tema 5 part 2 Flashcards
que pasa con la curva de valoracion debido a la ionizacion del grupo R ?
curva de valoración tiene tres etapas, en lugar de dos (como en la glicina):
La ionización del grupo carboxilo (-COOH → COO⁻).
La ionización del grupo amino (-NH₃⁺ → NH₂).
La ionización del grupo R, si puede ionizarse.
def de los peptidos ?
son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
clasificacion de los peptidos segun el numero de AA ?
Oligopéptidos: cadenas de menos de 20 aminoácidos.
Polipéptidos: cadenas de 20 a 50 aminoácidos.
Proteínas: cadenas de más de 50 aminoácidos.
definicion del enlace peptidico ?
Es un enlace covalente que une dos aminoácidos => cuando el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido ataca al grupo carboxilo (-COOH) de otro, liberando agua (reacción de condensación).
atomos involucrados en el enlace peptidico ?
(O, C, N, H) están en un mismo plano (coplanares)
configuraciones posibles del enlace peptidico ?
Trans (más estable y común en proteínas).
Cis (menos frecuente, suele encontrarse en ciertos casos específicos).
cuales el caracter parcial del doble enlace/enlace peptidico ?
Se comporta como un híbrido de resonancia, lo que le da cierta rigidez.
No se permite rotación alrededor del enlace C-N, lo que influye en la estructura de las proteínas.
de que se forma el esqueleto de los peptidos ?
por:
- los enlaces peptídicos
- los carbonos α.
nombre de las cadenas laterales (R) delequeleto de los peptidos ?
residuos aminoacidicos
como se hace la denominacion de un peptido ?
se hace desde el extremo amino libre (-NH₂) hasta el extremo carboxilo libre (-COOH).
definicion de la estructura primaria de las proteinas ?
- Es la secuencia lineal de los aminoácidos en la proteína.
- Contiene toda la información necesaria para definir la estructura y función de la proteína.
definicion de la estructura secundaria de las proteinas ?
- Es el plegamiento local de la cadena polipeptídica.
- Se mantiene gracias a puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.
=> Ejemplos: hélice alfa (α) y lámina beta (β).
definicion de la estructura terciaria de las proteinas ?
Es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica
como se estabiliza la estructura terciaria de las proteinas ?
Se estabiliza por interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos:
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones electrostáticas
- Puentes disulfuro (entre cisteínas)
en que proteinas aparece la estructura cuaternaria ?
en proteínas con más de una cadena polipeptídica
como se estabiliza la estructura cuartenaria de las proteinas ?
- por enlaces débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas)
- puentes disulfuro
caracter parcial de doble enlace ?
- No permite rotación libre debido a la resonancia.
- Obliga a que los átomos del enlace peptídico estén en un mismo plano.
cuales son los enlaces que pueden girar ?
- Enlace φ (phi): entre el carbono α y el nitrógeno (-N) del grupo amino.
- Enlace ψ (psi): entre el carbono α y el carbono (-C) del grupo carboxilo.
el enlace peptidico (-C-N-) puede rigar ?
NOOOOOOO
cuantos AA para cada vuelta completa de la helice ALFA ?
3.6 aminoácidos.
cuales La distancia que ocupa cada vuelta de la hélice alfa ?
5.4 Å (angstroms)
como se mantiene estable la hélica alfa ?
gracias a puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H de otro aminoácido
forma de la hélice alfa α y la lamina beta β ?
- alfa = espiral
- beta = plana y xtendida
como se mantiene estable la lamina beta β ?
gracias a puentes de hidrógeno entre las cadenas peptídicas adyacentes.
como se organiza la lamina β (beta) ?
🔹 Lámina β Paralela:
-Todas las cadenas peptídicas están en la misma dirección.
- Los extremos N-terminales y C-terminales de las cadenas están alineados en la misma dirección.
- Menos estable que la antiparalela porque los puentes de hidrógeno no son perfectamente lineales.
