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Genetik > VL 12: Membrantransport > Flashcards

VL 12: Membrantransport Flashcards

• Membranstruktur • Aktiver Transport • Genomik von Membranproteinen • Typen von Membranproteinen o Monotopische Membranproteine o Beta-Barrle o Helikale Bündel • Insertion von Helikalen Bündeln in die Membran • Vesikulärer Transport

1
Q

Fluid Mosaik Modell

A
  • Dynamisch
  • Bilayer aus Phospholipiden
  • Freibeweglich
  • Globuläre Proteine inserieren in die Membran; frei diffussibel
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2
Q

BEstandteile der Membran

A
  • Phospholipide
  • Hydrophober Schwanz Fettsäuren
  • Hydrophile Kopfgruppe
    • Glycerolrest verestert mit Fettsäuren
    • Cholin
    • Usw.
  • Integrale Proteine
    • An Außenseite häufig mit Glykosylreste versehen
      • Kontakt zu z.B. Kollagen
      • Identität
    • Membran mit Cytoskelett verbinden (Akti, Mikrotubuli
      • Zellform gewährleeistet
    • Sehr viele (innere Mitochondrienmembran hat meisten integralen proteine, ETK)
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3
Q

Flüssigkeit der Membran

A
  • Abhängig der Temperatur
  • Diffusionsgeschwindigkeit
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4
Q

Integrale Membranproteine

A
  1. Transporter
  2. Enzyme
  3. Oberfrlächenrezeptoren
  4. Iidentiitätsmarker
  5. Zell-Zell-Adhäsionsprooteine
  6. Anheftung ans Zytoskelett
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5
Q

Aktiver Transport

A
  • ATP-abhängig
  • Kein …-Gradient nötig
    • Geht sogar gegen Gradienten
    • Erlaubt ddie asymmetrische Akkumulation von Substanzen über membranen
  • Pumpen
    • Ionenpumpen: Na+, K+, Ca++, Cl-
    • Austauschpumpen: Na+-K+-Pumpe
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6
Q

Natrium-Kalium-Pumpe Funktionsweise

A
  1. Bindung von cytoplasmatischem Na+ stimuliert die Phosphorylierung
  2. Phosphorylierung führt zur Konformationsänderung
  3. Konformationsänderung dissoziiert Na+ nach aussen –> extrazelluläres K+ wird gebunden
  4. K-Bindung führt zur Dephosphorylierung
  5. Rückfaltung der Pumpe in alte Konformation
  6. K+ wird gelöst und Na+ kann erneut gebunden werden
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7
Q

Funktionen von Natrium-/Kalium-Pumpen

A
  • Regulation des Zellvolumens
    • Anschwellen der Zelle stimuliert die Na+/K+ Pumpe: Ionenkonzentration erniedrigt, Osmolarität erniedrigt
  • Wärmeproduktion (Thyroidhormon: erhöht anzahl der Pumpen, Nebenprodukt Wärme; Energie aus Fetten
  • Erhält Membranpotential
    • Innen negativ; außen posititv
  • Erlaubt Symport in diee Zelle zusammen mit Na+
    • So wird Glucose in der Niere aus dem urin in den Körper zurückgeholt
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8
Q

Sekundärer aktiver Transport

A
  • Kotransport von Na+ und Glucose
  • ATP-abhängiger Export von Na+
  • Na+ Gradient treibt Import von Glucose an
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9
Q

Genomik von Transportproteinen

Anzahl von Membranproteinen an allen ORFs

A

¼ von allen bekannten ORFs in Genomen für Membranproteine

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10
Q

Funktionen von Transmembranproteinen in Hefe

A
  • Transport (32%)
  • Vesikeltransport
  • Metabolismus (Lipide werden an der Membran synthetisiert
  • Organellorganisation
  • Protein Modifikationen
  • Etc.
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11
Q

Anzahl Transmembrandomäne verrät viel über Art des Proteins

A
  • 7 Transmembrandomäne häufig Rezeptoren
  • TM -> Helikale mit hydrophoben SK
  • Transporter meist mit vielen Transmembrandomänen
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12
Q

Typen von Membranproteinen

A
  • Monotopische Membranproteine
  • Beta-Barrel
  • Helikale Bündel
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13
Q

Monotopische Membranproteine (Proteine mit Membrananker, periphere Membranproteine)

A
  • Periphere Membranproteine
  • Proteine mit Membrananker
  • In einem Layer der Membran verankert
  • Nonpolarer Membrananker (Fettsäure, Prenylierung, Lipidanker)
  • Frei in einer Schicht bewegbar
  • Hängen an ein Phospholipid, über Zuckerbrücke
  • Eintauchend
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14
Q

