5. Cinétique enzymatique part 2 Flashcards
expliquez la régulation enzymatique ?
Régulation de
o la quantité d’enzyme (Synthèse/dégradation)
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o l’activité de l’enzyme
par quel biais La modulation de l’affinité d’une enzyme pour son substrat (Km) changera sont taux de catalyse
via :
❖ Protéine régulatrice
❖ Sous-unité régulatrice
❖ Modification covalente (ex/ phosphorylation)
❖ Activation protéolytique
❖ Enzymes soumises à une régulation métabolique : Enzymes allostériques
parler des enzymes allostériques ? part 1
♫ Les enzymes allostériques sont des enzymes qui adoptent une autre forme (conformation) suite à la liaison d’un modulateur
♫ Le modulateur se fixe sur l’enzyme au niveau d’un site distinct (site allostérique) du site occupé par le substrat (site orthostérique) et modifie l’activité catalytique de l’enzyme
♫ Si l’enzyme est modulée par son propre substrat elle est dite
« holotropique ». Si elle est modulée par une autre molécule, elle est dite « hétérotopique »
que dit la courbe de vitesse des enzymes allostériques ?
part 2
♫ La courbe sigmoïde peut être vue comme le résultat d’un “mélange” de deux courbes michaeliennes: une correspondant à un état de haute affinité pour le substrat (R) et une correspondant à un état de basse affinité (T)
de quoi on parle concernant la concentration sur les enzymes allostériques ?
♫ Lorsque la concentration en substrat augmente, l’équilibre passe de la forme T vers la forme R ce qui se traduit par une augmentation rapide de l’activité.
comment sont les modèles et le principe des enzymes allostériques ?
Le principe et les modèles sont semblable à ceux correspondant à la fixation coopérative de l’oxygène sur l’hémoglobine
♫ Sur le plan physiologique, la réponse sigmoïde de l’activité enzymatique par rapport aux concentrations croissantes de substrat ou d’effecteur est soumise en pratique à un effet de « seuil »
♫ A concentrations faibles, l’activité enzymatique n’est pas altérée par les changements de concentrations de substrat et d’effecteur
♫ A partir d’un seuil, les changements de concentrations de substrat et d’effecteur affectent de manière croissante l’activité enzymatique.
K1/2 = concentration en substrat pour avoir la moitié de la vitesse maximale (/!\ pas Michaelienne -> différent de Km)
♫ On retrouve souvent des enzymes allostériques dans les réactions multi-étapes où le produit final joue le rôle de modulateur d’une enzyme en début de chaîne
➨ mécanisme de rétrocontrôle
parler de l’aspartate transcarbamylase ?
• catalyse la première réaction de la voie de biosynthèse des nucléotides pyrimidiques • enzyme allostérique, avec pour régulateurs : ATP et CTP qui se fixent sur les sous-unités régulatrices de l’ATCase • CTP = inhibiteur allostérique (hétérotrope inhibiteur), produit final de la voie métabolique et est lui-même un ligand inhibiteur allostérique hétérotrope de ATCase -> rétro-inhibition par le produit final sur la première enzyme de la voie de biosynthèse • ATP = activateur allostérique (hétérotrope activateur),
expliquez le modèle symétrique ou concerté ?
• Pré-existence d’un équilibre entre deux formes d’enzyme : T et R
• T à une faible affinité pour le substrat et R une forte affinité pour le
substrat
• Toutes les sous-unités changent de conformation simultanément
parler du modèle séquentiel ?
Modèle séquentiel
• Le changement de conformation est induit par le ligand et se transmet à la sous-unité voisine
• Les sous-unités peuvent être dans des conformations différentes
