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2 > mol 7 partie 1 > Flashcards

mol 7 partie 1 Flashcards

1
Q

Par quoi est déterminée la séquence des acides aminés?

A

Par la séquence de l’ADN (codons)

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2
Q

Les acides aminés sont construits autour de quoi?
Qu’est-ce qui y est lié?

A

autour du carbone alpha
À ce Cα se lient :
un atome d’hydrogène (H),
un groupe carboxyl (COOH),
un groupe amine (NH2),
une chaîne latérale variable (R)

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3
Q

Quelle est l’exception des a.a?

A

La glycine: ne possède aucun carbone assymétrique
-c’est le plus petit a.a

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4
Q

Qu’est-ce que le code génétique?
Cmb de nucléoties codent un a.a?
Cmb de codons possibles?
Cmb de a.a standars et de codons stop?

A

Un «alphabet» de 4 nucléotides est traduit en un autre «alphabet» de 20 acides aminés protéinogènes standards
-trois nucléotides (triplet) codent un acide aminé
-64 codons possibles
-20 a.a standards et 3 codons stops

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5
Q

Il existe ___ acides aminés protéinogènes non standards et __________ d’acides aminés non-protéinogènes.

A

2
des centaines

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6
Q

Qu’est ce que la dégénérescence du code?

A

Plusieurs triplets codent le même acide aminé

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7
Q

Quel est l’intermédiaire nécessaire au code génétique?
Qu’est-ce qu’il fait?

A

L’ARN de transfert
Molécule capable de décoder les acides nucléiques ET lier spécifiquement les acides aminés

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8
Q

Qu’est-ce que la colinéarité?

Qu’est-ce que le cadre de lecture?

A

COLINÉARITÉ : ces triplets se suivent dans le même ordre que les acides aminés qu’ils codent. Pas de chevauchement

CADRE DE LECTURE : il existe donc trois possibilités de cadre de lecture pour chaque ARNm. Mais présence d’un ordre de lecture
fixe imposé par le codon d’initiation

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9
Q

Exemple de cadre de lecture?

VRAI OU FAUX: les protéines résultantes de chacun des cadres de lectures ne sont pas les mêmes

A

5’-…UGCAGCUCC…-3’
5’-…UGCAGCUCC…-3’
5’-…UGCAGCUCC…-3’

VRAI

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10
Q

Exemple d’utilisation du code génétique?

A

Il est possible de se servir du code génétique pour produire une protéine d’un organisme A dans un organisme B (ex. production d’insuline dans des bactéries)

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11
Q

Cmb de a.a sont indirectement codés par le code génétique?
Lesquels?
Comment se font leur incorporations?

A

2 acides aminés: Sélenocystéine et Pyrrolysine
Leur incorporation se fait de manière co-traductionnelle via des codons-stops en présence de séquences d’insertion

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12
Q

Expliquer l’incorporation de
1) la sélénocystéine
2) La pyrrolysine

Sont similaire à quoi?

A

1) codons stops: Opale (UGA)
Séquence d’insertion: SECIS
Similaire à la cystéine

2) Codons stops: Ambre (UAG)
Séquence d’insertion: PYLIS
Dérivé de la lysine

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13
Q

La formation de ____________ par les séquences d’insertion est reconnue par la ____________ de traduction et détourne la terminaison pour incorporer ces aa

A

tige boucle
machinerie enzymatique

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14
Q

VRAI OU FAUX: la structure 3D des protéines peut varier pratiquement à l’infini

liaisons entre protéines

A

VRAI

liaisons peptidiques

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15
Q

Quelle est la liaison entre les aa d’une protéine, entre le groupe carboxyle d’un aa et le groupe amine du aa suivant?

A

liaison covalente entre le groupe carboxyle et le groupe amine

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16
Q

Ou est placée l’extrémité NH2 dans une chaine de a.a?

A

à gauche

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17
Q

Les acides aminés peuvent être:
?

A

1) Non polaires (hydrophobes), s’associent à la membrane
2) Polaires (hydrophiles)
3) Chargés + ou – (hydrophiles)

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18
Q

Quels sont les a.a particulers? (3)

A

1) Cystéines: peuvent former des ponts disulfures (liaisons covalentes) entre elles, reliant des régions éloignées d’une même protéine, ou des protéines différentes. Ces ponts jouent un rôle
important dans la formation de la structure tertiaire

2) Glycine: le plus petit des aa et peut occuper des espaces très exigus

3) Proline: contient un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe R. De ce fait, la proline est très rigide et permet de former un angle fixe à la chaîne polypeptidique

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19
Q

La composition en acides amines hydrophobes ou hydrophiles influence quoi?

a.a hydrophobes?
protéines avec coeur hydrophobe mais surface polaire?