🔹 Lámina β Antiparalela:
- Cada cadena peptídica está en dirección opuesta a la de su vecina.
- El N-terminal de una cadena está junto al C-terminal de la otra.
- Más estable que la paralela porque los puentes de hidrógeno son más lineales.
definicin de los giros β (Beta Turns) ?
Son estructuras que permiten a la cadena peptídica cambiar de dirección rápidamente (giro de 180°).
funcion importante de los Giros β (Beta Turns) ?
importantes para el plegamiento de proteínas y para conectar segmentos de láminas β antiparalelas.
cuales son los Aminoácidos clave en los giros β ?
- Glicina: es pequeña y flexible, lo que facilita el giro.
- Prolina: su estructura rígida favorece los giros cerrados.
tipos de giros β ?
Tipo I y Tipo II:
Se diferencian en la conformación de los aminoácidos en la segunda y tercera posición del giro.
pq hay diferente tipos de giros β ?
Los diferentes tipos de giros permiten variaciones en la flexibilidad y estabilidad de la estructura proteica.
2 tipos de proteinas ?
Proteínas simples → Están formadas solo por aminoácidos.
Proteínas conjugadas → Contienen una parte no proteica llamada grupo prostético.
cuales son los grupos protéticos ?
Lípidos → Ejemplo: lipoproteínas.
Azúcares → Ejemplo: glucoproteínas.
Metales → Ejemplo: metaloproteínas.
Derivados de vitaminas → Ejemplo: flavoproteínas.
def y funcion de la queratina que es una proteina estructural ?
Tiene una estructura compacta y asimétrica.
Forma parte del cabello, uñas y piel.
cuantos AA para la mioglobina y cuales su funcion ?
- Compuesta por 153 aminoácidos organizados en 8 hélices α.
- En su interior solo tiene 2 aminoácidos polares (Histidina, His).
=> Se encarga de almacenar oxígeno en los músculos.
métodos de estudio de porteinas ?
- purificacion de proteinas : esencial
- determinacion de secuencias de aminoacidos : con DEGRADACION DE EDMAN
- sintesis de peptidos: métodos automatizados en fase sólida
- tecnicas inmuno
- determinacion de la estructura 3D de las proteinas:
- espectroscopia de NMR
- cristalogrfia de rayos X
que paso antes de purificar una proteina ?
debe ser liberada de la celula
def de la centrifugacion diferencial ?
Es una técnica que separa diferentes componentes celulares (como el núcleo, las mitocondrias, el citosol) según su tamaño y densidad.
=> Esto permite aislar las proteínas.
como se pueden purificar las proteinas ?
- solubilidad:
- Precipitación: Este método se usa para concentrar proteínas, separando las que no son solubles.
- Diálisis: Permite eliminar la sal de las proteínas purificadas después de la precipitación.
- tamano => Cromatografía de filtración por gel: Se utiliza para separar proteínas de acuerdo con su tamaño
- carga=> Cromatografía de intercambio iónico: Se utiliza para separar proteínas según su carga (positiva o negativa)
- capacidad de union=> Cromatografía de afinidad: Permite purificar proteínas que tienen la capacidad de unirse a un ligando específico
pq se compara las secuencias de proteinas ?
para identificar similitudes y diferencias => entender la funcion proteica
pq se compara la secuencia proteica de la misma proteina en otras especies ?
puede proporcionar información sobre su evolución.
pq se investiga los elementos internos de las rpoteinas ?
PARA dominios funcionales o estructuras especializadas.
def de las secuencias senal en secuencias de proteinas ?
son secuencias específicas que dirigen a la proteína a su lugar de destino dentro o fuera de la célula.
definicion de las regiones inmunogénicas de las secuencias proteicas ?
que son capaces de desencadenar una respuesta inmune
pq las secuencias de proteinas purificas son utiles para preparar sondas ?
permitiendo investigar el gen que codifica la proteína
