2. Lien peptidique et protéine Flashcards
structure 1aire
liaisons covalentes séquence en aa qui composent protéines lien peptidique (convetion NH3+ à gauche et COO- à droite) entre 2 aa tjrs plan et polarisé : pas de libre rotation autour de C=N < 20 aa : peptide sup 20AA mais Mr < 10kDa : polypeptides Mr sup 10kDa : protéine les résidus cystéines peuvent faire des ponts disulfures insuline
expliquez comment les résidus cystéines peuvent former des ponts disulfures ?
oxydation de 2 cystéines en cystine (lien covalent)
ds la lumière du RE et espace intermembranaire de la mitochondrie
pas ds le cytosol ( car sinon réduction)
parler de l’insuline
hormone contrôlant glycémie “ hypoglycémiante”
sécrété par cell B du pancréas
synthétisé sous forme de pré-pro-insuline (n’existe pas vraiment car peptide signal est directement éliminé à sa sortie du translocon)
après clivage du peptide signal, pro-insuline adopte sa structure 3D à la formation de 3 ponts disulfures (ds la lumière du RE) via une cystéine disulfure isomérase
après sa sortie du RE et son transfert vers Golgi, pro-insuline est hydrolysés par la pro hormone convertase, puis clivée par une carboxyl-peptidase pour générer 2 peptides A et B reliés par 3 ponts disulfures et formant ainsi l’insuline bioactive
insuline bioactive stockée ds des granules de sécrétion
qu’est ce qui différencie 1 configuration trans à 1 config cis ?
trans : + stable thermodynamique car pas d’encombrement stérique (chaines lat pointent des ds directions diff)
config cis: peu stable thermodynamique car encombrement stérique (chaine lat pointent ds la mm direction)
qu’est ce qui différencie un angle fi à un angle psi ?
fi: angle dièdre entre points CO-NH et Ca-CO
décrit la rotation de la chaine lat par rapport au plan peptidique précédant l’aa et
détermine distance entre les 2 carbonyles entourant l’aa
angle psi: angle entre points NH-Ca et CO-NH
dérit rotation de la chaine lat par rapport au plan peptidique qui suit l’aa et détermine distance entre les 2 azotes qui entourent l’aa
que permet la carte de Ramachandran ?
décrit l’énergie d’un tripeptide ds toutes les combinaisons d’angle possible
zones foncées sur la carte = angles plus favorables qui ne présentent donc pas d’encombrement stérique
2 combinassions interdites : fi et psi = 0° et fi et psi = +/- 90°
cas particuliers
quels sont les cas particuliers de la carte de Ramachandran ?
Gly: chaine lat = H =) peu d’encombrement stérique =) + de conformations permises
Pro: chaine lat avec 1 structure cyclique =) conformation rigide réduisant la flexibilité des régions contenant des Pro
c’est quoi la structure 2 aire
arrangement chaine peptidique en structures stables hélice alpha hélices amphipathiques feuillet B tournant B motifs protéiques random coil autres types d'hélices (3.10 et hélice pi)
décrire 1 hélice alpha
structure 2aire
chaines lat pointent vers l’extérieur
hélice droite (ou gauche mais peu stable)
3,6 aa par tour (0,5 nm)
stabilisation par lien H entre le C=O du résidu n et le N-H du résidu n+4
stabilisation par VDW entre atomes
pas ou peu de contribution des chaines lat R
aa fréquents ds les hélices a : Met, Ala, Leu, Glu, Lys (MALEK)
composition en aa d’une hélice est adaptée à son environnement
quels sont les aa fréquents ds les hélices alpha
MALEK (Met, Ala, Leu, Glu, Lys
quels sont les aa les moins fréquents ds les hélices alpha ?