A

-la localisation de la protéine dans la cellule
-la structure tertiaire

a.a hydrophobes = localisation membranaire de la protéine

protéines avec coeur hydrophobe mais surface polaire=
permet les interactions avec les molécules d’eau du cytoplasme

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20
Q

Comment on peut prédire la séquence d’a.a qui forment la structure primaire?

A

On peut la prédire si on connaît la séquence d’ADN qui code une protéine puisqu’elle qu’elle dépend directement du code génétique

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21
Q

Comment on écrit la séquence primaire (extrémités)?
A quoi ca correspond dans l’ARN?

A

On écrit toujours de l’extrémité NH2-terminal vers le COOH-terminal,
correspond au 5’-3’ de l’ARN

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22
Q

Quelles sont les 2 structures secondaires?

A

1) Hélices alpha:
-cylindre stabilisé par des liaisons H
-chaines latérales à l’extérieur

2) Feuillets beta:
-une surface plane stabilisée par des liaisons hydrogènes
-a des chaînes latérales au-dessus et au-dessous de la feuille

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23
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Une protéine fonctionnelle est formée à partir d’un agencement
d’hélices alpha , feuillets beta ou une combinaison des deux

Quaternaire: Association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques, avec
des liaisons faibles

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24
Q

Comment les protéines sont modulaires?

A

Les protéines sont constituées de plusieurs domaines
Lorsqu’isolés, ces domaines adoptent par eux-mêmes la même
structure qu’à l’intérieur de la protéine complète

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25
Q

Comment sont reconnus la plupart des motifs structuraux?

Quels a.a sont les + conservés dans l’évolution?
Exemple?

A

Par alignement des séquences d’a.a

les aa les plus importants pour le maintien d’une structure particulière
ex: les a.a importants dans le site actif des enzymes

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26
Q

Fonction de la protéine =

Exemple de protéine avec ses domaines?

A

somme des domaines

Exemple: RÉCEPTEUR KINASE TRANSMEMBRANAIRE
-Signal peptide = Signal de localisation à la membrane
-Leucine-rich repeat domain = Interaction protéine-protéine
-Transmembrane domain = Domaine hydrophobe transmembranaire
-Kinase domain = Activité enzymatique kinase
(ajout de phosphate)

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27
Q

Quelles techniques permettent de séparer les protéines selon leur masse et/ou selon leur charge?

A

1) SDS-PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis)
a) Échantillons dénaturés dans du SDS : détergent chargé qui se fixe aux aa et confère une charge négative aux protéines.
b) Migration sur gel de polyacrylamide en appliquant un courant électrique. Séparation des molécules selon leur masse.

2) Le transfert Western
Suite à un SDS-page, on cherche une protéine spécifique avec des anticorpsproduits préalablement contre cette protéine.

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28
Q

Le SDS normalise la charge par ___________

A

unité de masse

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29
Q

L’ARNt contient cmb de nucléotides?
Que permet sa séquence?
Sa structure secondaire est subdivisée en en cmb de régions?

A

-contient 75 nucléotides
-sa séquence permet les appariements locaux et la formation d’une structure particulière secondaire - en trèfle
et tertiaire – en «L»
-en 4 régions:
Selon les bases atypiques: boucle D et boucle TψCG.
Selon la fonction: boucle anticodon et bras accepteur de l’aa

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30
Q

Les ARNt sont toutefois synthétisés sous forme de ___________________

A

précurseurs plus long

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31
Q

Les ARN de transfert doivent passer par quelles étapes de maturation?

A

 Un clivage en 5’ par la RNase P
 Modification de plusieurs bases (environ 10% des nt).
 Épissage (seulement certains)

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32
Q

Quelles sont les 3 types de modifications que subissent les ARNt?

A

1) Les U en 3’ sont remplacés par CCA (un acide aminé est attaché à cette extrémité plus tard).

2) Méthylation sur 2’ des riboses (méthylguanine).

3) Conversion de U spécifiques en pseudouridine (ψ), ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D).

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33
Q

Qu’est-ce que la structure en L de l’ARNt?

Par quoi est-elle reconnue?

