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Genetik > VL 10: Translation > Flashcards

VL 10: Translation Flashcards

1
Q

Grundlagen

A

Translation ist die Übersetzung edr gespeicherten genetischen Information in Proteinsequenz

Benötigt wird

  • Zugang zur Inormation in lesbarer Form (mRNA)
  • Konstanter Überstzungsmods (genetische Code)
  • Adapter zur Umsetzung (tRNA)
  • Eine Maschine, die die Übersetzung durchführt (Ribosom)
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2
Q

Offener Leserahmen

A
  • ORF
  • Open reading frame
  • Definiert durch Startcodon und Stoppcodon
  • UTR- untranslated region
    • Turnover
    • Attraktivität für Ribosom
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3
Q

Bakterielle RNA

A
  • Polycistronisch
  • Kodieren für mehrere Proteine
  • Ribosomenbindungsstelle mehrfach vorhanden
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4
Q

Lesen des Codes

A
  • Degeneration des Codes ermöglicht die Verwendung einer tRNA für mehrer Codons
  • ‚Wobble‘-Regeln
  • 5‘ Ende des AnticodonLoops parrt mit der Base am 3‘ Codon Ende der mRNA
  • Ersten beiden Basen hinreichend
  • Wobble Position

Erste Position des Anticodond

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5
Q

Wobble-Regeln

A
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6
Q

Aufbau Ribosomen

A
  • Zwei Untereinheiten
  • Ribozym
  • Viele Funktionsbereiche bestehen aus RNA

Proteine sind eher strukturgebende Bestandteile, stabilisieren Raumstruktur der RNA

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7
Q

Bakterielle Ribosomen

A
  • Bakterielles Ribosom übernimmt 2/3 der Masse in Bakterien
  • 50 000
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8
Q

Translation in Prokaryoten

A
  • Prokaryotische mRNA kann von mehreren Ribosomen gleichzeitig translatiert werden
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9
Q

Polysomen

A
  • eine prokaryotische mRNA kann von mehreren Ribosomen gleichzeitig translatiert werden
  • eun Ribosom pro 80 nt
  • 4% der Gesamt-RNA ist mRNA
  • wenn nur ein Ribosom pro mRNA waeren nur 1% der Ribosomen aktiv
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10
Q

Translationsinitiation

A
  • RNA der 30S-UE sorgt für Positionierung des Ribosoms in Nähe des Startcodons bei Prokaryoten
  • Shine-Dalgarno-Sequenz (AGGAGG)
    • 7 b vor Startcodon
    • Ribosomen Bindestelle
  • Zugänglichkeit kann beschränkkt werden durch Sek. Strukturausbildung, Faltungen

Bildung des Initiationskomplexes

  • Vorbereitung der kleinen UE: Kleine UE vor Bindung mit SD-Sequenz muss vorbereitet werden. Bindung folgender Initiationsfaktoren:
    • IF1: blockiert best. Bereich der kleinen UE , damit keine tRNA dahinkommt
    • IF3: verhindert dass grosse UE dazukommt
  • Bildung ternären Koplex
    • IF2-GTP
    • tRNA
    • AS Met
  • Bindung ternären Komplex mit kleinen UE
    • positionierung tRNA an P-Stelle (IFs blockieren A-Stelle)
    • IF-1 und IF-3 werden bei dazukommen der grossen UE weggekickt
    • IF2-GTP erkennt Dazukommen der grossen UE und hydrolysiert dann, ist der letzte Faktor der dann Ribosomen verlaesst nach
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11
Q

Positionierung der tRNAs

A
  • E = Exit
  • P = Peptidyl-tRNA
  • A = Aminoacyl-tRNA
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12
Q

Die Peptidyltransferasereaktion

A
  • Die Aminogruppe der Aminoacyl-tRNA in der A-stelle ersetzt die tRNA der Peptidyl-tRNA in der P-Stelle durch nucleophilen Angriff
  • Dadurch wird die wachsende Peptidkette auf die tRNA in der A-stelle Übertragen
  • Attacke der Aminogruppe der Aminosäure, die mit tRNA verestert ist auf Carbonyl-C-Atom welchses Peptidylrest trägt
  • übertragung des langen Peptidylrest auf A-site
  • P-site ist dann leer
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13
Q

Elongation

A
  • E=Exit
  • P=Peptidyl-tRNA
  • A=Aminoacyl-tRNA
  • 3‘ Enden von P und A nah aneinander positioniert à Attacke an Aminogruppe

Peptidyltransferasereaktion

  • Aminogruppe der Aminoacyl-tRNA in der A-Stelle ersetzt die tRNA der Peptidyl-tRNA in der P-Stelle durch nukleophilen Angriff
  • Dadurch wird die wachsende Polypeptidkette auf die tRNA in der A-Stelle überrtragen
  • Ohne Verbrauch von ATP
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14
Q

