tema 7 Flashcards
funcion de las enzimas ?
son catalizadores que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos
donde funcionan las enzimas ?
- en agua, con pH y temperatura suaves (como en el cuerpo).
tipos de enzimas ?
=> casi todos son proteínas.
- Holoenzima = proteína + cofactor.
- Apoenzima = solo la proteína (sin el cofactor).
como pueden ser los cofactores de las enzimas ?
- Iones inorgánicos (como el zinc o el magnesio).
- Moléculas orgánicas llamadas coenzimas.
eficiencia catalitica de las enzimas def ?
los enzimas hacen que las reacciones sean entre 10⁶ y 10¹² veces más rápidas que sin ellos o con otros catalizadores.
en que condiciones trabajan las enzimas ?
en temperatura ambiente, pH neutro y presión normal, sin necesidad de condiciones extremas.
def de la especificidad de las enzimas ?
reconocen exactamente a los reactivos y productos
=> casi no causan reacciones secundarias.
como se regula la actividad enzimatica ?
su actividad se puede aumentar o disminuir con mecanismos como la:
- regulación alostérica,
- modificación covalente
- cambios en la cantidad de enzima.
como se clasifican las enzimas ?
según el tipo de reacción que catalizan
nomenclatura de las enzimas ?
- Número clasificatorio (E.C.): consta de 4 dígitos, que indican clase, subclase, etc.
- Nombre sistemático: describe de forma exacta la reacción que realiza la enzima.
- Nombre trivial: es el nombre común o más usado.
como son las reacciones sin catalizar en condiciones fisiologicas ?
lentas
def del centro activo de las enzimas ?
es una hendidura 3D formada por grupos de aminoácidos que están en diferentes partes de la cadena de la proteína
=> representa solo una pequeña parte del tamaño total del enzima.
def del ambiente excluyente de agua de la enzima ?
es un hueco o hendidura donde normalmente el agua no entra.
mediante que se une el sustrato al centro activo ?
mediante fuerzas débiles (como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, etc.).
especificidad de las enzimas ?
la forma precisa del centro activo determina qué sustrato puede unirse — es como una llave y una cerradura.
tipos de interacciones entre sustrato S y enzima E ?
- No covalentes: incluyen puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y hidrofóbicas.
- Covalentes: se forman enlaces entre la enzima y el sustrato, o se transfieren grupos entre ellos:
- Puede haber unión a cofactores.
- Puede haber unión a cadenas laterales de aminoácidos.
cuando ocurre la interaccion mas fuerte entre enzima y sustrato ?
cuando el sustrato está en su estado de transición (momento intermedio antes de convertirse en producto).
localizacion de las interacciones que estabilizan el estado de transicion ?
no tienen que estar solo en el centro activo
=> pueden estar en otras partes de la enzima
que alteran las enzimas ?
Las enzimas alteran las velocidades
de reacción
=> no los equilibrios
funcion de la energia de fijacion entre enzima y sustrato ?
- proporciona especificidad de reaccion
- catalisis
a que afecta la concentracion de sustrato ?
afecta a la velocidad de reaccion catalizada por enzimas
La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones:
1.- KM es la concentración de un sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
2.- El valor de KM caracteriza la interacción de la enzima con un sustrato dado.
=> A menor KM, mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad.
como se define la unidad de actividad enzimatica ?
como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. (1 µmol/min).
def del lineweaver-Burk ?
es una transformación matemática de la ecuación de Michaelis-Menten para obtener una línea recta y analizar más fácilmente los parámetros de una enzima.
La actividad de los enzimas puede regularse por:
1.- Expresión génica.
2.- Efecto del pH.
3.- Efecto de la temperatura.
4.- Presencia de inhibidores.
5.- Modulación por proteolisis.
def de la inhibicion competitiva ?
- El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
- tiene estructura parecida al sustrato
-
funcion del inhibidor competitivo ?
cambia la velocidad a la que la enzima puede procesar el sustrato
=> en el gráfico: cuanto más
inhibidor hay, más inclinada es la
línea y más disminuye la velocidad
de reacción.
dif entre la inhibicion competitiva y no competitiv ?
son distinguibles cineticamente
Inhibición mixta (Mixed inhibition) def ?
- El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo.
- Puede unirse tanto a la enzima libre (E) como al complejo enzima-sustrato (ES).
def de los inhibidores irreversibles ?
- Inactivan permanentemente la enzima
=> Sirven para identificar los residuos que forman parte del centro activo.
def de los inactivadores suicidas ?
- Son moléculas inicialmente inertes.
- Se activan cuando la enzima las modifica, creyendo que son sustratos.
- Una vez activadas, reaccionan covalentemente con la enzima y la inactivan.
def del corte proteilitico ?
Es una modificación covalente irreversible: se rompe un enlace covalente.
funcion del corte proteolitico ?
regular enzimas peligrosas para la célula.
def del zimogeno ?
son precursores inactivos que se activan al eliminar un fragmento de la molécula mediante ese corte
