Zellbio_SS12_2.Termin Flashcards
A) Definieren Sie den Begriff “Organelle”!
B) Wie ist das Verhältnis von Organelle zu Kompartiment?
A) Struktur mit spez. Funktion,
entsteht nicht de nove = wird vererbt (Weitergabe während der Zellteilung),
umfasst kein, ein oder zwei Kompartimente
B) Ein Organell kann mehrere Kompartimente enthalten-
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Plasmamembranen von Säugerzellen bestehen i.d.R. überwiegend aus {Phospholipiden |
Sphingolipiden | Cholesterol}.
2) Die Anwesenheit von Cholesterol in einer Membran {kann ihre Dicke erhöhen | überführt die Lipide
in den flüssig-kristallinen Status | verändert nicht die Ladung der Membranoberfläche}.
3) “Nano-domains” in Lipidmembranen {dienen der Aufnahme von Lipiden aus der Umgebung | zeigen
eine Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen | zeigen im inneren leaflet eine Anreicherung von
Lipiden mit kleinen Kopfgruppen}.
1) Phospholipiden, Cholesterol
2) kann ihre Dicke erhöhen, verändert nicht die Ladung der Membranoberfläche
3) eine Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen, zeigen im inneren leaflet eine Anreicherung von
Lipiden mit kleinen Kopfgruppen (siehe Folie 29)
Was ist ein “folding catalyst”?
Proteine, die geschindigkeits-bestimmende Schritte der Faltung katalysieren
+ Folding Caralyst können auch Funktionen von Chaperone übernehmen
zum Beispiel: Pepdidyl-Propyl-Isomerase (PPIase), Protein-Disulfid-Isomerase (PDI)
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1) Folgende Modifikationen von alpha-Aminogruppen von Proteinen erfolgen im Zytoplasma:
{Glykosylierung | Methylierung | Acetylierung}.
2) Molecular crowding {vermindert insbesondere die Diffusionsgeschwindigkeit kleiner Moleküle wie
z.B. Wasser | kann bestimmte Reaktionen wie z.B. Faltung beschleunigen | wird nur in Zellen mit
wohlentwickeltem Zytoskelettsystem beobachtet}.
3) Beim bakteriellen HSP70-Zyklus {führt die ATPase DnaJ das Substrat der Bindungstasche des HSP70
zu | ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt die Freisetzung des ADP vom HSP70 }.
4) Das HSP90 {kann sein Substrat direkt von HSP70 durch eine über Hop regulierte Freisetzung
empfangen | ist im aktiven Zustand immer ein Monomer | ist ein wichtiges Element bei
Signaltransduktionswegen}.
1) Glykosylierung
2) vermindert insbesondere die Diffusionsgeschwindigkeit
3) ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt die Freisetzung des ADP vom HSP70
4) kann sein Substrat direkt von HSP70 durch eine über Hop regulierte Freisetzung
empfangen, ist ein wichtiges Element bei
Signaltransduktionswegen
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
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1) Das Immunoproteasom {besteht aus drei trimeren Ringen von Threoninproteasen | erzeugt Produkte
mit einer Peptidlänge von durchschnittlich 20 Aminosäuren | wird ausschließlich in T- und B-Zellen
exprimiert}.
2) Die 19S-Cap-Struktur des Proteasoms {enthält die einzigen im 26S Proteasom vorhandenen ATPasen
| reguliert die Zugänglichkeit der Substrate zu den proteolytischen Domänen | kommt nur bei
Eukaryonten mit adaptivem Immunsystem vor}.
3) Die ClpAP Protease {zeigt wie das Proteasom eine Mikrokompartimentierung | ist eine ATP-
abhängige Protease | kommt nicht in Bakterien vor}.
1) wird ausschließlich in T- und B-Zellen
exprimiert
2) enthält die einzigen im 26S Proteasom vorhandenen ATPasen, reguliert die Zugänglichkeit der Substrate zu den proteolytischen Domänen
3) zeigt wie das Proteasom eine Mikrokompartimentierung (VL Hartmann Proteinabbau Folie 37), ist eine ATP-abhängige Protease
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1) Mikrofilamente bestehen aus {einem | zwei | vier} miteinander verdrillten Fäden aus Aktin und sind
auf Grund ihres Aufbaus {polare | apolare} zytoskelettale Elemente.
