F15 - Proteinmodifikationer, targeting og nedbrydning

Question 1

Protein shapes

Answer 1

Afhænger af ikke-kovalente bindinger og ændringer: hydrogenbindinger, van der Waals interaktioner, detergents, ionbindinger og modifikationer. De tillader proteinet at skifte mellem aktive og inaktive former, som er vigtigt for proteiners funktion

Question 2

Enzymer

Answer 2

Findes i mange varianter, ofte afhængige af deres specifikke funktioner, de katalyserer kemiske reaktioner ved at omdanne substrat til produkt.

Question 3

Regulerende proteiner

Answer 3

De regulerer enzymers funktion ved at ændre dets form, fx ved regulering af transkriptionsfaktorer.

Question 4

Motility proteiner

Answer 4

Proteiner der binder ATP for at generere energi til bevægelse - herunder motorproteiner.

Question 5

Transportproteiner

Answer 5

Transmembrane proteiner med mindst ét hydrofobt område, der stabiliserer dem i membranen. De regulerer transport af små molekyler over cellemembraner og opretholder homeostase.

Question 6

Hormonelle proteiner

Answer 6

Små proteiner som let diffunderer og binder til receptorer uden at bruge metabolisk energi. Fungerer som kemiske signaler mellem celler fx insulin.

Question 7

Receptor proteiner

Answer 7

Ændrer form ved binding af en ligand og har mindst to bindingssites og binder til signalmolekyler, hvor den videresender signalet i cellen (signal kaskader).

Question 8

Hydrogenbindinger

Answer 8

Svage interaktioner mellem positive og negative områder af molekylet, stabiliserer proteinets tredimensionelle struktur, kan forstyrres af kemikalier som urea.

Question 9

Van der Waals interaktioner

Answer 9

Svage tiltrækningskræfter mellem upolære molekyler, der hjælper med stabiliseringen af proteinets struktur.

Question 10

Detergents

Answer 10

Stoffer, der kan bryde hydrofobe interaktioner og opløse membraner, det frigiver proteiner bundet i membranstrukturer.

Question 11

Ionbindinger

Answer 11

Bindinger mellem ladede aminosyrer, som kan ændres af ionkoncentrationer og pH, som påvirker proteinstrukturen.

Question 12

Kovalent protein modifikation

Answer 12

En proces, hvor celler kemisk ændrer proteiner ved at danne langvarige reversible stærke bindinger mellem proteiner og andre molekyler, det resulterer ofte i strukturændringer og dermed funktion, der kan påvirke cellens signalering og gen-ekspression.

Question 13

Glycosylation

Answer 13

En modifikation, hvor sukkergrupper bindes til Asn, Ser og Thr via enzymer der danner glykosidbindinger, som kan nedbrydes via glykosidaser, som fjerner sukkergrupper fra proteiner, når de ikke længere er vigtige for proteinets funktion.

Question 14

Phosphorylation

Answer 14

En modifikation, hvor phosphatgrupper bindes til Ser, Thr eller Tyr via kinaser, som igen kan fjernes via phosphataser som nedbryder phosphatgrupperne ved hydrolyse, det slukker eller ændre proteinets aktivitet, ofte en del af signalering.

Question 15

Farnesylation

Answer 15

En modifikation, hvor lipider bindes til Cys eller til proteinets C-terminal og fungerer ofte som ankre til membraner, som nedbrydes igen af specifikke lipaser eller enzymatiske processer, det tillader proteinet at løsne sig fra membranen.

Question 16

Methylation

Answer 16

En modifikation, hvor metylgrupper tilføjes til Arg og Lys af metyltransferaser, det regulerer gen-ekspression og signaltransduktion, de nedbrydes igen af demetylaser, der regulerer proteinernes aktivitet og funktion ved at modvirke metylering.

Question 17

Acetylation

Answer 17

En modifikation, hvor acetylgrupper bindes til lysin af acetyltransferaser og spiller en rolle i regulering af gen-ekspression, som kan nedbrydes igen af histondeacetylaser og andre deacetylaser og justerer dermed proteinets funktion og gen-ekspression.

Question 18

Disulfid binding

Answer 18

En modifikation, hvor der dannes en bro mellem Cys sulfhydrylgrupper via oxidation, ved nedbrydning kræves det en reduktionsreaktion, hvor elektrondonerer reducerer bindingen. De elektronrige molekyler er sjældne i cellens indre, det gør disse bindinger forholdsvis stabile, især i ekstracellulære rum.

Question 19

Ubiquitination

Answer 19

En modifikation, hvor små proteiner som ubiquitin bindes via isopeptidbindinger (koblede aminosyre sidekæder), de nedbrydes igen af deubiquitinaser, som fjerner ubiquitin og andre små proteiner og regulerer dermed proteinets stabilitet og funktion.

Question 20

Nonkovalente modifikationer

Answer 20

Er kortvarige ændringer, hvor proteiner binder og frigiver molekyler hurtigt og uden kovalente-bindinger. Bruges ofte til regulering af enzymaktivitet og kræver energi da cellerne skal opretholde en konstant tilførsel af disse molekyler.

Question 21

Primært bindingssite

Answer 21

Det er proteinets aktive site, som fx på enzymer, hvor de binder til deres hovedmål eller substrat. Denne binding ændrer proteinets aktivitet direkte.

