Enzimas Flashcards
1
Q
¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de piruvato a oxalacetato?
A
Ligasa
2
Q
¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de lactato a piruvato?
A
Oxidoreductasa
3
Q
¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de serina a glicina?
A
Tranferasa
4
Q
¿Qué tipo de enzima lleva a cabo la conversión de piruvato a acetaldehído?
A
Liasas
5
Q
Función de la enzimas
A
Incrementan la velocidad de una reacción química
6
Q
¿Cómo permanece la enzima durante la rxn?
A
Inalterada, NO se consume
7
Q
2 perspectivas de ver el mecanismo de acción enzimática
A
- Las enzimas proporcionan una vía alterna energéticamente favorable
- Sitio activo facilita químicamente la catálisis
8
Q
Barrera de energía que separa a los reactivos de los productos
A
Energía de activación
9
Q
¿Qué es la velocidad de una rxn?
A
La tasa entre (% de sustrato que se convierte en producto)/ t
10
Q
¿Cómo se expresa la v de una rxn?
A
Micromol por minuto
11
Q
Forma de la curva de la enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten
A
Hiperbólica
12
Q
Enzimas que NO siguen la cinética de Michaelis-Menten
A
Alostéricas
13
Q
Forma de la curva de las enzimas alostéricas
A
Sigmoidea
14
Q
Aumenta la la tasa de a reacción catalizada (velocidad)
A
La % del sustrato
15
Q
¿Qué refleja la velocidad máxima?
A
- La eficiencia enzimática
- Saturación enzimática
16
Q
Factores que afecta la velocidad de una rxn
A
- % de sustrato
- Temperatura
- El pH
17
Q
¿A qué se debe que la v de la rxn aumente con la temperatura?
A
Al mayor # de moléculas energéticas suficientes
18
Q
¿Qué provocara un aumento ulterior en la v de la rxn?
A
Provoca disminución en la v debido a la desnaturalización de la enzima
19
Q
Temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas
A
35-40 grados
40 grados ya empieza a desnaturalizarse
20
Q
Efecto del pH en la v de la rxn
A
- Debido a que cambia lo estados ionizados de las cadenas laterales
- Valores extremos inducen a desnaturalización
21
Q
¿De qué depende la estructura de la molécula proteíca catalíticamente activa?
A
Del carácter iónico de las cadenas laterales de los aa
22
Q
¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?
A
Cóo varía la v en relación a la % del sustrato
23
Q
¿A qué es igual la velocidad de formación de la ES?
A
Es igual a la de la descomposición ES
24
Q
¿Cuando se dice que un intermediaria en una rxn está en estado estacionario?
A
Cuando su velocidad de síntesis es igual a. Su velocidad de degradación
25
¿Cuándo se empieza a medir la velocidad de la rxn?
En cuanto la enzima se mezcla con el sustrato
26
¿Qué es la Km?
La constante de Michaelis
27
¿Qué refleja la Km?
La afinidad de la enzima por el sustrato
28
¿A qué es igual, numéricamente, la Km?
La % de sustrato al cual la v de la rxn es igual a 1/2Vmáx.
29
Característica de la Km
La Km
30
Velocidad que se utiliza para analizar la rxn enzimática
Velocidad inicial
31
¿A qué es igual a Km?
% de sustrato en 1/2 Vmáx
32
% que no altera la Km
La % de la enzima
33
Valor de la Km que refleja una afinidad elevada de la enzima por el sustrato
Un bajo valor de Km
34
¿Por qué un valor de Km bajo representa un valor de afinidad alto?
Porque a bajas concentración de sustrato se alcanza la mitad de la Vmáx
35
¿A qué es directamente proporcional la velocidad de la reacción?
A la % de la enzima a todas las % del sustrato
36
¿Qué pasa si se divide la % de la enzima a la mitad?
Se reduce a la mitad la velocidad inicial de la rxn y la Vmáx
37
Finalidad de la representación de Lineweaver-Burk
- Hacer la gráfica lineal representando 1/Vo respecto a 1/[S]
- Poder calcular la Vmáx
- Poder calcular la Km
- Poder determinar mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos
38
En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa el eje de las x
-1/Km
39
En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa el eje de las Y
1/Vmáx
40
En la ecuación de Lineweaver-Burk, representa la pendiente
Km/Vmáx
41
¿Qué es un inhibidor enzimático?
Cualquier sustancia que pueda disminuir la v de una rxn catalizada
42
¿Cómo pueden ser los inhibidores?
Reversibles o irreversibles
43
¿Cómo se unen a la enzima los inhibidores irreversibles?