2) Dabei liegt das Aktin in den Filamenten in {der ATP- | der GTP- | der ADP- | nukleotidfreier} Form
vor.
3) Mikrofilamente können durch Interaktion mit bestimmten {Monomerbindern | Capping-Proteinen |
Cross-linker-Proteinen} getrennt werden.
1) zwei; polar
2) ATP, ADP
3) Cross-linker-Proteinen? Meiner Meinung nach ist hier keine Möglichkeit korrekt?
Beschreiben Sie den Reaktionsweg bei der Ubiquitinylierung eines Proteins und beantworten Sie
dabei die folgenden Fragen.
1. Welche Enzymklassen sind beteiligt?
2. An welchem Schritt wird ATP benötigt?
3. Welche kritische Aminosäure enthalten die Enzymen und wozu dient sie?
4. In welchem Schritt ist die RING-finger-Domäne involviert?
E1 (Ubiquitinaktivierendes Enzym): Ubiquitin an Cystein im Enzym gebunden, benötigt ATP
E2 (Ubiquitionübertäger Enzym): Ubiqutin von Cystein in E1 auf Cystein in E2, Entstehung einer Thioesterbidnung
E3 (Ubiquitinligase): überträgt Ubiquitin direkt durch die Ring-Finger-Domäne auf ein Lysin des Zielproteins
Welche drei Hauptprozesse dirigieren zelluläre Proteine zum Abbau in das Lysosom?
Marcoautophagie
Mircoautophagie
Chaperone-vermittelte Autophagie
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1) Die zelluläre Basis der (relativ) schnellen Beweglichkeit von Pflanzenteilen (z.B. Mimosenblatt,
Sonnentau) beruht auf {Kontraktion des Aktin-Myosin-Systems | Veränderung des Turgors | aktivem
bzw. passivem Wassertransport an der Vakuolenmembran | Verkürzung von Mikrotubuli}.
2) Bei der Bewegung über Pseudopodien auf einer Matrix {erfolgt eine Verlängerung von
Mikrofilamenten durch Anlagerung von Aktin an das im Zellinneren gelegene Ende | erfolgt eine Verzweigung der Mikrofilamente mittels Arp2/3 | wird die Bewegungsrichtung u.a. durch Rho-
GTPasen reguliert | sind focal contacts nicht beteiligt}.
3) Ein primäres Cilium {dient der Bewegung von Zellen | dient der Reizaufnahme (z.B. Licht, chemische
oder mechanische Reize) | kommt nicht in Nieren, Galle und Hirn vor}.
4) Die Kontraktion glatter Muskelzellen {beruht auf dem Aktin-Myosin-System | benötigt Titin zum
Schutz vor übermäßiger Zugbelastung | erfordert Calmodulin-abhängige Signaltransduktionswege}.
1) Veränderung des Turgors,aktivem
bzw. passivem Wassertransport an der Vakuolenmembran
2) erfolgt eine Verzweigung der Mikrofilamente mittels Arp2/3 (schnelle Polimerisation zu G- und F-Aktin)
3) dient der Reizaufnahme (z.B. Licht, chemische
oder mechanische Reize)
laut RÖMPP nicht motil!
4) beruht auf dem Aktin-Myosin-System, erfordert Calmodulin-abhängige Signaltransduktionswege
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1) Cadherine sind Proteine, deren Interaktion miteinander {Kalzium | Magnesium | Eisen} -abhängig ist.
2) Cadherine binden auch an {Collagen | Elastin | Fibronektin}.
3) Cadherine und zu den Cadherinen homologe Proteine sind an der Ausbildung von {adherens junctions
| focal contacts | Desmosomen} beteiligt.
4) Bei der Kontakthemmung der Zellproliferation {spielen Cadherine keine Rolle | wandern Cadherine in
den Zellkern | erfolgt bei Fehlen von Cadherinen eine Translokation von ß-Catenin in den Zellkern}.
1) Calcium
2) Fibronektin (Nein, da binden nur Integrine dran)
3) adherens junctions, Desomosomen
4) erfolgt bei Fehlen von Cadherinen eine Translokation von ß-Catenin in den Zellkern
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1) Der Transport von Proteinen in das endoplasmatische Retikulum {erfolgt immer co-translational |
wird durch eine Signalsequenz vermittelt | erfordert ATP oder GTP}.
