F24 - Michaelis-Menten kinetik og allosteri

Question 1

First-order reaktion

Answer 1

Reaktionshastigheden er direkte proportional med koncentrationen af en enkelt reaktant.
V=k[A]

Question 2

Second-order reaktion

Answer 2

Reaktionshastigheden afhænger af koncentrationen af to reaktanter eller kvadratet af koncentrationen af én reaktant.
V=k[A][B] eller V=k[A]^2

Question 3

Pseudo-first-order reaktion

Answer 3

Reaktionshastigheden afhænger primært af koncentrationen af [A], og ligner en first-order reaktion (A er i underskud - B&raquo_space;> A).

Question 4

Zero-order reaktion

Answer 4

Reaktionshastigheden er uafhængig af koncentrationen af reaktanter. Dette kan forekomme i enzymkatalyserede reaktioner, hvor enzymet er mættet med substrat.

V=k (mol/s)

Question 5

Vmax

Answer 5

Er den maksimale reaktionshastighed, et enzym kan opnå, når alle enzymernes aktive sites er mættet med substrat og er derfor direkte afhængig af enzymkoncentrationen.

Udregning af værdien ud fra Lineweaver-Burk plot: 1/b

Question 6

KM

Answer 6

Er Michaelis-Menten konstanten og svarer til substratkoncentrationen, hvor V0 = ½ * Vmax. Konstanten er en indikator for enzymets affinitet for substratet og anvendes til regulering af enzymer, det er et udtryk for hvor stærk substrat-enzym-bindingen er.

Udregning af konstanten ud fra Lineweaver-Burk plot: a·Vmax

Question 7

En lav KM

Answer 7

Betyder høj affinitet (enzymet binder substratet effektivt ved lave koncentrationer).

Question 8

En høj KM

Answer 8

Betyder lav affinitet (enzymet binder substratet mindre effektivt ved høje koncentrationer)

Question 9

kcat (turnover number)

Answer 9

Er det antal substratmolekyler, et enkelt enzymmolekyle kan omdanne til produkt per sekund (s-1) under mættede betingelser:
k_cat=Vmax/[E]_total

[E]total er den totale koncentration af enzymets aktive sites.

Question 10

Specificitetskonstanten kcat/KM

Answer 10

Den katalytiske effektivitet som er forholdet mellem kcat og KM. Konstanten tager højde for både den hastighed, hvormed enzymet omdanner substratet til produkt, og enzymets affinitet for substratet.

Question 11

Progres kurve

Answer 11

En kurve der viser, hvordan mængden af produkt [P] ændrer sig over tid i en enzymkatalyseret reaktion. Den bruges til at bestemme den initiale reaktionshastighed (V0). Jo mere substrat man tilsætter, desto hurtigere forløber reaktionen.

Question 12

Michaelis-Menten kurver

Answer 12

Et plot af initialhastigheden (V0) som funktion af substratkoncentrationen [S] for en enzymkatalyseret reaktion. Den beskriver forholdet mellem hastigheden og substrat-koncentrationen vha. ligningen:
V0=(Vmax [S])/(KM+[S] )

Question 13

Lineweaver-Burk plot

Answer 13

Et double-reciprokplot som er en grafisk fremstilling af den reciprokke Michaelis-Menten-ligning. Hvor 1/V0 plottes med 1/[S].

1/V0 =KM/Vmax ·1/([S])+1/Vmax

y = a · x + b

Question 14

Multiple-substrat reaktioner

Answer 14

Et begreb der dækker over at de fleste biokemiske reaktioner involverer flere substrater og flere produkter. Disse reaktioner inkluderer ofte overførsel af en funktionel gruppe eller elektroner i redoxreaktioner.

Question 15

Sequential reaktion

Answer 15

En multiple-substrat reaktion, hvor alle substrater skal binde sig til enzymet, før nogen produkter frigives.

Question 16

Double-displacement (ping-pong) reaktion

Answer 16

En multiple-substrat reaktion, hvor et eller flere produkter frigives, før alle substrater har bundet sig. Denne type reaktion kendetegnes ved dannelsen af et substitueret enzym-intermediat, hvor enzymet midlertidigt ændres kemisk.