Bitopische Membranproteine

A
  • Membrandurchreichend
  • Helikale Bündel
    • Alpha-Helices
    • Neurorezeptoz bspw.
    • Nur Loops gucken aus Membran raus
  • Beta-Barrel
    • Sehr starr
    • Beta-sheets
    • Hydrophob nach außen, innen hydrophil
    • Raum im Inneren, wo größere Metabolite durchfließen können
    • Porine in äußere Membran gramnegativer Bakterien
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15
Q

Insertion von Helikalen Bündeln in die Membran

A
  • Während der Synthese (wahrscheinlich)
  • werden hineinsynthetisiert
  • Seitenaussteiger: Modell der Insertion von Membranproteinen
    • Bereiche Stopptransfersequenzen (Hydrophobe Eigenschaft)
    • Helices: Pore, wo Protein/AS-Kette durchsynthetisiert wird, mit hydrophoben Eigenschaften nach außen
    • Pore macht auf, wenn synthetisiertes Protein hydrophob ist → Seitenausstieg, Diffusion in die Membran

→ strittig

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16
Q

Anordnung der Helices in einer Membran

A
  • TMH koennen auf zwei Arten angeordnet sein in der Membran
    • N-Terminus im ER-Lumen, C-Terminus in Cytosol (Typ I und III)
    • und umgekehrt (Typ II)
      • single pass membrane protein
  • ist vorgegeben, richtet sich nach Ladungsverteilung der Helix
    • Helix ordnet sich so an, dass positive ladung auf seite cytosol und negative seite seite des lumen, was an der ladungsverteilung des Kanals der Pore liegt (Cytosol +, ER-Lumen -)

→ Positive Inside Rule (innen heisst cytosol)

  • Topologie von membranproteinen mit nur einer Transmembrandomäne
  • C- und N-Terminus können auf unterschiedlicheen Seiten der membran liegen
  • Unterschied zwischen außen und innen
  • Richtet sich nach Ladungsverteilung einer Helix aus
  • Helix ordnet sich innerhalb der Pore an
  • Positive Ladung immer auf seite Cytosol und vice versa
  • Liegt an Ladungsverteilung der Pore
  • Ladung der die Transmembrandomäne umgebenden Sequenzen und der Hydrophobizität des Membranankers bestimmen die Insertionsrichtung

Innen Cytosol! Lumen Außen

17
Q

Minimalwissen Membranproteine

A
  • Welche Membranproteintypen gibt es
    • Helixbündel, Beta-Barrel; machen 30 % des Proteom aus (Zahl nicht Masse!)
  • Transporter
    • Symporter, Antporter, sekundärer und primärer aktiver Transport
      • Die Orientierung von membrandomänen richtet sich nach der positive-inside-rule
18
Q

Vesikulärer Transport

A
  • Endocytose – Aufnahme von Substanzen
    • Phagocytose – Partikel werden aufgenommen
    • Pinocytose – Flüssigkeit wird aufgenommen
    • Rezeptor-vermittelte Endocytose – Aufnahme nur nach Kontakt mit spezifischen Molekülen mittels Rezeptor
  • Exocytose – Abgabe von Substanzen
19
Q

Phagocytose – Aufnahme von Bakterien

A
  • Makrophagen fressen tote Blutkörperchen
  • Innerhalb von 30 min gesamtes Plasmalemma verbraucht
  • Makrophagen fressen unspezifisch (Unser Körper auch!)
20
Q

Rezeptor-vermittelte Endocytose

A
  • bei Kontakt mit Ziel-Substanz findet Invagination statt
  • Vesikel, welches transportiert wird zum Abbau oder Interaktion mit anderen Substanzen
21
Q

Wichtige Vesikeltransportrouten

A
  • Identitätsunterscheidung der Vesikel
    • Unterscheidung der Vesikel aufgrund unterschiedliche Ziele und Produktionsstellen
      • Information auf Vesikel
      • Information auf Zielorganell
      • Routing kann gewährleistet werden

Verschiedene Routen -> Verschiedene Vesikeltypen

22
Q

Verschiedene Vesikeltypen

A
  • Coated vesicles - Umgeben Proteinhülle
    • COP II – transportieren anterograd (vorwärts vom ER durch Golgi-Zisternen), auf dem Weg reifen Zielproteine
    • COP I – transportrieren retrograd (zum ER)
  • Clathrin-Vesikel
    • Entweder aus Transgolginetzwerk abgeschnürt, vorwärts-Transport (z.B. Endosomen)
    • Clathrin-coated pits – Produktion clathrin-Vesikel
  • Caveoline-coated membranes
    • Grübchen
    • In Muskelzellen
23
Q

