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Médecine métabolique et physiologique > Métabolisme des acides aminés et des protéines > Flashcards

Métabolisme des acides aminés et des protéines Flashcards

1
Q

Est ce qu’on utilise les acides aminés comme source énergétique

A

peu

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Q

Est ce que les acides aminés peuvent être mis en réserve dans le coprs

A

non

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3
Q

Particularité du groupement d’amine des protéines

A

peut générer de l’ammonium par sa désamination (très toxique)

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4
Q

Qu’est ce qu’un switterion

A

molécule avec charge positive et négative simultannément

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Q

les propriétés acide-basiques des a.a dépendent de 3 choses

A

gr COOH et NH2
fct acide, base, ou non de la chaine latérale
environnement local (peptides ou prot)

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6
Q

Qu’est ce que le pK (a ou b)

A

pH auquel le groupement est 50% ionisé

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7
Q

2 groupements ionisable minimalement sur AA

A

COOH (COO-)
NH2 (NH3+)

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8
Q

Est ce que les acides aminés on un seul pk

A

non, ils en ont au moins 2 (3 quand groupement R)

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9
Q

Qu’est ce que le PI

A

pH auquel la charge nette de AA est 0 ( en ont un seul)

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10
Q

Qu’observons nous sur les groupements lorsque le pH < pK

A

2 groupements protonnés

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11
Q

Qu’observons nous sur les groupements lorsque le pH > pK

A

2 groupements déprotonnés

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12
Q

Qu’observons nous sur les groupements lorsque la charge nette est de 0

A

un groupement protonné (NH3+)
un groupement déprotonné (COO-)

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13
Q

Nommez 2 acides aminés essentiels

A

isoleucine
leucine

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14
Q

Comment est ce que les AA essentiels se retrouve dans notre corps

A

absorbé seulement, pas synthétis

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15
Q

3 rôles des AA

A

synthèse des protéines
rôle énergétique très mineur
précurseur de molécules contenant de l’azote

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16
Q

Comment est cw que l’azote peut s’incorporé dans d’autres types de molécules

A

par les AA

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17
Q

3 provenances des acides aminés

A

synthèse
alimentation
catabolisme des protéines de l’organisme

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18
Q

à partir de quelles substances sont synthétisés les acides aminés non essentiels

A

acides organiques et azote (NH2 et NH4+)

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19
Q

Est ce que les protéines végétales ont tout les AA essentiels

A

non

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20
Q

Est ce que les protéines animales ont tout les AA essentiels

A

Oui

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21
Q

Ou débute la digestion des protéines

A

estomac

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22
Q

2 substances qui digère les protéines dans l’estomac

A

acide gastrique
pepsine

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23
Q

Est ce que la pepsine peut activer des pepsinogènes

A

oui, elle clive la forme inactive en milieu acide

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24
Q

Quel niveau de dégradation se produit au niveau de l’estomac

A

protéines en gros polypeptides (dégradation partielle)

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25
Q

4 protéases pancréatiques sous forme inactive

A

trypsinogène
chymotrypsinogène
proélastase
procarboxipeptidase

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26
Q

Qu’est ce qui cliive les trypsinogène

A

entérokinase sécrété par la muqueuse intestinase

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27
Q

Protéases de l’intestin qui clivent les gros polypeptides en petits peptides

A

trypsine
chymotrypsine

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28
Q

Protéase de l’intestin qui clive les petits peptides du côté C-terminal

A

carboxypeptidase

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29
Q

Protéase de l’intestin qui clive les fibres d’elastine

A

élastase

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30
Q

3 protéases de la muqueuse intestinales

A

dipeptidase
aminopeptidase (Amino-terminal)
carboxypeptidase

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31
Q

Quel type de transporteur est utilisé pour absorber les dipeptides, tripeptides et AA

A

transport actif

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32
Q

Est ce que les protéines entières sont absorbés

A

non, sauf desfois par endocytose

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33
Q

Composante la plus majoritaire de l’air

A

Azote (N2)

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34
Q

Principe du cycle de l’azote

A

plantes absorbe ammoniac et nitrate du sol
incorpore dans leurs AA
animaux mange plante
tout meurt
bactéries décomposent, composés azotés retransformé en ammoniac

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35
Q

Quelle est la porte d’entrée de l’azote

A

AA

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36
Q

Qu’est ce que le balance azotée

A

balence entre ingestion et perte corporelle d’azote

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37
Q

Qu’est ce que l’anabolisme et catabolisme quotidien des protéines

A

Acides aminés et protéines continuellement en anabolisme et catabolisme
Aliments ingérés entrent dans le cycle et substances excrétés sortent du cycle (même quantité)
Balance azoté est toujours nul

