AA 2

Question 1

B - Propriétés liées à la fonction COOH du Cα :
Décarboxylation :

Answer 1

Décarboxylation :
Les décarboxylases enlèvent le carboxyle des AA sous forme de CO₂ → formation d’amine.
Amidation :
Avec la fct amine d’un autre AA. Elle est à la base de la liaison peptidique au cours de la synthèse des protéines.
C -

Question 2

N-acylation :

Answer 2

N-acylation :
La fonction amine peut réagir avec des acides :
Avec Ac. benzoïque → AA benzoïque
L’acide hippurique = forme d’élimination de l’acide benzoïque
(processus de détoxification)
Intérêt : électrophorèse
Avec Chlorure de Dansyle → Dérivé sulfonamide fluorescent
Intérêt : Dosage des AA N-terminal d’un peptide.

Question 3

N-arylation :

Answer 3

Substitution d’un H de la fonction amine par un noyau aromatique (aryl).
Intérêt : Dosage de l’AA N-terminal d’un peptide.
Réactions avec les aldéhydes :
Aldéhyde aliphatique → composés d’addition. Formol titration de Sorensen
Aldéhyde aromatique → base de Schiff.La réaction avec l’aldéhyde benzénique Base de Schiff.
La Base de Schiff est souvent un intermédiaire dans des réactions
enzymatiques impliquant les AA comme substrat.

Question 4

Transamination :

Answer 4

Transamination :
Transfert réversible de la fonction amine entre un AA et un acide α-cétonique.
Chaque AA a son propre amino-transférase ou transaminase.
Ces réactions sont impliquées dans la synthèse et la dégradation des AA.
Désamination oxydative :
Catalysé par une déshydrogénase qui transforme un AA en acide α-cétonique.

Question 5

2.4. PROPRIÉTÉS LIÉS À LA PRÉSENCE SIMULTANÉE EN Α DES
FONCTIONS « COOH » ET « NH2 »

Answer 5

Réaction avec la ninhydrine :
Réaction colorée avec présence de AA.
Réaction commune dans les AA sauf la proline et l’hydroxyproline.
Le AA est complètement dégradé avec formation du pourpre de Ruhemann de couleur violette. Sauf pour la proline et hydroxyproline où la couleur est jaune.

Question 6

E - Propriétés liées à la chaîne radical R :

Answer 6

E - Propriétés liées à la chaîne radical R :

Groupe carboxyle de R :
Asp et Glu peuvent être transformés en amides : asparagine (Asn) et glutamine (Gln), par fixation de NH₃ sur le COOH de R.
Groupe hydroxyle de R :
Phosphorylation :
Très importante dans la régulation.
O-Glycosylation :
Groupe thiol (cystéine) :
Oxydoréduction de la fonction thiol.
Les groupes thiol de 2 cystéines s’oxydent pour créer un pont disulfure → cystine.
La cystéine est l’AA réactif du glutathion.
Groupe amine (lysine) :
Réagit spontanément avec les groupes carbonyles des aldoses et cétoses → Glycation des protéines par des sucres.