12. Hémoglobine et myoglobine

Question 1

à l’aide de quoi se fait le transport et la fixation d’oxygène

Answer 1

Les globines:

Hémoglobine, myoglobine

Question 2

les insectes diffusion des gaz suffit contrairement à l’homme

Answer 2

V

Question 3

comment se fait le transport chez l’homme

Answer 3

•Diffusion passive insuffisante
•Nécessiteprotéinede transport, capable de capturer O2 pulmonaireet de le libéreraisémentdanstissus:Hémoglobine
•L’hémoglobine humaine concentration : 12g/100ml à 15/100ml
•transporter l’oxygène à une concentration de 10 mM, (proche de sa concentration dans l’air)
•Nécessiteégalement“stocks” tissulaires: Myoglobine
cytosol à proximitédes mitochondries

Question 4

protéine qui capture O2 pulmonaire et de la libérer au sein des tissus

Answer 4

Hb

Question 5

protéine nécessaire pr le stock de O2 ds les tissus

Answer 5

Myoglobine

Question 6

Hb

Answer 6

• Contenue dans les GR
• Transporte l’oxygène (poumons vers les tissus)
• Contribue au retour du dioxyde de carbone et des ions Hydrogène (tissus vers poumons)

Question 7

Mb

Answer 7

•Niveau des muscles
•Stocke oxygène
•Libère oxygène aux mitochondries quand nécessaire
Myoglobine
Les protéines globulaires sont un groupe de protéines extrêmement variées, compactes et sphéroidesà l’état natif

Question 8

Mb composition

Answer 8

154 aa

8 segments en hélice αreliés par des boucles

Question 9

structure de hème

Answer 9

dia 8

Question 10

groupe prosthétique de hème

Answer 10

«groupe prosthétique» = groupe fixé par la protéine et nécessaire à son activité

Question 11

interaction entre Hb et hème

Answer 11

dia 11

Question 12

les problèmes qui peuvent survenir lors du transport de O2

Answer 12

1.Lier l’oxygène
Les protéinesn’ensontpas capablesun métal: Fe2+
2.Eviter liaison, transport d’autresgaz(CO, CN-)
Adapter la formedu site de liaison au dioxygène
3. Eviterl’oxydationdu métal/réductiondu O2enO2°-: stockage, liaison réversible
Le protégersur les côtés, au dessuset au dessous!

Question 13

comment éviter liaison C=O

Answer 13

encombrement stérique

Question 14

Hb composition moléculaire

Answer 14

PM : 64 mille Da
16000 sous unités
4 ss alpha 1, apha 2, Beta 1 et beta 2

Question 15

Hb vs Mb

Answer 15

dia 22

Question 16

comment éviter oxydation du métal/ réduction du O2 en O2-

Answer 16

Le protégersur les côtés, au dessuset au dessous

•Oxydation : Fe2+-O2Fe3+et ([O2]°)-

Question 17

courbe d’oxygénation de la myoglobine

Answer 17

dia 26-27-28-29

Question 18

transport vers les poumons est il efficace lorsque pO2 passe de 100 à 10 mbar ?

Answer 18

Au niveau des poumons, la pO2atteint 100 mbar. La p50 de la myoglobine est proche d’1 mbar : à 100 mbar la myoglobine est saturée à pO2/(pO2+p50) = 100/ (100+1) soit un peu plus de 99%… Tout va bien?

Question 19

transport vers les muscles est il efficace lorsque pO2 passe de 100 à 10 mbar ?

Answer 19

Au niveau des muscles, la pO2a chuté jusqu’à environ 10 mbar. A cette concentration, la myoglobine atteint pO2/(pO2+p50) = 10/(10+1) soit encore 90.9% de saturation : elle n’a libéré que … 9% du dioxygène qu’elle contenait

Question 20

au niveau des muscles c’est trop peu, comment améliorer les choses

Answer 20

dia 31-32-33-34

Question 21

Hb tétramère

Answer 21

tétramère:
35
4 sous unités:a2b2 (chacune cfmyoglobine

Question 22

rotation des dimères

Answer 22

Désoxygénée
Stabilisée par de nombreux liens ioniques

Oxygénée
Hème plan = plus stable

Question 23

2 blocs dimères rigides

Answer 23

interface intradimère

association de 2 dimères pr faire un tétramère

Question 24

Interface intradimèreα1-β1 ou α2-β2 :

Answer 24

• 35 résidus dont beaucouphydrophobes, enterrés, en contact «van der Waals»
• L’association entre les sous unitésα1β1 et les sous-unités α2β2 très stable, rigide

Question 25

association 2 dimères pr faire tétramère

Answer 25

• Interface : seulement 19 résidus polaires ou ioniques, assez proches de l’eau 
• Glissement/rotation aisée du dimère (α1-β1) sur le dimère (α2-β2)

Question 26

expliquez le modèle de M W Changeux

Answer 26

• Changement de conformation coordonné = simultané
• Une conformation stable en absence de O2(“T”) ,
• Une autre conformation stable en présence de O2(“R”)
• liaison quasi-simultanée de 4 O2aux 4 sous-unités de l’hémoglobine

Question 27

liaison de O2 à hème

Answer 27

on passe de

5 liaisons de coordination ————————6 liaisons de coordination

Question 28

Hème oxygéné est sous forme

Answer 28

plan =) doubles liaisons délocalisées

•Compensentla pertedes liaisons ioniquesstabiliseconformation R

Question 29

changement de conformation

Answer 29

1. O2entraîne Fe2+ dans le cycle hème (0.6 Ǻ)
2. Fe2+entraîne HisF8 donc hélice «F»
3. Hélice «F» entraîne la boucle «FG» -à l’interface entre lesdimère α1β1/dimère α2β2
4. Effet levier : déplacement global quelques Ǻ !

Question 30

y’a un engrenage à l’interface alpha-B2 et alpha 2-beta 1

Answer 30

•Le coude FG de la sous-unité β2 s’emboîte dans l’hélice C de la sous-unité α1 et l’hélice C de la sous-unité β2 s’emboîte dans le coude FG de la sous-unité α1… Idem pour la surface β1-α2.