F25 - Hæmningskinetik Flashcards
Kovalent katalyse
Det aktive sted indeholder en nukleofil, der kortvarigt er kovalent modificeret.
Enzymet bruger en reaktiv gruppe i det aktive site, ofte en stærk nukleofil, til at danne en midlertidig kovalent binding med substratet under reaktionen. Den midlertidige binding stabiliserer mellemprodukter og sænker aktiveringsenergien.
General syre-base katalyse
Et andet molekyle end vand donerer eller accepterer en proton.
En molekylegruppe i enzymet, som ikke er i vand, fungerer som en protondonor eller -acceptor for at fremme reaktionen, hvilket forbedrer substratets reaktivitet.
Metal-ion katalyse
Metal-ioner fungerer på en række måder, herunder som en elektrofil katalysator.
Det bidrager med stabilisering af negativt ladede mellemprodukter ved at fungere som elektrofiler, dannelse af nukleofiler ved at øge surheden i nærliggende molekyler som vand og binder til substratet via bindingsenergi.
Katalyse ved tilnærmelse
Enzymet bringer to substrater sammen i en retning, der letter katalysen.
Når en reaktion involverer to substrater, kan enzymet øge reaktionshastigheden ved at bringe substraterne tættere på hinanden og i den korrekte orientering.
Bindings energi
Er den frie energi, der frigives ved svage interaktioner mellem enzymet og substratet. Den sænker aktiveringsenergien, fremmer katalyse og forklarer enzymers substratspecificitet, da kun det korrekte substrat stabiliserer transition state. Energien er størst, når enzymet interagerer med transition state, det faciliterer dannelsen af transition state.
Temperatur
Temperaturen påvirker enzymaktiviteten ved at øge molekylers bevægelse, og dermed øge chancen for interaktion mellem enzym og substrat. Reaktionshastigheden stiger med temperaturen, men ved for høje temperaturer vil enzymet denaturere og dermed miste sin funktion.
pH
pH påvirker enzymaktiviteten ved at ændre ioniseringen af aminosyrer i enzymets aktive site, det kan forstyrre enzymets struktur og katalytiske funktion. Enzymer har en optimal pH, hvor de yder maksimal aktivitet.
Irreversibel
Refererer til en type enzymhæmning, hvor hæmmeren binder permanent til enzymet, ofte ved dannelse af en kovalent binding, som ødelægger enzymets funktion, da hæmmeren forbliver bundet eller kemisk modificerer enzymet.
Group-specifik reagent
Reagenter der tilhører gruppen irreversible hæmmere, som reagerer med specifikke sidekæder på aminosyrer i enzymet, ofte ved at danne kovalente bindinger.
Affinity label
(substrat analog)
En irreversibel hæmmer der strukturelt ligner enzymets substrat, men hæmmer enzymet via kovalente modifikationer i en aminosyre i det aktive site.
Mechanism-based (suicide) inhibition
En mekanisme der hæmmer ved at binde sig til enzymet som et substrat. Når katalysen finder sted, modificerer enzymet substratet og omdanner det til en irreversibel hæmmer.
Reversibel
Refererer til en type enzymhæmning, hvor hæmmeren midlertidigt binder til enzymet, og hæmningen kan ophæves når hæmmeren fjernes. De kan binde til og dissociere fra binding site.
Kompetitiv inhibition
En type reversibel hæmning, hvor inhibitoren ligner substratet og konkurrer om det aktive site, substratet vil forhindres i at binde. Øget substratkoncentration kan udkonkurrere inhibitoren. Vmax forbliver uændret, mens KM øges til KM(app), da mere substrat kræves for at nå halv maksimal hastighed.
Unkompetitiv inhibition
En type reversibel hæmning, hvor inhibitoren binder til ES og ikke i aktivt site, efter substratet har bundet sig, hvilket forhindrer katalyse. På et reciprokt plot er linjerne parallelle, både Vmax og KM reduceres til Vmax(app) og KM(app). Hæmningen kan ikke ophæves ved at øge substratkoncentrationen, da substratet allerede har bundet sig når inhibitoren binder sig til ES.
Nonkompetitiv inhibition
En type reversibel hæmning, hvor inhibitoren binder til enzymet på et andet site end det aktive site, uafhængigt af substratbinding. På et reciprokt plot skæringen med y-aksen højere, mens hældningen også stiger. Vmax reduceres til Vmax(app), mens KM forbliver uændret. Hæmningen reducerer den samlede enzymaktivitet, men påvirker ikke substratbinding.
