1.9 Eiwitstructuur en enzymwerking Flashcards
Welke 4 eiwitstructuren zijn er?
- Primaire structuur: peptidebindingen (>70 kcal/mol) (aminozuurvolgorde)
- Secundaire structuur: H-bruggen tussen peptidebindingen (1-7 kcal/mol) (alfahelix, betastrand, losse stukjes eiwit)
- Tertiaire structuur (interacties tussen de secundaire structuren)
- Quaternaire structuur (verschillende eiwitten die 1 eiwit vormen)
Welke bindingen zitten er in een primaire structuur?
Covalente bindingen tussen N terminus aminozuur 1 en C terminus van aminozuur 2
Welke bindingen zitten er in de secundaire structuur?
Waterstofbruggen
Alfahelix: Als de restgroepen aan dezelfde kant liggen
Betastrand: Als de restgroepen zo ver mogelijk van elkaar liggen
Kunnen alleen tot stand komen in een water arme omgeving
Welke 5 bindingen zitten er in de tertiaire en quartaire structuur?
Waterstofbruggen
Vanderwaalskrachten
Hydrofobe krachten
Ionogene bindingen
Zwavelbruggen
Kunnen alleen tot strand komen in een waterarme omgeving
Deze bindingen zijn, behalve zwavelbruggen, zeer zwak waardoor eiwit veel flexibiliteit heeft
Hoe is de structuur van een aminozuur?
N-terminus, de aminogroep
de C-terminus, een carboxylgroep
Restgroep:
- Niet polair (hydrofoob)
- Aromatisch (hydrofoob)
- Polair (hydrofiel)
- Positief geladen (hydrofiel)
- Negatief geladen (hydrofiel)
Wat zijn enzymen?
Eiwitten die als katalysator optreden (organische katalysatoren)
Ze versnellen de chemische reacties door een verlaging van de activeringsenergie.
Evenwicht van een reactie wordt ook sneller bereikt
Ze zijn substraat specifiek (komt door 3D structuur). Ze kunnen maar 1 reactie versnellen. Ze versnellen reactie richting evenwicht, maar veranderen niet de evenwichtsligging
Wanneer kan een reactie plaatsvinden?
Als de energie van de producten lager is dan van de reactanten (de beginstoffen)
Wat zijn Michaelis Mentenenzymen?
Ze katalyseren een reactie volgens een hyperbool verband, initiële reactiesnelheid neemt aanvankelijk toe met de substraatconcentratie, maar vlakt gaandeweg af
Wat is de Michaelis Menten constante?
De substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid de helft van de maximale snelheid is
De Km constante zegt wat over de affiniteit van het enzym en het substraat. Hoe kan je de affiniteit vinden?
Je kan die affiniteit vinden door de helft van de maximale snelheid te nemen op de grafiek. Als je deze lijn recht naar beneden trekt krijg je de Michaelis constante (Km). Dit is dus een concentratie, waarbij de reactie half maximaal is
Wat betekent een hoge Km?
Hoge Km betekend een lage affiniteit
Wat zijn allosterische enzymen?
De initiële reactiesnelheid volgt een sigmoidaal verband
Deze enzymen hebben 2 confirmaties: De actieve (Tense-vorm) en inactieve (Relaxed-vorm) vorm. Hoe meer substraat, hoe meer en hoe sneller de enzymen worden omgezet naar de actievere vorm
Bij veel substraat zal de initiële snelheid afnemen omdat de meeste enzymen dan al zijn omgezet naar de actieve vorm
Wat is het voordeel van een allosterisch enzym?
Omzetting van inactieve naar actieve conformatie kan niet alleen met substraat, maar ook met een activator
Activator bindt aan een inactief enzym (T vorm) waardoor deze veranderd naar de actievere vorm (R vorm)
Waarom is het gebruik van een activator effectiever bij allosterische enzymen?
Allosterische enzymen komen weinig voor en hebben 1 op 1 reactie tussen activator en enzym. Er hoeft maar heel weinig activator toegevoegd te worden
Je zet de reactie van een allosterische enzym ‘uit’ door verlaging van de hoeveelheid activator
Hoe kan je de reactiesnelheid verhogen/de enzym reguleren?
- Meer substraat (massa werking)
- Meer enzym synthetiseren (enzyminductie)
- Aanwezigheid enzym veranderen naar actuele vorm:
Door covalente modificatie (fosforylisatie)
Door binding activator bij allosterisch enzym