A

La boucle de l’anticodon se retrouve opposée au bras accepteur de l’aa (en 3 dimensions)

Elle est reconnu par une aminoacyl-ARNt-synthétase (AAS) qui
doit charger un a.a. sur le bras accepteur de l’ARNt
-Il existe plusieurs AAS dont chacune est spécifique à 1 a.a et reconnait les anticodons correspondants à cet a.a

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34
Q

Combien y a-t-il de types d’ARNt?

A

45 types

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35
Q

Qu’est-ce que la règle du WOBBLE (de la base fluctuante ou bancale) ?

A

L’appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre de 5’ vers 3’

MAIS, la position 3 peut former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.

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36
Q

Que permet la règle du WOBBLE ? (3)

A

 La base située à l’extrémité 5’ de l’anticodon est moins confinée dans l’espace.
 Permet de former des liaisons hydrogènes inhabituelles.
 Doivent avoir la même distance que les appariements « standards » de nucléotides

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37
Q

Qu’est-ce qu’un appariement atypique?

A

Un ARNt peut s’apparier avec 2 codons qui diffèrent par la 3e base.
Ces 2 codons doivent coder le même acide aminé.

38
Q

Quels sont les 2 appariements atypiques?

A

1) Appariement Guanine-Uracile
2) Présence d’une 5e base : l’inosine
- est obtenue en modifiant une adénine durant la maturation de l’ARNt.
(un groupement amine en moins)

39
Q

Quels sont les avantages de la base fluctuante?

A
  1. Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaires pour décoder les 61 codons.
  2. Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante.
  3. Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquence.
40
Q

Quelle est la fonction des AAS?
Pourquoi c’est un rôle très important?
Ou se trouvent-elles?

A

fonction: lier spécifiquement un type d’acide aminé à son ARNt correspondant par une liaison ester
Rôle très important, car le ribosome ne peut pas distinguer un
ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

Elle sont situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

41
Q

VRAI OU FAUX: Une AAS peut reconnaitre plusieurs acides aminés

A

FAUX, chaque AAS ne peut reconnaître qu’un seul ACIDE AMINÉ.
De plus, elle doit reconnaître le bon ARNt.

42
Q

Par quoi se fait la reconnaissance de la molécule d’ARNt
par son AAS?

A

Les nucléotides de la tige acceptrice
La plupart des AAS reconnaissent aussi l’anticodon de l’ARNt correspondant.

43
Q

Quel est le mécanisme de formation d’une liaison ester?

A
  1. Site actif de l’enzyme se lie à un acide aminé et une ATP.
  2. Hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé par son
    groupement phosphate.
  3. ARNt approprié déplace l’AMP du site actif tout en se liant à
    l’acide aminé toujours en place.
    Le 3’OH du bras accepteur de l’ARNt attaque entre le bout «C»
    de l’acide aminé et le «P» de l’AMP.
  4. L’enzyme libère l’aminoacylARNt (complexe formé d’un acide
    aminé et d’un ARNt).
44
Q

Dans le mécanisme de chargement:
1) ou se retrouve l’ARNt chargé?
2) Que retrouve-t-on à la fin?
3) Que fait le ribosome?

A

1) Dans le cytoplasme
2) Plusieurs ARNt chargés différents disponibles pour la traduction
3) Il lit le codon sur l’ARNm

45
Q

Chaque sous-unité du ribosome est composée de quoi?

Quand est-ce que les 2 sous-unités s’unissent?

A

de PROTÉINES RIBOSOMALES et d’ARN RIBOSOMAUX

Les 2 sous-unités s’unissent SEULEMENT lorsqu’il y a traduction, SEULEMENT sur l’ARNm

46
Q

Ou sont produit les ARNr?
Ou sont assemblées les sous-unités?

A

Les ARNr sont produits dans le nucléole.
Les sous-unités sont assemblées en périphérie de cette structure, puis exportées du noyau

47
Q

VRAI OU FAUX: ribosomes procaryotes + petits que ribosomes eucaryoyes

VRAI OU FAUX: Les sous-unités ont la mêmes taille chez pro et euca

A

VRAI

FAUX: tailles et compositions différentes

48
Q

Les ARNr chez E. coli sont codés par combien d’opérons?
En quoi sont-ils transcrit?

A

Par 7 opérons
Chacun est transcrit en un long précurseur, 30S

49
Q

Le précurseur 30S est clivé par quoi?
Qu’est-ce que cela produit?

