Chapitre 3 Cahier 1 Flashcards

1
Q

Quel type d’hémoglobine prédomine largement à l’état normal après la naissance ?

A

L’hémoglobine A

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2
Q

Qu’est-ce que l’hème ?

A

Il s’agit d’une molécule rattachée à chacune des chaîne du tétramère d’hémoglobine. Cette molécule permet de fixer l’oxygène grâce à son centre contenant un atome de fer ferreux

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3
Q

Vrai ou Faux ? La majorité du transport du CO2 est assuré par l’hémoglobine.

A

Faux, l’hémoglobine est responsable d’environ 40% du transport de CO2.

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4
Q

Quelle est la formule pour l’hémoglobine A ? Pour l’hémoglobine fœtale ?

A

A: alpha 2-bêta 2
Fœtale: alpha 2-gamma 2

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5
Q

À la suite de la première fixation d’une molécule d’O2 sur un groupe hème, quel mécanisme permet d’augmenter l’affinité des groupes hèmes résiduels (sans liaison avec O2) ?

A

Il y a une rotation des chaînes bêta autour des chaînes alpha : le glissement engendré permet de mettre de l’avant les groupements hèmes sans liaison, augmentant ainsi leur affinité avec l’O2.

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6
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr ?

A

Principe selon lequel l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est influencée par le pH dans la zone de 6,0 à 8,5

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7
Q

Lorsque le pH ________(1), l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène décroît.

A

1) diminue

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8
Q

Quels sont les deux avantages physiologiques de l’effet Bohr ?

A

1) Dans les tissus périphériques, la baisse du pH due à la captation de CO2 réduit l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, ce qui facilite le relargage
2) Au poumon, l’élimination de CO2 relève le pH, ce qui accroît l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène

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9
Q

Quel est l’impact de la 2,3-DPG sur la sensibilité/l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène ? Qu’est donc la conséquence d’un déficit de cette molécule ?

A

La 2,3-DPG diminue la sensibilité de l’hémoglobine pour l’oxygène: ainsi, un déficit entraîne une affinité anormalement grande de l’hémoglobine pour l’oxygène.

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10
Q

Qu’est-ce qui explique la transition du type d’hémoglobine entre la vie utérine et la naissance ?

A

Les gènes responsables de coder l’hémoglobine de type fœtale cesse de fonctionner vers la fin de la grossesse, tandis que les gènes delta et bêta commencent à fonctionner (pour donner autres types d’hémoglobine)

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11
Q

Quels sont les types d’anomalies en lien avec la composition de l’hémoglobine ?

A

1) anomalies de synthèse de la globine
2) altération du taux ou de l’interaction de l’Hb avec la 2,3-DPG
3) anomalies de synthèse de l’hème ou modifications chimiques de l’hème

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12
Q

Vrai ou Faux ? La majorité des variantes structurales d’hémoglobine causent un dysfonctionnement et/ou une maladie.

A

Faux: tout le contraire, la majorité des variantes ne causent pas de dysfonctionnement ou de maladie

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13
Q

Qu’est-ce qu’une hémoglobinopathie ?

A

Il s’agit de la présence d’hémoglobine anormale, qui a des répercussions physiopathologiques et cliniques

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14
Q

Quelles sont les quatre types de conséquences engendrées par une anomalie de biosynthèse de la globine ?

A

1) Hémoglobine instable
2) Déséquilibre du taux de synthèse
3) Anomalie venant modifier (+ ou -) l’affinité Hb/O2
4) Anomalie de la poche centrale

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15
Q

Quel type de conséquence d’une anomalie de biosynthèse de la globine correspond à la drépanocytose ?

A

Hémoglobine instable, qui forme des précipités ou des cristaux, ce qui a des conséquences sur la fonction de l’Hb ou la déformabilité érythrocytaire.

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16
Q

Quelle est la physiopathologie derrière la thalassémie ?

A

Il y a un déséquilibre entre le taux de synthèse des chaînes alpha ou non-alpha, ce qui conduit à une déficience de la synthèse du tétramère.

17
Q

Les modifications du taux de 2,3-DPG sont-elles principalement acquises ou héréditaires ?

A

Presque toujours acquises, même si elles peuvent théoriquement être congénitales

18
Q

Dans quel contexte une modification du taux de la 2,3-DPG peut avoir lieu ?

A

Dans les états d’hyperphosphatémie, comme par exemple en insuffisance rénale

19
Q

Qu’est-ce que la méthémoglobine ?

A

Il s’agit d’une forme de d’Hb dénaturée et inapte au transport de l’O2 ; la dénaturation est due à l’oxydation de l’atome de fer (Fe 2+ devient Fe 3+)

20
Q

Quelle autre molécule peut se lier au fer et ainsi empêcher l’O2 de s’y attacher ?

A

Le CO, avec son affinité beaucoup plus grande pour le fer que l’O2.