Purines, pyrimidines et hème Flashcards
2 fonctions des pyrimidines et purines
bases qui existent seules ou en blocs structuraux d’ADN et d’ARN
composantes d’intermédiaires biochimiques de très haute importance
2 sources principales d’apport des pyrimidines et purines
synthèse de novo
voies de sauvetage
Qu’implique la synthèse de novo des pyrimidines et purines
produire à partir des acides aminés glutamine, glycine et aspartate
Qu’implique la voie de sauvetage des pyrimidines et purines
réutilisés ceux forunies par la diète ou par le catabolisme des acides nucléiques intratissulaire pour la synthèse des acides nucléiques
Ou se produit la synthèse de novo des purines
dans le foie
Comment obtenons nous des purines et pyrimidines à partir de nos aliments
ADN et ARN des aliments dégradés dans l’intestin par enzymes pancréatiques en mononucléotides
les mononucléotides sont ensuite dégradés en nucléosides et en bases libres (pyrimidines et purines)
Est ce que tout les purines sont absorbés
non, il y a une portion excrété
3 pyrimidines
thymine
cytosine
uracil
2 fonctions des pyrimidines
blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
intermédiaires dans de nombreuses réactions de synthèse
Pourquoi est ce que les pyrimidines ne causent aucun problème cliniquement
la catabolise des pyrimidines génère des produits soluble, donc cause moins problème
3 produits du catabolisme des pyrimidines
beta-alanine
ammonium (NH4)
CO2
2 sources d’apport de pyrimidines
de novo (à partir des acides aminés)
voie de sauvetge (réutilise nucléosides intratissulaire)
Différence entre les sources de synthèse de pyrimidines et de purines
Pyrimidines sont beaucoup moins recyclé (nucléosides tissulaires) que les purines, mais beaucoup plus synthétisé de novo à partir d’acides aminés
Que ce passe il avec l’ammonium et au CO2 généré par le catabolisme des pyrimidines
très toxique, mais ultimement éliminé en passant par le foie, puis dans le cycle de l’urée
Est ce que la dégradation des purines et des pyrimidines génère de l’énergie
Non
2 purines
adénine
guanine
2 facons d’aquérir des purines
synthèse de novo DANS LES HÉPATOCYTES à partir d’acides aminés
voie de sauvetage
Quel est le problème cliniquement avec les purines
produit de dégradation non soluble
Comment se produit la dégradation des purines
Adénosine ou guanine dégradé en hypoxanthine et xanthine
Xanthine (soluble) dégradé en acide urique (non soluble)
Qu’est ce qui peut entrainer une réaction inflammatoire intra-articulaire
cristallisation de l’uratre de sodium (acide urique) = la goutte
Quelle est la seule façon de diagnostiquer une goutte
mettre une aiguille dans le gros orteil pour voir si le liquide synovial contient des cristaux d’acide urique
Est ce qu’on peut diagnostiquer un cas de goutte par un dosage sanguin
non, car on peut avoir des résultats normal de taux d’acide urique sanguin même lors d’une crise de goutte
Comment peut se produire une hyperuricémie
diminution de l’excrétion rénale d’acide urique
Traitement contre la goutte
inhibition de l’enzyme qui dégrade les xanthines en acide urique par l’allopurinol
Nom de l’enzyme qui dégrade les xanthines en acide urique
xanthine oxidase
Qu’est ce qui forme la protoporphyrine
porphyrine formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble
Qu’est ce qui forme l’hème (ferroprotoporphyrine)
ajout d’un atome de fer central dans l’anneau de protoporphyrine
Qu’est ce que l’heme
partie d’une protéine non-protéique, donc sans acide aminés
Est ce que l’heme fait uniquement partie des hémoglobines
non
ou est synthétiser l’heme
dans le foie et dans la moelle osseuse
fonction de l’heme
réduction/oxydation et transfer d’électrons
Ou est produit la majorité de l’heme
dans la moelle osseuse par les cellules érythroïdes
Fonction de l’hème synthétisé dans les hépatocytes
synthèse des cytochromes et autres enzymes (pas globules rouges)
Quelles cellules peuvent produire de l’heme
toutes, sauf les globules rouges car aucune mitochondrie
Ou dans la cellule se produit l’heme
