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Médecine métabolique et physiologique > Purines, pyrimidines et hème > Flashcards

Purines, pyrimidines et hème Flashcards

1
Q

2 fonctions des pyrimidines et purines

A

bases qui existent seules ou en blocs structuraux d’ADN et d’ARN
composantes d’intermédiaires biochimiques de très haute importance

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Q

2 sources principales d’apport des pyrimidines et purines

A

synthèse de novo
voies de sauvetage

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3
Q

Qu’implique la synthèse de novo des pyrimidines et purines

A

produire à partir des acides aminés glutamine, glycine et aspartate

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4
Q

Qu’implique la voie de sauvetage des pyrimidines et purines

A

réutilisés ceux forunies par la diète ou par le catabolisme des acides nucléiques intratissulaire pour la synthèse des acides nucléiques

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5
Q

Ou se produit la synthèse de novo des purines

A

dans le foie

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6
Q

Comment obtenons nous des purines et pyrimidines à partir de nos aliments

A

ADN et ARN des aliments dégradés dans l’intestin par enzymes pancréatiques en mononucléotides
les mononucléotides sont ensuite dégradés en nucléosides et en bases libres (pyrimidines et purines)

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7
Q

Est ce que tout les purines sont absorbés

A

non, il y a une portion excrété

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8
Q

3 pyrimidines

A

thymine
cytosine
uracil

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9
Q

2 fonctions des pyrimidines

A

blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
intermédiaires dans de nombreuses réactions de synthèse

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10
Q

Pourquoi est ce que les pyrimidines ne causent aucun problème cliniquement

A

la catabolise des pyrimidines génère des produits soluble, donc cause moins problème

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11
Q

3 produits du catabolisme des pyrimidines

A

beta-alanine
ammonium (NH4)
CO2

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12
Q

2 sources d’apport de pyrimidines

A

de novo (à partir des acides aminés)
voie de sauvetge (réutilise nucléosides intratissulaire)

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13
Q

Différence entre les sources de synthèse de pyrimidines et de purines

A

Pyrimidines sont beaucoup moins recyclé (nucléosides tissulaires) que les purines, mais beaucoup plus synthétisé de novo à partir d’acides aminés

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14
Q

Que ce passe il avec l’ammonium et au CO2 généré par le catabolisme des pyrimidines

A

très toxique, mais ultimement éliminé en passant par le foie, puis dans le cycle de l’urée

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15
Q

Est ce que la dégradation des purines et des pyrimidines génère de l’énergie

A

Non

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16
Q

2 purines

A

adénine
guanine

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17
Q

2 facons d’aquérir des purines

A

synthèse de novo DANS LES HÉPATOCYTES à partir d’acides aminés
voie de sauvetage

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18
Q

Quel est le problème cliniquement avec les purines

A

produit de dégradation non soluble

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19
Q

Comment se produit la dégradation des purines

A

Adénosine ou guanine dégradé en hypoxanthine et xanthine
Xanthine (soluble) dégradé en acide urique (non soluble)

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20
Q

Qu’est ce qui peut entrainer une réaction inflammatoire intra-articulaire

A

cristallisation de l’uratre de sodium (acide urique) = la goutte

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21
Q

Quelle est la seule façon de diagnostiquer une goutte

A

mettre une aiguille dans le gros orteil pour voir si le liquide synovial contient des cristaux d’acide urique

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22
Q

Est ce qu’on peut diagnostiquer un cas de goutte par un dosage sanguin

A

non, car on peut avoir des résultats normal de taux d’acide urique sanguin même lors d’une crise de goutte

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23
Q

Comment peut se produire une hyperuricémie

A

diminution de l’excrétion rénale d’acide urique

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24
Q

Traitement contre la goutte

A

inhibition de l’enzyme qui dégrade les xanthines en acide urique par l’allopurinol

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25
Q

Nom de l’enzyme qui dégrade les xanthines en acide urique

A

xanthine oxidase

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26
Q

Qu’est ce qui forme la protoporphyrine

A

porphyrine formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble

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27
Q

Qu’est ce qui forme l’hème (ferroprotoporphyrine)

A

ajout d’un atome de fer central dans l’anneau de protoporphyrine

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28
Q

Qu’est ce que l’heme

A

partie d’une protéine non-protéique, donc sans acide aminés

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29
Q

Est ce que l’heme fait uniquement partie des hémoglobines

A

non

30
Q

ou est synthétiser l’heme

A

dans le foie et dans la moelle osseuse

31
Q

fonction de l’heme

A

réduction/oxydation et transfer d’électrons

32
Q

Ou est produit la majorité de l’heme

A

dans la moelle osseuse par les cellules érythroïdes

33
Q

Fonction de l’hème synthétisé dans les hépatocytes

A

synthèse des cytochromes et autres enzymes (pas globules rouges)

34
Q

Quelles cellules peuvent produire de l’heme

A

toutes, sauf les globules rouges car aucune mitochondrie

35
Q

Ou dans la cellule se produit l’heme

A

mitochondrie (étape 1 et 6-7-8)
cytosol (étape 2-5)

