11.1 Flashcards

1
Q

transport de protéines du noyau vers le cytosol nécessite ?

A

sequenceNES (NuclearExport Sequence) composée de quelques acides aminés hydrophobes (Leu, Ile).

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2
Q

catégorie d’aa contenu par la séquence NLS ?

A

aa basiques

Arg, lys

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3
Q

catégories de protéines contenue par la séquence NES

A

aa hydrophobes

leu, ile

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4
Q

V/F La séquence NES est reconnue par des protéines nucléaires appelées «exportines»

A

vrai

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5
Q

GEF

A

GTP exchange factor

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6
Q

GAP

A

GTPase activaiting protein

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7
Q

dia 17

A

ok

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8
Q

séquence en aa pr importation des protéines mitochondriales

A

Arg-Lys

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9
Q

V/F par défaut, protéine à destination mitochondriale est localisé au niveau de la matrice et selon les signaux qui va y avoir, cette protéine va être amené soit au niveau la MI, EIM, ME ou se localiser ds la chambre externe

A

vrai

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10
Q

V/F après synthèse des protéines par les ribosomes libres, ces protéines son importées sous forme de …. pr les a amener à destination

A

…précurseurs

vrai

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11
Q

que permet HSP 70 aux protéines à destination mitochondriale

A

La chaperoneHsp70 permet de maintenir ces protéines sous une forme «non reployées» pour leur import par les complexes de translocation TOM (Outer membrane) et TIM (Innermembrane)

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12
Q

qu’est ce qui se passe avec le peptide signal une fois importée ds la matrice

A

clivé par une MPP (Mitochondrial matrix ProcessingProtéase)

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13
Q

V/F MPP clive peptide signal une fois importée au niveau de la matrice

A

V

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14
Q

V/F liaison de Hsp 70 nécessite l’hydrolyse de l’ATP en ADP + Pi

A

V

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15
Q

protéines transmembranaires, sécrétées

A

Peptide signal, maturation réticulum endoplasmique, appareil de Golgi

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16
Q

composition de la séquence en peptide signal

A

Acides aminées hydrophobes ( 9 à 12aa) précédés d’un aachargé +
est l’indication que la protnaissante doit traverser la membrane du RE.
•sera en général clivé par une «signal peptidase» du côté luminalde la membrane du RE

17
Q

le fait d’avoir un peptide signal indique quoi ?

A

l’indication que la protnaissante doit traverser la membrane du RE.

18
Q

y’a une particule de reconnaissance du signal appelé

A

SRP

19
Q

SRP composition

A

complexe de 6 protéines et d’un RNA (600 nucléotides)

1 protG

20
Q

particularités SRP ?

A
  • protéine cytosolique
  • reconnaît peptide signaldès la sortie du ribosome
  • ProtG: libère son GDP et fixe du GTP.
  • SRPGTP s’enroule autour du peptide naissant
  • s’attache au ribosome
  • Bloque latraduction
21
Q

V/F SRP protéine cytosolique, prot G

A

V

22
Q

V/F récepteur SRP est une protéine G, comme la SRP.

A

V

23
Q

description récepteur SRP

A

une protéine G, comme la SRP.
•Lorsqu’il se fixe sur un translocon libre,illibèresonGDP
•Reconnait duGTP,etchangedeconformation:ilsignalequ’ilestassociéàuntransloconlibre.
•IldevientalorscapabledefixerlecomplexeSRP-GTP.

24
Q

translocon (def perso)

A

assemblage de plusieurs su de protéines membranaires

et contient des hélices transmembranaires

25
Q

translocon

A

Assemblage multi sous-unitaires de protéines membranaires
Canal transmembranaire, très large, fermé côté cytosol par un «chapeau» amovible. Une fois ouvert, permet le passage de protéines à travers la membrane ou l’insertion de segments TM (les hélices se glissent latéralement dans la bicouche lipidique, entre les TM du translocon).

26
Q

role translocon

A

Permet l’insertion de segments protéiques dans lazone TM –les hélices vont ensuite
•soit glisser latéralement entre 2 hélices du transloconvers la bicouche lipidique,
•soittraverser complètement le transloconpour atteindre la lumière du RE.

27
Q

y’a une association avec le translocon qui peut se faire du coté cytosolique avec le récepteur SRP ou du coté lumière du RE

A

vrai

28
Q

liaison du coté de la lumière du RE

A
  • Une protéase (clivage peptide signal)
  • Chaperonnes
  • Oligosaccharyltransférase(OST)
29
Q

mécanisme complète du peptide signal avec SRP

A
  • ribosome synthétise le peptide signal
  • dès la sortie du peptide signal (pas encore une protéine native) du ribosome, y’a une protéine G cytosolique qui va reconnaitre le peptide signal
  • prot G échange son GDP contre du GTP et devient SRPGTP
  • SRPGTP s’enroule autour du peptide naissant
  • s’attache au ribosome
  • bloque traduction
30
Q

mécanisme complet avec le récepteur du SRP

A
  • une prot G comme SRP
  • sefixesuruntransloconlibre,illibèresonGDP
  • échange son GDP contre du GTP et change de conformation, en changement de conformation, il signale qu’il est associé à un translocon
  • maintenant que le récepteur SRP a la conformation adéquate et a fixé du GTP, il peut à présent fixer le complexe SRP-GTP
  • récepteur SRP-GTP et SRP-GTP à présent associé vont chacun hydrolyser simultanément leur GTP
  • la synthèse du polypeptide qui va été interrompu peut à présent redemarer
  • synthèse rédemarre et peptide signal peut alors s’engage ds le translocon qi s’ouvre
  • SRP se détach edu recpteur etpeut à présent s’associer avec un autre ribosome