ciclo de la urea. / metabolismo del amoniaco Flashcards

1
Q

proporcionan los N de la urea

A
  • amoniaco

- aspartato

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Q

precursor inmediato del aspartato

A

glutamato

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3
Q

¿de dónde derivan el C y O de la urea?

A
  • CO2

- HCO3

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4
Q

lugar donde se produce la urea

A

hígado

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Q

lugar donde se excreta la urea

A

riñón

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6
Q

¿dónde ocurren las rxn del ciclo de la urea?

A
  • las 2 primeras: matriz mitocondrial

- las restantes: citosol

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7
Q

enzima que forma al carbamoil fosfato

A

carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I)

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8
Q

¿qué se necesita para la formación de carbamoil fosfato?

A

hidrólisis de 2 ATP

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9
Q

¿qué se integra a la carbamoil fosfato?

A

amoniaco

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10
Q

activador alostérico positivo de la carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I)

A

N-acetilglutamato NAG

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11
Q

¿en qué participa la carbamoil fosfato sintetasa II (CPS II)

A

biosíntesis de pirimidinas

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12
Q

fuente de N que usa la carbamoil fosfato sintetasa II (CPS II)

A

glutamina

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13
Q

lugar donde ocurre la biosíntesis de pirimidinas

A

citosol

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14
Q

acción de la ornitina transcarbamilasa OTC

A

transferir la porción carbamoilo de carbamoil fosfato

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15
Q

producto de la ornitina transcarbamilasa

A

citrulina

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16
Q

¿qué ocurrirá con la citrulina?

A

se transporta al citosol

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17
Q

¿cómo se transportará la citrulina?

A

por un antiporte ornitina y citrulina de la mminterna

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18
Q

¿por qué la citrulina y la ornitina (aa básicos) NO se incorporan a proteínas celulares?

A

no existen codones para sintetizarlos

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19
Q

¿cada cuánto se regenera la ornitina?

A

con cada vuelta del ciclo de la urea

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20
Q

función de la argininosuccinato sintetasa

A

combina citrulina con aspartato

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21
Q

producto de la argininosuccinato sintetasa

A

argininosuccinato

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22
Q

proporciona el 2do y último nitrógeno que se incorpora a la urea

A

aspartato

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23
Q

¿qué impulsa la formación de argininosuccinato?

A

la disociación de ATP en:

  • AMP
  • pirofosfato
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24
Q

enzima que consume la 3ra y última molécula de ATP

A

argininosuccinato sintetasa

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25
Q

enzima que consume los primeros 2 ATP

A

carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I)

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26
Q

función de la argininosuccinato liasa

A

disocia a la argininosuccinato

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27
Q

productos de la argininosuccinato liasa

A
  • arginina

- fumarato

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28
Q

función de la arginina producida por la argininosuccinato liasa

A

precursor inmediato de la urea

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29
Q

función del fumarato producido por la argininosuccinato liasa

A

se hidrata a malato

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30
Q

enzima que proporciona un producto que es un vínculo con diferentes vías metabólicas

A

argininosuccinato liasa

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31
Q

¿qué pasará con el malato?

A
  • puede oxidarse por la malato DH a OAA, convertirse en aspartato por transaminación y entrar al ciclo de la urea
  • transportarse a la mitocondria, por lanzadera malato-aspartato, regresar al ciclo de los ATC, oxidarse a OAA y producir glucosa por gluconeogénesis
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32
Q

¿por qué el malato reduce el gasto de energía en el ciclo de la urea?

A

su oxidación genera NADH

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33
Q

función de la arginasa-I

A

hidroliza a la arginina

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34
Q

productos de la arginasa-I

A
  • ornitina

- urea

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35
Q

órgano extrahepático que puede sintetizar arginina a partir de citrulina

A

riñón

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36
Q

¿por qué el riñón NO hace ciclo de urea?

A

no tiene la arginasa-I

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37
Q

función de la arginasa-II renal

A

controla la disponibilidad de arginina para la síntesis de NO

38
Q

función de la ureasa bacteriana intestinal

A

degradar a la urea en:

  • CO2
  • amoniaco
39
Q

¿qué ocurre con el amoniaco?

A
  • una parte se pierde en la heces

- se reabsorbe en sangre

40
Q

fuente de amoniaco que contribuye a la hiperamonemia

A

ureasas bacterianas intestinales

41
Q

cantidad de enlaces fosfato de alta energía que se consumen en la síntesis de cada molécula de urea

A

4

42
Q

características de la síntesis de urea

A
  • irreversible

- delta G muy negativo

43
Q

en efecto ¿de dónde provienen ambos nitrógenos de la urea?

A

glutamato

44
Q

paso limitante del ciclo de la urea

A

activación alostérica de CPS-I por NAG

45
Q

función del NAG sobre la CPS I

A

incrementa la afinidad de CPS I por ATP

46
Q

¿cómo se sintetiza NAG?

