Proteínas Fibrosas Flashcards
1
Q
Ejemplos de proteínas fibrosas
A
- Colágena
- Elastasa
2
Q
Proteína más abundante del cuerpo humano
A
Colágena
3
Q
Estrutura de la colágena
A
- Una triple hélice
- 3 cadenas α
4
Q
Función de la colágena en la MEC o humor vítreo
A
-Sostén
5
Q
Función de la colágena en los tendones
A
-Proporciona gran fuerza
6
Q
Función de la colágena en la córnea
A
Evita la dispersión de la luz
7
Q
Número de proteínas que integran a la familia de la colágena
A
Más de 25
8
Q
¿Qué mantiene unidas a las 3 cadenas α de la colágena?
A
Puentes de hidrógeno intercatenarios
9
Q
Colágena más común
A
Tipo I
10
Q
Cadenas de la colágena tipo I
A
2
- α1
- α2
11
Q
Cadenas de la colágena tipo II
A
2 cadenas α1
12
Q
Son colágenos fibrilares
A
Tipo I, II, III
13
Q
¿Dónde se encuentran las fibras de colágena tipo I?
A
En los elementos de sostén de alta fuerza
- Tendones
- Córneas
- Piel
- Hueso
14
Q
¿Dónde se encuentra la colágena tipo II?
A
Estruturas cartilaginosas
-Cartílago
15
Q
¿Dónde se encuentra la colágena tipo III?
A
Tejidos con más distensión
-Vasos sanguíneos
16
Q
Tipo de colágena del disco intervertebral
A
Tipo II
17
Q
Tipo de colágena del músculo
A
Tipo III
18
Q
Tipo de colágena de la piel
A
Tipo I y III
19
Q
Tipo de colágena de los huesos
A
Tipo I
20
Q
Colágenas que forman fibrillas definidas
A
I, II, III
21
Q
Colágenas que forman mallas tridimensionales
A
IV
VIII
22
Q
Colágena de la membrana basal
A
IV
23
Q
Función de la membrana basal
A
- Proporcionar apoyo mecánica
- Barrera de filtración semipermeable
24
Q
Colágenas que se unen a la superficie de las fibrillas de colágeno
A
IX
XII
25
Aa de los que es rica la colágena
- Prolina
| - Glicina
26
¿Por qué la prolina ayuda a la formación de la colágena?
-Su estructura anular causa torceduras en las cadenas p
27
Facilita la formación helicoidal de la colágena
Prolina
28
¿Qué establece la presencia de prolina en la colágena?
Que la estuctura helicoidal de la cadena α NO es una hélice-α
29
¿Dónde se encuentra la glicina en la colágena?
- En cada 3ra posición de la cadena
| - En donde las 3 cadenas α encajan
30
Los 3 aminoácidos frecuentemente encontrados en la colágena
-glicina-prolina-hidroxiprolina o hidroxilisina
31
¿Cómo puede representarse la secuencia de las cadenas α de la colágena?
(Gly-Pro-Hyp-)333
32
Aminoácidos NO estándar en la colágena
- Hidroxiprolina
| - Hidroxilisina
33
¿De dónde surgen los aa no estándar de la colágena?
De la modificación postradución (hidroxilación) de lisina y prolina
34
Beneficios de la formación de hidroxiprolina
Maximiza la formación de puentes de H intercatenarios
35
¿En dónde ocurre la glucosidación en forma enzimática de la colágena?
En los grupos OH de la hidroxilisina
36
En la glucosidación de la colágena ¿cómo se unen la glucosa y galactosa?
Antes de la formación de la triple hélice
37
¿Dónde se sintetiza la colágena?
En
- Fibroblasto
- Condroblasto
- Osteoblastos
38
¿Qué se necesita para la formación de la triple hélice de la olágena antes de ser liberada a la MEC?
Acción enzimática
39
¿Cómo se agrupan las fibrillas de colágeno extracelulares maduras?
Formando enlaces cruzados
40
¿Qué son las cadenas prepro-α?
Los precursores recién sintetizados de las cadenas α de la colágena
41
¿En dónde se encuentra la secuencia señal especial que dirigen a las cadenas prepro-α?
N-amino terminal
42
¿Hacia dónde dirige, la secuencia señal, a la cadena prepro-α? ¿Luego qué ocurre?
- A la luz del ER
| - La señal se rompe en la luz y proporciona el precursor cadena pro-α
43
Tipo de enlace presente en la extensión C-terminal del propétido α de la colágena
Enlaces disulfuro
44
¿Cómo está constituida la tropocolágena?
Sin los N-terminal ni los C-terminales
45
¿Qué se necesita para que ocurra la hidroxilación de la lisina y la prolina?
- Oxígeno
- Hierro ferroso
- Vitamina C
46
¿Por qué se necesita la vitamina C?
