDE et A comme Accepteur

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16
Q

départ synthèse procaryote

A

La synthèse démarre à un codon «AUG» qui suit une séquence riche en purines (A, G) située en «-10» (séquence de ShineDalgarno)
Toutes les protéines procaryotescommencent par une formyl-méthionine, apportée par un tRNAparticulier appelé tRNAf

17
Q

positionnent de RNA m

A

sur les différents sites

18
Q

site A

A

Site A: «accepteur» retient le RNAtchargé de l’aaà incorporer

19
Q

site P

A

Site P: «peptide» retient le tRNAlié au peptide en cours de synthèse

20
Q

site E

A

Site E: Exit retient le RNAtqui a déjà cédé son aa

21
Q

V/F Le peptide est synthétisé au coeur du ribosome, puis injecté au fur et à mesure vers l’extérieur à travers un long tunnel, qui traverse la grande sous unité du ribosom

A

V

22
Q

les différents facteurs procaryotes

A

IF1

IF3

23
Q

role de IF1, IF3

A

IF1 (Facteur d’Initiation 1) et IF3 protègent la petite sous unité :

24
Q

IF1

A

IF1 empêche la reconnaissance prématurée du site A par un tRNAquelconque

25
Q

IF3

A

IF3 empêche l’interaction entre petite et grande sous unité du ribosome

26
Q

séquence de Shine-Dalgarno

A
  • La séquence de Shine-Dalgarnoriche en purines (A et G) du mRNAs’apparie sur le rRNA16S riche en (C et U)
  • ce qui amène le codon start(AUG) en face du site P de liaison du tRNA
27
Q

IF2

A

IF2 (une protéine G, occupée par du GTP) «présente» le fMet-tRNAiau ribosome (site P)
•Changement de conformation éjectent IF3 et IF1

Une fois IF3 parti, IF2 facilite la reconnaissance de la grande sous-unité (50 S)

Lorsque la grande sous-unité est en place, IF2 hydrolyse son GTP change de conformation se dissocie du ribosome. Le tRNAfest dans le site P.
La synthèse protéique va pouvoir commencer!

28
Q

élongation

A
  • Le Facteur d’Elongation EF-Tu (protéine G) apporte un tRNAchargé au site A.
  • Une fois lié au ribosome, EF-Tu va hydrolyser son GTP, puis se dissocier… en laissant le tRNA-a.a. en place
29
Q

si l’appariement du codon anticodon est correct

A

le tRNAreste en place assez longtemps pour permettre l’hydrolyse du GTP et le départ de EF-Tu;

30
Q

si l’appariement est incorrect

A

le complexe tRNA-EF-Tu quitte le ribosome avant l’hydrolyse du GTP

31
Q

recyclage : élongation

A

Une fois EF-Tu_GDPlibéré dans le cytosol, EF-Tsfacilite le départ du GDP, ce qui permet la remise en place du GTP. EF-Tu, recyclé, va se lier à un autre tRNA.

32
Q

formation du lien peptidique est catalysé par

A

peptidyl transférase