structure des proteines Flashcards
- STRUCTURE TERTIAIRE
C’est l’agencement dans l’espace des différents éléments secondaires.
La chaine se replie sur elle- même pour donner la forme la plus stable possible avec un nombre élevé de liaisons faibles ce qui lui donne un aspect globulaire. Elle met en relation les résidus éloignés dans la structure primaire
Les interactions permettant de maintenir cette forme globale
spécifique de la protéines peuvent être de différentes natures:
o liaison covalente : pont disulfure
o liaisons ioniques entre groupements chargés de signe opposé
o interactions électrostatiques type liaisons hydrogène
o Interactions hydrophobes ou forces de Van der Waals entre
groupes apolaires
o
Les chaines latérales structure tertiaire
Les chaines latérales polaires des résidus (R) des AA s’orientent
vers la surface de la protéine, alors les chaines latérales
apolaires sont dirigées vers l’intérieur pour fuir l’eau
o La structure tertiaire détermine et assure les fonctions
biologiques d’une protéine.
C’est la structure en feuillets β
Le sens
Les liaisons hydrogènes segments différents qui peuvent appartenir à la même chaîne ou à des chaînes différentes. C’est la structure en feuillets β (feuillets
plissés) correspondant à une structure en zig zag étirée.
Le sens peptidique des deux brins adjacents peut être:
Identique de même orientation, les feuillets sont dits parallèles
Contraire, d’orientation opposée, les feuillets sont dits
antiparallèles.
Les brins antiparallèles sont les plus stables
o Structure hélicoidale en hélice α
o Structure hélicoidale en hélice α
Asp, Glu, Arg, et Lys stabilisent la structure en hélice α
Pro entraine sa rupture
Structure hélicoidale en hélice α
Les chaînes latérales des résidus
des AA se projettent vers
l’extérieur
Les hélices α rencontrées dans
les protéines sont généralement
droites (orientés dans le sens
des aiguilles d’une montre).
des liaisons hydrogènes qui
s’établissent à l’intérieur de la
chaine
