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2 > 2 > Flashcards

2 Flashcards

1
Q

Quelles sont les modification covalentes des protéines ?

A

Acétylation (lysine, arginine)
Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine)
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation

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2
Q

Quels A.A subissent préférablement l’acétylation?

A

Lysine et Arginine

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Q

Quels A.A subissent préférablement la phosphorylatioin?

A

Sérine, Threonine et Tyrosine

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4
Q

Quels A.A subissent préférablement la méthylation?

A

Lysine et Arginine

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Q

Donnez un exemple d’addition de lipides

A

la liaison palmitate à un résidu cystéine

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6
Q

Donnez un exemple d’addition de sucres

A

liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine

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7
Q

Nommez un composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes ?

A

le cytosquelette

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8
Q

Quelles sont les trois fibres qui forment le cytosquelette ?

A

-Microfilament: polymère d’actine
-Filament intermédiaire: kératine (cytoplasme), lamine (noyau), collagène (matrice extracell)
-Microtubule: polymère de tubuline

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9
Q

Qu’est-ce qui permet la polymérisation des monomères d’actine ?

A

l’hydrolyse de l’ATP en ADP

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10
Q

Quels sont les 2 types d’actine et où les retrouve-t-on?

A

Actine globulaire: libre dans la cellule
Actine filamenteuse: dans un filament d’actine

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11
Q

Comment forme-t-on une fibre d’actine filamenteuse à partir de l’actine globulaire?

A

1)L’actine globulaire se lie a une molécule d’ATP
2)L’addition de monomère des 2 côté (mais plus rapide du côté actine-ATP (+))
3)L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation des monomère d’actine=> fibre d’actine filamenteuse

*Seuls les sous-unités ajoutées récemment contiennent de l’ATP

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12
Q

Que contient l’actine globulaire ?

A

Une molécule d’ATP

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13
Q

De quelle côté le rallongement est plus rapide ?

A

du côté (+), du cote des molécules actine-ATP

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14
Q

La polymérisation-dépolymérisation est un phénomène est-il un phénomène réversible ?

A

Oui il est dynamique

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15
Q

De quoi dépend la polymérisation ?

A

L’hydrolyse de l’ATP en ADP (besoin d’énergie)

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16
Q

Par quoi la réaction de polymérisation des microfilament est catalysé ?

A

par l’actine F, mais pas par l’actine G ?

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17
Q

Vrai ou Faux
Seules les sous-unités ajoutés récemment contiennent l’ATP

A

Vrai

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18
Q

De quoi sont formés les microtubules?

A

De tubuline

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19
Q

Comment se forme les tubuline ?

A

en forme de tube

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20
Q

Vrai ou faux
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les microfilaments d’actine ?

A

Faux, ils sont moins flexible

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21
Q

De quoi sont assemblé les polymère en forme de tube ?

A

De dimères de tubuline ( Alpha + Bêta )

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22
Q

De quoi est formé la Bêta-Tubuline ?

A

2 feuillets plissé Bêta + 12 hélices alpha

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23
Q

Quelles molécules énergétique se retrouve sur les dimère de tubuline ?

A

Le GTP

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24
Q

Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans les microtubule ?

A

l’hydrolyse d’une molécule de GTP

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25
Q

Comment forme-t-on un tube ?

A

En alignant plusieurs protofilaments

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26
Q

La réaction de polymérisation des microtubule se fait elle des deux côtés ?

A

oui elle est dynamique

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27
Q

Vrai ou faux
les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique ?

A

Vrai

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28
Q

Quelle drogue peuvent affecter la division cellulaire en se liant aux protéine de tubuline ?

A

-Le Taxol
-la colchicine

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29
Q

Comment agis le Taxol et la colchicine?

A

Il bloque la dépolymérisation des microtubules

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30
Q

Vrai ou Faux
les filaments ont un rôle dans la motilité ?

A

Faux, ils sont seulement connectés avec les filaments d’actine ou microtubule

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31
Q

Combien de types de filaments intermédiaire existe-il chez l’humain ?

A

environ 65

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32
Q

Quelle est la composante principale de la peau qui est un filament intermédiaire ?

A

La kératine

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33
Q

De quoi sont formé les filaments intermédiaire ?

A

Dimère d’hélices alpha à répétions de 7 résidu (A.A 1 et 4 =non polaire)

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34
Q

Comment se forme la double hélice (structure= coiled coil) ?

A

par empilement de dimère

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35
Q

de quoi est formé 1 fibre ?

A

Assemblage d’octamère

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36
Q

de quoi est formé 1 filament intermédiaire ?

A

Assemblage de fibre

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37
Q

Quelle capacité détienne les protéines moteur ?

A

changer leur conformation par l’hydrolyse de l’ATP ou GTP

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38
Q

À quoi est associé le changement de conformation ?