36
Q

Dans quel organite de la cellule se produit la liaison entre le fer et le protoporhyrine IX pour former l’hème

A

mitochondries (dernière étape)

37
Q

Quelle enzyme controle la symthèse de l’hème

A

ALA synthase

38
Q

Qu’est ce qu’une porphyrie

A

maladie métabolique héréditaire dues à des mutations des gènes codants les enzymes intervenant dans la biosynthèse de l’hème (déficience enzymatique)

39
Q

Conséquence des porphyries

A

diminution de la synthèse de l’hémoglobine, puisqu’on ne produit pas d’heme avec anémie
baisse de production d’hémoglobine = teint pâle

40
Q

Structure de l’hémoglobine

A

formée de 4 chaines de protéines, chacune d’entre elles possédant un groupe d’hème avec son atome de fer

41
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine

A

protéine rouge présente dans les globules rouges

42
Q

Fonction de l’hémoglobine

A

transport de l’oxygène dans le corps

43
Q

Qu’est ce qui permet à l’hémoglobine de transporter l’oxygène

A

4 atomes de fer de son hème (chaque atome de fer peut se lier de manière réversible à une molécule d’oxygène)

44
Q

Qu’est ce qui donne la couleur rouge au sang

A

présence du fer de l’hème

45
Q

Est ce que le sang veineux est bleu

A

non, le sang est toujours rouge (bleu = phénomène physique)

46
Q

D’ou provient la majorité de l’hème a dégrader

A

globules rouges sénescents

47
Q

durée de vie d’un globule rouge

A

90-120 jours

48
Q

Qu’est ce qui dégrade les globules rouges

A

macrophages du système réticuloendothélial de la rate, du foie et du système réticulo-endothélial

49
Q

En quoi est catabolisé l’hémoglobine

A

en 4 globines (portion protéique) et en hème

50
Q

En quoi est catabolisé la globine

A

acides aminés (utilisé dans recyclage)

51
Q

Que fait le fer après avoir été libéré de l’hème apres la catabolisation de l’hémoglobine

A

rejoint la transferrine qui le redistribue aux sites tissulaires pour sa réutilisation

52
Q

Que fait l’hème après avoir libéré le fer apres la catabolisation de l’hémoglobine

A

devient la protoporphoryne IX et est clivé dans le système réticulo-endothélial et devient de la biliverdine

53
Q

Que fait la biliverdine après avoir été libéré de la protoporphyrine IX

A

réduite en bilirubine

54
Q

pigment de la biliverdine

A

bleu-vert

55
Q

pigment de la bilirubine

A

pigment jaune-orangé

56
Q

Ou s’en va la bilirubine après avoir été réduite de la biliverdine

A

dans le foie

57
Q

Comment se rend la bilirubine dans le foie

A

se lie à l’albumine

58
Q

Qu’est ce que la bilirubine conjuguée

A

Bilirubine dans le foie auxquel on ajoute 2 acides glucoroniques pour devenir plus soluble

59
Q

Ou va la bilirubine après avoir été conjuguée dans le foie

A

sécrétée dans les canaux biliaires et se fait entreposé dans la vésicule biliaire

60
Q

Ou va la bilirubine conjonguée après avoir mangé

A

bile escrétée dans le petit intestin avec la bilirubine conjuguée

61
Q

Que ce passe il a la bilirubine lorsqu’elle se retrouve dans l’intestin

A

digérée par les bactéries pour former l’urobilinogène

62
Q

Que ce passe il à la majorité des urobilinogènes de l’intestin

A

oxidés par les bactéries intestinales et devient la stercobilinie

63
Q

Qu’est ce que la stercobiline

A

produit d’oxidation de la bilirubine conjuguée qui donne la couleur aux selles

64
Q

Que ce passe il a la minorité des urobilinogènes de l’intestin

A

réabsorbé vers le sang et retourne vers le foie, excepté une petite qte qui s’échappe et se rend au rein

65
Q

Que ce passe il aux urobilinogènes qui se rendent au rein

A

transformé en urobiline qui donne la couleur jaune de l’urine

66
Q

Que ce passe il lorsqu’il y a destruction excessive de globules rouges ou une insuffisance au niveau du fois

A

qte de bilirubine a conjugué trop importante pour la capacité du foie, donc on retrouve de la bilirubine dans le sang et la patient a une coloration jaune
leur urine est orangée

67
Q

Qu’est ce que l’ictère

A

jaunisse

68
Q

Couleur d’un hématome jour 0 et pourquoi

A

rupture des vaisseaux sanguins dans le tissu, donc rouge (sang oxygéné)

69
Q

Couleur d’un hématome jour 1-2 et pourquoi

A

macrophage commence à dégrader globule rouge, oxygène quitte l’hémoglobuline, donc plus foncé = bleu

70
Q

Couleur d’un hématome jour 5-10

A

hème métabolisée en biliverdine et en bilirubine par macrophage = vert-jaune

Médecine métabolique et physiologique (24 decks)

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