Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

2 > 3 > Flashcards

3 Flashcards

1
Q

Comment activer la vitesse de la réaction chimique ?

A

Augmenter la température : impossible pour la plupart des organismes

Augmenter la concentration des réactifs : certaines réactions sont si lente spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité

Utiliser un catalyseur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Les enzymes sont des catalyseur _____

A

biologique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

La formation de l’intermédiaire de réaction (état de transition) demande quoi ?

A

une certaine quantité d’énergie libre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

L’énergie ____ requise provient du fait que les molécules doivent s’orienter ______ pour former l’intermédiaire

A

d’activation

correctement

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Pour favoriser les contact entre molécules il faut favoriser_____

A

leur mouvement (donner de la chaleur, donc variation d’enthalpie positif)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Le catalyseur ________ de la réaction chimique(énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en _______ la probabilité de formation de l’état de transition

A

réduit la barrière énergétique

augmentant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Exemple de catalyse chimique : hydrogénation de l’éthylène

La surface métallique interagit avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène

Ces interaction favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui _______

A

diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

En absence de catalyseur, il faudrait augmenter la ____ ou la _____ pour favoriser les contacts entre molécules

A

pression
température

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vrai ou Faux: le catalyseur change la différence d’énergie nettte entre les produits et les substrats

A

Faux: le catalyseur ne change PAS la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Les enzymes sont des catalyseurs de nature ____ ou ____

A

protéique (majorité)
ribonucléique (ARN)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vrai ou Faux
Les enzymes agissent en conditions douces

A

Vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Que permet la structure 3D de l’enzyme?

A

Permer une grande spécificité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quelles sont les liaisons entre le site actif de l’enzyme et le substrat?

A

Liaisons non-covalentes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Vrai ou faux : Plusieurs réactions se produisent essentiellement souvent de manière spontanée en absence d’enzyme

A

Faux, essentiellement jamais

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vrai ou faux
Aujourd’hui 90% des lessives contiennent des enzymes

A

Vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

La concentration des produits _____ au fur et à mesure que celle des substrat _____

A

augmente
diminue

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Lorsque production de produits et de réactifs sont égales alors_____

A

la réaction est à l’équilibre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

La _____ décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps

A

vitesse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Les ______ de la réaction dépendent uniquement des réactifs.

A

vitesses initiales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelle est la différence entre la vitesse et la vitesse initial?

A

La vitesse décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.
Les vitesses initiales de la réaction (avant l’accumulation significative de produit qui se retransforme en substrat) dépendent uniquement de la [réactifs].

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Q
Lorsque V1=V-1 le système est _____

A

à l’équilibre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Lorsque V1=V-1 , la constante d’équilibre est le ratio des _____

A

constante K1/K-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

La constante d’équilibre est définie comment ?

A

Ke=produit/réactifs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?

A

Au produit des concentrations des substrats

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

L’ordre de la réaction est ________de l’équation de vitesse donc à la molécularité (nombre de molécule qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)

A

la somme des exposants

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Si concentration de A est beaucoup plus grande que B comment se définie l’équation de la vitesse ?

A

v= constante(A)0 (B)1=pseudo ordre 1, en fonction de concentration de B seulement

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Qu’est qu’un substrat ?

A

substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Qu’est-ce qu’un produit/ co-produit ?

A

substance résultante de l’action de l’enzyme (réversibilité)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Les proportions de concentration de substrat et de produit à l’équilibre sont une constante du système :

A

k équilibre=k1/k-1=(P)(S)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Qu’est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES) ?

A

Les substrats se fixent de façon non-covalente à l’endroit approprié du site actif

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Quelles sont les notions de collision et d’énergie de transition ?

A

Orientation

Énergie de base

Énergie d’activation

Énergie des substrats vs produits

Réversibilité vs irréversibilité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Quel est le mécanisme de l’activité enzymatique?

A

1.Formation du complexe ES: rapproche les réactifs et les positionne favorablement

  1. Favorise la formation d’intermédiaires métastables: diminue E d’activation
  2. Stabilise les états transitionnels intermédiaires;
  3. Intermédiaire avec petite barrière énergétique pour donner P ou S (“étirement” des liens = fragilisation)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Pour une quantité d’enzyme donnée, la vitesse d’apparition du _____ évolue avec le temps

A

produit

(dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat )

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire ?

A

la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulé est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Si la quantité de substrat n’est pas limitante, plus il y a d’enzyme, plus la vitesse de production de produit est élevée
V est donc proportionnelle à ___

A

concentration de l’enzyme

(courbe : droite )

36
Q

Lorsque l’enzyme est _______ la vitesse (génération de produit en fonction du temps ) dépend seulement de la _____

A

saturée en substrat

concentration de l’enzyme

(courbe atteint un plateau)

37
Q

Quelle est l’étape limitante dans ce genre de situation ? (substrat saturé)

A

ES—– E + P

38
Q

Puisque la concentration de substrat diminue avec le temps ________

A

v diminue avec le temps (v=k(S) )

39
Q

La vitesse initiale est représenté par une ____

A

droite (linéaire)

40
Q

Au début de la réaction en condition saturante de substrat
la concentration de substrat est beaucoup plus grande que ____

A

la concentration d’enzyme

41
Q

Quelle est l’équation de la vitesse initiale en condition saturante de substrat?

A

Vint=v0=k’(S)^0(E)^1
(pseudo) ordre 1

42
Q

Quand la concentration est tout le temps saturante qu’elle est l’équation de la vitesse ?