Identitätunterscheidung der Zielorganelle

A
  • Modifikation von Lipidderivate – Phosphoinositide
  • Bestimmen Membranspezifität
  • Proteine, an bestimmten Bereichen des Golgis/Plasmamembran/etc. assembliert
24
Q

Phosphoinositoide

A
  • Fettsäure
  • Kopfgruppe: Inositol
    • Hexose
    • OH-Gruppen Phosphoryliert (nicht unbedingt überall)
    • 3 mögliche Positionen, gleichzeitig oder einzeln à bestimmen die Spezifität, Identität
  • Ort der Phosphorylierung bestimmen die Identität
25
Q

Markerproteine

A
  • Lipid-Rafts
    • Membranbereiche, die sich unterscheiden in Proteinzusammensetzung
    • Bereiche an Zelloberfläche, die in der Lage sind bspw. Eine Invagination durchzuführen bzw. Ziel von Vesikel sind
26
Q

Beispiel Lipid-Raft

A
  • GTP-bindende Proteine wie Rab5
  • Auf Endosom beheimatet
  • Fängt Vesikel, die von Plasmamembran kommen, Phagozytose, Verdauung in Endosomen
  • Bestimmen Spezifität von Membran
  • Rab In zwei Zuständen vorliegend
    • Löslich, mit GDP gebunden
    • Konformationsänderung GDP-GTP Exchange factor, amphipatische Helix wird frei, klappt aus, nicht in Cytosol happy à will mit Protein interagieren
  • Rab5 (GTP gebunden) hilft Aktivierung von Phosphoinositol-Kinasen
  • PI(3)P entsteht
  • Rekrutiert wiederum mehr Rab5
  • Fleck entsteht, wo diese Proteine verstärkt konzentriert sind
  • Halten sich gegenseitig fest, Diffusionsrate erniedrigt
  • Rekrutiert Rabeffector Proteine
  • Interagieren mit Vesikel
27
Q

Clathrin-Vesikel

A
  • Helfen bei der Vesikelbildung
  • Hilfsstruktur
  • Überlagerung der Triskelions
  • Bildung der Kanten
  • Proteine an Vertex (Verzweigungs-)-Punkten
  • Käfigbildung spontaner Prozess, keine Energie nötig
  • Definiertes Volumen
28
Q

Clathrinvesikelzyklus

A
  • Initiale Ausbildung der Clathrin Schicht auf der Membran
  • Ankerproteine (Adaptin) in Membran veerbindet mit Clathrin mit Rezeptormolekülen
  • Membran wird Eingesogen, Invagination
  • Ausbildung des Balles
  • Weitere Proteine (Dynamin) hilft Abschnürung
  • Schnelle dissassemblierung einzelne Komponente
  • Vesikel goes on its way
29
Q

Erkennung des Frachtguts

A
  • Adaptiine
    • 3 Typen
    • Interagieren mit Rezeptoren
    • Spezifisch
30
Q

Abschnürung ist energieabhängig

A
  • ATP-abhängig
  • Dynamin
  • Bildung des Clathrinkäfigs ist spontan
    • Keinee zusätzliche Energie nötig; nur Erkennung des Rezeptors verbraucht GTP
  • Finale Abschnürung braucht
    • Dynamin
    • ATP
31
Q

Fusion der Vesikel mit Ziellmembran

A

SNARE

  • V-snare = vesicle snare
  • T-snare = target snare
  • Hohe Affinität
  • Verdrillen miteinander
  • Pressen Wasser aus der Intermembranspalte
  • Erkennung und Fusion laufen unabhängig voneinander ab
  • Entwindung de r Snares benötigt Energie
  • Tetanus/Botox: Toxin zerstört SNAREs (Proteasen)
32
Q

COP I und COP II Vesikelbildung

A
  • Bilden ballartige Strukturen
  • Vesikelabschnürung
  • Prinzip wie bei Clathrin
  • Autoassemblierung von Käfigstrukturen
  • Wichtig für Transport zwischen Golgi und ER
  • COP I: Transport zurück zum ER
  • COP II: Vorwärtstransport durch Golgi zu Plasmamembran
33
Q

Wo spielen Endozytosen eine Rolle

A
  • Protsiten (Phagozytose)
  • Darmepithel (Transcytose=
  • Rezeptor-vermittelt (Clathrin)
  • Caveola-abhängig
34
Q

Langstreckentransport von Vesikeln

A
  • z.B. in Axonen
  • mithilfe Transportproteinen (Dynein, Kinesin)/Molekulare Motoren
  • auf Cytoskelett (Mikrotubuli)
    *

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