eliminación de nitrógeno de los aa. Flashcards
protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa
el grupo α-amino
proceso para producir energía a partir de cualquier aa
eliminación del grupo α-amino
paso obligatorio en el catabolismo de los aa
eliminación del grupo α-amino
fuentes de nitrógeno para la urea
- amoniaco
- aspartato
juega un papel primordial en el metabolismo de aa
α-cetoglutarato
función del α-cetoglutarato
acepta los grupos amino en la mayoría de los aa convirtiéndose en glutamato
primer paso del catabolismo de los aa
- transferencia del grupo α-amino al α-cetoglutarato
2. producción de α-cetoácido y glutamato
¿cómo puede usarse el glutamato recién formado?
- donador de grupos amino para síntesis de aa no esenciales
2. desaminarse oxidativamente
enzimas que hacen la transferencia de los grupos amino
aminotransferasa
localización de las transaminasas
- citosol
- mitocondrias
de TODAS las células
aa que NO participan en la transaminación
- lisina
- treonina
¿mediante qué proceso la lisina y treonina pierden su α-amino?
desaminación
2 enzimas importantes en la rxn de las transaminasas
- alanina aminotransferasa (ALT)
2. α-amino aminotransferasa (AST)
función de la ALT
cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al α-cetoglutarato
productos de la ALT
- piruvato
- glucosa
durante el catabolismo de los aa, ¿cómo funciona la ALT?
en dirección a la formación de glutamato
recaudador del nitrógeno de la mayoría de los aa
glutamato
durante el catabolismo de los aa, ¿cómo funciona la AST?
- transfiere grupos amino desde el glutamato al OAA
- forma aspartato
transaminasa que durante el catabolismo de los aa forma aspartato
AST
función del aspartato formado por la AST
fuente de nitrógeno para el ciclo de la urea
coenzima que requieren las transaminasas
fosfato de piridoxal
¿cómo es la constante de equilibrio en las rxn de transaminación?
se acerca a 1
beneficio de que la constante de equilibrio en las rxn de transaminación se acerque a 1
permite que las rxns sean de:
- biosíntesis de aa
- degradación de aa
tipos de enzimas que son las transaminasas
intracelulares
condición en donde se puede encontrar ALT y AST elevadas
enfermedad hepática
condición en donde la ALT y AST se encuentran EXTREMADAMENTE elevadas
en necrosis celular extensa:
- hepátitis viral grave
- lesión tóxica
- colapso circulatorio prolongado
enzima con mayor especificidad para la enfermedad hepática
ALT
enzima que es más sensible debido a su alto contenido hepático
AST
¿a qué se debe la elevación de bilirrubina en el daño hepático?
reducción de la conjugación y excreción de billirrubinas
condición NO hepática en donde las ALT y AST se encuentran elevadas
daño muscular cardíaco o esquelético
¿qué son las rxn de desaminación oxidativa?
liberación del grupo amino como NH3 libre
lugares donde se producen las rxn de desaminación oxidativa
- hígado (completas)
- riñón
forma del amoniaco que cruza membranas
NH3
¿qué forman las rxn de desaminación?
α-cetoácidos
único aa que se somete a la desaminación oxidativa
glutamato
enzima que cataliza la desaminación oxidativa del glutamato
glutamato deshidrogenasa GDH
regenera al α-cetoglutarato
desaminación oxidativa del glutamato
coenzimas de la GDH
- NADH
- NADPH
rxn en donde la GDH usa NAD
desaminación oxidativa (eliminación de aa)
rxn donde la GDH usa NADPH
aminación reductora (síntesis de aa)
¿de qué depende la dirección de la rxn de la GDH?
concentración de:
- glutamato
- α-cetoglutarato
- amoniaco
- proporción NAD/NADH
se requiere altos niveles de este compuesto para impulsar la rxn a síntesis de glutamato
amoniaco
inhibidor alostérico de la GDH
GTP
activador alostérico de GDH
ADP
aminación reductiva
de α-cetoglutarato a glutamato
desaminación oxidativa
de glutamato a α-cetoglutarato
produce NH3
desaminación oxidativa
rxn que es anaplerótica
desaminación oxidativa
condición metabólica en donde la degradación de aa por la GDH es elevada
altos niveles de ADP, niveles bajos de energía
aa que provee la dieta
D-aminoácidos
¿cómo se metabolizan los D-aminoácidos ?
hasta
- α-cetoácidos
- amoniaco
- H2O2
lugar donde se metabolizan los D-aminoácidos
- peroxisomas hepáticos
- células renales
enzimas que metabolizan los D-aminoácidos
D-aminoácido oxidasa DAO dependiente de FAD
¿qué ocurre con los α-cetoácidos producidos de la metabolización de los D-aminoácidos ?
- entran a vías generales del metabolismo de aa
- se reaminan para dar lugar a los isómero L-aa
- se catabolizan para dar enegía
modula a los receptores de glutamato tipo N-metil-D-aspartato (NMDA)
D-serina
degrada a la D-serina
DAO
¿con qué se ha relacionada el incremento en la actividad de DAO?
incremento en la vulnerabilidad de la esquizofrenia
otra función de la DAO
convierte glicina a glioxilato
localización de las L-aminoácidos oxidasas
veneno de la víbora
2 mecanismos para el transporte del amoniaco de tejidos periféricos al hígado
- el que implica a la glutamina sintasa
2. el que implica la formación de alanina por la transaminación de piruvato
función de la glutamato sintasa
combinar amoniaco con glutamato y formar glutamina
forma NO tóxica de transportar amoniaco
glutamina
disocia a la glutamina
glutaminasa
productos de la glutaminasa
glutamato y amoniaco
¿qué ocurrirá con el glutamato?
se desamina hasta:
- amoniaco
- alfa cetoglutarato
por la GDH
¿qué ocurrirá con el amoniaco?
se convertirá en urea
aa que + se liberan en el catabolismo de aa
- isoleucina
- valina
- leucina
¿qué ocurrirá con la alanina del 2do mecanismo?
- se transamina por la ALT y forma piruvato
- el piruvato se usa para síntesis de glucosa
ciclo de glucosa-alanina
- se transamina por la ALT y forma piruvato
- el piruvato se usa para síntesis de glucosa
- glucosa sale a la sange y se usa en el músculo