A

un mouvement linéaire qui suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires

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39
Q

Quelle protéine se déplace le long des microfilaments et génère la contraction musculaire ?

A

Myosine

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40
Q

Quelle protéine moteur permet le transport des chromosome lors de la mitose (déplace le long des microtubules) ?

A

Kinésine

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41
Q

Quelle protéine permet le transport des vésicules et le mouvement des cils flagelles (se déplace le long des microtubule) ?

A

Dynéine

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42
Q

Quelle protéine se déplace le long de l’ADN ?

A

DNA/RNA polymérase

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43
Q

De quoi est composé la structure tertiaire de la myosine ?

A

une queue, un cou et une tête

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44
Q

Qu’est-ce que possède la tête de la myosine ?

A

un site de liaison à l’actine et un site de liaison à l’ATP

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45
Q

Comment la liaison de l’ATP affecte la myosine ?

A

change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminution de l’affinité pour l’actine)

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46
Q

L’hydrolyse de ___ en ___ génère un nouveau changement de conformation qui fait ________

A

ATP
ADP
tourner la région cou-tête

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47
Q

Quelle est la conséquence de cette hydrolyse ?

A

l’affinité pour l’actine est plus forte

la liaison de l’actine se produit plus loin à cause du mouvement de la tête

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48
Q

Que cause cette liaison à l’actine ?

A

libération du phosphate libre et de l’ADP qui permet à la tête de la myosine de reprendre sa forme initiale

49
Q

En reprenant sa conformation la myosine génère _______

A

un mouvement le long de l’actine (levier)

50
Q

La complémentarité moléculaire permet ___

A

l’association protéine-ligand

51
Q

Un ligand est ____

A

un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique)

52
Q

Par quelles type de liaisons un ligand se lie à sa protéine cible de manière spécifique ?

A

forces non-covalentes (liaison ioniques, hydrogène, hydrophobe)

53
Q

Vrai ou Faux
la liaison protéine ligand est irréversible

A

faux, c’est réversible

54
Q

Vrai ou Faux
La liaison du ligand sur la protéine modifie sa conformation donc sa fonction

A

Vrai

55
Q

Comment se nomme la force de liaison protéine-ligand ?

A

affinité moléculaire

56
Q

Donnez un exemple de ligand-protéine ?

A

Le transport de l’O2 dans la Myoglobine (muscle) et l’hémoglobine (érythrocyte)

57
Q

Particularité des protéine MB et HB ?

A

contiennent un groupement prosthétique de type hème

58
Q

Que permet le groupement hème ?

A

la liaison réversible à une molécule d’O2

59
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?

A

élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’AA , dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

60
Q

La myoglobine (Mb) est fait de _____

A

153 AA
8 hélices alpha reliés par des boucles

61
Q

L’hème est formé de ____

A

Protoporphyrine IX + atome de fer

62
Q

La protoporphyrine est formé de ______

A

2 groupements vinyles (hydrophobes) (intérieur)

2 groupements propionates (ionique et polaire) (milieu aqueux)

63
Q

Atome de fer tenu en place par __ axes de coordination

A

5

64
Q

___ avec le N de la protoporphyrine
___avec le noyau imidazole de l’histidine-93

A

4

1

65
Q

Le 6 ème axe sert à _____

A

la liaison avec l’oxygène

66
Q

Vrai ou faux la myoglobine et l’hémoglobine ne peuvent pas fixer le CO

A

Faux

67
Q

Dans la myoglobine l’affinité de l’hème pour le CO est ____ celle pour le O2

A

250 fois

68
Q

Normalement ___ des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme

A

1 %

69
Q

Que se produit-il si l’affinité du CO était encore supérieur ?

A

La production normale de CO serait mortelle

70
Q

Qu’est-ce que l’Hémoglobine?

A

Protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocyte (sang)

71
Q

Combien de sous-unité comporte l’Hb?

A

4 sous-unités (2 protomère alpha-bêta)

72
Q

De quelles motif sont formé les sous unités de l’Hb ?

A

hélice alpha

73
Q

Hb= ____ + ____

A

4 % hème + 96 % globine

74
Q

Comment est nommé le tétramère de l’Hb?

A

HbA

75
Q

1-2% de l’hémoglobine est ____

A

HbA2

76
Q

Quelles sont les deux autres types d’hémoglobine ?

A

HbE et HbF

77
Q

HbE est présent à quel moment?

A

apparaît après la première semaine de vie dans l’utérus et persiste 3 mois

78
Q

HbF est présent à quel moment ?

A

persiste jusqu’à 6 mois de post natal

79
Q

HbA/A2 apparaît _____ et remplace graduellement _____

A

dès la naissance

HbF

80
Q

Que permet le changement d’affinité pour O2 de haute à faible ?