A

v=k’ (E)

(condition expérimentales pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire )

43
Q

Quelles sont les importance des enzyme en médecine ?

A

Importance des dosages d’enzyme en médecine

Importance des enzymes pour mesurer des composés en médecine

44
Q

Lorsque la concentration de sunstrat est plus élevée que celle de l’enzyme, et avant que la concentration de substrat ne diminue significativement, on considère que la quantité de complexe ES est constante (à l’équilibre ) et donc que :

A

la concentration de ES ne varie pas en fonction du temps durant la réaction et d(ES)/dt=0

45
Q

L’étape limitante est alors _____

A

ES—k2— E+P

46
Q

L’équation de vitesse globale en condition saturante de substrat est alors exprimé ____

A

V=K2 (ES)

47
Q

Comment est appelée cette simplification ?

A

Steady-state assumption

48
Q

Au début de la réaction, il y a très peu de P et donc la réaction inverse est _____

A

nulle

49
Q

La formation de _____ est lente vs _______

A

E+P
E+S== ES

50
Q

Dans les cas simple à quoi est égale la vitesse initiale ?

A

v0= kcat(ES)

51
Q

La constante catalytique ou le ______ est une ______

A

turn over number

mesure du nombre d’évènements catalytiques par secondes par site actif (ou molécule d’enzyme)

52
Q

Une Kcat de 10^7 est très _____

A

rapide

53
Q

Vitesse de réaction enzymatique maximum (Vmax)

En condition de concentration de substrat saturante la vitesse initiale est égale à quoi ?

A

Vmax

54
Q

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

v0=Vmax (S)/Km+(S)

55
Q

Si Km=concentration de substrat la vitesse initiale est égale à quoi?

A

Vmax/2

56
Q

Qu’est-ce que signifie un Km faible ?

A

l’enzyme est efficace pour de faible concentration de substrat
(forte affinité de l’enzyme pour son substrat)

57
Q

Quelle est l’équation de la constante KM?

A

Km = k-1/k1

58
Q

Pour une enzyme ayant un Km faible :

la formation du complexe ES est____

A

favorisée

59
Q

Le Vmax est atteint à _______
le Km est donc une mesure de ______

A

à faible concentration de substrat

l’affinité de l’enzyme pour son substrat

60
Q

Quelle est l’Équation de Lineweaver-Burk?

A

1/v0= (km/vmax)1/(s) + 1/vmax

61
Q

Quelle est l’ordonnée à l’origine ?

A

1/vmax

62
Q

quelle est la pente ?

A

Km/Vmax

63
Q

Quelle est la forme de la courbe ?

A

linéaire (droite)

64
Q

Les variation de pH influencent :

A
  • la liaison du substrat à l’enzyme
    -l’ionisation du substrat
    -l’activité catalytique de l’enzyme
65
Q

Le pH ____ des a.a au site catalytique de l’enzyme ou change la _____ secondaire/tertiaire/quaternaire

A

ionise
structure

66
Q

Variation extrêmes de pH dénaturent ____

A

l’enzyme

67
Q

À pH optimal les enzymes sont spécifique à ____

A

certains environnement (estomacs vs intestin, cytosol vs lysosome)

68
Q

vrai ou faux
Vmax et le Km ne changent pas selon le pH

A

Faux il changent

69
Q

Lorsque T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)

A

Vrai

70
Q

T augmente alors la _______

A

dénaturation de l’enzyme

71
Q

À quoi correspond la température optimale ?

A

l’intersection des deux courbes

72
Q

Quelle est la température optimal pour les enzymes humain ?

A

37 degré celsius

73
Q

Quelle est la température de dénaturation pour des archaebactéries ?

A

72 degré celsius

74
Q

Qu’est-ce qu’un site actif ?

A

cavité ou crevasse permettant la liaison du substrats de la réaction ou les chaîne latérales de quelques résidus (a.a) cont participer à la réaction chimique

75
Q

Qu’est-ce qu’un site allostérique ?

A

site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

76
Q

Que font les oxydoréductase ?

A

ajoutent ou élèvent un électrons ou un hydrogène (déshydrogénase, oxydase, réductase, oxygénase, peroxydase)

77
Q

Que font les Transférase ?

A

transfert d’un groupe chimique entre 2 substrat (ex. NH2, méthyle, glucose)

78
Q

Que font les isomérases ?

A

réactions de changement structural : chimique ou optique

79
Q

Que font les ligases (synthétases) ?

A

réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie

80
Q

Quelles sont les acides aminés important au site actif ?

A

Aspartate
Glutamate
Histidine
Cystéine
Tyrosine
Lysine
Arginine
sérine

81
Q

Quelle est le mécanisme le plus fréquent au site actif ?

A

catalyse acide-base (échange de proton)

82
Q

Donnez un exemple d’acide -base

A

Triosephosphate isomérase

83
Q

Spécificité du substrat

quelles sont les acides aminé pour
la chymotrypsine
la trypsine
l’élastase

A

PHE, TYR TRP (aromatique)

LYS ARG 9 (dibasique )

GLY ou ALA (petits et non polaire )

84
Q

Les enzymes sont toujours spécificité de _______

A

classe de réaction

85
Q

Les enzymes dans une voie métaboliques commune ont évolué pour ________

A

fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion de produit

86
Q

Soit les enzymes fonctionnent en ____ formé par plusieurs sous-unités OU les enzyme sont liées à une _______

A

complexe

protéine matrice commune

87
Q

Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec _____

A

plusieurs domaines

Ex: enzyme chez les eucaryotes et procaryote

2 (33 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions