Métabolisme des acides aminés et des protéines Flashcards
Est ce qu’on utilise les acides aminés comme source énergétique
peu
Est ce que les acides aminés peuvent être mis en réserve dans le coprs
non
Particularité du groupement d’amine des protéines
peut générer de l’ammonium par sa désamination (très toxique)
Qu’est ce qu’un switterion
molécule avec charge positive et négative simultannément
les propriétés acide-basiques des a.a dépendent de 3 choses
gr COOH et NH2
fct acide, base, ou non de la chaine latérale
environnement local (peptides ou prot)
Qu’est ce que le pK (a ou b)
pH auquel le groupement est 50% ionisé
2 groupements ionisable minimalement sur AA
COOH (COO-)
NH2 (NH3+)
Est ce que les acides aminés on un seul pk
non, ils en ont au moins 2 (3 quand groupement R)
Qu’est ce que le PI
pH auquel la charge nette de AA est 0 ( en ont un seul)
Qu’observons nous sur les groupements lorsque le pH < pK
2 groupements protonnés
Qu’observons nous sur les groupements lorsque le pH > pK
2 groupements déprotonnés
Qu’observons nous sur les groupements lorsque la charge nette est de 0
un groupement protonné (NH3+)
un groupement déprotonné (COO-)
Nommez 2 acides aminés essentiels
isoleucine
leucine
Comment est ce que les AA essentiels se retrouve dans notre corps
absorbé seulement, pas synthétis
3 rôles des AA
synthèse des protéines
rôle énergétique très mineur
précurseur de molécules contenant de l’azote
Comment est cw que l’azote peut s’incorporé dans d’autres types de molécules
par les AA
3 provenances des acides aminés
synthèse
alimentation
catabolisme des protéines de l’organisme
à partir de quelles substances sont synthétisés les acides aminés non essentiels
acides organiques et azote (NH2 et NH4+)
Est ce que les protéines végétales ont tout les AA essentiels
non
Est ce que les protéines animales ont tout les AA essentiels
Oui
Ou débute la digestion des protéines
estomac
2 substances qui digère les protéines dans l’estomac
acide gastrique
pepsine
Est ce que la pepsine peut activer des pepsinogènes
oui, elle clive la forme inactive en milieu acide
Quel niveau de dégradation se produit au niveau de l’estomac
protéines en gros polypeptides (dégradation partielle)
4 protéases pancréatiques sous forme inactive
trypsinogène
chymotrypsinogène
proélastase
procarboxipeptidase
Qu’est ce qui cliive les trypsinogène
entérokinase sécrété par la muqueuse intestinase
Protéases de l’intestin qui clivent les gros polypeptides en petits peptides
trypsine
chymotrypsine
Protéase de l’intestin qui clive les petits peptides du côté C-terminal
carboxypeptidase
Protéase de l’intestin qui clive les fibres d’elastine
élastase
3 protéases de la muqueuse intestinales
dipeptidase
aminopeptidase (Amino-terminal)
carboxypeptidase
Quel type de transporteur est utilisé pour absorber les dipeptides, tripeptides et AA
transport actif
Est ce que les protéines entières sont absorbés
non, sauf desfois par endocytose
Composante la plus majoritaire de l’air
Azote (N2)
Principe du cycle de l’azote
plantes absorbe ammoniac et nitrate du sol
incorpore dans leurs AA
animaux mange plante
tout meurt
bactéries décomposent, composés azotés retransformé en ammoniac
Quelle est la porte d’entrée de l’azote
AA
Qu’est ce que le balance azotée
balence entre ingestion et perte corporelle d’azote
Qu’est ce que l’anabolisme et catabolisme quotidien des protéines
Acides aminés et protéines continuellement en anabolisme et catabolisme
Aliments ingérés entrent dans le cycle et substances excrétés sortent du cycle (même quantité)
Balance azoté est toujours nul
Quand pourrions nous avoir un balance azoté postitf
croissance ou grossesse (corps garde zote pour former protéines)