A

Dans l’utérus une meilleur facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon

81
Q

À quoi correspond la variable Y dans la courbe d’oxygénation de la myoglobine ?

A

La saturation de Mb

82
Q

Quelle forme représente représente la courbe de d’oxygénation de la myoglobine ?

A

une hyperbole

83
Q

Quelle équation définit cette courbe ?

A

Y= pO2 / (pO2 + Kdiss )

84
Q

Lorsque Y = 1

A

toute la Mb est oxygénée= saturation maximale

85
Q

Lorsque Y= 0,5

A

Mb est saturé à moitié

86
Q

La valeur de PO2 à la moitié de la saturation correspond à ____

A

la constante de dissociation (Kdiss)

87
Q

Quelle forme à la courbe de d’oxygénation de l’hémoglobine ?

A

une sigmoïde

88
Q

Quelle est son équation (Hb)?

A

Y= (PO2)4 /((PO2)4+(p50)4)

p50=PO2 à 50 % de saturation Hb

89
Q

Vrai ou Faux
l’hémoglobine à une affinité plus grande pour l’O2 que la myoglobine

A

Faux, la myoglobine se sature beaucoup plus rapidement

90
Q

Que permet l’affinité différente des deux protéines pour l’O2 ?

A

Permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est la plus faible

91
Q

La protéine de l’Hb est ______

A

allostérique

92
Q

Qu’est ce que l’effet allostérique ?

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

93
Q

O2 est un effecteur ____

A

allostérique

94
Q

Lorsque O@ se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d’une conformation _____ à _____

A

T (tendues)
R (relâchée)

95
Q

Vrai ou Faux
La conformation T à une affinité plus grande Pour O2 que la conformation R

A

Faux, plus basse

96
Q

Que se passe-t-il concrètement?

A

O2 se fixe à une sous unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2 la sous unité suivante passe de T à R… ainsi de suite

97
Q

On passe alors de la forme ____ à _____

A

DésxyHb à oxyHb

98
Q

Qu’est ce que la coopérativité positive ?

A

elle favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus

99
Q

Que se passe-t-il lors de la liaison d’O2 ?

A

Rotation de 15 degré de histidine 64

100
Q

Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) est un _____ allostérique de _____

A

effecteur

l’hémoglobine

101
Q

Vrai ou Faux
Le BPG se lie lorsque l’Hb est en état désoxy et stabilise cette conformation

A

Vrai

102
Q

Le BPG augmente l’affinité de Hb pour O2 ?

A

Non il l’a diminue car il stabilise la conformation désoxy

103
Q

Qu’est ce que permet le BPG ?

A

le relargage De l’O2 à faible pO2

104
Q

Pourquoi HbF ne lie pas le BPG ?

A

n’ayant pas de protéine Bêta elle a une cavité centrale beaucoup moins chargé + , elle a donc une affinité plus grande pour O2 à faible PO2 lors de la grossesse

105
Q

Si pO2 ____ , le BPG est déplacé et _____

A

augmente

affinité augmente

106
Q

Quels résidus sont sensible à la concentration de H+ et relâchent des protons au passage vers la conformation OxyHb ?

A

les 2 NH2 terminaux dans la chaine alpha

Les 2 résidus His des chaines Bêta

107
Q

En augmentant le pH on favorise la réaction vers _____

A

oxyHb

108
Q

En diminuant le pH on favorise la forme ____

A

désoxyHb

109
Q

Quelles est le nom de cet effet du pH ?

A

l’effet Bohr

110
Q

L’effet Bohr est un effet allostérique ?

A

Non aucune liaison de ligand

111
Q

Pourquoi que à un pH plus bas la forme désoxyhémoglobine est favorisée ?

A

À cause du pKa de l’ions imidazolium

112
Q

De ce fait, le CO2 abaisse-t-il l’affinité ?

A

Non c’est bien le pH

113
Q

Quel enzyme permet la permet la formation
de l’ions bicarbonate ?

A

anhydrase carbonique

114
Q

Dans les tissus la présence de ___ facilite le _____

A

H+

relargage d’O2

115
Q

Dans les poumons, la conversion en ____ libère H+ qui est éliminé par formation de ___

A

oxyHb

CO2

116
Q

Le CO2 est transporté dans le sang sous quelle forme ?

A

HCO3-

117
Q

Il est ensuite reconverti en ____ et dégagé par _____

A

CO2

diffusion

118
Q

Quelle est le pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires ?

A

Le groupement prosthétique oxydé qui forme la bilirubine

119
Q

Q’arrive-t-il lorsqu’il y a trop de bilirubine dans le sang et que les voies biliaires fonctionnent mal ?

A

le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus (jaunisse ou ictère)

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