Struktur und Funktion der Proteine III Flashcards

1
Q

Durch welche Möglichkeiten können die Endgruppen von Polypeptiden verändert werden?

A

α-Aminogruppe:
1. Formylierung
2. Acetylierung

Glutamatrest:
3. Cyclisierung

Carboxyterminus:
4. Amidierung

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2
Q

Welche sekundären Strukturelemente können durch HBB entstehen?
Wo bilden sich die BHH in AS aus?

A
  • α-Helix
  • β-Faltblatt
  • β-Schleife

Zwischen C=O und N-H Gruppen

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3
Q

Nenne die wichtigsten Strukturmerkmale einer α-Helix!

A
  • HBB 4 Reste voneinander entfernt
  • rechtsdrehend (beim Runterlaufen einer Wendeltreppe rechts an der Mitte halten)
  • AS-Seitenketten ragen nach außen
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4
Q

Nenne aufsteigend AS mit hydrophoben Seitenketten!

A
  1. Glycin
  2. Alanin
  3. Valin
  4. Leucin
  5. Isoleucin
  6. Phenylalanin
  7. Tryptophan
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5
Q

Was ist der Unterschied zwischen Prä- und Proinsulin?

A
  • Prä: mit Signalpeptid
  • Pro: ohne Signalpeptid
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6
Q

Was ist die Ribonuclease A?
Durch welche Stoffe kann man sie denaturieren?

A

Was? Rinder-Pankreas-Ribonuklease

Denaturieren durch:
- Harnstoff
- Mercaptoethanol

Reversibel durch Entfernen dieser Stoffe (Dialyse)

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7
Q

Nenne Proteinfaltungskrankheiten!

A
  1. Alzheimer Krankheit
  2. Creutzfeld-Jakob-Krankheit
  3. Bovine Spongiforme Enzephalopathie (BSE)
  4. Chorea Huntigton
  5. Amyotrophe Lateral Sklerose (ALS)
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8
Q

Wie ist eine Kollagenkette aufgebaut?

A
  • Jede α-Kette bildet für sich eine linksgängige Helix
  • die 3 α-Ketten winden sich umeinander zu einer rechtsgängigen Tripelhelix
  • Sequenzmotiv Gly-Xaa-Yaa
  • Xaa ist häufig Prolin (Pro), Yaa oft Hydroxyprolin
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9
Q

Gebe ein Beispiel für ein posttranslational modifiziertes Peptid!

A

Thyroliberin (doppeltmodifiziert)

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10
Q

Wie hoch ist die Ganghöhe einer α-Helix?
Wie viele AS sind pro Windung vorhanden?

A
  • Ganghöhe 5,4 Å
  • 3,6 Aminosäuren pro 360° Windung
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11
Q

Wie groß ist der Unterschied des axialen Abstands benachbarter AS zwischen einem β-Strang und einer α-Helix?

A
  • β-Strang 3,5 Å
  • α-Helix 1,5 Å

Das β-Faltblatt hat somit eine viel „gestrecktere“ Struktur.

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12
Q

Nenne 2 Arten von Chaperonen!

A

Hsp70-Chaperone:
Binden ungefaltete Proteine und verhindern eine unspezifische Faltung

Hsp60-Chaperone:
Schützen sich faltende Proteine und erleichtern die Faltung

Hsp: Hitzeschockproteine

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13
Q

Was ist das C-Peptid?
Wie entsteht es?

A

Proinsulin spaltet aktives Insulinprotein und C-Kette im Golgi-Apparat ab

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14
Q

Was sind TIM und TOM?

A

TIM: translocase of the inner membrane
TOM: translocase of the outer membrane

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15
Q

Nenne eine Möglichkeit mit der man Proteine denaturieren kann!

A

Mithilfe von Natriumdodecylsulfat (anionisches Detergens)

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