Question 17

Allosterisk enzym

Answer 17

Enzymer der fungerer som katalysatorer og informationssensorer, der tilpasser enzymaktiviteten til cellens behov. De har en kvarternær struktur med flere aktive og regulatoriske sites som tillader enzymet at binde til hæmmende og stimulerende molekyler.

Question 18

Committed steps

Answer 18

Når der sker en omdannelse af A til B, hvor B er forpligtet til at blive omdannet til F. Allosteriske enzymer katalyserer dette trin i metaboliske veje og Michaelis-Menten-enzymer faciliterer de resterende trin fra B til F.

Question 19

Feedback inhibition

Answer 19

En mekanisme hvor allosteriske enzymer reguleres, hvor slutproduktet af en metabolisk vej binder sig til enzymets regulatoriske site, som er forskelligt fra det aktive site, og hæmmer dermed enzymet, hvilket forhindrer overproduktion.

Question 20

Sigmoidal kurve

Answer 20

Repræsenterer allosteriske enzymers kinetik og viser en skarp overgang i reaktionshastigheden som respons på små ændringer i substratkoncentrationen. Denne ”switch-lignende” adfærd skyldes enzymers kooperative binding, der gør dem følsomme over for substratkoncentrationer, i modsætning til Michaelis-Menten-enzymer.

Question 21

Allosteri

Answer 21

Betyder et enzym eller et protein ændrer sin aktivitet eller struktur som respons på binding af et molekyle på et andet site end det aktive site.

Question 22

Allosterisk regulator

Answer 22

Kan hæmme ved at reducerer enzymets aktivitet, som i feedback-inhibition, hvor slutproduktet af en metabolisk vej hæmmer enzymet ved begyndelsen.
Kan stimulere ved at øge enzymets aktivitet, så det bliver mere effektivt.

Question 23

R(relaxed)-state

Answer 23

En hovedkonformation af allosteriske enzymer, hvor det er enzymets afslappede og aktive tilstand med høj substrataffinitet. Den mest stabile tilstand er med substratet og stabiliseres yderligere af aktivatorer.

Question 24

T(tense)-state

Answer 24

En hovedkonformation af allosteriske enzymer, hvor det er enzymets anspændte og inaktive tilstand med lav substrataffinitet. Den meste stabile tilstand uden substratet og stabiliseres yderligere af hæmmere.

Question 25

Concerted model

Answer 25

En model der illustrerer at T- og R-state er i ligevægt. Substratbinding skifter balancen mod R-state ved at stabilisere den. Alle aktive sites i enzymet er enten i T- eller R-state på samme tid.

Question 26

Homotrop effekt

Answer 26

Substraters forstyrrelse af T⇌R-ligevægten

Question 27

Heterotrop effekt

Answer 27

Regulatorers forstyrrelse af T⇌R-ligevægten.

Question 28

Allosterisk modulator

Answer 28

Positiv og negativ modulation påvirker enzymets balance mellem T- og R-state gennem heterotrop effekt, hvor modulatorer skifter ligevægten og dermed enzymets kinetik.

Question 29

Positiv allosterisk modulator

Answer 29

En effektor der binder til enzymet R-state på et regulatorisk site og stabiliserer denne aktive tilstand. Det øger mængden af enzym i R-state og gør det lettere for enzymet at binde substratet. Resultatet er en lavere substratkoncentration, der kræves for at aktivere enzymet og forskydning mod venstre på den kinetiske kurve.

Question 30

Negativ allosterisk modulator

Answer 30

En effektor der binder til enzymets T-state og stabiliserer denne inaktive tilstand. Det øger mængden af enzym i T-state og gør det sværere for enzymet at skifte til den aktive R-state og binde substratet. Resultatet er en højere substratkoncentration, der kræves for enzymaktivitet og forskydning mod højre på den kinetiske kurve.

Question 31

Threshold-effekt

Answer 31

En skarp stigning i enzymaktiviteten, når substratkoncentrationen når et kritisk niveau, hvor enzymet skifter fra den inaktive T-state til den aktive R-state, ofte som følge af kooperativ binding.