2) Einzelspannende Membranproteine {haben meist Membrananker von etwa 20 Aminosäuren Länge |
haben in der Mitte des Membranankers selten ein Arginin | besitzen immer eine abspaltbare
Signalsequenz}.
3) SRP {besteht aus RNA und Proteinen | ist eine ATPase | interagiert während des Proteintargetings
mit einer membranständigen GTPase}.
4) Lipid-verankerte Proteine {besitzen stets eine oder zwei Fettsäuremodifikationen | sind GTPasen |
befinden sich immer auf der zytoplasmatischen Seite biologischer Membranen}.
1) wird durch eine Signalsequenz vermittelt, erfordert ATP oder GTP
2) haben in der Mitte des Membranankers selten ein Arginin (da im Membrananker eher hydrophobe AS?), besitzen immer eine abspaltbare
Signalsequenz
3) besteht aus RNA und Proteinen (Ribonukleoprotein), interagiert während des Proteintargetings
mit einer membranständigen GTPase
4) besitzen stets eine oder zwei Fettsäuremodifikationen
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1) Signale für die Sortierung innerhalb des sekretorischen Weges sind {Peptidsequenzen |
Zuckermodifikationen | Lipidmodifikationen}.
2) Arf-Proteine {sind kleine GTPasen | dienen dem Disassemblieren von Vesikel-coats | kommen nur am
ER vor}.
3) Die Membrankrümmung während des Vesikeltransportes {ist immer Resultat der Aktivität von Lipid-
modifizierenden Enzymen | erfolgt oft unter Beteiligung von halbmondförmigen Proteinen | ist ein
GTP-getriebener Prozess}.
4) v-SNAREs {vermitteln die spezifische Fusion von Transportvesikeln mit der Targetmembran | können
in einem Vesikel als aktive Komponenten oder als passives Cargo vorkommen | vermitteln die
Interaktion von Vesikeln mit Motorproteinen}.
1) Peptidsequenzen,
Zuckermodifikationen, Lipidmodifikationen
2) sind kleine GTPasen
3) erfolgt oft unter Beteiligung von halbmondförmigen Proteinen
4) vermitteln die spezifische Fusion von Transportvesikeln mit der Targetmembran
JA/NEIN
1) Im Zellzyklus der Hefe Saccharomyces cerevisiae ist keine G2-Phase erkennbar.
2) Die bakterielle Zellteilung ist ein wenig regulierter Prozess, wobei der Ort der
Durchschnürung zufällig festgelegt wird.
3) Für die Zytokinese des B-Typs wird kein Myosin II benötigt.
4) Zellen höherer Pflanzen teilen sich meist durch Knospung. Der Ort der
Abschnürung heißt Phragmoplast.
1) JA
2) NEIN
3) JA
4) NEIN
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1) Caspasen lassen sich in die Gruppen der {Effektorcaspasen | Initiatorcaspasen|Signalcaspasen |
MAP-Caspasen} unterteilen.
2) Das für die Aktivierung der Procaspase-9 erforderliche Apoptosom enthält {Cytochrom c | Bcl-2 | Fas
| Apaf-1}.
3) In apoptotischen Zellen befindet sich Phosphatidylserin {nur in der inneren | nur in der äußeren | in
beiden} Schicht(en) der Plasmamembran.
1) Effektorcaspasen, Initiatorcaspasen
2) Cytochrom c, Apaf-1
3) in beiden
JA/NEIN
1) Cdc25 aktiviert den M-Cdk-Komplex durch Dephosphorylierung.
2) Cdc20-APC inaktiviert den M-Cdk-Komplex.
3) Cdc25 wird durch Phosphorylierung aktiviert. Diese Aktivierung kann durch den
aktivierten M-Cdk-Komplex erfolgen, wodurch eine positive Rückkopplung
entsteht.
4) Hct1/Cdh1-APC wird durch den M-Cdk-Komplex gehemmt.
1) JA (Cdc24 ist eine Phosphatase)
2) JA (Folie 45 VL3, steht da explizit)
3) JA
4) JA
