Tema 20: Bioquímica hepatica. Glucemia, nitrógeno y proteinas Flashcards
(28 cards)
¿De dónde recibe el hígado la sangre y hacia dónde se drena?
El hígado recibe sangre a través de la arteria hepática y de la vena porta; esta sangre es drenada por las venas centrolobulillares, que forman las venas hepáticas, las cuales drenan en la vena cava inferior
¿Cuál es una de las funciones del hígado en relación a la bilis y cómo se almacena?
Una función del hígado es la producción de bilis (aproximadamente 0,5–1 L al día); la bilis se concentra en la vesícula biliar, donde se pueden almacenar hasta 50 ml, para luego llegar al duodeno y participar en la digestión.
¿Cómo se organizan histológicamente las estructuras en el hígado?
Histológicamente, el hígado muestra patrones repetitivos llamados lobulillos hepáticos, y en el espacio porta se agrupa una rama de la arteria hepática, una de la vena porta, un conducto biliar y un conducto linfático.
¿Cuáles son los principales tipos celulares del hígado y qué estructuras forman?
– Hepatocitos: Componen el parénquima y realizan funciones metabólicas.
– Células endoteliales: Revisten los sinusoides.
– Células de Kupffer: Macrófagos residentes dentro de los sinusoides.
– Células NK (Pit): También presentes en el interior de los sinusoides.
– Colangiocitos: Células ductales que forman los canalículos biliares.
– Células de Ito (estrella): Ubicadas en el espacio de Disse, entre hepatocitos y células endoteliales.
¿Cuáles son las tres regiones de la membrana de los hepatocitos y su función?
– Membrana sinusoidal: Con microvili, en contacto con el espacio de Disse.
– Membrana basolateral: En el contacto entre hepatocitos vecinos.
– Membrana canalicular: Forma los repliegues del canalículo biliar.
¿Qué porcentaje de la capacidad gluconeogénica del organismo representa el hígado y cuáles son sus principales sustratos gluconeogénicos?
El hígado representa el 95% de la capacidad gluconeogénica. Los sustratos principales son: lactato (de la glucólisis anaeróbica), glicerol (de la lipólisis) y oxalacetato (proveniente de aminoácidos gluconeogénicos).
¿Cuál es la relación entre la disponibilidad de glucosa en sangre y la acción de GLUT-2 y glucokinasa en el hígado?
Tanto GLUT-2 como la glucokinasa (GCK) tienen un elevado Km; en ayunas, con glucosa plasmática baja, el hígado no capta la glucosa (dejándola para otros órganos). Tras la comida, cuando la glucosa es abundante, se capta y se fosforila a glucosa-6-fosfato por GCK.
¿Qué mecanismo impide que la glucokinasa actúe en condiciones de ayuno?
En ayunas, la glucokinasa es secuestrada en el núcleo por la proteína GCKR, evitando su actividad cuando la glucosa es escasa.
¿Qué función cumple la glucosa-6-fosfatasa en el hígado?
La glucosa-6-fosfatasa cataliza la conversión de glucosa-6-fosfato en glucosa, siendo el paso final en la glucogenólisis y en la liberación de glucosa a la circulación.
¿Qué enzima presenta deficiencia en la enfermedad de von Gierke y cuál es su efecto en el hígado?
Hay deficiencia de glucosa-6-fosfatasa, lo que impide que la glucosa salga del hígado, causando acumulación de glucógeno y hepatomegalia.
¿Qué alteraciones metabólicas se derivan de la deficiencia de glucosa-6-fosfatasa en la enfermedad de von Gierke?
– Se acumula glucosa-6-fosfato, lo que alimenta la vía de las pentosas fosfato generando hiperuricemia.
– Se potencia la glucólisis, aumentando la producción de piruvato, lactato (por LDH) y alanina (por ALT), provocando acidosis láctica e hiperalaninemia.
– El exceso de piruvato se oxida (por PDH) aumentando acetil-CoA, lo que deriva en síntesis de triglicéridos y colesterol, produciendo hiperlipidemia y esteatosis hepática.
¿Cuáles son las dos vías principales para eliminar el grupo amino durante el metabolismo nitrogenado?
A través de las transaminaciones y la desaminación oxidativa
¿Qué papel desempeñan las transaminasas y qué productos generan estas reacciones?
Las transaminasas (como AST y ALT) transfieren el grupo amino de un aminoácido al α-cetoglutarato para formar un α-cetoácido y glutamato.
¿Qué ocurre durante la desaminación oxidativa del glutamato y qué enzima la cataliza?
El glutamato se degrada en α-cetoglutarato e ion amonio, catalizado por la glutamato deshidrogenasa; otras aminoácidos pueden sufrir reacciones similares mediante aminoácido oxidasa.
¿Cuál es la función principal del ciclo de la urea en el hígado?
El ciclo de la urea permite eliminar el amonio (NH₄⁺) generándolo a partir de reacciones en el interior y exterior de la matriz mitocondrial, formando urea.
¿Qué papel desempeña el ciclo de la glucosa-alanina en el metabolismo del amoníaco?
Durante el ayuno, la alanina actúa como intermediario transportando amoníaco y piruvato desde el músculo al hígado, donde se transforma en urea y se genera glucosa.
¿Qué importancia tiene la L-glutamina en el contexto del metabolismo hepático?
La L-glutamina es el aminoácido libre más abundante y su metabolismo está relacionado con reacciones redox y el equilibrio energético.
¿Qué ocurre cuando falla alguna de las enzimas del ciclo de la urea?
Se acumula amonio en sangre (hiperamonemia), lo que resulta tóxico, especialmente para el sistema nervioso central.
¿Cómo afecta el exceso de amonio al metabolismo cerebral en la encefalopatía por hiperamonemia?
– El amonio entra en las neuronas y reacciona con α-cetoglutarato, formando glutamato.
– El glutamato se convierte en glutamina, agotando α-cetoglutarato.
– Esto disminuye el ciclo de Krebs (reduciendo ATP), y el exceso de glutamina genera edema cerebral y altera los neurotransmisores (glutamato y GABA).
Mencione las cinco enzimas principales del ciclo de la urea.
Carbamoil-fosfato sintetasa I (CPS1)
Ornitina transcarbamilasa (OTC)
Argininosuccinato sintetasa (ASS)
Argininosuccinato liasa (ASL)
Arginasa (ARG)
¿Cómo se manifiestan clínicamente las deficiencias agudas (CPS1, OTC, ASS, ASL) versus la deficiencia crónica de ARG?
– Deficiencias agudas (CPS1, OTC, ASS, ASL): Hiperamonemia severa en los primeros días de vida, con letargo, vómitos, convulsiones, coma y riesgo de muerte neonatal.
– Deficiencia crónica (ARG): Enfermedad progresiva con acumulación de arginina, retraso psicomotor, espasticidad y convulsiones.
¿Cuál es la deficiencia en el ciclo de la urea más común, su modo de herencia y hallazgos diagnósticos?
La deficiencia de la ornitina transcarbamilasa (OTC) es la más común, se hereda de forma ligada al cromosoma X y se diagnostica por hiperamonemia junto con excreción elevada de ácido orótico en orina.
¿Qué diferencia existe entre plasma y suero?
El plasma es la fracción líquida de la sangre que contiene todas las proteínas solubles, mientras que el suero es la fracción que queda después de la retracción del coágulo, sin fibrinógeno.
¿Cuántas proteínas plasmáticas existen aproximadamente y cuál es la más abundante?
Existen más de 200 proteínas plasmáticas, siendo la albumina la más importante, representando entre el 58% y el 70% del proteinograma (35–55 g/L).