De manera covalente
44
Ejemplo de inhibidor irreversible
El plomo.
45
¿Qué es la ferroquelasa?
Enzima involucrada en la síntesis del grupo hemo
46
¿Cómo actúa el plomo en la ferroquelasa?
Se une a ella de manera irreversible
47
Se hace referencia a ellos como inhibidores suicidas
Inhibidores irreversibles
48
¿Cómo se unen los inhibidores reversibles a la enzima?
De manera covalente
49
Tipos de inhibición reversible
- Competitiva
| - NO competitiva
50
¿Cómo es la inhibición competitiva?
- Cuando el inhibidor se une al sitio activo de manera reversible
- Compite con el sustrato por el sitio activo
51
Efecto de un inhibidor competitivo sobre la Vmáx
Se necesita más [S] para alcanzar la misma Vmáx antes de la unión del IC
52
Efecto en la Km de un inhibidor competitivo
- Aumenta la Km
- Se necesita más [S] para alcanzarla 1/2 de Vmáx
- Disminuye la afinidad
53
¿Qué se mantiene durante la inhibición competitiva?
La Vmáx
54
¿Qué muestra la inhibición competitiva en la gráfica de Lineweaver-Burk?
- Hay corte transversal en el eje de las Y (debido a que la Vmáx es constante)
- Los valores del eje de las x (-1/Km) de la inhbidora son más positivos
55
¿En qué punto de la rxn se suelen aproximar los inhibidores competitivos?
En el punto de transición
56
¿Qué tipo de inhibidores la estatina?
Inhibidor reversible competitivo
57
Tipo de sustancia que es la estatina
Antihiperlipidémica
58
Acción de la estatina
-Inhibe de manera competitiva el paso limitante o más lento en la síntesis del colesterol
59
¿Quién cataliza el paso limitante de la síntesis del colesterol?
Hidroximetilgutaril-CoA reductasa
60
Ejemplo de estatinas
- Atorvastatina
| - Pravastatina
61
¿Con quién compiten las estatinas?
HMGCoA reductasa
62
¿Cómo compiten las estatinas con la HMGCoA reductasa?
Las estatinas son análogos del sustrato de estas enzima
63
Producto de la inhibición de la HMGCoA
- Inhibición de la síntesis de novo del colesterol
| - Se reduce niveles plasmáticos de colestrol
64
Tipo de inhibidor que tiene un efecto característico en la Vmáx
La inhibición reversible NO competitiva
65
¿Cuándo se produce inhibicion NO competitiva?
Cuando el inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima
66
¿A dónde se puede unir el inhibidor NO competitivo?
- Enzima libre
| - Complejo enzimático
67
Se mantiene constante en la inhibición NO competitiva
La Km
68
¿Por qué la Km se mantiene constante en la inhibición NO competitiva?
Porque la inhibición no interfiere en la unión ES
69
Enzima de degradación de la purina
Xantina oxidasa
70
Ejemplo de Inhibidor NO competitivo
Oxipurinol
71
¿A quién inhibe el oxipurinol?
A la xantina oxidasa
72
Tipo de antibiótico que son la penicilina y amoxicilina
Antibióticos ß-lactámicos
73
Antibióticos que actua como Inhibidores
Penicilina y amoxicilina
74
¿Cómo actúan la penicilina y amoxicilina?
Inhiben la síntesis de la pared celular
75
Los fármacos que actúan como inhbidores enzimáticos ¿qué pueden inhibir específicamente?
Las rxn extracelulares
76
¿Cómo actúan los fármacos que reducen la presión arterial?
- Inhiben las rxn extracelulares
| - Inhiben a la ECA
77
¿Qué provocan los fármacos que inhiben a la ECA?
Vasodilatación
78
Ejemplos de fármacos que inhiben a la ECA
- Captopril
- Enalapril
- Lisinopril
79
¿Cómo actúa la aspirina?
Inhiben irreversiblemente la síntesis de prostaglandinas
80
¿Cómo está el nivel de sustratos intracelulares?
En el intervalo de la Km
81
¿A qué inducirá un aumento en la [S]?
Aumento en la velocidad de la rxn
82
¿Qué ocurre a momento de aumentar la velocidad de la rxn debido al aumento en la [S]?
El aumento de velocidad devolverá a la [S] a sus niveles normales
83
¿A qué responden la mayoría de las tasas de las enzimas?
A cambios en [S]
84
Moléculas que regulan a las enzimas alostéricas
Efectores
85
¿Cómo se unen los efectores de las enzimas enzimáticas?