Val, Ile, Trp = aa encombrants
Pro : rigide»_space; coude
Gly: grand degré de liberté» déstabilisation
angles favorables : phi : -57°, psi -47°
décrire les hélices amphipathiques
structure 2aire
protéines à motif “ leucine zipper” avec 2 hélices amphipathiques
au niveau de leur extrémité N-terminale, des résidus basiques qui peuvent interagir avec bases de l’ADN
au niveau de leur extrémité C-terminale : face hydrophobe contenant des Leu
interaction des 2 hélices par contact hydrophobe
=) formation d’un dimère en forme de “ fermeture éclair” (zipper)
décrire les hélices 3.10 et pi
structure 2aire
hélice 3.10 : 3 aa/ tour ; 10 atomes pour l’anneau et liaison H entre n et n+3
plus compacte que l’hélice alpha
hélice pi : 4,1 aa/ tour et liaison H entre n et n+5
moins compact que hélice alpha
décrire feuillet B
structure 2aire
*stabilisé via interaction VdW entre les atomes des liens peptidiques
*liaison H entre C=O d’un brin et le N-H d’un brin voisin
*chaines lat R se positionnent en alternance de part et d’autre du feuillet et elles affectent peu la stabilité
*anti-// : lien H entre un aa d’un feuillet et 1 aa d’un autre feuillet ;
liens H sont orientés de manière // > stabilisation accrue ;
phi : 119° , psi +113 °
* // : lien H entre un aa d’un feuillet et 2 aa d’un autre feuillet ;
lien H sont orientés de manière moins optimale > stabilisation moins bonne ;
phi : 139° et psi : 135°
* twist des feuillets
expliquez le twist des feuillets
structure 2aire
ds bcp de cas les feuillets ont 1 courbure hélicoidale (twist) entre 0-30°
plus fréquent ds les anti-//
les twists les plus forts sont observés ds les feuillets à 2 brins
décrire les tournants B
structure 2aire
*au moins 4 aa
*le 1er (i) et le dernier (I+3) forment un lien H
* les aa 2 et le 3 ne peuvent pas faire de lien H avec d’autres aa du tournant =) sont donc généralement à la surface des protéines et forment ainsi des liens H avec H2O
contient souvent des Pro et Gly
décrire les motifs protéiques ?
structure 2aire
motif = assemblage d’éléments de structure secondaire (structure super secondaire
parler de la structure random coil
structure 2aire non structurée mais stable
permet de connecter ls structures 2aire entre elles (2-15aa)
certaines protéines ont un % imp de séquences dépourvues de structure secondaire (ex : Cytochrome C : 60%)
ds certains cas extrême, comme Elastine : 100% de la structure est random
parler de l’élastine
protéine du tissu conjonctif (peau, vx, tendons…) responsable de l’élasticité des tissu
très hydrophobe et très stable
contient qlq aa hydrophiles
pas de segment qui possède 1 structure 2aire
élastines retenues entre elles pas des liens covalents (oxydation de NH2 de la lysine en aldéhyde =) Allysine)
chaine polypeptidique est capable d’adopter de nbreuses conformations diff qui lui confèrent son élasticité et sa souplesse
lorsqu’il y’a étirement, les aa hydrophobes sont plus exposés au milieu environnant (défavorable) et les fibres réagissent de manière à masquer ces aa hydrophobes (effet hydrophobe)
décrire la structure 3aire
association de différents structures 2aire
importance de l’effet hydrophobe
domaines protéiques
parler de l’effet hydrophobe
élément le plus important pr le folding des protéines
reploiement des protéines se fait ds un mileu aqueux ( H2O : solvant polaire)
suivant nature de l’aa et donc de sa chaine lat, régions hydrophobes vont avoir tendance à s’agréger à l’intérieur de la structure 3D alors que les aa hydrophiles se retrouvent à la surface et forment des interactions avec l’eau (effet hydrophobe)
une multitude de liens entre ls chaines lat mais aussi entre chaines lat et les liaisons peptidiques
bien que ces liens formant des interactions dites “faibles” leur somme est importante
parler des domaines protéiques de la structure 3aire
chaine polypeptidique pouvant se reployer de manière indépendante en une structure 3aire stable
présents ds différentes protéines, ces domaines ont la même fonction (unité focntionnelle)
décrire la structure quaternaire
association de plusieurs sous unités (chaines polypeptidiques) pour former une seule protéine fonctionnelle
interaction entre 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques (sous unités)
homéomères ou hétéromères
structure stabilisée majoritairement par des interactions faibles (liens H, VdW, ioniques)
présence d’interactions covalentes bien que plus rares (liens disulfures)
