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ⒷⒾⓄⓆⓊⒾⓂ︎ⒾⒸⒶ > eliminación de nitrógeno de los aa. > Flashcards

eliminación de nitrógeno de los aa. Flashcards

1
Q

protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa

A

el grupo α-amino

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2
Q

proceso para producir energía a partir de cualquier aa

A

eliminación del grupo α-amino

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3
Q

paso obligatorio en el catabolismo de los aa

A

eliminación del grupo α-amino

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4
Q

fuentes de nitrógeno para la urea

A
  • amoniaco

- aspartato

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5
Q

juega un papel primordial en el metabolismo de aa

A

α-cetoglutarato

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6
Q

función del α-cetoglutarato

A

acepta los grupos amino en la mayoría de los aa convirtiéndose en glutamato

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7
Q

primer paso del catabolismo de los aa

A
  1. transferencia del grupo α-amino al α-cetoglutarato

2. producción de α-cetoácido y glutamato

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8
Q

¿cómo puede usarse el glutamato recién formado?

A
  1. donador de grupos amino para síntesis de aa no esenciales

2. desaminarse oxidativamente

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9
Q

enzimas que hacen la transferencia de los grupos amino

A

aminotransferasa

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10
Q

localización de las transaminasas

A
  • citosol
  • mitocondrias
    de TODAS las células
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11
Q

aa que NO participan en la transaminación

A
  • lisina

- treonina

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12
Q

¿mediante qué proceso la lisina y treonina pierden su α-amino?

A

desaminación

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13
Q

2 enzimas importantes en la rxn de las transaminasas

A
  1. alanina aminotransferasa (ALT)

2. α-amino aminotransferasa (AST)

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14
Q

función de la ALT

A

cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al α-cetoglutarato

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15
Q

productos de la ALT

A
  • piruvato

- glucosa

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16
Q

durante el catabolismo de los aa, ¿cómo funciona la ALT?

A

en dirección a la formación de glutamato

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17
Q

recaudador del nitrógeno de la mayoría de los aa

A

glutamato

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18
Q

durante el catabolismo de los aa, ¿cómo funciona la AST?

A
  • transfiere grupos amino desde el glutamato al OAA

- forma aspartato

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19
Q

transaminasa que durante el catabolismo de los aa forma aspartato

A

AST

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20
Q

función del aspartato formado por la AST

A

fuente de nitrógeno para el ciclo de la urea

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21
Q

coenzima que requieren las transaminasas

A

fosfato de piridoxal

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22
Q

¿cómo es la constante de equilibrio en las rxn de transaminación?

A

se acerca a 1

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23
Q

beneficio de que la constante de equilibrio en las rxn de transaminación se acerque a 1

A

permite que las rxns sean de:

  • biosíntesis de aa
  • degradación de aa
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24
Q

tipos de enzimas que son las transaminasas

A

intracelulares

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25
Q

condición en donde se puede encontrar ALT y AST elevadas

A

enfermedad hepática

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26
Q

condición en donde la ALT y AST se encuentran EXTREMADAMENTE elevadas

A

en necrosis celular extensa:

  • hepátitis viral grave
  • lesión tóxica
  • colapso circulatorio prolongado
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27
Q

enzima con mayor especificidad para la enfermedad hepática

A

ALT

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28
Q

enzima que es más sensible debido a su alto contenido hepático

A

AST

29
Q

¿a qué se debe la elevación de bilirrubina en el daño hepático?

A

reducción de la conjugación y excreción de billirrubinas

30
Q

condición NO hepática en donde las ALT y AST se encuentran elevadas

A

daño muscular cardíaco o esquelético

31
Q

¿qué son las rxn de desaminación oxidativa?

A

liberación del grupo amino como NH3 libre

32
Q

lugares donde se producen las rxn de desaminación oxidativa

A
  • hígado (completas)

- riñón

33
Q

forma del amoniaco que cruza membranas

A

NH3

34
Q

¿qué forman las rxn de desaminación?

