Tema 13: Integracion metabolica de globulos rojos Flashcards
¿Cómo se obtiene de forma universal la energía en los organismos?
Mediante reacciones de oxidación
¿Qué característica define a un organismo con vida aeróbica?
Que el receptor final de los electrones sea el oxígeno.
Cuánta más energía se obtiene de la glucosa en presencia de oxígeno en comparación a su ausencia?
En presencia de oxígeno se obtiene 15 veces más energía que en su ausencia
¿Cuál es la función clorofílica en la fijación de energía lumínica?
mplea la energía lumínica para oxidar moléculas de CO₂ y H₂O y formar carbohidratos (CnH₂nOn) con carbono e hidrógeno “semioxidados”.
¿Qué compuestos importantes sintetizan los eritrocitos?
Nucleótidos (ATP, NAD, NADPH), 2,3-difosfoglicerato (2,3-DFG) y glutatión reducido (GSH).
¿Cómo se clasifica la hemoglobina según su composición?
Es una proteína conjugada (cromoproteína o heteroproteína) tetramérica, compuesta de una parte proteica y otra prostética.
¿Cuántas globinas y grupos hemo posee la hemoglobina?
Tiene 4 globinas (2 α y 2 β) y 4 grupos hemo.
¿Cómo se forma la hemoglobina desde el punto de vista de su organización subunitaria?
Se forma mediante la unión de 2 dímeros αβ (αβ₁ y αβ₂) que se unen por una interfase, cada uno ligado a un grupo prostético
¿Qué compone cada grupo hemo y cómo se relaciona con la unión al oxígeno?
Cada grupo hemo contiene un ión de hierro en estado ferroso (Fe²⁺) unido a 4 grupos pirról (que forman protoporfirina IX) y brinda un sitio de unión para el oxígeno.
¿Cuántos enlaces de coordinación posee el Fe²⁺ en la hemoglobina y con qué se vincula?
Tiene 6 enlaces: 4 con los átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos, uno “por debajo” del plano con una histidina proximal y otro “por encima” para la unión al oxígeno.
¿Qué significa que la hemoglobina capta oxígeno de forma cooperativa?
La unión de una molécula de O₂ favorece la unión de las siguientes, facilitando la captación progresiva.
¿Cómo se compara la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina con la de la mioglobina?
La mioglobina posee alta afinidad (por ejemplo, al 50% de ocupación en pO₂ de 2 torr), mientras que la hemoglobina tiene menor afinidad para facilitar la liberación de O₂ en los tejidos.
Qué porcentaje de oxígeno libera la hemoglobina versus la mioglobina en los tejidos?
La hemoglobina libera alrededor del 66% de O₂, en comparación con apenas el 7% en la mioglobina.
¿Cuál es el efecto del 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG) en la función de la hemoglobina?
El 2,3-DPG se une a la hemoglobina disminuyendo su afinidad por el oxígeno y facilitando su liberación.
¿Cómo varía la síntesis de 2,3-DPG en función de la presión parcial de oxígeno (pO₂)?
A baja pO₂ aumenta la síntesis de 2,3-DPG y, a alta pO₂, disminuye
¿Qué adaptación presenta la hemoglobina durante el ejercicio?
Durante el ejercicio, se libera un porcentaje mayor de oxígeno (hasta el 45%), debido a mayor demanda y condiciones de pH y pCO₂ alteradas.
¿Por qué la hemoglobina fetal posee una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna?
La Hb fetal posee mayor afinidad porque, en ella, la cadena β es sustituida por la cadena γ, lo que reemplaza la histidina en la posición 143 por serina. Esto impide la formación de los 6 puentes salinos habituales de la 2,3-DPG en la Hb materna, reduciendo la estabilización de la forma tensa (T) y favoreciendo la predominancia de la forma relajada (R) con alta afinidad por el oxígeno
¿Cuáles son las dos formas estructurales de la hemoglobina y en qué se diferencian?
La forma R (relajada) es más cerrada, estable y de alta afinidad por el O₂; la forma T (tensa) es más abierta, permite la entrada del 2,3-DPG y favorece la liberación de oxígeno.
¿Qué papel juega el 2,3-DPG en la transición estructural de la hemoglobina?
Se une a la desoxihemoglobina mediante 6 puentes salinos con las cadenas beta, estabilizando la forma T de baja afinidad.
¿Cuál es la función principal del 2,3-DPG en los eritrocitos?
El 2,3-DPG se une a la hemoglobina en su forma desoxigenada para disminuir su afinidad por el oxígeno, facilitando así la liberación de O₂ en los tejidos.
Cómo interactúa el 2,3-DPG con la estructura de la hemoglobina para modificar su afinidad por el O₂?
En la forma tensa (T) de la hemoglobina, el 2,3-DPG se introduce en el bolsillo central formando 6 puentes salinos con las cadenas β, estabilizando la forma T y reduciendo la afinidad por el oxígeno.
¿Qué efecto provoca la unión del O₂ sobre el ión de hierro en la hemoglobina?
La unión del O₂ reduce la nube electrónica del Fe²⁺, disminuye su diámetro y lo desplaza al interior del anillo de porfirina, promoviendo la transición de la forma T a la R.
¿Cómo contribuye la histidina proximal a la cooperatividad en la unión del oxígeno?
La unión del O₂ arrastra al Fe²⁺ y la histidina proximal, lo que desplaza la cadena polipeptídica y expulsa puentes salinos, aumentando la afinidad secuencial del O₂.
¿Qué es el efecto Bohr en relación con la hemoglobina?
Es el fenómeno por el que, al disminuir el pH (por protonación de β His146 que forma un puente de hidrógeno con β Asp94), se estabiliza la forma T, favoreciendo la liberación de O₂.