- De manera NO covalente
| - En sitios distintos al SA
86
Características de las enzimas alostéricas
- Múltiples subunidades
| - Sitios reguladores
87
¿Dónde se puede localizar del sitio regulador al que se une el efector de la enzima alostérica ?
En una subunidad que no tenga actividad catalítica
88
Actividad catalítica máxima
Vmáx
89
Efectores que inhiben a las enzimas alostéricas
Efectores negativos
90
¿Cómo influyen los efectores de las enzimas alostéricas?
- Pueden influir en en la afinidad de la enzima por el sustrato (K0.5)
- Influyen en la actividad catalítica máxima (Vmáx)
- Influyen en ambos
91
¿Qué es el efecto homótropo en las enzimas alostéricas?
Cuando el propio sustrato es el efector
92
¿Cómo es más común que funcione un sustrato alostérico?
Como efector positivo
93
Forma de la curva de las enzimas alostéricas con efectores positivos
Sigmoidea
94
¿Cómo pueden ser reguladas as enzimas?
Mediante modificación covalente
95
¿Cómo puede ser la regulación enzimática mediante modificacion covalente?
Añadiendo o extrayendo
- PO4
- Serinas
- Treonitas
- Tirosinas
96
Vía principal por medio de las que cual se regulan los procesos celulares
Fosforilación
97
¿Qué utilizan las cinasas para fosforilar?
El P del ATP
98
Enzima que desfosforila
Fosfoproteinfosfatasa
99
Función de la glucógeno fosforilasa
Degrada glucógeno
100
¿Qué ocurre si es fosforilada la glucógeno fosforilasa?
Aumenta su actividad
101
Enzima que sintetiza glucógeno
Glucógeno sintasa
102
¿Qué ocurre si se fosforila la glucógeno sintasa?
Disminuye su actividad
103
¿Cómo, las células, pueden modificar la cantidad de enzimas presentes?
Alterando
- Velocidad de degradación
- Velocidad de síntesis
104
¿Cómo son as alteraciones enzimáticas por regulación de su síntesis?
Suelen ser lentas
105
¿Qué es retroinhibición?
Inhibición por producto final de la vía
106
¿Qué es un cimógeno?
Precursor inactivo
107
¿Qué provocan las enfermedades tisulares?
Aumento en la liberación de enzimas intracelulares al plasma
108
¿Qué son las isoenzimas?
Enzimas que catalizan misma rxn
109
Caraterísticas de las isoenzimas
- Misma función
- Diferentes propiedades físicas
- Diferencias genéticas
- Diferencia en la secuencia de aa
110
Enzima que es útil para el diagnóstico del infarto de miocardio
Creatina cinasa
111
Isoenzimas de la CK
3
- CK1
- CK2
- CK3
112
¿Cómo están formadas las isoenzimas de la CK?
Un dímero de 2 polipéptidos, B y M
- CK1 (BB)
- CK2 (B)
- CK3 (MM)
113
¿Cómo es la movilidad electroforética de las isoenzimas CK?
Cada una tiene una electroforesis caraterística
114
Isoforma de CK en el cerebro
Isoforma BB
115
Isoforma de CK en el MEE
MM
116
Isoforma de CK en el MC
1/3 MB
| 2/3 MM
117
Se usa en el diagnóstico de IM
Medición de los niveles sanguíneos de proteínas con especificidad cardiaca (biomarcadores)
118
Actividad de la CK2 en el músculo cardiaco
Arriba del 5% de la actividad total de la CK como isoenzima CK2 (MB)
119
Presencia de esta isoenzima en plasma demuestra IM
CK2
120
Después del IM agudo ¿cuánto tiempo después aparece la CK2 e plasma?
- De 4-8 h después del infarto
- Alcanza pico de actividad a las 24 h
- Regresa a la basal después de 48-72 h
121
Isoforma de la troponina liberada por respuesta a daño cardiaco
La cTn
122
Después del IM ¿cuándo aparece la cTn en plasma?
- De 4-6 h después de IM
- Alcanza el pico en 24-36 h
- Permanece elevada de 3-10 días
123
¿Cuál es el *estándar de oro* para el diagnóstico de IM?
- La cTn elevada
- Presentación clínica
- Cambios en ECG
124
¿Cómo incrementan la velocidad de la rxn las enzimas?
Disminuyendo la energía de activación o del estado de transición
125
¿Por qué las enzimas NO cambian el equilibrio de la rxn??
Porque no cambian la energía libre de los reactivos ni productos
