2. Lien peptidique et protéine Flashcards
structure 1aire
liaisons covalentes séquence en aa qui composent protéines lien peptidique (convetion NH3+ à gauche et COO- à droite) entre 2 aa tjrs plan et polarisé : pas de libre rotation autour de C=N < 20 aa : peptide sup 20AA mais Mr < 10kDa : polypeptides Mr sup 10kDa : protéine les résidus cystéines peuvent faire des ponts disulfures insuline
expliquez comment les résidus cystéines peuvent former des ponts disulfures ?
oxydation de 2 cystéines en cystine (lien covalent)
ds la lumière du RE et espace intermembranaire de la mitochondrie
pas ds le cytosol ( car sinon réduction)
parler de l’insuline
hormone contrôlant glycémie “ hypoglycémiante”
sécrété par cell B du pancréas
synthétisé sous forme de pré-pro-insuline (n’existe pas vraiment car peptide signal est directement éliminé à sa sortie du translocon)
après clivage du peptide signal, pro-insuline adopte sa structure 3D à la formation de 3 ponts disulfures (ds la lumière du RE) via une cystéine disulfure isomérase
après sa sortie du RE et son transfert vers Golgi, pro-insuline est hydrolysés par la pro hormone convertase, puis clivée par une carboxyl-peptidase pour générer 2 peptides A et B reliés par 3 ponts disulfures et formant ainsi l’insuline bioactive
insuline bioactive stockée ds des granules de sécrétion
qu’est ce qui différencie 1 configuration trans à 1 config cis ?
trans : + stable thermodynamique car pas d’encombrement stérique (chaines lat pointent des ds directions diff)
config cis: peu stable thermodynamique car encombrement stérique (chaine lat pointent ds la mm direction)
qu’est ce qui différencie un angle fi à un angle psi ?
fi: angle dièdre entre points CO-NH et Ca-CO
décrit la rotation de la chaine lat par rapport au plan peptidique précédant l’aa et
détermine distance entre les 2 carbonyles entourant l’aa
angle psi: angle entre points NH-Ca et CO-NH
dérit rotation de la chaine lat par rapport au plan peptidique qui suit l’aa et détermine distance entre les 2 azotes qui entourent l’aa
que permet la carte de Ramachandran ?
décrit l’énergie d’un tripeptide ds toutes les combinaisons d’angle possible
zones foncées sur la carte = angles plus favorables qui ne présentent donc pas d’encombrement stérique
2 combinassions interdites : fi et psi = 0° et fi et psi = +/- 90°
cas particuliers
quels sont les cas particuliers de la carte de Ramachandran ?
Gly: chaine lat = H =) peu d’encombrement stérique =) + de conformations permises
Pro: chaine lat avec 1 structure cyclique =) conformation rigide réduisant la flexibilité des régions contenant des Pro
c’est quoi la structure 2 aire
arrangement chaine peptidique en structures stables hélice alpha hélices amphipathiques feuillet B tournant B motifs protéiques random coil autres types d'hélices (3.10 et hélice pi)
décrire 1 hélice alpha
structure 2aire
chaines lat pointent vers l’extérieur
hélice droite (ou gauche mais peu stable)
3,6 aa par tour (0,5 nm)
stabilisation par lien H entre le C=O du résidu n et le N-H du résidu n+4
stabilisation par VDW entre atomes
pas ou peu de contribution des chaines lat R
aa fréquents ds les hélices a : Met, Ala, Leu, Glu, Lys (MALEK)
composition en aa d’une hélice est adaptée à son environnement
quels sont les aa fréquents ds les hélices alpha
MALEK (Met, Ala, Leu, Glu, Lys
quels sont les aa les moins fréquents ds les hélices alpha ?
Val, Ile, Trp = aa encombrants
Pro : rigide»_space; coude
Gly: grand degré de liberté» déstabilisation
angles favorables : phi : -57°, psi -47°
décrire les hélices amphipathiques
structure 2aire
protéines à motif “ leucine zipper” avec 2 hélices amphipathiques
au niveau de leur extrémité N-terminale, des résidus basiques qui peuvent interagir avec bases de l’ADN
au niveau de leur extrémité C-terminale : face hydrophobe contenant des Leu
interaction des 2 hélices par contact hydrophobe
=) formation d’un dimère en forme de “ fermeture éclair” (zipper)
décrire les hélices 3.10 et pi
structure 2aire
hélice 3.10 : 3 aa/ tour ; 10 atomes pour l’anneau et liaison H entre n et n+3
plus compacte que l’hélice alpha
hélice pi : 4,1 aa/ tour et liaison H entre n et n+5
moins compact que hélice alpha
décrire feuillet B
structure 2aire
*stabilisé via interaction VdW entre les atomes des liens peptidiques
*liaison H entre C=O d’un brin et le N-H d’un brin voisin
*chaines lat R se positionnent en alternance de part et d’autre du feuillet et elles affectent peu la stabilité
*anti-// : lien H entre un aa d’un feuillet et 1 aa d’un autre feuillet ;
liens H sont orientés de manière // > stabilisation accrue ;
phi : 119° , psi +113 °
* // : lien H entre un aa d’un feuillet et 2 aa d’un autre feuillet ;
lien H sont orientés de manière moins optimale > stabilisation moins bonne ;
phi : 139° et psi : 135°
* twist des feuillets
expliquez le twist des feuillets
structure 2aire
ds bcp de cas les feuillets ont 1 courbure hélicoidale (twist) entre 0-30°
plus fréquent ds les anti-//
les twists les plus forts sont observés ds les feuillets à 2 brins