Qu’est ce que l’anabolisme des protéines
synthèse des acides aminés en protéines
Combien d’acides aminés non essentiel peut synthétiser le corps
12
Comment est incorporé l’azote dans les AA
amination
transamination
Qu’est ce que l’amination
Mettre un ammonium sur une molécule
Qu’est ce qu’une transamination
transfert d’un ammonium d’un AA à un acide alpha-cétonique
Étapes de la voie de biosynthèse du glutamate et de glutamine
- ajout d’un ammonium au alpha-cétoglutarate par l’enzyme glutamate déshydrogénase = glutamate
- ajout d’un ammonium au glutamate par enzyme glutamine synthétase = glutamine
Action du glutamate déshydrogénase et glutamine synthétase
Amination
Comment est synthétiser un glutamate par transamination
Transfer d’un ammonium d’un AA sur un alpha-céto acide = glutamate + nouveau alpha céto acide
2 enzymes d’amination
glutamate déshydrogénase (glutamate)
glutamine synthétase (glutamine)
2 enzymes de transamination
ALT (alanine transaminase)
AST (asparate transaminase)
Réaction de transamination du pyruvate à l’alanine
Glutamate (AA) donne ammonium au pyruvate (céto-acide) par enzyme ALT
Glutamate devient un autre alpha-céto-acide
Pyruvate devient alanine (AA)
Réaction de transamination du oxaloacétate à l’aspartate
Glutamate (AA) donne gr amine au oxaloacétate (céto-acide) par enzyme AST
Glutamate devient un autre alpha-céto-acide
Oxaloacetate devient aspartate (AA)
Quelle enzyme forme la T3 et T4 à partir de l’iodotyrosine
thyroperoxydase
Quel acide aminé synthétise l’hème
glycine
Quel AA synthétise l’histamine
histidine
Qu’est ce que le catabolisme des acides aminés
dégradation des AA
3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des AA
transamination
désamination
dégradation du squelette carbonné
Que produit la transamination des acides aminés
glutamate
Que produit la désamination oxydative ou non-oxydative des AA
ammonium TOXIQUE
Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des AA
urée
intermédiaires énergétiques: acides alpha-cétoniques
Qu’est ce qui catalyse la transamination
transaminases (comme ALT et AST)
Quelles sont les deux voies du glutamate formé par la transamination
le désaminer
le convertir en glutamine par la glutamine synthétase et transporter l’ammonium dans le foie
Qu’est ce que la désamination
libération de l’ammonium à partir d’un AA (produit un acide alpha-cétonique et un ammonium)
Que produit la désamination oxydative
NADH + H+
2 enzymes impliqués dans la désamination oxydative (NADH + H+)
oxydase
glutamate déshydrogénase
Quelle est la voie de désamination majoritaire
oxydative (qui forme NADH + H+ en plus de l’acide alpha-cétonique et de l’ammonium)
Particularité de la glutamate déshydrogénase
impliqué dans des voies de désamination et d’amination
Pourquoi est ce que le glutamate est très abondant dans le corps
il est présent dans toutes les réactions de transamination, (plusieurs des AA peuvent être convertit en glutamate)
Que permet la désamination oxydative du glutamate par la glutamate déshydrogénase
éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, urée ou foie
De quoi dépend l’activité de la gutamate déshydrogénase hépatique
ATP:
élevée = alpha-céto-acide converti en glutamate
faible = glutamate converti en alpha-céto-acide
Différence entre la désamination non-oxydative et oxydative
non-oxydative ne produit pas de NADH + H+ (ne font pas intervenir des oxydases)
Désamination non-oxydative de l’asparagine
asparaginase catabolise en aspartate et NH4+
Désamination non-oxydative de la glutamine
glutaminase catabolise en glutamate et NH4+
2 enzymes distinctes de l’amination et la désamination de la glutamine
glutaminase (désamination)
glutamine synthétase (amination)
Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine
désamination non-oxydative par action de la glutaminase
À quoi mène la désamination des AA
formation de NH4+ et d’acides alpha-cétoniques
4 voies possible de l’ammonium apres la désamination des AA en NH4+ et acide alpha-cétonique
réamination pour former d’autres AA
oxydé dans le cycle de Krebs (énergie)
intermédiaire du métabolisme de glucose, lipides ou corps cétoniques
dégradés (décarboxylés)
3 classes d’acides aminés
glucogéniques (pour glucose)
cétogéniques (pour corps cétoniques)
ceux pour les deux
Dans quelle classe fait partie la maj des AA
glucogéniques
Quel est le plus important AA glucogénique
alanine
Qu’est ce que le cycle alanine-glucose
Cycle qui donne un glucose à partir d’un AA (néoglucogénèse)
Étapes dy cycle alanine-glucose
- glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
- muscles dégradent les protéines
- pyruvate transformée en alanine par transamination (ALT) dans les muscles
- Alanine se dirige au foie
Réaction de transamination par ALT de l’alanine lors du cycle alanine-glucose
alanine + alpha-cétpglutarae = pyruvate + glutamate (par ALT)
Que devient le produit de la désamination des AA
NH4+ toxique, donc éliminé par urée
En quoi sont directement transformés les AA cétogéniques
acétoacétate ou acétyl-CoA
Quel est le transporteur makeur du NH4+ vers le foie
glutamine
Quel réaction se produit il au niveau des tissus périphériques pour permettre le transport de NH4+ sous une forme non toxique
glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine
Dans le foie, qu’est ce qui dégrade la glutamine en glutamate
glutaminase
À quoi sert le NH4+ libéré lors de la dégradation du glutamine en glutamate dans le foie
synthèse de l’urée (80% de l’azote urinaire)
Dans les reins, que fait la glutaminase
transforme en glutamate la glutamine
À quoi sert le NH4+ libéré lors de la dégradation du glutamine en glutamate dans les reins
éliminé dans l’urine (20% de l’azote urinaire)
Différence entre les enzymes retoruvées dans les différents organes dans le cycle de la glutamine
tissu périphérique: glutamine synthétase
rein: glutaminase
foie: glutaminase
Quels organes du cycle de la glutamine ont des réactions de désamination de glutamine en glutamate
rein
foie
Quel organe du cycle de la glutamine à une amination de glutamate en glutamine
tissus périphériques
Quelle substance dans l’intestin peu accroitre l’exposition humaine au NH4+
flore bactérienne
D’ou provient le NH4+ intestinal
dégradation bactérienne de l’urée et des acides aminés
Que ce passe il au NH4+ se trouvant dans les intestins
absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée
Rôle du cycle de l’urée
convertir azote provenant du catabolisme des AA en urée pour excrétion urinaire
Ou se produit le cycle de l’urée
exclusivement dans le foie
Composition moléculaire de l’urée
2 amines avec un CO2
D’ou vienne les 2 amines de l’urée
1er: soit dy cycle glutamine ou du cycle alanine-glucose
2e: aspartate formé par transamination par AST de l’oxaloacétate dans le foie
D’ou vient le CO2 de l’urée
cycle de Krebs
À quoi servent l’alanine et la glutamine
transporteur de NH4+ vers le foie ou les reins
Dans le cycle de l’urée, qu’est ce qui fournit le premier azote poour la biosynthèse de l’urée
Les ions NH4+ et CO2 utilisé pour synthèse du carbamyl-phosphate
Quelle AA fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée
aspartate
D’ou provient l’aspartate utilisé pour la biosynthèse de l’urée
transamination de l’oxaloacétate
Qu’est ce qui peut généré la transamination de l’oxaloacétate pour fournir un azote à l’urée par l’aspartate
fumarate du cycle de l’urée