mitochondrie (étape 1 et 6-7-8)
cytosol (étape 2-5)
Dans quel organite de la cellule se produit la liaison entre le fer et le protoporhyrine IX pour former l’hème
mitochondries (dernière étape)
Quelle enzyme controle la symthèse de l’hème
ALA synthase
Qu’est ce qu’une porphyrie
maladie métabolique héréditaire dues à des mutations des gènes codants les enzymes intervenant dans la biosynthèse de l’hème (déficience enzymatique)
Conséquence des porphyries
diminution de la synthèse de l’hémoglobine, puisqu’on ne produit pas d’heme avec anémie
baisse de production d’hémoglobine = teint pâle
Structure de l’hémoglobine
formée de 4 chaines de protéines, chacune d’entre elles possédant un groupe d’hème avec son atome de fer
Qu’est ce que l’hémoglobine
protéine rouge présente dans les globules rouges
Fonction de l’hémoglobine
transport de l’oxygène dans le corps
Qu’est ce qui permet à l’hémoglobine de transporter l’oxygène
4 atomes de fer de son hème (chaque atome de fer peut se lier de manière réversible à une molécule d’oxygène)
Qu’est ce qui donne la couleur rouge au sang
présence du fer de l’hème
Est ce que le sang veineux est bleu
non, le sang est toujours rouge (bleu = phénomène physique)
D’ou provient la majorité de l’hème a dégrader
globules rouges sénescents
durée de vie d’un globule rouge
90-120 jours
Qu’est ce qui dégrade les globules rouges
macrophages du système réticuloendothélial de la rate, du foie et du système réticulo-endothélial
En quoi est catabolisé l’hémoglobine
en 4 globines (portion protéique) et en hème
En quoi est catabolisé la globine
acides aminés (utilisé dans recyclage)
Que fait le fer après avoir été libéré de l’hème apres la catabolisation de l’hémoglobine
rejoint la transferrine qui le redistribue aux sites tissulaires pour sa réutilisation
Que fait l’hème après avoir libéré le fer apres la catabolisation de l’hémoglobine
devient la protoporphoryne IX et est clivé dans le système réticulo-endothélial et devient de la biliverdine
Que fait la biliverdine après avoir été libéré de la protoporphyrine IX
réduite en bilirubine
pigment de la biliverdine
bleu-vert
pigment de la bilirubine
pigment jaune-orangé
Ou s’en va la bilirubine après avoir été réduite de la biliverdine
dans le foie
Comment se rend la bilirubine dans le foie
se lie à l’albumine
Qu’est ce que la bilirubine conjuguée
Bilirubine dans le foie auxquel on ajoute 2 acides glucoroniques pour devenir plus soluble
Ou va la bilirubine après avoir été conjuguée dans le foie
sécrétée dans les canaux biliaires et se fait entreposé dans la vésicule biliaire
Ou va la bilirubine conjonguée après avoir mangé
bile escrétée dans le petit intestin avec la bilirubine conjuguée
Que ce passe il a la bilirubine lorsqu’elle se retrouve dans l’intestin
digérée par les bactéries pour former l’urobilinogène
Que ce passe il à la majorité des urobilinogènes de l’intestin
oxidés par les bactéries intestinales et devient la stercobilinie
Qu’est ce que la stercobiline
produit d’oxidation de la bilirubine conjuguée qui donne la couleur aux selles
Que ce passe il a la minorité des urobilinogènes de l’intestin
réabsorbé vers le sang et retourne vers le foie, excepté une petite qte qui s’échappe et se rend au rein
Que ce passe il aux urobilinogènes qui se rendent au rein
transformé en urobiline qui donne la couleur jaune de l’urine
Que ce passe il lorsqu’il y a destruction excessive de globules rouges ou une insuffisance au niveau du fois
qte de bilirubine a conjugué trop importante pour la capacité du foie, donc on retrouve de la bilirubine dans le sang et la patient a une coloration jaune
leur urine est orangée
Qu’est ce que l’ictère
jaunisse
Couleur d’un hématome jour 0 et pourquoi
rupture des vaisseaux sanguins dans le tissu, donc rouge (sang oxygéné)
Couleur d’un hématome jour 1-2 et pourquoi
macrophage commence à dégrader globule rouge, oxygène quitte l’hémoglobuline, donc plus foncé = bleu
Couleur d’un hématome jour 5-10
hème métabolisée en biliverdine et en bilirubine par macrophage = vert-jaune
