Enzymologie II

Question 1

1. Wie groß ist der Durchmesser von HI-Viren?
2. Beschreibe das Aussehen von HI-Viren!

Answer 1

1. Durchmesser 20 – 300 nm
2. Aussehen:
   - Einzelstrang RNA Virus
   - zylinderförmiges Capsid
   - Hüllmembran aus 72 ENV-Proteinen

Question 2

Welche drei Gene besitzen Retroviren?

Answer 2

1. GAG: Strukturprotein, das mit RNA im Viruskern assoziiert ist
2. POL: Reverse Transkriptase
3. ENV: Glykoprotein der Proteinhüllmembran

Question 3

Welche katalytische Triade hat Trypsin?

Answer 3

• His 57
• Asp 102
• Ser 195

Question 4

Wie funktioniert die Peptidspaltung mithilfe von Trypsin?
Nenne dafür die einzelnen 4 Schritte!

Answer 4

1. Nucleophilen Angriff:
   - Ser 195 startet einen nucleophilen Angriff auf die Peptidbindung
   - transferiert dabei sein Proton auf das benachbarte His 57
   - Die positive Überschussladung im Imidazolring von His 57 wird wiederum durch die negativ geladene Seitenkette von Asp 102 kompensiert
2. Tetraedrischer Übergangszustand:
   Der nun negativ geladene Carbonylsauerstoff geht zwei H-Brücken mit dem Peptidrückrad des Enzyms ein
3. Die Peptidbindung wird gespalten
4. Es entsteht ein Acyl-Enzym-Intermediat

Question 5

Welche Substratpräferenz hat Trypsin?

Answer 5

• positiv geladene Seitenkette des Substrats kann eine Salzbrücke zum Aspartat am Boden der Spezifitätstasche ausbilden
• Negative Seitenketten werden zurückgewiesen
• ungeladene und polare Seitenketten können nicht fest binden

Question 6

Nenne Beispiele für Metalloenzyme und Metallionen-aktivierte Enzyme!

Answer 6

Metalloenzyme:
Fe2+, Cu2+, Zn2+, Mn2+
(prosthetische Gruppe, wenn sie fest an das Enzym binden)

Metallionen-aktivierte Enzyme:
Alkali- bzw. Erdalkalimetalle: Na+, K+, Mg2+, Ca2+

Question 7

Welche Rollen können Metallionen in der Enzymkatalyse einnehmen?

Answer 7

1. Multivalentes Metallkation:
   Ladungskompensation im Überganszustand
2. Stabilisierung eines starken Nukleophils (Metallkationen)
3. Elektronenüberträger bei Redoxreaktionen