Actúa como agente reductor
| Sin ella, las enzimas hidroxilantes no funcionan
47
Enzimas hidroxilantes dependientes de vitamina C
- Prolil hidroxilasa
| - Lisil hidroxilasa
48
¿Qué pasa si hay ausencia de vitamina C? (Como en el escorbuto)
- NO se produce la hidroxilación de los residuos prolina-lisina
- La formación de puentes de H se deteriora
- La formación de la triple hélice se deteriora
- Las fibrillas de colágena no pueden forman enlaces entreruzados
- Reduce la fuerza de tensión de la fibra ensamblada
49
¿Qué presentan con frecuencia los pacientes con escorbuto?
Equimosis
50
¿Sobre cuál cadena α ocurre la hidroxilación y la glucosidación?
Sobre la pro-α
51
¿Qué formarán después las cadenas pro-α?
Procolágena
52
Características de la procolágena
- Precursor de la colágena
| - Triple hélice central flanqueada de N-terminal y C terminal
53
¿Cuándo se inicia la formación de la tropocolágena?
Cuando se forman los puentes disulfuro entre las extensiones C-terminal de las cadenas pro-α
54
¿Qué precursor de la colágena es la que es expulsada a la MEC?
Procolágena
55
¿Cómo se le denominan a los N-terminales y C-terminales de la procolágena?
Propéptidos
56
¿Qué ocurre después de la liberación de la procolágena a la MEC?
La N-C-procolágeno peptidasa elimina los propéptidos debido a que NO son helicoidales y forma a la tropocolágena
57
¿Qué formarán las moléculas de tropocolágena?
Fibrillas de colágeno, ordenadas, paralelas, superpuestas
58
Características de la lisil oxidasa
Tiene cobre
59
¿Cómo actúa lisil oxidasa?
Desamina de manera oxidativa a residuos de lisina e hidroxilisina
60
¿Qué resulta de la desaminación oxidativa de la lisina y la hidroxilisina?
Aldehídos reactivos
- allisina
- hidroxiallisina
61
¿Con quién se unirán los reactivos resultantes de la desaminación?
Con los residuos lisina e hidroxilisina de la siguiente moléculas de colágena
62
Tipo de enlace que es el cruzado de las fibrillas
Covalente
63
Causa del latirismo
Inhibició de la lisis oxidasa por chícharos dulces
64
Enfermedad causada por sobrecarga de cobre
Enfermedad de Wilson
65
Enfermedad por deficiencia de cobre
Síndrome de Menkes ligada al X
66
Tipo de proteína que es la colagenasa
Metaloproteínasas de matiz
67
¿Cómo es la degradación del colágeno tipo I?
Es específica
| Se generan fragmentos de 3/4 y 1/4 de su longitud para después ser degradados
68
Ejemplos de colagenopatías
- Síndrome de Ehlers-Danlos
| - Osteogenesis imperfecta
69
Posibles causas de SED
- Deficiencia de enzimas que procesan el colágeno
| - Mutación en la secuencia de aa de las colágenas tipo I,III y V
70
Forma clásica de SED
Defectos de colágena tipo V
71
Características de SED
- Extensibilidad
- Fragilidad.
- Hipermovilidad articular
72
Forma más grave de SED
- Defectos colágeno tipo III
| - La forma vascular
73
Tipo de herencia de la SED clásica y vascular
Autosómica dominante
74
¿Qué es el efecto dominante negativo?
La mutación de 1 sola cadena resulta en la degradación de la triple hélice de la colágena
75
Causa de la osteogenesis imperfecta
Mutaciones en los genes que codifican para las cadenas α1y α2 de la colágena tipo I
76
Colágena involucrada en la SED clásica
V
77
Colágena involucrada en la SED vascular
III
78
¿Qué suele pasar en la osteogenesis imperfecta con la secuencia de aa?
Se cambia glicina por un aa voluminoso
79
OI más común
Tipo I
80
Características de la OI tipo I
- Esclerótica azul
- Fragilidad ósea leve
- Pérdida auditiva
81
OI letal
Tipo II
82
¿Cuándo aparecen las fracturas de la OI tipo II?
En la vida perinatal
83
Aa que componen a la proelastina
Pequeños y NO polares
84
Funciona como un armazón para la tropoelastina
La proteína fibrilina
85
Enlaces que une a las tropoelastinas
Enlaces cruzados de desmosina
86
Causa del síndrome de Marfan
Mutaciones en fribrilina 1
87
Síndrome de Marfan
Deficiencia en la integridad estructural de
- esqueleto
- ojo
- s. Cardiovascular
88
¿A qué se debe la coloración azul de a esclera en OI, Marfan y SED?
Adelgazamiento de tejido que permite que el pigmento subyacente pueda apreciarse a través del ojo
89
Función de la α1-antitripsina
Inhibir la elastasa de los neutrófilos
90
¿Qué ocurre si hay ausencia de AAT?
Hay secreción excesiva de elastasa por neutrófilos y degradan a la elastina en gran proporción