Elongationszyklus I

A

EF-Tu-GTP bringt die aa-tRNA an die A-site

  • molekulare Schalter
    • EF-Tu interagiert mit tRNAs (alle)
      • Faktor der tRNA zum Ribosomen leitet im gespannten Zustand (mit GTP
      • EF-Tu steckt in A-site naechste tRNA
  • Elongationsfaktor Tu bringt im gespannten, mit GTP-gebundenen Zustand die nächste Aminosäure (Serin) in die A-Stelle
  • bei erfolgreicherer Inserierung wird GTP zu GDP hydrolysiert → irreversibel
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15
Q

Elongationszyklus II: TRanslokation

A
  • molekularer Schalter: EF-G
    • schiebt Peptidyl-tRNA in A-Stelle unmittelbar nach Reaktion
    • sieht aus wie aa-tRNA, molekulare Mimikry
    • kann tRNA verdrängen
    • drückt weiter
    • GTP zu GDP
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16
Q

Kann das Ribosomen fehlbeladene tRNAs erkennen?

A

Nein

17
Q

Genauigkeit der Translation

A
  • 1-5 Fehler pro 10 000 AS
  • Mechanismus
    • Kein Proofreading nach erfolgter Verknüpfung, sondern
    • Verifizierung der Codon-Antikodon-Interaktion mittels 16S rRNA
    • Verifizierung der Codon-Antikodon-Interaktion mittels EFTu
18
Q

Verifizierung der Codon-AntikodonInteraktion mittels 16S rRNA

A
  • 16S rRNA erkennen G:C oder A:U-Paarung
  • Ausbildung ‚Triplehelix‘
  • Bei korrekter Basenpaarung „klickt“ rRNA zwei Adenin in Furche durch H-Brücken
  • Nicht möglich bei inkorrekter Basenpaarung
19
Q

Verifizierung der Codon-Antikodon-Interaktion mittels EF-Tu

A
  • EF_Tu-GTP interagiert ret nach korrekter tRNA Bindung in der A-Stelle mit Faktorenbindungsstelle
  • GTP Hydrolyse
  • Ef-Tu verlässt
  • Accomodation kann passiern
  • tRNA fällt aus Ribosom aus, wenn nicht passt
20
Q

Spezielle Elongation: die 21. AS Selenocystein

A
  • wird aus Serin synthetisiert
  • Code: TGA (eigentlich Stoppcodon)
  • Nur bei vorhandensein SECIS (selenocysteine insertion sequence) wird Sec eingebaut und Translation NICHT gestoppt

Funktion von Selenocystein

  • In RedOx-Enzymen im katalytischen Zentrum
  • Keshan-Krankkheit
21
Q

Termination

A
  • Terminationsfaktoren notwendig, die Stoppcodons erkennen
  • RF = Release Factor
  • Struktur wie tRNA – Molekulare Mimikry

Artifizielle Translation

  • Antibiotika beenden Translation
  • 40% aller bekannten Antibiotika wirken auf die Translation

Beispiel: Puromycin imitiert eine tRNA in der A-Stelle

22
Q

Eukaryoten

A
23
Q

Ribosomen Eukaryoten

A
  • Die Struktur der Ribosomen von Eukaryoten ist komplexer
  • Größer
  • Mehr Proteine
  • Große Heterogenizität
  • Unterschiedliche Gene
24
Q

Unterschiede Eu/Prokaryoten

A
  • Prokaryoten
    • Polycistronisch
    • Interner Eintritt der Ribosomen
  • Eukaroten
    • Monocistronisch
    • Scannung der Ribosomen von der Cap
    • Kozak—Sequenz
      • Hilft, das Startcodon zu erkennen
  • Elongation weitestgehend konserviert
  • Zirkulärer Aufbau der mRNA
    • Ribsomen in unmittelbarer Nähe des Anfangs
    • Erhöhung Translationsrate
    • Sicherstellung Vollständigkeit
25
Q

Initiation Eukaryoten

A
  • Kappe der kleinen UE erkannt wird
  • Kappe Scannt bis Startcodon
  • Verbrauch ATP
  • mRNA und kleine UE Ribosom werden vorbereitet
  • kleine UE
    • IF 1.2.3
    • eIF2-GTP führt tRNA an P-Stelle heran
    • 1A blockiert A-Stelle
    • Prä-Initiationskomplex nimmt Kontakt auf mit mRNA
  • mRNA
    • Kappe wird von Komplex gebunden
      • eIF4 (mehrere UE
      • G (Plattform, nimmt Kontakt auf mit anderen Proteinen), Helikase Aktivität)
    • Auflösung von einschränkenden Sek. Strukturen
  • Angelanungng an Startcodon
  • tRNA Kontakt mit Startcodon
  • IF2 erkennt
  • Hydrolyse GTP à GDP
  • Auskickung IFs
  • Hinzufügung eIF5B-GTP
  • Rekrutiert 60S Ribosom, große UE
  • Hydrolyse GTP
  • Anderen Sachen gehen ab
  • Assemblierung irreversibel

Genetik (20 decks)

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