A

α-cetoácidos

35
Q

único aa que se somete a la desaminación oxidativa

A

glutamato

36
Q

enzima que cataliza la desaminación oxidativa del glutamato

A

glutamato deshidrogenasa GDH

37
Q

regenera al α-cetoglutarato

A

desaminación oxidativa del glutamato

38
Q

coenzimas de la GDH

A
  • NADH

- NADPH

39
Q

rxn en donde la GDH usa NAD

A

desaminación oxidativa (eliminación de aa)

40
Q

rxn donde la GDH usa NADPH

A

aminación reductora (síntesis de aa)

41
Q

¿de qué depende la dirección de la rxn de la GDH?

A

concentración de:

  • glutamato
  • α-cetoglutarato
  • amoniaco
  • proporción NAD/NADH
42
Q

se requiere altos niveles de este compuesto para impulsar la rxn a síntesis de glutamato

A

amoniaco

43
Q

inhibidor alostérico de la GDH

A

GTP

44
Q

activador alostérico de GDH

A

ADP

45
Q

aminación reductiva

A

de α-cetoglutarato a glutamato

46
Q

desaminación oxidativa

A

de glutamato a α-cetoglutarato

47
Q

produce NH3

A

desaminación oxidativa

48
Q

rxn que es anaplerótica

A

desaminación oxidativa

49
Q

condición metabólica en donde la degradación de aa por la GDH es elevada

A

altos niveles de ADP, niveles bajos de energía

50
Q

aa que provee la dieta

A

D-aminoácidos

51
Q

¿cómo se metabolizan los D-aminoácidos ?

A

hasta

  • α-cetoácidos
  • amoniaco
  • H2O2
52
Q

lugar donde se metabolizan los D-aminoácidos

A
  • peroxisomas hepáticos

- células renales

53
Q

enzimas que metabolizan los D-aminoácidos

A

D-aminoácido oxidasa DAO dependiente de FAD

54
Q

¿qué ocurre con los α-cetoácidos producidos de la metabolización de los D-aminoácidos ?

A
  • entran a vías generales del metabolismo de aa
  • se reaminan para dar lugar a los isómero L-aa
  • se catabolizan para dar enegía
55
Q

modula a los receptores de glutamato tipo N-metil-D-aspartato (NMDA)

A

D-serina

56
Q

degrada a la D-serina

A

DAO

57
Q

¿con qué se ha relacionada el incremento en la actividad de DAO?

A

incremento en la vulnerabilidad de la esquizofrenia

58
Q

otra función de la DAO

A

convierte glicina a glioxilato

59
Q

localización de las L-aminoácidos oxidasas

A

veneno de la víbora

60
Q

2 mecanismos para el transporte del amoniaco de tejidos periféricos al hígado

A
  1. el que implica a la glutamina sintasa

2. el que implica la formación de alanina por la transaminación de piruvato

61
Q

función de la glutamato sintasa

A

combinar amoniaco con glutamato y formar glutamina

62
Q

forma NO tóxica de transportar amoniaco

A

glutamina

63
Q

disocia a la glutamina

A

glutaminasa

64
Q

productos de la glutaminasa

A

glutamato y amoniaco

65
Q

¿qué ocurrirá con el glutamato?

A

se desamina hasta:
- amoniaco
- alfa cetoglutarato
por la GDH

66
Q

¿qué ocurrirá con el amoniaco?

A

se convertirá en urea

67
Q

aa que + se liberan en el catabolismo de aa

A
  • isoleucina
  • valina
  • leucina
68
Q

¿qué ocurrirá con la alanina del 2do mecanismo?

A
  • se transamina por la ALT y forma piruvato

- el piruvato se usa para síntesis de glucosa

69
Q

ciclo de glucosa-alanina

A
  • se transamina por la ALT y forma piruvato
  • el piruvato se usa para síntesis de glucosa
  • glucosa sale a la sange y se usa en el músculo

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