Question 22

Allosterisk bindingssite

Answer 22

Er sekundære bindingssites på proteiner, som regulerer proteinets form og funktion uden at påvirke det primære bindingssite, men når en modifikator binder til dette site, kan det ændre formen og funktionen på proteinets aktive site.

Question 23

G-proteiner

Answer 23

Proteiner der reguleres via binding og spaltning af GTP og GDP. Når GTP binder til det allosteriske bindingssite, sker der en konformationsændring i proteinet og aktiveres, mens binding til GDP inaktiverer proteinet. Det gør proteinet vigtigt i cellekommunikation og signalering.

Question 24

Protein targeting

Answer 24

Processen hvor ny-syntetiserede protein transporteres til deres endelige destinationer og indebærer to hovedmekanismer:
De frie ribosomer syntetiserer proteiner som transporteres fra cytosolen i deres foldede struktur styret af deres signal-sekvens som finder vej til fx nukleus, mitokondrier, kloroplaster eller peroxisomer.
Ribosomer syntetiserer proteiner der styres af signal-sekvenser der finder vej til RER vha. SRP og transporteres til Golgi og udskilles via vesikler eller inkorporeres i cellemembranen.

Question 25

Peroxisome

Answer 25

Er organeller omgivet af en enkelt membran, der nedbryder fedtsyrer og neutraliserer reaktive oxygenarter.

Question 26

Mitokondrier

Answer 26

Har to membraner, hvor inder membranen er foldet og indeholder matrix, hvor produktionen af energi i form af ATP foregår via den cellulære proces respiration, hvor biomolekyler omdannes til kuldioxid og vand vha. ilt og danner dermed ATP.

Question 27

Chloroplast (planteceller)

Answer 27

Består af tre membraner og findes kun i planteceller. Er ansvarlig for fotosyntese hvor kuldioxid og vand omdannes til sukker og ilt via solenergi som omdannes til kemisk energi.

Question 28

Nuclear import/export

Answer 28

Styrer transporten af makromolekyler mellem nukleus og cytoplasma gennem nukleare porer, som er store komplekse åbninger i kernemembranen, der tillader selektiv passage af proteiner og RNA uden at de er nødsaget til at ændre struktur.

Question 29

Importiner

Answer 29

Er et vigtigt receptorprotein for transport, de genkender og binder til en nukleart import signal-sekvens på proteiner, der skal transporteres ind i nukleus og hjælper dem igennem det nukleare porekompleks. Efter levering af proteinet eller RNA vender de tilbage og kan genbruges.

Question 30

Exportiner

Answer 30

Er et vigtigt receptorprotein for transport, de genkender og binder til en nukleart export signal-sekvens på proteiner og letter eksporten af proteiner fra nukleus. Efter levering af proteinet eller RNA vender de tilbage og kan genbruges.

Question 31

Ran

Answer 31

Et G-protein, som regulerer transportretningen via GTP-hydrolyse, som tillader transport med sin koncentrationsgradient. Denne proces involverer sekundær aktiv transport, som driver bevægelsen af importiner og exsportiner. G-proteinet binder til importin eller exportin i sin GTP-bundne form, hvilket tillader importiner at frigive cargo og for exportiner at binde cargo. Efterfølgende hydrolyseres GTP til GDP i cytoplasma, hvor G-proteinet transporteres tilbage til nukleus, hvor det igen omdannes til sin GTP-bundne form.

Question 32

Endoplasmatisk reticulum (ER) membran proteiner

Answer 32

Er proteiner med en signal-sekvens som ikke sidder på proteinets N-terminal og kløves derfor ikke, de indsættes i ER’s membran via translocon som åbner sig og slipper dem fri i lipidlaget, hvor de kan sidde stabilt i membranen, da de består af hydrofobe aminosyrer og kan interagere med den hydrofobe kerne i lipidlaget.

Question 33

Protein degradation

Answer 33

Er en proces, hvor beskadigede eller ikke funktionelle proteiner nedbrydes till mindre peptider eller aminosyrer, som kan genbruges. Nedbrydningen sker via proteolytiske enzymer der beskyttes i proteasomer, lysosomer eller i det ekstracellulære rum, som kløver peptidbindinger.

Question 34

Protesomet

Answer 34

Er et kontrolleret proteinnedbrydende kompleks i cytosolen og nukleus, der beskytter cellens funktionelle proteiner fra at blive nedbrudt. Det er først aktivt, når det er fuldt samlet, nedbrydningen sker kun inde i en kanal langt fra andre proteiner og proteiner mærkes med ubiquitin for at kunne tilgå komplekset, hvilket sikrer kun udvalgte proteiner nedbrydes.

Question 35

Lysosomer

Answer 35

En membranomsluttet organelle der nedbryder proteiner fra organeller som Golgi inkl. membranproteiner via proteolytiske enzymer som nedbryder opløselige proteiner, membranproteiner, fedtstoffer og sukkerstoffer, disse proteiner transporteres hertil via en specifik markør kaldet M6P. de adskiller sig fra protesomet, der kun fungerer i cytosolen og nukleus og ikke håndterer membranbundne proteiner.

Question 36

Ekstracellulære rum

Answer 36

Nedbrydning uden for cellen foregår ved at celler udskiller proteolytiske enzymer, kaldet proteinaser, som nedbryder beskadigede eller overflødige proteiner i omgivelserne uden for cellen. Cellen regulerer denne proces ved at udskille specifikke inhibitorer, som hæmmer proteinaserne, som kontrollerer nedbrydningshastigheden og-varigheden i det ekstra cellulære rum.