Cytosquelette - FA Flashcards
cytosquelette = réseau protéique 3D
repartit dans l’ensemble du cytoplasme de toutes les cellules eucaryotes
maintient la forme des cellules
cytosquelette = réseau dynamique
capable de se réorganiser rapidement par des phénomènes de polymérisation/ dépolymérisation
dépendant du type de filament impliqué
3 types de filaments
filaments actine
filaments intermédiaires
microtubules
rôle cytosquelette
- soutien et résistance des cellules
- mouvements cellulaires: au sein de la cellule/ de la cellule elle même
- séparation des chromosomes et cytokinèse
- adhérence cellulaire: c—c c—MEC
- modif morpho cellulaire: contraction/migration
- phagocytose
filaments actine
microfilaments
7nm
périphérie
filaments intermédiaires
10nm
repartis de façon homogène
partent du noyau et se répartissent dans l’ensemble de la cellules
microtubules
25nm
dependent d’un centre organisateur et se répartissent dans l’ensemble de la cellule
organisation FA
faisceaux parallèles: microvillosités
réseaux en mailles:
- dans réseau sous-mb: actine corticale
- dans lamellipodes: prolongements de la cellule dans phénomènes de migration
faisceaux contractiles: cellules musculaires
forment les sarcomères en lien w/ filaments myosine
l’actine
prot de 42kDa (5,5 nm de ø)
constituée par polypeptide de 375 aa
actine = jusqu’à 15% de la masse total protéique des cellules (élément de ref protéique)
quantité importante dans les cellules musculaires
6 isotopes d’actine
3 alpha: dans
muscles striés squelettiques
muscle cardiaque
muscles lisses
2 gamma: dans
muscle lisse entérique (intestin)
tissus non-musculaires
1beta:
essentiellement non musculaire
actine G
globulaire
monomérique soluble en solution aqueuse donc dans cytoplasme
séquence polypeptidique forme feuillets et hélices
associée à
un cation divalent (Ca2+, Mg2+)
un nucléotide: ATP ou ADP
en absence de ces 2 cofacteurs actine se dénature facilement/ rapidement
actine F
filamenteuse
appelé aussi microfilament
7-9nm
monomère globulaire actine G se polymérise pour donner actine filamentaire
filaments actine = arrangement helicoïdal avec un tour d’hélice de 13 monomères et 37nm
assemblage des filaments d’actine
3 étapes:
nucléation
élongation: actine G extremité (+)
état stationnaire: monomères viennent s’additionner ou se retirer: longueur conservée
nécessite ATP pour nucléation et élongation
site catalytique ATP sur actine
poche où se fait la transfo ATP en ADP
polymérisation =
ATP permet polymérisation du filament d’actine
perte phosphate
consommation d’énergie
dépolymérisation =
associée à la libération ADP
poche libre pour accueillir nouveau nucléotide
filaments actine: fibres polarisées
polymérisation extrémité (+) actine G liée à ATP
dépolymérisation extrémité (-)
actine G liée à ADP
formine
assure nucléation et élongation des filaments d’actine
domaine FH1
domaine FH2: reconnaît actine globulaire, assure ln à l’actine et nucléation
domaine DAD: maintient les premiers monomères d’actine globulaire: assure nucléation
forme anneau qui se déplace le long des filaments d’actine pour permettre élongation
profiline
permet élongation du filament d’actine
peut se lier à l’actine-G-ATP
une grande affinité pour séquences riches en proline: domaine FH1 de la formine
complexe Arp2/3
initie la formation de nouveau filaments d’actine par nucléation et permet le branchement de 2 microfilaments entre eux
Arp2 + Arp3
complexe Arp2/3 nécessite activation de
WASp → changement conformationnel du complexe permettant nucléation et fixation nouveau filament
2 filaments associés forment angle de 70°
WASp
active complexe Arp2/3
prot impliquée dans syndrome de Wiskott-Aldrich:
déficit immuno bc mutation gène WAS (chr.X)
→ eczéma, thrombocytopénie (dimuntion nmbr plaquettes), immunodéficience
prot de séquestration
régule longueur microfilaments d’actine
- thymosine
- profiline
prot de stabilisation = prot de coiffe ou de coiffage
aux extrémités des FA
- CAPZ: extrémité (+)
- Tropomoduline: extrémité (-)
maintien des microfilaments dans le temps
notamment les myofibrilles des cellules musculaires (qui ont une durée de vie longue)
prot fragmentation = gelsolines
capables de créer rupture locale des FA
évite la re-polymérisation rapide en restant positionné à l’extrémité (+)
activées par Ca2+ en forte concentration → changement de confo de la prot gelsoline
ex: exocytose niveau synaptique: ouverture canaux Ca2+ voltage dependent → dissolution locale du cytosquelette sous mb
dépendent concentration en actine G libre
forte concentration: polymérisation (plaquettes)
faible concentration: dépolymérisation (exocytose)
fimbrine et viline
maintiennent FA dans microvillosités de manière // et espacés de 20nm
spectrine
permet accrochage du FA
- au réseau terminal de la microvillosité (enchevêtrement de FI et spectrine)
- à la mb pla
fonctions FA
contraction cellulaire adhésion MEC adhésion c—c migration cellulaire cytodiérèse dans processus cellulaires importants
ex fonction FA: cytodiérèse
scission lors de la division cellulaire pour former les deux cellules filles (au cours de la mitose)
commence dès anaphase
anneau contractile de filaments d’actine et myosine II au niveau du cortex cellulaire:
sous dépendance prot RhoA (GTPase)
contraction anneau permet séparation des deux cellules filles
mise en place une fois que le matériel génétique est réparti de façon équitable entre 2 cell filles
prot Rho
prot importante dans réorganisation FA
permet d’aligner les FA et les cell dans le sens du flux lorsqu’elles sont soumises à une contrainte de cisaillement dans le flux sanguin pour les cell endothéliales par exemple
FA augmentent resistance des cellules
résistance cell endothéliales soumises à des contraintes mécaniques de cisaillement dans le flux sanguin
FA capables de se réorienter pour avoir direction particulière: fibres de stress
implique des mécanorécepteurs → voies de signalisation → prot RhoA
thymosine
prot séquestration
bloque polymérisation en empêchant échange ATP-ADP,
inhibe croissance du FA
se lie à l’actine G
profiline
prot séquestration
peut se lier à l’actine-G-ADP et la séquestrer
peut ouvrir site de ln à l’ADP et ainsi:
favoriser échange ADP/ATP contrôlant quantité dispo d’actine pour réguler finement polymérisation