A

a partir de:

  • acetilCoA
  • glutamato
47
Q

enzima que sintetiza NAG

A

N-acetilglutamato sintasa NAGS

48
Q

activador de la síntesis de NAG

A

arginina

49
Q

¿cómo se elimina el amoniaco?

A

por urea

50
Q

¿por qué se debe mantener niveles bajos de amoniaco?

A

porque es tóximo para el SNC

51
Q

fuente más importante de amoniaco

A

aminoácidos

52
Q

tipo de aa que cataliza principalmente el hígado

A

aa de cadena lineal

53
Q

fuente importante de glutamina

A

catabolismo de BCAA en ME

54
Q

células que captan la glutamina

A
  • intestinales
  • hepáticas
  • renales
55
Q

generan amoniaco a partir de glutamina

A
  • hígado

- riñones

56
Q

enzima que genera amoniaco a partir de glutamina

A

glutaminasas

57
Q

¿qué le ocurre al amoniaco en los riñones?

A

se excreta en orina como NH4

58
Q

¿qué le ocurre al amoniaco en el hígado?

A

se detoxifica hasta urea y se excreta

59
Q

precursor gluconeogénico en hígado y riñones

A

alfa cetoglutarato

60
Q

función de la glutaminasa intestinal

A

genera amoniaco

61
Q

¿de dónde obtienen glutamina los enterocitos?

A
  • sangre

- digestión de proteínas

62
Q

¿qué produce el metabolismo intestinal de glutamina?

A
  • alanina

- citrulina

63
Q

función de la alanina del metabolismo intestinal de glutamina

A

gluconeogénesis

64
Q

función de la citrulina del metabolismo intestinal de glutamina

A

síntesis renal de arginina

65
Q

¿a partir de qué se forma amoniaco en la luz intestinal?

A

urea

66
Q

enzima que forma amoniaco en la luz intestinal

A

ureasa

67
Q

¿qué ocurre con el amoniaco producido en la luz intestinal?

A
  • es absorbido por el intestino a través de la vena porta

- todo es eliminado en el hígado vía urea

68
Q

enzima que da lugar a amoniaco a partir de aminas y monoaminas

A

monoaminooxidasas

69
Q

en el catabolismo de las purinas y pirimidinas ¿qué se libera como amoniaco?

A

los grupos amino unidos a los átomos del anillo

70
Q

niveles de amoniaco en la sangre

A

muy bajos

71
Q

¿a qué se deben los bajos niveles sanguíneos de amoniaco?

A
  1. a su eliminación hepática rápida

2. tejidos como el músculo liberan N en forma de glutamina y alanina

72
Q

¿en qué forma los tejidos, principalmente el músculo, libera el N de los aa?

A
  • glutamina

- alanina

73
Q

vía cuantitativa más importante para la eliminación de amoniaco

A

la formación hepática de urea

74
Q

proporciona una forma NO tóxica de almacenamiento y transporte de amoniaco

A

la glutamina

75
Q

enzima que forma glutamina

A

glutamina sintetasa

76
Q

¿qué necesita la glutamina sintetasa?

A

ATP

77
Q

mecanismo principal para la eliminación de amoniaco en el cerebro

A

formación de glutamina

78
Q

aa que se encuentra en % plasmáticas mayores en comparación con los otros aa

A

glutamina

79
Q

¿cómo mantiene el hígado los niveles bajos de amoniaco?

A
  • glutaminasa
  • GDH
  • ciclo de la urea en hepatocitos periportales
  • glutamina sintetasa
80
Q

medio de captación de amoniaco de los hepatocitos perivenosos

A
  • glutamina sintetasa
81
Q

condición normal que mantiene los niveles de amoniaco bajos

A

la capacidad del ciclo de la urea supera la velocidad normal de generación de amoniaco

82
Q

efecto de la hiperamonemia

A

efecto neurotóxico directo en el SNC

83
Q

síntomas de intoxicación por amoniaco

A
  • temblores
  • lengua pastosa
  • somnolencia
  • vómito
  • edema cerebral
  • visión borrosa
84
Q

2 tipos de hiperamonemia

A

congénita y adquirida

85
Q

causa común de la hiperamonemia adquirida en adultos

A

enfermedad hepática

86
Q

¿qué causa la cirrosis hepática?

A
  • formación de circulación colateral alrededor del hígado
  • la sangre portal se desvía directamente hacia la circulación sistémica
  • no hay acceso al hígado
87
Q

causa más común de la hiperamonemia congénita

A

deficiencia de OTC ligada al X

88
Q

¿a quién afecta de manera predominante la deficiencia de OTC ligada al X?

A

varones

89
Q

hiperamonemia que es menos grave

A

la causada por deficiencia de la arginasa

90
Q

mecanismo de acción del fenilbutirato

A
  • se convierte a fenilacetato
  • se consensa el fenilacetato con glutamina
  • se forma fenilacetilglutamina y se excreta
91
Q

tratamiento para la hiperamonemia

A
  • restricción de proteína

- fenilbutirato