HC03 - Problems + Homework Flashcards

1
Q

Als de ∆Go’ van de reactie S->P -50kJ/mol is, dan zal de reactie…?

A

spontaan verlopen van links naar rechts

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

In de thermodynamica betekent het ‘spontaan’ verlopen van een reactie dat…?

A

zonder de input van energie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wat zijn de twee eigenschappen van enzymen die ze erg nuttig maken als katalysatoren?

A

Snelheidsverhoging en substraatspecificiteit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Wat zijn de algemene kenmerken van actieve sites van enzymen?

A

De actieve plaats is een driedimensionale spleet, die slechts een klein deel uitmaakt van het totale volume van het enzym. Actieve sites hebben unieke micromilieus. Een substraat bindt zich met meerdere zwakke interacties aan de actieve plaats. De specificiteit van de actieve plaats hangt af van de precieze driedimensionale structuur van de actieve plaats.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Wat heeft een apo-enzym nodig om een holo-enzym te worden?

A

Een cofactor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Waarom zijn vitaminen nodig voor je gezondheid?

A

Vitaminen worden omgezet tot co-enzymen die nodig zijn voor de meeste biochemische reacties

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Wat is het fundamentele mechanisme waardoor enzymen de snelheid van chemische reacties verhogen?

A

Enzymen faciliteren de formatie van de overgangstoestand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Wat is de structurele basis voor enzymspecificiteit?

A

De ingewikkelde driedimensionale structuur van eiwitten maakt het mogelijk actieve sites te bouwen die alleen specifieke substraten herkennen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Wat wordt er bedoeld met ‘bindingsenergie’?

A

Bindingsenergie is de vrije energie die vrijkomt wanneer twee moleculen samen binden, zoals wanneer een enzym en een substraat reageren.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Wat is de rol van bindingsenergie in enzym katalyse?

A

De bindingsenergie is maximaal wanneer een enzym interageert met de overgangstoestand, waardoor de vorming van de overgangstoestand wordt vergemakkelijkt en de snelheid van de reactie wordt verhoogd.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Wat zou het gevolg zijn van een enzym dat een grotere bindingsenergie heeft voor het substraat dan voor de overgangstoestand?

A

Er zou geen katalytische activiteit zijn. Als het enzym-substraatcomplex stabieler is dan het enzym-overgangsstaatcomplex, zou de overgangstoestand zich niet vormen en zou er geen katalyse plaatsvinden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q
A

A = 4
B = 7
C = 8
D = 3
E = 9
F = 10
G = 5
H = 1
I = 2
J = 6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Waarom staat de activeringsenergie van een reactie niet in de uiteindelijke ∆G van de reactie?

A

De energie die nodig is om de overgangstoestand te bereiken (de activatie energie) wordt teruggegeven wanneer de overgangstoestand uiteindelijk het product vormt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Eiwitten zijn thermodynamisch instabiel. De ∆G van de hydrolyse van eiwitten is vrij negatief, en toch kunnen eiwitten vrij stabiel zijn. Verklaar deze schijnbare paradox. Wat vertelt het je over eiwitsynthese?

A

Eiwithydrolyse heeft een grote activeringsenergie. Eiwitsynthese vereist energie om door te gaan.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Waarom is het enzym lysozym, dat de celwand van sommige bacteria afbreekt, aanwezig in tranen?

A

Lysozym beschermt het vocht in de ogen tegen bacteriële infectie.

17
Q

Overgangsstatusanalogen, die kunnen worden gebruikt als enzymremmers en om katalytische antilichamen te maken, zijn vaak moeilijk te synthetiseren. Stel een reden voor.

A

Overgangstoestanden zijn zeer onstabiel. Bijgevolg zijn moleculen die lijken op overgangstoestanden waarschijnlijk zelf onstabiel en dus moeilijk te synthetiseren.

18
Q

Koppel de juiste waardes aan elkaar

A

A = 0
B = 28,53
C = -22,84
D = -11,42
E = 5,69

19
Q
A
20
Q

De isomerisatie van dihydroxyaceton fosfaat (DHAP) tot glyceraldehyde-3-fosfaat (GAP) heeft een evenwichtsconstante van 0,0475 met standaard condities (298 K, pH 7). Bereken ∆Go’. Bereken daarna ∆G als de initiële concentratie van DHAP 2*10-6 M is. Wat vertellen deze waardes je over het belang van ∆G t.o.v. ∆Go’ in het thema van thermodynamica in intracellulaire reacties?

A
21
Q

Stel dat een gemuteerd enzym een substraat 100 keer zo sterk bindt als het oorspronkelijke enzym. Wat is het effect van deze mutatie op de katalytische snelheid als de binding van de overgangstoestand niet wordt beïnvloed?

A

De mutatie vertraagt de reactie met een factor 100. De activeringsvrije energie wordt verhoogd met 11,4 kJ/mol. Sterke binding van het substraat ten opzichte van de overgangstoestand vertraagt de katalyse.