A

clivé par RNase III
Produit les 3 ARNr matures: 16S (petite sous-unité ribosomale)
et 5S + 23S (grosse sous-unité ribosomale

50
Q

Les ARNr chez les eucaryotes sont codés par quoi?
Combien en contient le génome humain?

A

codés par le gène 45S
Le génome humain contient environ 200 copies de ce gène disséminées en tandem sur 5 chromosomes.

51
Q

Chaque « unité de transcription » de l’ARNr eucaryote est séparée par quoi?

A

Par un espaceur non transcrit

52
Q

ARN r eucaryote comprend l’information génétique de quoi?

A

ARNr 45S = ARNr 28S + ARNr 18S + ARNr 5,8S

-L’ARNr précurseur est ensuite modifié pour donner 3 ARNr matures
- L’ARNr 5S est produit par un autre gène

53
Q

Quelles modifications importantes se produisent sur l’ARNr précurseur?

Ou s’effectue chaque modification?

Quel est le but?

A
  • Plus de 100 réactions de méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides.
  • Plus de 100 isomérisations des uridines en pseudouridines.
    Permet de rigidifier la structure secondaire/tertiaire des ARN.

Chaque modification s’effectue à une position précise dans la
séquence

LE BUT : une configuration 3D particulière, des interactions ARN ARN ou ARN-protéines, activités enzymatiques.

54
Q

Que contient la grande sous-unité du ribosome?
Et la petite?

A

Grande contient: le centre peptidyl-transférase (PTC) qui est responsable de la formation des liaisons peptidiques

Petite contient: le centre de décodage (DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou « décodent » les codons de l’ARNm.

55
Q

Le ribosome décode toujours de ….. vers ……
Ou commence la traduction?
Quel est le premier a.a de toutes les protéines?

A

Le ribosome décode toujours l’ARNm de 5’ vers 3’.
La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met). Le premier acide aminé (en partant de l’extrémité NH2) de toutes les protéines est MET

56
Q

Comment se fait la reconnaissance du codon initiateur chez les procaryotes?

A

Une séquence conservée appelée séquence de Shine-Dalgarno ou RBS (ribosome binding site) est présente en 5’ du codon AUG.
 RBS-AUG = détermine le cadre de lecture et le début de la protéine. (ribosome s’arrête lorsqu’il y a un match)
 Un AUG seul = une Methionine quelque part dans la protéine.

57
Q

RBS est complémentaire à quoi chez procaryoyes?

A

RBS est complémentaire à l’ARNr 16s, leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt.

58
Q

Comment se fait la reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryotes?

A

Formation de complexes de pré-initiation impliquant des facteurs
protéiques qui recrutent les ribosomes au niveau des ARNm matures

La petite sous-unité liée à un Met-ARNt se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG (qui sera le codon initiateur).
 Suite à l’appariement codon-anticodon, la petite sous-unité s’arrête et la grande sous-unité vient la rejoindre. Le tout est accompagné de différents facteurs protéiques

DONC, le premier AUG en 5’ définit généralement le cadre de lecture et le premier acide aminé des protéines eucaryotes.

59
Q

Dans quel cas le premier AUG peut être ignoré en faveur d’un 2e ou 3e AUG?

A

Si les nucléotides encadrant ce codon s’éloignent trop du
consensus (seq. de KOZAK)

60
Q

Quelle est la seule réaction catalysée par le ribosome?

A

La formation d’un lien peptidique entre 2 aa.

61
Q

Qu’est-ce que la réaction peptidyle transférase?

A

Les aa-ARNt arrivent un par un dans le ribosome. La chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du dernier aa

62
Q

Quels sont les 4 sites sur le ribosome?

A

 site de liaison à l’ARNm
 site P (peptidyle) : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’acides aminés en élongation
 site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt qui porte le prochain acide aminé à ajouter à la protéine.
 site S (sortie). Site E en anglais pour exit.

63
Q

Chez les procayotes:
la traduction est ……….
Les ribosomes et l’ADN chromosomique sont ……..

A

co-transcriptionnelle

sont dans le même compartiment cellulaire

64
Q

Les différences de la traduction entre procaryotes et eucaryotes se font au niveau de quoi?

A

Au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm

65
Q

Chez les eucaryotes, lorsque l’ARNm parvient au cytoplasme, les structures en 5’ (coiffe) et en 3’ (queue poly-A) sont liés à quoi?

A

Sont liés à des protéines

66
Q

Comment est expliqué la conformation de l’ARNm pendant la traduction?

A

Le modèle en boucle fermée serait peut-être liée à un état de stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction

MAIS, Une conformation plus ou moins linéaire lors de la traduction semble plus près de la réalité

67
Q

À quoi est liée la structure en 5’?

A

Aux sous-unités du complexe elF4
* eIF4E reconnaît la coiffe en 5’ et s’y lie en premier.
* Permet de recruter les autres sous-unités de eIF4 nécessaires
à la préparation de l’ARNm à la reconnaissance par le complexe
de préinitiation 43S.

68
Q

Par quoi est formé le complexe de préinitiation 43S?
Ou se lie-t-il?

A

Formé par l’association de la petite sous unité (40S) du ribosome et
des facteurs protéiques eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5.
 eIF1, eIF3 et eIF5 forment un complexe avant de se lier à la
petite sous-unité

Le complexe peut ensuite lier eIF2 associé à l’ARNtinitiateur (Met-ARNtiMET)

69
Q

Dans l’initiation de la traduction, quelles sont les similarités avec les procaryotes?

A
  • ARNt initiateur dédié
  • Facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation
  • Lie l’ARNm avant l’ajout de la grande s-u.
70
Q

La liaison de eIF4B stimule quoi?

A

Stimule l’activité hélicase eIF4A à la coiffe 5’:
 Défait les structures secondaires de l’ARNm avant sa liaison au complexe préinitiateur.
 Permet au complexe préinitiateur de “scanner” l’ARNm à la recherche du codon AUG.

71
Q

Que se passe-t-il lorsque lorsque le complexe a reconnu le codon initiateur?

A

Le GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation

La grande sous-unité ribosomale (60S) associée à eIF5B vient alors
compléter le ribosome, ce qui requiert l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois associé à eIF5B.

72
Q

À quoi est associé l’ARNt chargé de la méthionine initiatrice?

A

Au site P du ribosome

73
Q

Quand est-ce que l’élongation de la
chaîne peptidique peut commencer?

A

Une fois le ribosome est formé au site d’initiation sur l’ARNm

74
Q

Quelles sont les étapes clés de l’étape d’élongation?

A

L’entrée des ARNt-aminoacyls successifs,
la formation du lien peptidique et
la translocation du ribosome, un codon à la fois

75
Q

Comment se déroule l’entrée des ARNt-aminoacyls successifs dans l’élongation

A

L’ARNt chargé de son acide aminé (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à EF1α⋅GTP (EF-Tu chez les procaryotes) et s’attache au site A du ribosome

Bon ARNt EF1α⋅GTP -aa:
Si l’anticodon de l’ARNt s’apparie au codon de l’ARNm, le GTP de EF1α est hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP entraîne un changement de conformation du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome.

Mauvais ARNt-aa:
Si le codon et anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas
lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre.

76
Q

À quel moment se déroule la formation du lien peptidique?
Que se passe-t-il après la formation du lien peptidique?

A

Lorsque les a.a sont à proximité l’un de l’autre (ARNt en position P et A sur le ribosome)

Après la formation du lien peptidique, le ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à un codon (3 nt). Ce déplacement est possible grâce à l’hydrolyse d’un GTP associé au facteur EF2 (EF-G chez les procaryotes):
 La transfert du peptide du site P au site A modifie légèrement la structure de la grande sous-unité et permet l’accès à EF2  GTP.
 L’hydrolyse du GTP modifie la conformation de EF2, lui permettant d’atteindre la petite sousunité et de stimuler la translocation du peptidylARNt du site A vers le site P lorsque le ribosome se déplace, libérant le site A pour le prochain ARNt-aa.

77
Q

De quoi dépend la terminaison de la traduction?

A

De 2 facteurs protéiques:
1) eRF1 (euca release factor 1) :
La forme de la protéine eRF1 ressemble à un ARNt normal, et s’adapte à la position A du ribosome lorsqu’il est positionné à un codon-stop sur l’ARNm.

2) eRF3 (euca release factor 3) :
GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour cliver le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer.

78
Q

Comment se déroule la terminaison?

A

Lorsque le ribosome rencontre un codon-stop, la protéine eRF1 entre en position A.
Le facteur eRF3⋅GTP s’associe à eRF1 pour promouvoir le clivage de la chaîne peptidique de l’ARNt en position P dans le ribosome. Cette réaction dépend de l’hydrolyse du GTP.
Le nouveau peptide est ainsi libéré.

79
Q

Quelle est la dernière étape de la terminaison de la traduction?
Comment se déroule-t-elle?

A

C’est le recyclage du ribosome

ABCE1 sépare le complexe post-traductionen une sous-unité 60S libre et une sousunité 40S toujours liée au dernier ARNt et
à l’ARNm.
L’association des facteurs d’initiation permet la dissociation complète de ces derniers.

80
Q

Que nécessite le recyclage des ribosomes en vivo?

A

Nécessite en plus une protéine de la famille ATP-binding
cassette subfamily E (ABCE1)

81
Q

Par quoi est facilité le repliement des protéines?

A

les chaperons: elles existent chez tous les organismes, des bactéries aux humains, et sont présentes dans tous les compartiments cellulaires.

82
Q

Quelles sont les 2 familles de chaperons?

A

 Les chaperons moléculaires, qui se lient et stabilisent les protéines partiellement repliées, prévenant leur agrégation et leur dégradation.
* Le repliement final est un résultat de collaboration entre la protéine et la protéine chaperon.
* La majorité des protéines sont repliées par ce mécanisme.
 Les chaperonines, qui facilitent directement le repliement des
protéines. La chaperonine fait tout le travail.

83
Q

Quelles sont les modifications post-traductionnelles?

A

Modifications des extrémités: stabilité ou ancrage à la membrane

Modification des chaînes latérales: effets variables

Glycosylation: protéines de la membrane plasmiqueou sécrétées

Clivage: précurseurs plus longs

Ubiquitination: dégradation

84
Q

Les modifications post-traductionnelles ont un effer sur quoi?

A

 l’activité biologique,
 la stabilité (durée de vie)
 la localisation intracellulaire

85
Q

Qu’est-ce que les modifications des extrémités?

A

1) La modification post-traductionnelle la plus commune est
l’acétylation du résidu N-terminal de la chaîne peptidique
=accroit la stabilité de la protéine

2) L’ajout de lipides à un résidu terminal ou près de l’extrémité pour ancrer la protéine à la membrane:
* Acylation des Cys
* Prénylation des Gly
* Ancre GPI

86
Q

Qu’est-ce que les modifications des chaines latérales?

A

Modifications sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des
endroits clés.
Les plus courantes :
* Acétylation des Lys
* Phosphorylation des
Ser, Thr ou Tyr
* Hydroxylation des Pro
* Méthylation
* Carboxylation

87
Q

Qu’es-ce que la glycolysation?

A

Un ajout de sucres à des résidus Asn, Ser et Threst important pour les protéines sécrétées et les protéines de la surface cellulaire (un rôle dans la localisation et l’activité)

La glycosylation survient durant le transit de ces protéines dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi (Bio cellulaire)

88
Q

Qu’est ce que le clivage des pro-protéines?

A

Plusieurs protéines sont produites sous forme de précurseurs plus
longs qui doivent être clivés par des endopeptidases spécifiques
afin de libérer leurs parties actives.

Plusieurs hormones sont ainsi stockées sous une forme inactive,
prêtes à être libérées dans les conditions appropriées.

Ces étapes de maturation sont souvent synchronisées avec le
cheminement de ces hormones à travers la voie de sécrétion

89
Q

Comment se fait le clivage de l’insuline?

A

Synthèse de la préproinsuline dans le réticulum endoplasmique rugueux

Conversion en proinsuline

Entroposage de la proinsuline à l’intérieur de granules de sécrétion
immatures

Acidification de ces granules via une pompe à protons ATP-dépendant.
Clivage protéolytique de l’insuline et du peptide C

Entreposage de l’insuline mature dans deux types de compartiments:
1) Rapide (readilyreleasable pools (RRP) Calcium-dépendant
2) Lent (reservedpool) via le trafic cellulaire

90
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination?

A

L’ubiquitination est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (ub), à la chaîne latérale d’un résidu Lys à l’intérieur d’une autre protéine. L’ubiquitination dépend de l’activité successive de 3 enzymes :
 UNE ENZYME D’ACTIVATION E1,
 UNE ENZYME DE TRANSFERT E2,
 UNE LIGASE E3.

L’ubiquitination est une modification courante, aux multiples conséquences.Traditionnellement, on considère que le
rôle de l’ubiquitination est d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.

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