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38
Q

Quand pourrions nous avoir un balance azoté postitf

A

croissance ou grossesse (corps garde zote pour former protéines)

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39
Q

Qu’est ce que l’anabolisme des protéines

A

synthèse des acides aminés en protéines

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40
Q

Combien d’acides aminés non essentiel peut synthétiser le corps

A

12

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41
Q

Comment est incorporé l’azote dans les AA

A

amination
transamination

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42
Q

Qu’est ce que l’amination

A

Mettre un ammonium sur une molécule

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43
Q

Qu’est ce qu’une transamination

A

transfert d’un ammonium d’un AA à un acide alpha-cétonique

44
Q

Étapes de la voie de biosynthèse du glutamate et de glutamine

A
  1. ajout d’un ammonium au alpha-cétoglutarate par l’enzyme glutamate déshydrogénase = glutamate
  2. ajout d’un ammonium au glutamate par enzyme glutamine synthétase = glutamine
45
Q

Action du glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase

A

Amination

46
Q

Comment est synthétiser un glutamate par transamination

A

Transfer d’un ammonium d’un AA sur un alpha-céto acide = glutamate + nouveau alpha céto acide

47
Q

2 enzymes d’amination

A

glutamate déshydrogénase (glutamate)
glutamine synthétase (glutamine)

48
Q

2 enzymes de transamination

A

ALT (alanine transaminase)
AST (asparate transaminase)

49
Q

Réaction de transamination du pyruvate à l’alanine

A

Glutamate (AA) donne ammonium au pyruvate (céto-acide) par enzyme ALT
Glutamate devient un autre alpha-céto-acide
Pyruvate devient alanine (AA)

50
Q

Réaction de transamination du oxaloacétate à l’aspartate

A

Glutamate (AA) donne gr amine au oxaloacétate (céto-acide) par enzyme AST
Glutamate devient un autre alpha-céto-acide
Oxaloacetate devient aspartate (AA)

51
Q

Quelle enzyme forme la T3 et T4 à partir de l’iodotyrosine

A

thyroperoxydase

52
Q

Quel acide aminé synthétise l’hème

A

glycine

53
Q

Quel AA synthétise l’histamine

A

histidine

54
Q

Qu’est ce que le catabolisme des acides aminés

A

dégradation des AA

55
Q

3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des AA

A

transamination
désamination
dégradation du squelette carbonné

56
Q

Que produit la transamination des acides aminés

A

glutamate

57
Q

Que produit la désamination oxydative ou non-oxydative des AA

A

ammonium TOXIQUE

58
Q

Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des AA

A

urée
intermédiaires énergétiques: acides alpha-cétoniques

59
Q

Qu’est ce qui catalyse la transamination

A

transaminases (comme ALT et AST)

60
Q

Quelles sont les deux voies du glutamate formé par la transamination

A

le désaminer
le convertir en glutamine par la glutamine synthétase et transporter l’ammonium dans le foie

61
Q

Qu’est ce que la désamination

A

libération de l’ammonium à partir d’un AA (produit un acide alpha-cétonique et un ammonium)

62
Q

Que produit la désamination oxydative

A

NADH + H+

63
Q

2 enzymes impliqués dans la désamination oxydative (NADH + H+)

A

oxydase
glutamate déshydrogénase

64
Q

Quelle est la voie de désamination majoritaire

A

oxydative (qui forme NADH + H+ en plus de l’acide alpha-cétonique et de l’ammonium)

65
Q

Particularité de la glutamate déshydrogénase

A

impliqué dans des voies de désamination et d’amination

66
Q

Pourquoi est ce que le glutamate est très abondant dans le corps

A

il est présent dans toutes les réactions de transamination, (plusieurs des AA peuvent être convertit en glutamate)

67
Q

Que permet la désamination oxydative du glutamate par la glutamate déshydrogénase

A

éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, urée ou foie

68
Q

De quoi dépend l’activité de la gutamate déshydrogénase hépatique

A

ATP:
élevée = alpha-céto-acide converti en glutamate
faible = glutamate converti en alpha-céto-acide

69
Q

Différence entre la désamination non-oxydative et oxydative

A

non-oxydative ne produit pas de NADH + H+ (ne font pas intervenir des oxydases)

70
Q

Désamination non-oxydative de l’asparagine

A

asparaginase catabolise en aspartate et NH4+

71
Q

Désamination non-oxydative de la glutamine

A

glutaminase catabolise en glutamate et NH4+

72
Q

2 enzymes distinctes de l’amination et la désamination de la glutamine

A

glutaminase (désamination)
glutamine synthétase (amination)

