proteines 2 Flashcards
. Fragmentation des peptides intra-chaines
Endopeptidases
La trypsine pancréatique
La chymotrypsine pancréatique
La pepsine gastrique
La thermolysine
La trypsine pancréatique Hydrolyse les liaisons peptidiques dans
lesquelles un acide aminé basique (Lys,
Arg) engage sa fonction acide
La chymotrypsine pancréatique Hydrolyse les liaisons peptidiques dans
lesquelles un acide aminé aromatique
(Tyr, Trp, Phe) ainsi que Met engage sa
fonction acide
La pepsine gastrique hydrolyse les liaisons peptidiques dans
lesquelles un acide aminé aromatique
(Tyr, Trp, Phe) engage sa fonction amine
La thermolysine hydrolyse les liaisons peptidiques dans
lesquelles les AA : Tyr, Leu, Ile engagent
leur fonction amine
II. Propriétés physiques :
II. Propriétés physiques :
Solubilité :
La + part des protéines sont solubles dans l’eau.
Les protéines solubles sont les protéines globulaires.
Les protéines insolubles sont les scléroprotéines.
Cristallisation :
Il est possible de cristalliser les protéines en jouant sur le pH, la concentration saline et les solvants organiques.
Propriétés optiques :
Les protéines sont optiquement actives, la + part absorbent les UV à 280 nm.
Les protéines donnent un complexe violet lors de la Réaction de Biuret → Dosage des protéines dans le sang.
Masse moléculaire (MM)
Masse moléculaire (MM)
Chaque protéine a une masse (poids) moléculaire caractéristique, déterminée par :
Ultra-centrifugation :
Centrifugation à haute vitesse.
Les protéines sédimentent au fond du tube en fonction de leur MM.
Chromatographie par gel-filtration :
Les grosses molécules sont exclues et traversent rapidement la colonne ; les + petites pénètrent le gel et sont retardées.
I. Propriétés chimiques
I. Propriétés chimiques
Caractère amphotère :
L’ionisation des protéines est due aux COO⁻ et NH₃, terminaux et aux groupes ionisables des R.
Le pH : c’est le pH de la solution pour lequel il y a équilibre des charges (+) et (-) portées par les radicaux des AA.
Si pH < pHi : protéine + migré vers le pôle (-)
Si pH > pHi : protéine - migré vers le pôle (+)
Ce caractère amphotère est la base pour la séparation par électrophorèse.
Homoprotéines
Hétéroprotéines
Homoprotéines
Formées uniquement de AA.
Homoprotéines solubles globulaires : Histones, Albumines, Globulines.
Homoprotéines solubles fibreuses : Fibrine, Actine, Myosine.
Homoprotéines insolubles fibreuses : Collagène, Kératine.
Hétéroprotéines
Formes d’1 partie protéique et non protéique.
Phosphoprotéines
Chromoprotéines
Nucléoprotéines
Glycoprotéines
Lipoprotéines
IV. Propriétés biochimiques
IV. Propriétés biochimiques
Propriétés antigéniques : les protéines sont des antigènes → Synthèse des anticorps.
Activités biologiques : enzymes, hormones, toxines, antibiotiques.
V. Classification des protéines
