F23 - Kemiske reaktioner og enzymer Flashcards
Enzym
Er et protein eller et RNA-molekyle, der fungerer som en biologisk katalysator. Det accelererer kemiske reaktioner i kroppen ved at sænke aktiveringsenergien uden selv at blive forbrugt i processen lig kemiske katalysatorer.
Enzymers 3D-struktur
Et enzyms 3D-struktur er afgørende for dets funktion, fordi det bestemmer formen af det aktive site. Strukturen sikrer, at enzymet kan binde specifikke substrater og katalysere reaktionen effektivt. Ved ændring af strukturen, kan det aktive site miste sin form, hvilket gør enzymet ude af stand til at udføre sin funktion.
Proteolytiske enzymer
Enzymer der katalyserer proteolyse, dvs. nedbrydningen af peptidbindinger i proteiner. Disse enzymer varierer i deres substratspecificitet.
Oxidoreduktase
Katalyserer oxidation-reduktion reaktioner.
Transferase
Flytter funktionelle grupper mellem molekyler.
Hydrolase
Kløver bindinger ved at tilføje af vandmolekyler.
Lyase
Fjerner atomer for at danne dobbeltbindinger eller tilføjer atomer til dobbeltbindinger.
Isomerase
Flytter funktionelle grupper i et molekyle.
Ligase
Forbinder to molekyler på bekostning af ATP.
Substrat
Et specifikt molekyle som et enzym genkender, og fungerer som en reaktant i en enzymkatalyserede reaktion. Dette molekyles binding til enzymet afhænger af en præcis interaktion, der skyldes enzymets komplekse tredimensionelle struktur.
Co-faktor
Er et lille molekyle eller en metal-ion, der er nødvendig for, at nogle enzymer kan udføre deres katalytiske funktion. De kan enten være små organiske molekyler udledt af vitaminer eller metaller.
Apoenzyme
Er et enzym uden sin nødvendige co-faktor. Det er katalytisk inaktivt, indtil co-faktoren er til stede.
Holoenzyme
Er et komplet, katalytisk og aktivt enzym, som består af både enzymet og dets co-faktor.
Coenzyme
Er et lille organisk molekyle ofte udledt af vitaminer og metaller. Det kan enten være tæt bundet til enzymet (prostetisk (hjælper) gruppe) eller midlertidigt bundet som et co-substrat, der frigives under reaktionen.
Free energy ∆G
Er et termodynamisk begreb, der beskriver den energi i et system, der kan udføre arbejde under konstant temperatur og tryk. Det er centralt for forståelsen af enzymkatalyserede reaktioner og deres termodynamik: Enzymer ændrer reaktionshastigheden og ikke den frie energi i en reaktion.
Forholdet mellem K’eq og ΔG°´
K´eq > 1, forskudt mod produkt - ΔG°´ er negativ (spontan ved standardbetingelser).
K´eq < 1, forskudt mod reaktant - ΔG°´er positiv (ikke-spontan ved standardbetingelser).
K´eq = 1 - ΔGo´ = 0 (reaktionen er i ligevægt ved standardbetingelser).
ΔG°’=-RT·ln(K´eq)
ΔG°’ (kJ/mol) symboliserer ændringen i den standard frie energi ved pH 7.
R (gaskonstanten) = 8,314 J * mol-1 * K-1
T (temp.) = 273 K + 25 grader
Forskel mellem ΔG°’ og ΔG
ΔG°’ beskriver reaktionen tendens under standardbetingelser. Biokemiske reaktioner foregår sjældent under standardbetingelser. ΔG tager højde for de faktiske koncentrationer af reaktanter og produkter i cellen, som kan være meget forskellige.
Transition state
En overgangstilstand er en flygtig molekylær struktur, der hverken længere er substratet eller endnu ikke produktet. Denne tilstand har den højeste frie energi i reaktionsvejen, og er derfor den mindst stabile. Det er en tilstand reaktionen skal passere for at omdanne substratet til produktet.
Fri energi ved aktivering
Den energi der er symboliseret som ΔG ‡, er forskellen i fri energi mellem substrat og transition state X‡. Dette energibehov skal opfyldes for at substrat kan nå transition state og fortsætte til produkt. Enzymer sænker aktiveringsenergien ved at stabilisere transition state, hvilket katalyserer reaktionen uden at ændre den samlede frie energi ∆G.
Enzyme-substrate (ES) complex
Et kompleks der dannes som det første trin i enzymatisk katalyse. Her binder substratet sig til enzymets aktive site. Bindingen ændrer substratets struktur og katalyserer dannelsen af transition state.
Active site
En specifik region i enzymet, der ofte er hydrofobt, hvilket forstærker substratbinding og katalyse, det genkender og interagerer selektivt med substratet via reversible, ikke-kovalente kræfter, som ionbindinger, hydrogenbindinger og van der Waals interaktioner.
Lock-and-key
En model der beskriver enzymets specifikke binding til substratet, hvor det aktive site har en fast form, der nøjagtigt matcher substratets struktur. Den illustrerer at substrater kun med den rigtige form kan binde sig og gennemgå katalyse.
Induced fit
En model der fremhæver enzymets fleksibilitet, hvor bindingen af substratet inducerer en strukturel ændring i enzymet. Den illustrerer at enzymets aktive site tilpasses substratets form under binding, hvilket forbedrer specificitet og effektivitet.
Bindings energi
Er den frie energi, der frigives ved svage interaktioner mellem enzymet og substratet. Den sænker aktiveringsenergien, fremmer katalyse og forklarer enzymers substratspecificitet, da kun det korrekte substrat stabiliserer transition state. Energien er størst, når enzymet interagerer med transition state, hvilket faciliterer dannelsen af transition state.
Transition-state analogs
Er et molekyle, der ligner transition state for en reaktion, men er stabil og omdannes ikke af enzymet. Det binder stærkt til enzymets aktive site, fordi enzymer er designet til at stabilisere transition state. De bruges ofte til at studere enzymers funktion eller som potente enzym hæmmere i medicinsk behandling.