73
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine

A

désamination non-oxydative par action de la glutaminase

74
Q

À quoi mène la désamination des AA

A

formation de NH4+ et d’acides alpha-cétoniques

75
Q

4 voies possible de l’ammonium apres la désamination des AA en NH4+ et acide alpha-cétonique

A

réamination pour former d’autres AA
oxydé dans le cycle de Krebs (énergie)
intermédiaire du métabolisme de glucose, lipides ou corps cétoniques
dégradés (décarboxylés)

76
Q

3 classes d’acides aminés

A

glucogéniques (pour glucose)
cétogéniques (pour corps cétoniques)
ceux pour les deux

77
Q

Dans quelle classe fait partie la maj des AA

A

glucogéniques

78
Q

Quel est le plus important AA glucogénique

A

alanine

79
Q

Qu’est ce que le cycle alanine-glucose

A

Cycle qui donne un glucose à partir d’un AA (néoglucogénèse)

80
Q

Étapes dy cycle alanine-glucose

A
  1. glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
  2. muscles dégradent les protéines
  3. pyruvate transformée en alanine par transamination (ALT) dans les muscles
  4. Alanine se dirige au foie
81
Q

Réaction de transamination par ALT de l’alanine lors du cycle alanine-glucose

A

alanine + alpha-cétpglutarae = pyruvate + glutamate (par ALT)

82
Q

Que devient le produit de la désamination des AA

A

NH4+ toxique, donc éliminé par urée

82
Q

En quoi sont directement transformés les AA cétogéniques

A

acétoacétate ou acétyl-CoA

83
Q

Quel est le transporteur makeur du NH4+ vers le foie

A

glutamine

84
Q

Quel réaction se produit il au niveau des tissus périphériques pour permettre le transport de NH4+ sous une forme non toxique

A

glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine

85
Q

Dans le foie, qu’est ce qui dégrade la glutamine en glutamate

A

glutaminase

86
Q

À quoi sert le NH4+ libéré lors de la dégradation du glutamine en glutamate dans le foie

A

synthèse de l’urée (80% de l’azote urinaire)

87
Q

Dans les reins, que fait la glutaminase

A

transforme en glutamate la glutamine

88
Q

À quoi sert le NH4+ libéré lors de la dégradation du glutamine en glutamate dans les reins

A

éliminé dans l’urine (20% de l’azote urinaire)

89
Q

Différence entre les enzymes retoruvées dans les différents organes dans le cycle de la glutamine

A

tissu périphérique: glutamine synthétase
rein: glutaminase
foie: glutaminase

90
Q

Quels organes du cycle de la glutamine ont des réactions de désamination de glutamine en glutamate

A

rein
foie

91
Q

Quel organe du cycle de la glutamine à une amination de glutamate en glutamine

A

tissus périphériques

92
Q

Quelle substance dans l’intestin peu accroitre l’exposition humaine au NH4+

A

flore bactérienne

93
Q

D’ou provient le NH4+ intestinal

A

dégradation bactérienne de l’urée et des acides aminés

94
Q

Que ce passe il au NH4+ se trouvant dans les intestins

A

absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée

95
Q

Rôle du cycle de l’urée

A

convertir azote provenant du catabolisme des AA en urée pour excrétion urinaire

96
Q

Ou se produit le cycle de l’urée

A

exclusivement dans le foie

97
Q

Composition moléculaire de l’urée

A

2 amines avec un CO2

98
Q

D’ou vienne les 2 amines de l’urée

A

1er: soit dy cycle glutamine ou du cycle alanine-glucose
2e: aspartate formé par transamination par AST de l’oxaloacétate dans le foie

99
Q

D’ou vient le CO2 de l’urée

A

cycle de Krebs

100
Q

À quoi servent l’alanine et la glutamine

A

transporteur de NH4+ vers le foie ou les reins

101
Q

Dans le cycle de l’urée, qu’est ce qui fournit le premier azote poour la biosynthèse de l’urée

A

Les ions NH4+ et CO2 utilisé pour synthèse du carbamyl-phosphate

102
Q

Quelle AA fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée

A

aspartate

103
Q

D’ou provient l’aspartate utilisé pour la biosynthèse de l’urée

A

transamination de l’oxaloacétate

104
Q

Qu’est ce qui peut généré la transamination de l’oxaloacétate pour fournir un azote à l’urée par l’aspartate

A

fumarate du cycle de l’urée

Médecine métabolique et physiologique (24 decks)

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